Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioch > Structure des prot > Flashcards

Structure des prot Flashcards

1
Q

dimensions hélices alpha

A

tourne à droite
élévation entre 2 résidus = 0,15nm
tour = 3,6 résidus
pas hélices = 0,15nm x 3,6résidus = 0,54nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

ln H hélice alpha

A

entre O de -COOH du résidu i et H de NH3 du résidu i+4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

autres hélices alpha

A

hélice 3/10: i-i+3 (proline)
hélice pi: i-i+5
hélice tour gauche

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

prot comportant hélices alpha

A

Myoglobine
Kératine
Collagène

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

collagène

A 
prot fibreuse
résistance des tissus
structure hélicoïdale, triple hélice: 3 hélices alpha composées d'un triplet d'aa spé/ 1000 aa par chaine
hélice gauche
triples hélices de compo identiques
ln fortes
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

structure d’une chaine alpha du collagène I

A 
hélice gauche
3,3 résidus/ tour
triplet Gly-X-Y
Gly = aa flexible
X: Pro
Y: OH-Pro, OH-Lys
\+ Ala: faible volume, compatible avec structure  hélicoïdale
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Prolyl et Lysyl hydroxylase

A

assurent hydroxylation de la proline/ lysine du collagène de type I
fonctionnent qu’en présence de O2, VitC, Fe2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

structure triple hélice de collagène de type I

A

2 chaînes alpha1 et 1 chaînes alpha2
ln covalente entre allysine et lysine
cross links

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

∑ prot dans cytoplasme

A

par ribosomes libres

prot vers noyaux, cytosol, chloroplaste, mitochondrie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

∑ prot dans RE

A

peptide signal au sein de la prot → fixation ribosomes sur RE
∑ prot dans RE
transport vers Golgi
prot vers lysosomes/ mb cell/ sécrétion extracell

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

∑ collagène

A

par fibroblastes, chondroblastes, ostéoblastes

RE: ∑ préprocollagène, clivage peptide signal → procollagène, hydroxylation lysines/ prolines, glycosylation lysines

Glogi: ponts disulfures aux C-ter: alignement favorable constitution triple hélice

Milieu extracell: formation du tropocollagène → clivage N et C-ter par procollagène peptidases
formation des cross links aka pontages → fibrilles de collagène

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

maladies du collagène

A
  • scorbut: déficit en Vit C → défaut hydroxylation Pro/Lys
  • osteogenesis imperfecta: mutation remplaçant glycine par autre aa → pas de collagène fonctionnel
  • syndrome d’Ehlers-Danlos:
    déficit en lysyl-hydroxylase → moins de ln H
    deficit en procollagène peptidase → pas de clivage des extrémités
    mutation collagène I, III ou IV → collagène dégradé ou accumulé dans les cellules
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

feuillet beta anti-//

A

fibroïne de la soie
resistance: empilement très serré → petits aa: Gly, Ala, Ser (85%)
flexibilité → aa hydrophobes: Val ,Tyr

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

boucle: contribution fonction des prot

A

surface des prot
constitue épitopes antigéniques
intéractions prot-prot

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

coude = tour

A

unit 2 feuillets beta anti-//
contient glycine
maintenu par ln H entre aa i et i+3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

prot contenant boucles ou coudes

A

cytochrome b562
LDH
Ig à chaines légères

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

aa déstabilisants l’hélice alpha

A
  • ramifiés sur Cbeta → Valine, Isoleucine
  • non ramifiés su Cbeta MAIS impliqués dans ln H → Sérine, Acide Aspartique, Asparagine
  • formation angulation → Proline
  • succesion d’aa chargés → succesion aa basiques ou acides
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

aa présent dans hélice alpha

A

non ramifiés sur Cbeta et dont chaine laterale ne forme pas de ln H:

  • Tryptophane
  • Phénylalanine
  • Leucine (ram sur Cgamma)
  • Acide glutamique (ram sur Cgamma)
  • Glutamine (ram sur Cgamma)
  • Cystéine
  • Méthionine
  • Lysine
  • Histidine
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

aa feuillet beta

A

valine
isoleucine
(ramifiés su Cbeta)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

aa tour et boucle

A

sérine
acide aspartique
asparagine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

coude

A

proline

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

unité fonctionelle

A

assemblage de structures IIr

40-350 aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

rôles prot fonctionelle Kinase Src

A

phosphorylation des prot

cancers

24
Q

kinase Src

domaine SH3

A

feuillets beta réunis par boucles ou tours

intéraction avec les prot riches en proline

25
Q

kinase Src

domaine SH2

A

hélice alpha et feuillets beta

intéraction avec prot contenant tyrosine phosphorylées

26
Q

kinase Src

petit et grand domaines kinases

A 
= domaines catalytiques de la prot Src:
- site de fixation de l'ATP
- transfert d'un grp P provenant de l'ATP sur prot
petit domaine kinase: hélices alpha
grand domaine kinase: feuillets beta
27
Q

rôle prot fonctionelle: Phospholipase D1

A

dégradation de la phosphatidylcholine

28
Q

compo Phospholipase D1

A
  • Phox: intéraction avec phosphatidylinositol
  • Pleckstrin Homology: ciblage enzymes vers compartiments intracell
  • 2 domaines PLD: hydrolyse de lipides
29
Q

fonctionnement récepteur nucléaire

A
  1. initialement localisé dans cytoplasme associé à une prot chaperone
  2. après fixation du ligand dissoc de la prot chaperone et translocation du complexe ligand/récepteur dans le noyau
  3. dimérisation du récepteur
  4. transfo en facteur de transcription
  5. activation de l’expression de gènes cibles
30
Q

exemples de récepteurs nucléaires

A

40-50 types

31
Q

récepteurs nucléaires: 5 domaines

domaine A/B:

A

extrémité N-ter, variable, domaine d’activation AF-1 → pouvoir d’activation transcriptionnelle faible

32
Q

récepteurs nucléaires: 5 domaines

domaine C

A

DBD, domaine très conservé, rôle capital dans la dimérisation du récepteur

33
Q

récepteurs nucléaires: 5 domaines

domaine D

A

région charnière, rôle dans le routage intracell

34
Q

récepteurs nucléaires: 5 domaines

domaine E

A

LBD, participation à la dimérisation et au recrutement de coactivateurs ou de corépresseurs, domaine d’activation AF-2 → pouvoir d’activation transcriptionnelle faible

35
Q

récepteurs nucléaires: 5 domaines

domaine F

A

extrémité C-ter, non conservé (compo aa variable)

36
Q

fingerprints = signatures

A
  • séquences courtes ayant une fonction connue
  • obtenues par alignement de séquences de prot
  • utilisées pour trouver des homologies + grandes entre les prot
37
Q

facteurs de transcription

A

prot régulatrices se fixant sur ADN

activation ou répression de l’expression de gènes

38
Q

exemples de domaines présents dans les facteurs transcriptionnels

A
  • motif helice-tour-hélice

- motif hélice-boucle-hélice

39
Q

motif hélice-tour-hélice

A

motif le + simple retrouvé dans les prot à homéodomaines ( intervenant dans le dev embryonnaire)

1 hélice alpha dans grand sillon ADN (ln avec bases de l’ADN)
1 hélice alpha intéraction avec les riboses et les P de l’ADN (stabilisateur)

40
Q

motif hélice-boucle-hélice

A

= bHLH (basic Helix Loop Helix)

