Stoffwechselphysiologie und Molekulare Biologie Flashcards
(106 cards)
1
Q
Jede Zelle hat Proteine, die auf verschiedene AS aufgebaut sind aber haben diesselbe Eigenschaften
A
Tausende von Proteinen, die alle aus den gleichen Aminosäuren
aufgebaut sind aber haben völlig verschiedene Eigenschaften
2
Q
Wovon hangt die Struktur, Funktion und biochemische Eigenschaften eines Proteins
A
Die Reihenfolge, Anzahl und Art der Aminosäuren
3
Q
Was ist eine AS
A
kleinste Bausteine der Proteine
Mindestens 2 Kohlenstoffatomen
4
Q
Proteinogenen AS
Wie viel? Funktion?
A
Nur 20 (bzw. 21 mit Selenocystein)
Diese AS werden für die Proteinsynthese in
Lebewesen verwendet.
5
Q
Was ist das Schlusselenzyme der Glykolyse
A
Schlüsselenzym der Glykolyse ist den Phosphofructokinase
6
Q
Grundstruktur einer AS
A
ein zentrales α-C-Atom, an das vier
Substituenten gebunden sind:
eine Aminogruppe (-NH2)
eine Säure- , bzw. Carboxylgruppe (-COOH)
ein Wasserstoffatom (-H)
eine Seitenkette, charakteristisch für jede Aminosäure (-R)
7
Q
Zeichnen die Grundstruktur eines AS und Nennen Sie vollig
A
8
Q
Fischer Projektion? Erklaren Sie
Wo steht NH2 und COOH
A
Angeordnet nach hochste oxidierte Gruppe
COOH nach oben
NH2 an linker Seite des C-Atoms
9
Q
Wichtigkeit von L-Form
A
Nur AS der L-Form werden fur Proteinbiosynthese verwendet.
10
Q
Wie konnen AS eingeteilt
A
- Nach der Art ihrer Seitenketten (-Rest)
- anhand ihres allgemeinen chemischen
Verhaltens
11
Q
In welchen Gruppen konnen AS eingeteilt
A
- unpolar und hydrophob
- polar und neutral
- basisch (polar und geladen)
- sauer (polar und geladen)
- aromatisch
12
Q
Essentielle VS Nicht-essentielle AS
A
Essentielle Aminosäuren können NICHT vom Körper synthetisiert werden
- müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.
13
Q
Erklaren Sie eine Peptidbindung
Eigenschaften
A
Die COOH-Gruppe einer Aminosäure verbinden sich mit der NH2-Gruppe einer anderen
Aminosäure unter Wasserabspaltung (Kondensation) verbinden.
Die an dieser
Peptidbindung beteiligten Atomgruppen liegen flach in einer Ebene, der sogenannten
,,Peptidebene’’.
Die Peptidbindung ist resonanzstabilisiert (die
Doppelbindung liegt mal zwischen C- und O-Atom und mal zwischen C- und N-Atom),
die –CONH-Gruppe ist planar (flach) und steht senkrecht zur Ebene des zugehörigen
Aminosäurerestes.
Jedes Peptid erhält eine Richtung, von li nach re:
N-terminales Ende → C-terminales Ende
14
Q
Wodurch entsteht Peptide
A
Durch Knüpfung von PEPTIDBINDUNGEN zwischen Aminosäuren (AS)
15
Q
Gemeinsamkeiten zwischen alpha Helix und beta faltblatt
A
Seitenketten ragen nach aussen
Beide sind art von Sekundar Protein struktur
16
Q
Was bildet die Ruckgrat eines Proteins
A
Die α-C-Atome, die durch die Peptidbindungen miteinander verknüpften sind.
Aus dem die Seitenketten (-R) hervorstehen und dem Protein seine
charakteristischen Eigenschaften verleihen.
17
Q
Was ist die Konformation eines Proteins?
