Structure secondaire des proteine Flashcards
Les interactions hydrophobes
principe du repliement des molecules : création d’un noyau hydrophobe.
Liaison ionique
(pont salin) ne participe pas a la stabilisation de la structure
→ interaction specifique entre deux charges oppose : -AA acide -AA basique
Liaison hydrogene
deux atomes electronegatif (O ou N) attire H
Les ponts disulfure
pont entre deux sulfures
→ dans une mm chaîne : intrachaîne
→ entre deux chaine : interchaine
Liaison peuvent etre dénaturé par
-Chaleur
-pH tres acide ou tres alcalin(basique)
-concentration eleve en ion
- certain detergent
→ perte de la structure = perte activite
Diagramme de Ramachandran
tout ce qui est possible entre phi et psi : ils ne peuvent prendre qu’un petit nombre de valeur
Pour les helice alpha : phi et psi voisin a -57 et -47
Pour les brin beta : phi et psi voisin -90 et +135
Helice alpha constitution
un squelette carbone qui forme la partie interne de l’helice
de chaines radicale R qui sont rejete a l’exterieur
elle est stabilise par des liaison alpha intrachaine
chaque groupement Co et NH sont engage dans les liaison hydrogene
chiffre a connaitre a propos des helice alpha
rotation entre deux AA : 100°
distance entre deux acide amine : 1,5 A ou 0,15 nm
nombre d’acide par tour : 3,6
pas de l’helice : 5,4 A
l’helice alpha dans les differentes proteine
une helice alpha dans le coeur des proteine globulaire : environ 10 AA
une helice alpha dans un segment transmembranaire de prot membranaire : environ 20 AA
une helice alpha dans les proteine fibreuse environ 100 AA
les differente caracteristique de l’helice alpha
hydrophobe : enfouie dans le coeur hydrophobe d’une prot membranaire
hydrophile : exposée a la périphérie d’une proteine
amphipathique : une de ses faces est ricge en chaine laterales hydrophobe
Le modele de la roue hélicoïdale
correspond a la projection de la position de 18 AA consécutifs soit 5 tours d’helice
Pour la lire : on commence par l’AA central en haut puis on compte de 5 en 5
feuillet beta
caracteristique
+ savoir comment est forme un tonneau beta
rigidite et insolubilite donc retrouve ds mes prot fibreuse alors que helice alpha plus dans les globulaire
→ assez court (5 à10 AA)
→ les chaines emergent alternativement en dessous -au dessus
→ soit parallele, soit antiparallele :
Les feuillet antiparallele sont les plus stable
coude et boucle
Boucles : 10AA
Coude : 2 a 4
coude α : 4 liaisons peptidiques, et donc 3 résidus,
coude β : 3 liaisons peptidiques, et donc 2 résidus
coude γ : 2 liaisons peptidiques, et donc 1 résidus
coude δ : les deux résidus extrêmes de la structure son contigus, c’est-à-dire qu’ils ne sont séparés que par une seule liaison peptidique (
coude π : 5 liaisons peptidiques, et donc 4 résidu
en commun : entraine changement de sens, hydrophile, peu d’AA
motif alpha alpha :
beta alpha beta :
beta beta :
motif alpha alpha : deux helice alpha antiparallele, boucle de 4 AA
Motif Beta Alpha Beta : les feuillet beta sont parallele
Beta peuvent agencer en Meandre ou motif grec
en epingle a cheveux pour alpha et beta avec que des coude
motif et domaine
Motif = associations de sous unite de structure secondaire
domaine fonctionnel = element constitutionnel de la structure tertiaire