  • retrouvé dans prot actives sous forme hétérodimères ou homodimères (c-Myc)
  • intéractions hydrophobes entre héllices alpha de 2 prot constitutives du FdT
  • spécificité de reconnaissance (boucles)
  • nombreux aa basiques (+) au niveau du DBD → intéractions électrostatiques
41
Q

zinc finger

A

20-30 aa
1 Zn obligé → assure fonctionnalité du domaine
2 types de Zn finger: Cys4/ Cys2 + His2
1 feuillet beta + 1 hélice alpha (fixation grand sillon ADN)
2 aa hydrophobes → maintien de l’architecture
regroupés en Cluster: x2 < Zn finger < x13

42
Q

linker

A

relie 2 doigts de Zn
apporte spé de reconnaissance
constitué de max 10 aa

43
Q

prot contenants des doigts de Zn

A

Facteur Sp1: reconnaissance sur ADN des régions riches en GC des gènes de ménages ou domestiques

Récepteurs nucléaires: reconnaissance séquence consensus spé → HRE: hormone element response

44
Q

récepteurs des eostrogènes → 1 domaine de fixation à l’ADN composé de 2 Zn finger

A
  • 1er doigt = P Box → Cys4, hélice alpha (intéraction grand sillon ADN) + feuillet beta
  • 2ème doigt = D Box → Cys4, hélice alpha + boucle, rôle dans dimérisation

fixation à l’ADN sous forme d’homodimère: 4 motifs en doigts de Zn et 4 atomes de Zn
séquence reconnue = ERE: estrogen receptor element → séquence consensus composée de répet inversées

45
Q

ln faibles → intéractions hydrophobes

A

médiées par les grp méthyles

s’attirent entre eux et expulsent les molécules d’eau

46
Q

ln faibles → ln H

A

entre H et O
d’autant + stable lorsque les 3 atomes sont alignés
affaiblies par l’eau

47
Q

ln faibles → forces de Van der Waals

A

générées lors de la formation de dipôles transitoires

48
Q

ln faibles → stabilisation hélices alpha et kératine

A

maintien de l’enroulement de la kératine par ln hydrophobes

aa hydrophobes distribués sur la même face d’une hélice alpha

49
Q

ln covalentes → ponts disulfures/ kératine des cheveux

A

obtention effet ondulé:

  1. rupture ponts disulfures: agent réducteur
  2. étirement mécanique
  3. utilisation chaleur

maintient effet ondulé”
4. utilisation agent oxydant: formation nouveaux ponts disulfures

50
Q

conformation dénaturé des prot

A 
perte des intéractions maintenant structures IIr et IIIr:
- perte fonctionnalité
- ø rupture ln peptidique
- enroulement au hasard: random coil
pas toujours irréversible
51
Q

dénaturation irréversible de l’albumine de l’oeuf

A

état natif: présence de cystéines avec grp -SH
état dénaturé: perte de grp -SH et établissement ponts disulfures → changement de confo de l’albumine qui devient insoluble

52
Q

enzymes aidant au repliement des prot dans le RE

A

protein disulfide isomerase
proline cis, trans isomerase
chaperones

53
Q

repliement des prot

A

repliement modulaire de la prot en un intermédiaire stable
transition repliée/ non repliée rapide: transition coopérative
pas de prot partiellement repliée: loi du tout ou rien

54
Q

exemple de mauvais repliement des prot

A

maladie d’alzheimer
2 clivages possible de APP: amyloid protein precursor
voie amyloidogénique → voie pathologique

55
Q

peptide Aβ

A

40-43 aa: Aβ42 propice à l’autoagrégation
formation de plaques amyloïdes extracell:
- formation oligomères (toxiques pour synapse)
- formation fibrilles amyloïdes (from oligomères)
- formation cross- β filament générant plaques

56
Q

prot Tau (pathologique)

A 
conditions favorisantes:
- stress oxydant
- mauvais repliement
- mauvaise clearance
Tau hyperphosphorylée
\+ insoluble → agrégation de Tau en neurofilaments intracell
57
Q

marqueurs biochimiques dans LCR de la maladie d’A

A

diminution de Aβ42
augmentation Tau total
augmentation Tau hyperphosphorylée

Bioch (12 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions