Structure des prot Flashcards

(57 cards)

1
Q

dimensions hélices alpha

A

tourne à droite
élévation entre 2 résidus = 0,15nm
tour = 3,6 résidus
pas hélices = 0,15nm x 3,6résidus = 0,54nm

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2
Q

ln H hélice alpha

A

entre O de -COOH du résidu i et H de NH3 du résidu i+4

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3
Q

autres hélices alpha

A

hélice 3/10: i-i+3 (proline)
hélice pi: i-i+5
hélice tour gauche

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4
Q

prot comportant hélices alpha

A

Myoglobine
Kératine
Collagène

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5
Q

collagène

A
prot fibreuse
résistance des tissus
structure hélicoïdale, triple hélice: 3 hélices alpha composées d'un triplet d'aa spé/ 1000 aa par chaine
hélice gauche
triples hélices de compo identiques
ln fortes
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6
Q

structure d’une chaine alpha du collagène I

A
hélice gauche
3,3 résidus/ tour
triplet Gly-X-Y
Gly = aa flexible
X: Pro
Y: OH-Pro, OH-Lys
\+ Ala: faible volume, compatible avec structure  hélicoïdale
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7
Q

Prolyl et Lysyl hydroxylase

A

assurent hydroxylation de la proline/ lysine du collagène de type I
fonctionnent qu’en présence de O2, VitC, Fe2+

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8
Q

structure triple hélice de collagène de type I

A

2 chaînes alpha1 et 1 chaînes alpha2
ln covalente entre allysine et lysine
cross links

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9
Q

∑ prot dans cytoplasme

A

par ribosomes libres

prot vers noyaux, cytosol, chloroplaste, mitochondrie

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10
Q

∑ prot dans RE

A

peptide signal au sein de la prot → fixation ribosomes sur RE
∑ prot dans RE
transport vers Golgi
prot vers lysosomes/ mb cell/ sécrétion extracell

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11
Q

∑ collagène

A

par fibroblastes, chondroblastes, ostéoblastes

RE: ∑ préprocollagène, clivage peptide signal → procollagène, hydroxylation lysines/ prolines, glycosylation lysines

Glogi: ponts disulfures aux C-ter: alignement favorable constitution triple hélice

Milieu extracell: formation du tropocollagène → clivage N et C-ter par procollagène peptidases
formation des cross links aka pontages → fibrilles de collagène

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12
Q

maladies du collagène

A
  • scorbut: déficit en Vit C → défaut hydroxylation Pro/Lys
  • osteogenesis imperfecta: mutation remplaçant glycine par autre aa → pas de collagène fonctionnel
  • syndrome d’Ehlers-Danlos:
    déficit en lysyl-hydroxylase → moins de ln H
    deficit en procollagène peptidase → pas de clivage des extrémités
    mutation collagène I, III ou IV → collagène dégradé ou accumulé dans les cellules
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13
Q

feuillet beta anti-//

A

fibroïne de la soie
resistance: empilement très serré → petits aa: Gly, Ala, Ser (85%)
flexibilité → aa hydrophobes: Val ,Tyr

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14
Q

boucle: contribution fonction des prot

A

surface des prot
constitue épitopes antigéniques
intéractions prot-prot

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15
Q

coude = tour

A

unit 2 feuillets beta anti-//
contient glycine
maintenu par ln H entre aa i et i+3

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16
Q

prot contenant boucles ou coudes

A

cytochrome b562
LDH
Ig à chaines légères

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17
Q

aa déstabilisants l’hélice alpha

A
  • ramifiés sur Cbeta → Valine, Isoleucine
  • non ramifiés su Cbeta MAIS impliqués dans ln H → Sérine, Acide Aspartique, Asparagine
  • formation angulation → Proline
  • succesion d’aa chargés → succesion aa basiques ou acides
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18
Q

aa présent dans hélice alpha

A

non ramifiés sur Cbeta et dont chaine laterale ne forme pas de ln H:

  • Tryptophane
  • Phénylalanine
  • Leucine (ram sur Cgamma)
  • Acide glutamique (ram sur Cgamma)
  • Glutamine (ram sur Cgamma)
  • Cystéine
  • Méthionine
  • Lysine
  • Histidine
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19
Q

aa feuillet beta

A

valine
isoleucine
(ramifiés su Cbeta)

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20
Q

aa tour et boucle

A

sérine
acide aspartique
asparagine

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21
Q

coude

A

proline

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22
Q

unité fonctionelle

A

assemblage de structures IIr

40-350 aa

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23
Q

rôles prot fonctionelle Kinase Src

A

phosphorylation des prot

cancers

24
Q

kinase Src

domaine SH3

A

feuillets beta réunis par boucles ou tours

intéraction avec les prot riches en proline

25
kinase Src | domaine SH2
hélice alpha et feuillets beta | intéraction avec prot contenant tyrosine phosphorylées
26
kinase Src | petit et grand domaines kinases
``` = domaines catalytiques de la prot Src: - site de fixation de l'ATP - transfert d'un grp P provenant de l'ATP sur prot petit domaine kinase: hélices alpha grand domaine kinase: feuillets beta ```
27
rôle prot fonctionelle: Phospholipase D1
dégradation de la phosphatidylcholine
28
compo Phospholipase D1
- Phox: intéraction avec phosphatidylinositol - Pleckstrin Homology: ciblage enzymes vers compartiments intracell - 2 domaines PLD: hydrolyse de lipides
29
fonctionnement récepteur nucléaire
1. initialement localisé dans cytoplasme associé à une prot chaperone 2. après fixation du ligand dissoc de la prot chaperone et translocation du complexe ligand/récepteur dans le noyau 3. dimérisation du récepteur 4. transfo en facteur de transcription 5. activation de l'expression de gènes cibles
30
exemples de récepteurs nucléaires
40-50 types
31
récepteurs nucléaires: 5 domaines | domaine A/B:
extrémité N-ter, variable, domaine d'activation AF-1 → pouvoir d'activation transcriptionnelle faible
32
récepteurs nucléaires: 5 domaines | domaine C
DBD, domaine très conservé, rôle capital dans la dimérisation du récepteur
33
récepteurs nucléaires: 5 domaines | domaine D
région charnière, rôle dans le routage intracell
34
récepteurs nucléaires: 5 domaines | domaine E
LBD, participation à la dimérisation et au recrutement de coactivateurs ou de corépresseurs, domaine d'activation AF-2 → pouvoir d'activation transcriptionnelle faible
35
récepteurs nucléaires: 5 domaines | domaine F
extrémité C-ter, non conservé (compo aa variable)
36
fingerprints = signatures
- séquences courtes ayant une fonction connue - obtenues par alignement de séquences de prot - utilisées pour trouver des homologies + grandes entre les prot
37
facteurs de transcription
prot régulatrices se fixant sur ADN | activation ou répression de l'expression de gènes
38
exemples de domaines présents dans les facteurs transcriptionnels
- motif helice-tour-hélice | - motif hélice-boucle-hélice
39
motif hélice-tour-hélice
motif le + simple retrouvé dans les prot à homéodomaines ( intervenant dans le dev embryonnaire) 1 hélice alpha dans grand sillon ADN (ln avec bases de l'ADN) 1 hélice alpha intéraction avec les riboses et les P de l'ADN (stabilisateur)
40
motif hélice-boucle-hélice
= bHLH (basic Helix Loop Helix) - retrouvé dans prot actives sous forme hétérodimères ou homodimères (c-Myc) - intéractions hydrophobes entre héllices alpha de 2 prot constitutives du FdT - spécificité de reconnaissance (boucles) - nombreux aa basiques (+) au niveau du DBD → intéractions électrostatiques
41
zinc finger
20-30 aa 1 Zn obligé → assure fonctionnalité du domaine 2 types de Zn finger: Cys4/ Cys2 + His2 1 feuillet beta + 1 hélice alpha (fixation grand sillon ADN) 2 aa hydrophobes → maintien de l'architecture regroupés en Cluster: x2 < Zn finger < x13
42
linker
relie 2 doigts de Zn apporte spé de reconnaissance constitué de max 10 aa
43
prot contenants des doigts de Zn
Facteur Sp1: reconnaissance sur ADN des régions riches en GC des gènes de ménages ou domestiques Récepteurs nucléaires: reconnaissance séquence consensus spé → HRE: hormone element response
44
récepteurs des eostrogènes → 1 domaine de fixation à l'ADN composé de 2 Zn finger
- 1er doigt = P Box → Cys4, hélice alpha (intéraction grand sillon ADN) + feuillet beta - 2ème doigt = D Box → Cys4, hélice alpha + boucle, rôle dans dimérisation fixation à l'ADN sous forme d'homodimère: 4 motifs en doigts de Zn et 4 atomes de Zn séquence reconnue = ERE: estrogen receptor element → séquence consensus composée de répet inversées
45
ln faibles → intéractions hydrophobes
médiées par les grp méthyles | s'attirent entre eux et expulsent les molécules d'eau
46
ln faibles → ln H
entre H et O d'autant + stable lorsque les 3 atomes sont alignés affaiblies par l'eau
47
ln faibles → forces de Van der Waals
générées lors de la formation de dipôles transitoires
48
ln faibles → stabilisation hélices alpha et kératine
maintien de l'enroulement de la kératine par ln hydrophobes | aa hydrophobes distribués sur la même face d'une hélice alpha
49
ln covalentes → ponts disulfures/ kératine des cheveux
obtention effet ondulé: 1. rupture ponts disulfures: agent réducteur 2. étirement mécanique 3. utilisation chaleur maintient effet ondulé" 4. utilisation agent oxydant: formation nouveaux ponts disulfures
50
conformation dénaturé des prot
``` perte des intéractions maintenant structures IIr et IIIr: - perte fonctionnalité - ø rupture ln peptidique - enroulement au hasard: random coil pas toujours irréversible ```
51
dénaturation irréversible de l'albumine de l'oeuf
état natif: présence de cystéines avec grp -SH état dénaturé: perte de grp -SH et établissement ponts disulfures → changement de confo de l'albumine qui devient insoluble
52
enzymes aidant au repliement des prot dans le RE
protein disulfide isomerase proline cis, trans isomerase chaperones
53
repliement des prot
repliement modulaire de la prot en un intermédiaire stable transition repliée/ non repliée rapide: transition coopérative pas de prot partiellement repliée: loi du tout ou rien
54
exemple de mauvais repliement des prot
maladie d'alzheimer 2 clivages possible de APP: amyloid protein precursor voie amyloidogénique → voie pathologique
55
peptide Aβ
40-43 aa: Aβ42 propice à l'autoagrégation formation de plaques amyloïdes extracell: - formation oligomères (toxiques pour synapse) - formation fibrilles amyloïdes (from oligomères) - formation cross- β filament générant plaques
56
prot Tau (pathologique)
``` conditions favorisantes: - stress oxydant - mauvais repliement - mauvaise clearance Tau hyperphosphorylée + insoluble → agrégation de Tau en neurofilaments intracell ```
57
marqueurs biochimiques dans LCR de la maladie d'A
diminution de Aβ42 augmentation Tau total augmentation Tau hyperphosphorylée