Révisions

Question 1

Quelle est la forme d’une molécule d’eau ? Comme la charge y est distribuée ?

Answer 1

Forme : Tétrahède distordu.

Moment dipolaire de H vers O.

Question 2

Pourquoi la glace est moins dense ?

Answer 2

Dans la forme glacée, l’eau est liée en moyenne à 3.4 molécules d’eau, formant une structure bien moins dense.

Question 3

Quel autre groupes fonctionnels de molécules bio peuvent faire des liaisons hydrogènes ?

Answer 3

Hydroxy, Amino, Carbonyl Carboxyl.

Question 4

Que provoque la formation de micelles ?

Answer 4

Les interactions hydrophobes.

Question 5

Donner les différentes forces des interactions.

Answer 5

Ionique : 40-200kj
Hydrogene : 2-20 kJ
Hydrophobe : 3-10 kJ
VdW : 0.4 - 4 kJ

Question 6

Pourquoi a-t-on un produit ionique de l’eau à 25+ egal à 10’-14 ?

Answer 6

.

Question 7

Un acide fort a plus tendance à gagner ou à perdre un proton que un acide fort ? Son pKa est il plus grand ou plus petit qu’un acide faible ?

Answer 7

Un acide fort s’ionise complètement dans l’eau, tandis que le faible partiellement.
Le pKa d’un acide fort est moins élevé que celui d’un acide faible.

Question 8

Que peut on dire des concentrations à pH = pKa d’un acide faible ? Ou peut on voir le pKa sur une courbe de titration ?

Answer 8

Quand pH = pKa, alors l’acide est à moitié dissocié.

Ka observable a la moitié de la buffer region, car [base] = [acide]

Question 9

Quels acides aminés sont chiraux ? Non chiraux ?

Answer 9

Les acides aminaux sont chiraux, sauf la glycine.

Question 10

Quelles rotations peuvent faire les peptide bonds ?

Answer 10

Ils sont limités par les répulsions stériques, les angles dispos donnés par ramachandran.

Question 11

Quelles absorbances pour les acides aminés ?

Answer 11

Surtout trp et tyr qui absorbent, trp à 280 nm.

Question 12

Quels sont les types de liaisons formés par des acides aminés ?

Answer 12

.

Question 13

Les aa peuvent être tampons… explique ?

Answer 13

Le N et C terminus peuvent s’adapter et s’ioniser en fonction de l’acidité : trois formes positives, neutre et négatives ! Si on ajoute un acide, l’amine chope les protons. Si on ajoute une base, le carboxyl donne les protons.

Question 14

Quels groupes caractéristiques des AA peuvent faire des liaisons hydrogènes ?

Answer 14

Tous les acides aminés polaires.

Question 15

Quel acide aminé permet d’avoir une flexibilité structurelle dans une protéine ? Lequel permet la rigidité ?

Answer 15

La proline donne une rigidité certaine, et les acides aminés Aliphatiques diminuent la flexibilité.

Question 16

Est-ce que la capacité des AA a absorber la lumière est toujours utile pour l’étude de protéines ?

Answer 16

Non, celle de la phenylalanine est useless.

Question 17

A quels pH la glycine est un bon tampon ? A quels ne l ‘est t elle pas du tout ?

Answer 17

Vers 2.34 et 9,60 excellent buffer.

Question 18

Donner 3 fonctions des petits peptides.

Answer 18

..?

Question 19

Donner un exemple de groupement prostéthiques pouvant être attachés aux protéines.

Answer 19

heme

Question 20

Average MW d’un aa residue ?

Answer 20

Environ 110 daltons.

Question 21

Quels sont les liaisons les plus importantes dans la structure primaire d’une protéine ?

Answer 21

Liaisons disulfides, hydrogene et hydrophobes.

Question 22

Les chaines latérales d’une alpha helix sont a l’extérieur ou l’intérieur ?

Answer 22

A l’extérieur

Question 23

Ou se situent les R groups dans une beta sheet ?

Answer 23

Sur les côtés, orientés vers l’extérieur.

Question 24

Quelles limitations d’aa pour une beta sheet ?

Answer 24

?

Question 25

Est-ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire ?

Answer 25

Non. Certaines sont tout à fait fonctionelles dans leur structure tertiaire.

Question 26

Quelles liaisons covalentes donnent la force de alpha keratin, collagen et elastin ?

Answer 26

Ponts disulfures dans alphakeratin | Glycine, alanine, proline et 4-hydroxyproline (besoin de vitamine c pour la produire). Ponts lysine !

Question 27

Quelle est la différence entre un domaine et un motif ?

Answer 27

Domaine : partie d'une chaine polypeptidique indépendemment stable et qui peut bouger indépendemment du reste de la protéine. Motif (supersecondary structure) : arrangements de structures secondaires.

Question 28

Donner 3 exemples de motifs

Answer 28

β-hairpins, α-helix hairpins, et β-α-β motifs.

Question 29

Quelles liaisons sont détruites en cas de dénaturation ?

Answer 29

hydrogen bonding, salt bridges, disulfide bonds, et hydrophobic interactions

Question 30

Quand une protéine est dénaturée et se reforme, certaines liaisons disulf sont incorrecte. Que cela signifie ?

Answer 30

Que uniquement la séquence détermine la native conformation.

Question 31

Quelle interaction non covalente est responsable pour la stabilisation des fibrils amyloids ?

Answer 31

Interaction entre les aromatic side chains. ! amyloid = très riches en beta sheet

Question 32

Pourquoi est-ce que c'est important que l'O2 soit incorporé au fer et non libre dans la cellule ?

Answer 32

.

Question 33

Heme groupe : quelle forme ?

Answer 33

Beaucoup de cycles, porphyrin

Question 34

ou se situe le heme group ?

Answer 34

au milieu de l'hemoglobine

Question 35

Que veut dire nh = 1 ? > 1 ? < 1 ?

Answer 35

Nh = 1 pas de coop > 1 : coop positive -> sigmoide, augmente aff < 1 : coop negative

Question 36

H+ et O2 se fixent tous les deux a l'heme. Même site ?

Answer 36

.Non

Question 37

Si on baisse le pH... T ou R state ?

Answer 37

T state (lower affinity)... Quand O2 s'attache on passe de T à R (relaxed, higher affinity). BPG stabilise le T state, H+ aussi.

Question 38

En quoi l'attachement de H+ CO2 et O2 est il interdépendant ?

Answer 38

Cooperativité ?

Question 39

Comment CO s'attache à l'hémoglobine ?

Answer 39

S'attache sur le même site que O2 mais 20 000 fois plus d'affinité.

Question 40

Quel type de liaison est très impotant pour la cooperativité de l'attachement de l'O2 ?

Answer 40

Ionique.

Question 41

BPG et O2 se fixent tous les deux a l'heme. Même site ?

Answer 41

non

Question 42

HbF et HbA . lequel a le plus d'affinité à l'oxygène ? Pourquoi ?

Answer 42

HbF.

Question 43

Pour quelquun atteint de la sickle cell mieux vaut vivre à haute ou basse pression ?

Answer 43

basse altitudes.

Question 44

Il y a 5 classes d'Ab. Pourquoi ?

Answer 44

Fonctions différentes, locations différentes (ex protéines membranaires) etc.

Question 45

Donner 4 exemples de techniques utilisant les Ab.

Answer 45

ELISA, western blot, affinity chromato et immunohistochemistry

Question 46

Donner 6 classes d'enzymes.