A
Räumliche/dreidimensionale Anordnung
der drehbaren Bindungen mit den daran hängenden Atomen/Atomgruppen
18
Q
Proteinstruktur
A
Primarstruktur: Sie gibt die spezifische Reihenfolge der AS in der Polypeptidkette an
Sekundarstruktur: Ensteht
aus Wasserstoffbruckenbindungen. beschreibt die raumliche Anordnung der Primarstruktur
Tertiarstruktur: endgultige, typische Form eines Protein. Entsteht durch 3D Anordnung der Sekundarstruktur. Wird von Wechselwirkung der Seitenketten bestimmt
- unpolare Seitenketten; hydrophob, ragen sich nach Inneren zusammen
- polare Seitenketten: bilden Dipol-Dipol-Wechselwirkungen oder Wasserstoffbruckenbindungen aus
- 2 Cysteinreste: bilden Disulfidbrucke
Quartarstruktur: ergibt sich aus schwache, nicht kovalent Wechselwirkungen zwischen 2 oder mehr Proteinunterinheiten
19
Q
Wie unterscheiden sich Aminosaure?
Wovon hangt sie
A
Ihre Ladung
Hangt von Struktur und pH-Wert
20
Q
Wie viel ionisierbare Gruppen enthalt ein AS
A
2
Carboxyl und Amino Gruppen
21
Q
In welchem Fall wandern AS am elektrische Feld nicht weiter
Warum
A
Bei IEP; Isoelektrische Punkt
Sie wandern nicht mehr weil, die Gesamtlandung null betragt und die Ladungen sich aufheben
22
Q
Ausser Bewegung hat IEP einen Einfluss auf die Loslichkeit eines Proteins. Was ist es?
A
Wegen der Ladungsaufhebung der -COO- und -NH3+ Gruppen ist am IEP die Loslichkeit am geringsten
23
Q
Was bedeutet IEP
Wie liegt die AS vor
A
Isoelektrischer Punkt
Es ist den pH-Wert, bei dem gleiche viele Sauregruppen der Aminosaure deprotoniert sind als auch Aminogruppen protoniert vorliegen
Der AS liegt as Zwitter Ion
24
Q
Wie liegen AS in saure und basische Losungen vor
A
In saure Losungen: Kationen
In basische Losungen: Anionen
25
Wie konnen die andere Proteinstrukturen zerstort werden?
Durch:
- Erhitzen
- Anderung der PH-Wert
- Salze oder reduzierende Substanzen
26
Unterschied zwischen Denaturierung und Renaturierung
Denaturierung: Zerstorung der Proteinstruktur durch chemishce und physikalische Einfluss
Renaturierung: Die umgekehrte Prozess
27
Verteilung von Proteinen nach ihrer Aufgaben
- Strukturproteine zB Collagen
- Speicherproteine zB. Ovalbumin
- Bewegungsproteine zB. Actin & Myosin
- Enzym zB Amylase, Alkoholdehydrogenase
- Hormone zB Insulin
- Transportproteine zB blut
- Protein in der Membran (peripheral oder integral) zB Na+,K+Ionenkanale
Fur mehrere Beispiele vergleichen mit Notiz
28
Modelle der Substrat bindung an Enzym
Das Schlussel Schloss Prinizip: Wegen der Raumstruktur des aktiven Zentrums kann nur ein strukturelles Substrat gebunden werden kann. Substrat passt wie Schlussel in einem Schloss; hohe Substratspezifitat
Das Katalysemodell der Induced-Fit-Theorie: Das aktive Zentrum des Enzyms andert seine Konformation nach Bindung des Substrats
29
Enzyme werden in 7 Klasse eingeteilt. Wie?
Nach ihren Reaktionsmechanismen
1. Oxidoredukteasen - katalysieren Redoxreaktionen
2. Transferasen - katalysieren die Übertragung einer funktionellen Gruppe, Coenzyme
3. Hydrolasen - katalysieren eine hydrolytische Spaltung, benötigen keine Coenzyme
4. Lyasen - katalysieren eine nicht-hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen, Coenzyme
5. Isomerasen - katalysieren eine intramolekulare Umlagerung
6. Ligasen - katalysieren die Bildung einer kovalente Bindung, Coenzym
7. Translokasen - katalysieren den Transport von Stoffen an oder durch die Zellmembran z. B. ATP bei aktivem Transport
30
Coenzym konnen in zwei Arten an einer Reaktion teilnehmen
1. Ein lösliches Coenzym
- (z. B. NADH/H+, bzw. NAD+)
- bindet zusammen mit dem Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms.
- Auch als Cosubstrat genannt, weil es zusammen mit dem Substrat umgesetzt wird.
- muss anschließend wieder regeneriert werden.
2. Als Prosthetischen Gruppe:
- Das Molekül kovalent an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden
- z. B. Häm (Komplexverbindungen mit einem Eisen-Ion als Zentralatom)
31
Unterschied zwischen Cofaktoren und Coenzyme
Cofaktoren: anorganische Metallionen, die viele Enyme fur ihre volle katalytische Aktivität brauchen
Coenzyme: kleine organische Moleküle, die viele Enyme fur ihre volle katalytische Aktivität brauchen
32
Was ist molekulare Aktivitat?
Enzymatische Aktivitat
Die Wechselzahl/ molekulare Aktivität bezeichnet
Es ist die Anzahl der Substratmolekule, die pro Zeiteinheit
(s-1) von einem Enzymmolekül umgesetzt wird.
33
Erklaren Sie Substratinduktion
Vergleichen mit Notiz
34
Welche Art von Hemmung ist Allosterische Hemmung?
Erklaren Es
Endprodukt Hemmung
Vergleichen mit Notiz
35
Was sind Isoenzyme
Enzyme, die die gleiche chemische Reaktion katalysieren aber von verschiedenen Genen codiert werden
oder die aus mehreren Unterheiten bestehen, die kleine Unterschiede in ihrer AS-Sequenz aufweisen
36
Was beschreibt Michaelis-Menten Gleichung
Zeichnen Sie es?
Die Veranderung der Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Substratkonzentration
37
Reaktionsgeschwindigkeit bei
- niedriger Substratkonzentration
- Reaktionen in dem Substratkonzentration entspricht dem Km Wert
- hoher Substratkonzentration
- bei niedriger Substratkonzentration:
Reaktionsgeschwindigkeit V ungefahr prortional zur Substratkonzentration.
- Reaktionen in dem Substratkonzentration dem KM-Wert entspricht, läuft es mit halbmaximaler Gechwindigkeit
- bei hoher Substratkonzentration: die Reaktionsgeschwindigkeit gleich der Maximalgeschwindigkeit Vmax
38
Was ist RGT Regel
RGT - Reaktion Geschwindigkeit Temperatur Regel
Erhoht man die Temperatur um 10oC wird die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion verdoppelt
39
pH Wert, an dem die Aktivitat des Enzyms am hochsten ist, ist __________
pH-Optimum
40
Veranderung der Ladung der AS hat nicht mit der Konformation des Enzyms zu tun
Wahr/Unwahr
Unwahr
Veranderung der Ladung beeinflusst nicht nur die Struktur, sondern auch die Struktur des aktiven Zentrums
41
Ubersteigen der kritische Temperatur hat zur Folge Protein _____________
Welche Einfluss hat es auf enzymatische Aktivitat?
Proteindenaturierung/ Denaturierung der Proteine
starken Absinken der Enzymaktivitat
42
Was ist Km Wert?
Substratkonzentration, bei der genau die Hälfte aller Enzyme in ihrem aktiven Zentrum ein Substrat gebunden hat
oder Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird
43
Wie entsteht Disaccharide?
Welche Art von Bindung bilden die Bestandteile?
Durch Zusammenlagerung von 2 Monosaccharid-Molekülen unter Wasserabspaltung (Kondensationsreaktion).
Diese Bindung wird als O-glykosidische Bindung bezeichnet.
44
Apoenzym ist __________
Holoenzym ist ___________
Apoenzym: Der Proteinanteil eines Enzyms.
Holoenzym: Dem Apoenzym + seinem für die katalytischen Fähigkeiten benötigten Coenzym, bzw. Cofaktor .
45
Wichtige Disaccharide sind ____________
Woran liegt ihre Gemeinsamkeit und Unterschiede?
Saccharose, Maltose und Lactose
Alle drei Disaccharide enthalten D-Glucose, aber sie unterscheiden sich in ihrem zweiten Bestandteil.
46
Andere Name von Saccharose
Bestandteile der Saccharose
Welche Bindung wird gemacht.
Rohrzucker/Haushaltszucker
- α-D-Glucose und
-β-D-Fructose
über eine α,β-1,2-glykosidische Bindung verbunden.
47
Andere Name von Maltose
Bestandteile der Maltose
Welche Bindung wird gemacht.
Malzzucker
Zwei Glucosemolekülen,
α-1,4-Bindung
Es liegt eine Bindung zwischen dem ersten C-Atom des einen Moleküls und dem vierten C-Atom des anderen Moleküls.
48
Andere Name von Lactose
Bestandteile der Lactose
Welche Bindung wird gemacht.
Milchzucker (in Milch enthalten)
- D-Galactose
- D-Glucose, die über eine β-1,4-glykosidische Bindung verbunden sind.
49
Was ist eine Oligosaccharide
Oligosaccharide: Kohlenhydratketten aus 3 bis 10 Monosacchariden.
Sie sind häufig an Proteine oder Lipide gebunden, z. B. in der Zellmembran.
50
Was ist eine Polysaccharide?
Sie sind Kohlenhydratketten aus 10 oder mehr Monosacchariden
51
Aus welcher Art von Glucose sind alle wichtigen Polysaccharide aufgebaut?
Was ist seine allgemeine Zusammensetzung?
Alle wichtigen Polysaccharide sind aus D-Glucose aufgebaut.
Allgemeine Zusammensetzung:
(C6H10O5)x.
52
Welche Art von Ketten bilden Polysacchariden?
Sie bilden verzweigte oder unverzweigte lange Ketten.
53
Wozu dienen Polysaccharide?
Geben Sie Beispiel
Viele Polysaccharide dienen als Reserve- oder Speicherstoffe, aus denen die Monosaccharide leicht wieder mobilisiert werden konnen.
Stärke und Cellulose = typische pflanzliche Kohlenhydrate.
Glykogen = der Hauptspeicher für Glucose in Tieren.
54
Unterscheiden Sie zwischen Dissmilation und Assimilation
1. Dissimilation ist einen Stoff- und Energiewechsel Prozess bei dem körpereigene Stoffe (z. B. Fette, Kohlenhydrate) abgebaut werden, unter Energiegewinnung. Die freigesetzte Energie wird als ATP und/oder Wärme genutzt.
Bei der Assimilation werden Stoffe, die aus der Umwelt aufgenommen werden, unter Energiezufuhr in körpereigene Stoffe umgewandelt.
2. Bei Dissimilation wird Energie gewonnen und bei Assimilation zugefuhrt
3. Beispiel fur Dissimilation: aerobe Atmung, Gärung
Beispiel fur Assimilation: Photosynthese
55
Merkmale von Heterotrophe Lebewesen.
- Sie können die lebensnotwendigen organischen Stoffe nicht (aus anorganische)
selbst herstellen.
- Beispiel sind der Mensch, Tiere, Pilze und die meisten Bakterien
- Sie ernähren sich heterotroph.
56
Wofur verwenden heterotrphs organische Stoff
- Als Energiequellen (indem sie diese chemisch abbauen)
- Als auch fur Aufbau körpereigener Stoffe.
57
Merkmale von Autotrophe Lebewesen
- Sie konnen anorganischen Stoffen (zB Kohlenstoff) für den Aufbau von lebensnotwendigen organischen Substanzen nutzen
*Pflanzen benutzen CO2 als Kohlenstoffquelle und Licht als Energiequelle (= phototroph)/ Photosynthese.*
58
Was ist der Unterschied zwischen Katabolismus und Anabolismus
Katabolismus - Abbau von komplexen Substanzen zu einfacheren Molekülen zwecks der Entgiftung des Organismus und Energiegewinnung in Form von ATP.
Anabolismus (Baustoffwechsel): Die Synthese von neuen Substanzen aus korpereigenen Stoffe.
59
Was sind anaerob Lebewesen?
Nennen Sie die Arten?
Sie sind Lebewesen, die für ihren Stoffwechsel keinen molekularen Sauerstoff brauchen.
Fakultative und obligate Anaerobier
60
Beschreiben Sie fakultativ anaerob
Fakulatativ anaerobe Lebewesen können optimal in Anwesenheit von Sauerstoff wachsen und auch in Abwesenheit von Sauerstoff ihren Stoffwechsel durch Gärung durchlaufen
61
Welche Folgen hat die Anwesenheit von Sauerstoff auf anaerobe Organismen?
Sie werden durch Sauerstoff gehemmt oder sogar abgetötet.
62
Glucose wird in mehreren Reaktionsschritten oxidiert und in kleinere, energieärmere
Bausteine zerlegt.
Bevor Glucose gespalten werden kann, muss sie ____________ werden.
a) reduziert b)aktiviert c) oxidiert d) zerkleinert
Bevor Glucose gespalten werden kann, muss sie aktiviert werden.
63
Nennen Sie die Abschnitte des Abbau von Glucose
1. Glykolyse
2. Oxidative Decarboxylierung
3. Citratzyklus
4. Oxidative Phosphorylierung oder Atmungskette
64
Wie viel Schnitte wird gebraucht, um bei Glykolyse das gewunschte produkt zu ergeben?
In der Glykolyse wird Glucose in 10 Schritten zu Pyruvat abgebaut.
Produkt: 2 C3-Köper (Pyruvat) entstehen aus einem C6-Körper.
65
Welches sind die zwei Hauptaufgaben der Glykolyse
- sie liefert Bausteine für Biosynthesen (z. B. Acetyl-CoA aus Pyruvat)
- sie dient dem Abbau von Glukose zur Erzeugung von Energie, direkt in Form
von ATP und indirekt in Form von NADH/H+, das über die Atmungskette ATP liefert
66
Was ist die Formel fur Pyruvat
C3H4O3
67
Zeichnen Sie die Reaktion der Glykolyse
Vergleichen mit Noten
68
Was geschieht während der oxidativen Decarboxylierung von Pyruvat
- Das Pyruvat wird in die Mitochondrien transportiert
- Es wird durch einen Multienzymkomplex
(u.a. durch die Pyruvat-Decarboxylase) zu Acetyl-CoA (= aktivierte Essigsäure)
umgewandelt
-1 Molekül CO2 wird abgespalten.
69
Wo findet die Glykolyse statt?
im Zytoplasma/Zytosol
70
Zeichnen Sie die Reaktion der Oxidative Decarboxylierung
Vergleichen mit Noten
71
Zeichnen Sie die Reaktion der Citratzyklus
72
Nennen Sie die Vollstandige Produkt der Oxidative Phosphorylierung
10 NADH/H+
2 FADH2
6 O2
34 ADP
34 P
73
In welchem Bereich der Zelle läuft der Citratzyklus ab?
Der Citratzyklus läuft in der Mitochondrienmatrix ab.
74
Was passiert beim Citratzyklus?
Was hat es mit ihrem Namen zu tun?
Die aktivierte Essigsäure
(C2) tritt in den Citratzyklus (+ C4 = Oxalacetat) ein und produziert Citrat, ein C6-Molekül
Das Produkt (Citrat) gibt dem Zyklus seinen Namen.
75
Der Elektronentransport innerhalb der Membran ist mit _______________________________________ gekoppelt.
Hint: Oxidative Phosphorylierung
Der Elektronentransport innerhalb der Membran ist mit einem Protonentransport durch die
Membran gekoppelt.
76
Was entsteht an der Membran durch den Protonentransport?
Durch den Protonentransport entsteht an der Membran ein
Konzentrationsgefälle
Dies ist wegen der positiven Ladungen der Protonen gleichzeitig auch
ein Ladungsgefälle.
77
Woraus besteht die Atmungskette?
Die Atmungskette besteht aus
- 4 Multienzymkomplexen an der inneren
Mitochondrienmembran
- Hintereinander geschalteten Redoxsystemen aus ca.
50 Enzymen
78
Was passiert bei jeder Redoxreaktion in der Atmungskette?
Energie wird frei, die dazu dient, Protonen aus der
Mitochondrienmatrix in den Intermembranraum zu pumpen.
79
Welche Rolle ubernimmt Cytochromoxidase bei der Atmungskette?
Die Cytochromoxidase überträgt die Elektronen auf den Sauerstoff, der mit Protonen
aus dem Umgebung zu Wasser reagiert
80
Was wird im Citratzyklus abgebaut und welcher Stoff wird dabei gebunden?
- Acetyl-CoA wird zu Kohlenstoffdioxid im Citratzyklus abgebaut.
- Wasserstoff bindet an NAD+, bzw. FAD.
81
Wie entsteht ATP in der Atmungskette?
ATP wird in der Atmungskette durch die ATP-Synthase gebildet.
ATP Synthase ist eine Enzymkomplex, die einen Kanal in der Membran bildet, durch den Protonen in der Matrix zurückfließen.
Die Energie des Protonengradienten wird genutzt, um ATP aus ADP und Phosphat zu synthetisieren.
82
Nach sorgfaltigen Experimenten wird es bemerkt, dass die Glykolyse 4 Moleküle ATP und 2 Moleküle NADH/H+ liefert.
Begrunden Sie warum viele Lehrbuch sagen, dass 2 Molekule ATP geliefert werden.
Die Glykolyse liefert eigentlich 4, aber zwei werden verbraucht, um Glucose durch Phosphorylierung zu aktivieren
.
83
Warum sagen viele Lehrbuch, dass 36 Molekule ATP pro Glukose Molekule geliefert wird und anderen 38 und manche 40
- 2 Mol ATP werden für den Transport von NADH/H+
(aus der Glykolyse) in das Mitochondrium verbraucht
- Zwei Mol ATP werden auch verbraucht, um Glucose durch Phosphorylierung zu aktivieren
(Glykolyse)
84
Nennen Sie die Produkt alle Schnitte des Oxidativen Abbau von Glucose
Die Glykolyse liefert
-2 Moleküle ATP
- 2 Moleküle NADH/H+
.
Die oxidative Decarboxylierung liefert 2 Moleküle NADH/H+
.
Der Citratzyklus erzeugt
-2 Moleküle GTP(energetisch gleich wie 2 ATP)
- 6 Moleküle NADH/H+
- 2 Moleküle FADH2.
Die Atmungskette liefert -10 Molekülen NADH/H+
-2 Molekülen FADH2
- 34 Moleküle ATP.
85
Was ist Garung
Sie ist den (mikrobieller) Abbau organischer Substanzen ohne Sauerstoff (anareob), um Energie zu gewinnen.
86
Die Coenzyme wie NADH/H+, die beim Substratabbau entstehen und Wasserstoff enthalten (reduziert), werden bei Garung regeneriert
Wie passiert dieser Vorgang?
NADH/H+ werden regeneriert, indem Wasserstoff nach dem teilweisen Abbau des Substrates auf das entstehende Endprodukt (z. B. Pyruvat) zurück übertragen wird
Pyruvat ist energie reich!
87
Wie werden Energie in Form von ATP bei der Gärung gewonnen.
Energie wird bei der Gärung wird in Form von ATP nur durch Substratkettenphosphorylierung gewonnen.
88
Wie viele Molekule ATP wird pro Molekule Glucose gewonnen bei Garung
1 Molekül Glucose liefert nur 2-3 Moleküle ATP.
Beim aeroben Abbau wird 16 mal ATP Molekule geliefert
89
Welche Arten von Garung gibt es?
Wovon hangt die Bennung von Garung?
verschiedene Arten von Gärung
1. Milchsäuregärung im Muskel
2. Alkoholische Gärung durch den Hefepilz (Bäckerhefe).
Die Benennung der Gärung hangt von ihrem jeweiligen Endprodukt.
90
Was hat Louis Pasteur bestatigt?
Louis Pasteur hat 1860 gezeigt, dass Hefen für die Alkoholbildung aus Zucker verantwortlich sind (alkoholische Gärung).
91
Unter aeroben Bedingungen wird Zucker schneller umgesetzt als bei Garung
Richtung/Falsch
Falsch!
Mehr Glucose wird in der GLYKOLYSE zu Pyruvat umgesetzt als unter aeroben Bedingungen
92
Beim aeroben Abbau von Glucose wird ca. 16 mal mehr Energie erzeugt als beim anaeroben Abbau.
Richtig/Falsch
Richtig
93
Welche Rolle ubernimmt Sauerstoff bei Garung
Es wirkt als terminalen Elektronenakzeptor
94
Atmung hat zur Folge der Hemmung der Garung
Wie wird sie reguliert?
Die Hemmung der Gärung durch die Atmung wird am Schlüsselenzym der Glykolyse, der Phosphofructokinase, allosterisch reguliert.
95
Was entsteht im Muskel bei höheren Eukaryoten unter anaeroben Bedingungen?
Lactat entsteht unter anaeroben Bedingungen im Muskel
Lactat ist das Anion der Milchsäure (Milchsäuregärung)
96
Welche Art von Zellen zeigen den Pasteur-Effekt?
Geben Beispiel
Der Pasteur-Effekt wird nur bei fakultativ aeroben Zellen beobachtet
Fakultativ aeroben Zellen sind Zellen, die ihren Stoffwechsel sowohl an aerobe als auch an anaerobe Bedingungen anpassen können, z.B. Hefezellen, Muskelzellen.
97
Welche Art von Zellen zeigen keinen Pasteur-Effekt
Zellen ohne Mitochondrien
98
Warum zeigen Zellen ohne Mitochondrien keinen Pasteur-Effekt
Pasteur Effekt beruht auf auf Stoffwechselregulation in sowohl aeroben als auch anaeroben Bedingungen.
Eine Zelle ohne Mitochondrien kann den aeroben Stoffwechsel nicht unterziehen, weil Mitochondrien eine wichtige Bestandteile fur sie sind.
99
Beschreiben Allosterische Regulation der Glykolyse?
- Sie verläuft intrazellulär und ist hormonunabhängig
- Stoffe, die eine gute Energieversorgung der Zelle hinweisen (z. B. ATP und NADH/H+), wirken als Hemmstoffe der Glykolyse
- auch Citrat hat einen hemmenden Einfluss auf die Glykolyse und verhindert damit seine eigene Neuentstehung
- ADP und AMP wirken dagegen aktivierend auf die Glykolyse, da sie einen Energiebedarf der Zelle anzeigen
100
Was ist Gluconeogenese?
Sie ist die selbst Herstellung/neue Synthese von Glucose durch den Korper aus verschiedenen Stoffen (z. B. aus Lactat) in der Leber, Niere und im Darm
101
Konnen Kohlenhydrate aus Acetyl-CoA hergestellt werden?
Woraus konnen Sie hergestellt werden
Nein! Es ist nicht möglich, Kohlenhydrate aus Acetyl-CoA herzustellen.
Aus Lactat, Pyruvat und aus einigen Aminosäuren oder Glycerin)
102
Wo findet Gluconeogenese statt?
Die Gluconeogenese findet in den Mitochondrien, im ER und im Zytosol statt.
103
Wie erfolgt die hormonelle Regulation der Glykolyse
Was sind ihre Funktion?
(Tip: Hormonelle Regulation handelt sich um Hormone)
Sie erfolgt durch die beiden Hormone Glukagon und Insulin, die als Antagonisten/ Gegenspieler zueineander wirkt.
- die Aufgabe des Glukagons: Erhohung der Blutzuckerspiegel
das Zielorgan: die Leber
- die Aufgabe des Insulins: Reduzierung des Blutzuckerspiegel
Zielorgan: Dies muss in vielen Zellen möglich sein, deswegen wirkt Insulin auf viele Zielorgane.
104
Welche Folgen hat die Ausschuttung von Glucagon?
Was ist sein Ziel?
Glukagon
– erhöht den cAMP-Spiegel in der Leber
– Enzyme der Glykolyse werden phosphoryliert und dadurch gehemmt
Ziel:
- Reduzierung des Glucoseabbaus in der Leber
- andere Zellen, die Glucose nötiger brauchen (Gehirn, Muskulatur), haben mehr Glucose zur Verfügung
105
Was ist die Bedutung der Abkurzung cAMP
Was ist ihre Funktion?
cAMP = cyclisches Adenosinmonophosphat (cAMP)
Sie ist ein second messenger
106
Welche Folgen hat die Freisetzung von Insulin?
Was ist sein Ziel?
Insulin
– senkt den cAMP-Spiegel
– Enzyme der Glykolyse werden dephosphoryliert
– Glucoseabbau in der Leber und im Fettgewebe wird aktiviert
Ziel: überschüssige Glucose wird abgebaut und in Speicherstoffe verwandelt