Answer 46

``` Oxydoreductase Transferases Hydrolases lyases Isomerases Ligase ```

Question 47

Pourquoi est-il plus important pour une enzyme d'être complémentaire a l'état de transition plutôt que au substrat ?

Answer 47

Car l'état de transition entre ligand et protéine provoquerait des changement de conformation qui rendraient ligand et protéine complémentaire par la taille de la protéine etc

Question 48

Quelle différence entre le lock and key et le induced fit mechanism.

Answer 48

Lock and key : ligand et protéine sont fait l'un pour l'autre. Dans induced fit, c'est l'était de transistionqui les fait devenir fait l'un pour l'autre

Question 49

Est-ce que toutes les enzymes sont des protéines ?

Answer 49

Non : exemple des enzymes ribonucleiques comme ribozymes.

Question 50

Définir [S] V0 Vmax E ES Et k1 k-1 et k2.

Answer 50

.

Question 51

Donner l'équation de MM.

Answer 51

v = (vmax * [S])/(Km+[S])

Question 52

Quand est-ce que Km est une mesure de l'affinité pour le substrat ?

Answer 52

Quand k1 est limitante de la vitesse et que Km se réduit à la constant de dissociation k-1/k1.

Question 53

Si on a un grand Kcat alors .. ?

Answer 53

l'enzyme est une ouf

Question 54

Qu'est-ce qu'un lineweaver burk plot ?

Answer 54

a

Question 55

Quel type d'inhibition provoque quel changement de parametre ?

Answer 55

Competitive : Vmax change pas, KM augmente d'un facteur alpha, et aucun effet sur la catalyse. Non compet :Vmax, Km diminuent. Pas d'effet sur la catalyse. Mixed : Vmax, Km, et catalyse inhibées.

Question 56

COmment est-ce que S H et N dans la chymotripsine stabilisent l'état de transition pendant lal catalyse ?

Answer 56

.Ils forment la triade catalytique

Question 57

Quels résidus sont important pour l'enolase ?

Answer 57

Les ions métalliques

Question 58

Dans un lysosome, comment le substrat s'aligne avec le site actif ?

Answer 58

.

Question 59

Quelle est la différence des enzymes allostériques ?

Answer 59

En plus d'un site catalytique elles possèdent des sites régulatoires dits allostériques qui s'attache à des régulateurs.

Question 60

Quels groupements peut on ajouter à des enzymes pour les activer ou désactiver ?

Answer 60

Phospho acétyl adenyl methyl ubiqui

Question 61

Différennce entre furanose et pyranose ?

Answer 61

furan : cycle à 5 carbones | pyran : cycle à 6 carbones

Question 62

Comment trouver le nombre de D isomers ?

Answer 62

.

Question 63

Quelles différences entre homo et hétéropolysaccharides ?

Answer 63

Homopolysaccharides are the polysaccharides which contain only a single type of monosaccharides. Examples are starch, amylose, amylopectin, cellulose, and glycogen. Heteropolysaccharides are composed of different types of monosaccharides or their derivatives.

Question 64

Pourquoi le glycogène est il plus pratique que le glucose pour stocker l'énergie ?

Answer 64

glycogen insoluble donc ne provoque pas d'explosion osmotique

Question 65

Quelles différences et similarités entre cellulose et chitin ?

Answer 65

Chitine a du nitrogen. Pareil que cellulose mais avec un Oh sur chaque monomere remplacé par NH

Question 66

Quelles liaisons noncovalentes sont les plus importantes dans la cellulose ?

Answer 66

.

Question 67

Comment l'héparine arrête la coagulation ?

Answer 67

En se liant à anithrombin qui est anticoagulant naturel et en catalysant sa réaction de 2000x.

Question 68

Quelle type de liaison entre glycans et protéines ?

Answer 68

.

Question 69

Pourquoi la sérine est elle cool pour les liaisons avec les carbohydrates ?

Answer 69

car liaison glycosidiques se fait avec condensation de thiol.

Question 70

Les oligosaccharides dans les glycoprotéines ont une information biologique importante. Laquelle ?

Answer 70

jouent un rôle dans la reconnaissancedescellulles par virus bactéries leukocytes etc

Question 71

Donner quelques glycoprotéines.

Answer 71

.

Question 72

Les glycoprotéines sont elles plus intracellulaires ou extracellulaires ? pourquoi ?

Answer 72

.Extracellulaires, car rôle de reconnaissance et signalisation.

Question 73

Pourquoi les triglycérides sont de tellements bons stockers d'energie ?

Answer 73

Acide gras et glycerol.

Question 74

Pourquoi est-ce que les lipides de stockage ne peuvent pas être membrainaires ?

Answer 74

.Ne sont pas amphipatiques

Question 75

Pourquoi l'emplacement du phosphatidylinositol est critique pour ses fonctions ?

Answer 75

Car c'est un signal INTRACELLULAIRE

Question 76

Qu'est-ce que les prostaglandines ?

Answer 76

.Ce sont des hormones, médiateurs chimiques.

Question 77

L'aspirine : quel fonctionnement ?

Answer 77

Bloque la formation de prostaglandines en désactivant l'enzyme cyclooxygenase.

Question 78

Sur une séquence d'aa ou se trouvera sans doute le beta turn ?

Answer 78

Aux prolines

Question 79

ou sont situés les aa polaires ? non polaire ?

Answer 79

Polaire à l'ext non polaires à l'int.

Question 80

Alpha helix : how many residues per turn and how many angstrom per turn ?

Answer 80

3. 6 residues per turn. | 5. 4 angstrom per turn.

Question 81

Ou est-ce que la tripsine coupe ? La chimotrypsin ?

Answer 81

Lys/arg pour tripsin, aromatiques pour la chimo.

Question 82

Dans le sang que provoque la diff de ph entre poumons et tissus ?

Answer 82

augmente l'efficacité du transport d'oxygene.