Tema 10: Flujo intertisular de aminoácidos

Question 1

¿De dónde proceden los aminoácidos?

Answer 1

Aporte exógeno (dieta) o aporte endógeno (recambio proteico).

Question 2

¿Cuántos gramos de proteínas se sintetizan y degradan diariamente?

Answer 2

Aproximadamente 300 g

Question 3

¿Qué proporción de los aminoácidos de la proteólisis se reutiliza?

Answer 3

Las ¾ partes.

Question 4

¿Cuál es el destino principal de los aminoácidos en una célula?

Answer 4

Síntesis de proteínas; el siguiente paso es la transaminación.

Question 5

¿Qué ocurre en la transaminación?

Answer 5

El grupo amino de un aminoácido se cede al oxoglutarato, formando glutamato y dejando la estructura carbonada aparte

Question 6

¿Qué es la transdesaminación?

Answer 6

Es la suma de la transaminación y la deshidrogenación, donde el glutamato, mediante la acción de la glutamato deshidrogenasa, libera amoniaco que se utiliza para formar urea (solo en el hígado).

Question 7

¿Qué aminoácidos sufren desaminación directa?

Answer 7

Serina, treonina, histidina, asparagina y glutamina, proceso que se da únicamente en el hígado.

Question 8

¿Qué aminoácidos se descarboxilan oxidativamente y en qué tejidos?

Answer 8

Algunos, como la leucina, se descarboxilan en el músculo y corazón en ayuno; mientras que la alanina, al llegar al hígado, se utiliza en la gluconeogénesis.

Question 9

¿Qué es el glutatión y cuáles son sus componentes?

Answer 9

Un tripéptido formado por glutamato, cisteína y glicina; su enlace gamma (entre glutámico y cisteína) no es reconocido por las proteasas.

Question 10

¿Por qué es importante el glutatión?

Answer 10

El grupo SH libre de la cisteína le confiere un gran poder antioxidante; en casos de paracetamol, si el glutatión baja por debajo de 1 mM, el hígado puede sufrir necrosis. Se trata administrando cisteína.

Question 11

¿Cuál es la visión clásica de las necesidades proteicas en la dieta?

Answer 11

0,8–1 g/kg/día, siempre que la NPU o BV sean mayores al 75%

Question 12

¿Qué mide la Utilización Proteica Neta (NPU)?

Answer 12

La cantidad de proteína realmente utilizada del total ingerido, considerando digestión y absorción.

Question 13

¿Qué mide el Valor Biológico (BV) de una proteína?

Answer 13

La calidad de la proteína absorbida, es decir, si contiene todos los aminoácidos esenciales.

Question 14

¿Cuál es la diferencia clave entre NPU y BV?

Answer 14

NPU incluye pérdidas en heces y orina, mientras que BV solo evalúa la proteína absorbida.

Question 15

¿Cuáles son los máximos conocidos de NPU y BV?

Answer 15

NPU: Leche materna ≈ 100%; BV: Huevo = 100.

Question 16

¿Qué es el PDCAAS?

Answer 16

Un método que mide la calidad de una proteína dietética, con un valor máximo de 1.

Question 17

¿Cómo se calcula el PDCAAS?

Answer 17

Dividiendo los mg del aminoácido limitante en 1 g de proteína a estudiar por los mg del mismo aminoácido en 1 g de proteína de referencia.

Question 18

¿Qué factores caracterizan la calidad de una proteína dietética?

Answer 18

Composición de aminoácidos esenciales, recambio proteico, alta digestibilidad y biodisponibilidad.

Question 19

¿Qué ejemplo se da sobre la combinación de proteínas en la dieta?

Answer 19

Judías (ricas en lisina, pobres en triptófano) y maíz (deficit en lisina, rico en triptófano) se mezclan (succotash) para alcanzar aproximadamente un 70% de calidad.

Question 20

¿Qué sistemas se usan para el recambio proteico?

Answer 20

Las proteínas anormales o de corta vida se degradan mediante el sistema ubiquitina-proteasoma, mientras que las proteínas de endocitosis y mitocondriales se degradan en lisosomas.

Question 21

¿Qué es la ubiquitina?

Answer 21

Una proteína pequeña de 8,5 kDa, altamente conservada, cuya glicina terminal se une covalentemente al grupo amino (ε) de los residuos de lisina de proteínas degradadas.

Question 22

¿Cómo se activa la ubiquitina?

Answer 22

Se activa con ATP, formando un intermediario ubiquitina-AMP y liberando pirofosfato

Question 23

¿Qué enzima recibe la ubiquitina tras su activación?

Answer 23

La enzima E1, a la que se une la ubiquitina mediante un enlace tioéster, liberando AMP.

Question 24

¿Qué ocurre después de la enzima E1 en el proceso de ubiquitinación?

Answer 24

La ubiquitina se transfiere a la enzima E2, también mediante enlace tioéster.

Question 25

¿Cómo se reconoce y ubiquitiniza una proteína diana?

Answer 25

El complejo E2-ubiquitina se asocia con la enzima E3, que reconoce la proteína diana y transfiere la ubiquitina a un residuo de lisina, formando una cadena de ubiquitinas.

Question 26

¿Qué sucede una vez que se forma la cadena de ubiquitinas?

Answer 26

El proteasoma la reconoce, desdobla la proteína y la corta en péptidos pequeños y aminoácidos libres.

Question 27

¿**Qué determina la vida media de una proteína en relación al residuo aminoterminal**?

Answer 27

**Proteínas con residuo aminoterminal** de Ala, Cys, Gly, Met, Pro, Ser, Thr, Val tienen vida media >20 h; aquellas con Arg, His, Ile, Leu, Lys, Phe, Trp, Tyr tienen vida media de 2 a 30 min

Question 28

¿Qué se mide en la concentración plasmática de aminoácidos en neonatos?

Answer 28

Fenilalanina aproximadamente 1 mg/dL (67 μmol/L) entre la primera y tercera semana de vida.

Question 29

¿Qué es la homocisteína y por qué es importante?

Answer 29

**Es un aminoácido derivado de la metionina** y factor de riesgo independiente para enfermedades cardiovasculares (aterosclerosis, trombosis).

Question 30

¿Qué enzimas participan en el metabolismo de la homocisteína?

Answer 30

La metionina sintasa (requiere B12 y 5-MTHF) recicla homocisteína a metionina; la metilmalonil-CoA mutasa, también dependiente de B12, si falla, causa acumulación de ácido metilmalónico.

Question 31

32.1: ¿Qué ocurre con la L-leucina en la fase post-pandrial?

Answer 31

La leucina, que tiene una vida media corta, procede de la dieta, se absorbe en el intestino, pasa a la vena porta y es captada por el sistema L del hígado, donde actúa como precursor de la síntesis de proteínas.

Question 32

32.2: ¿Por qué la L-leucina llega al riñón y al músculo y no se metaboliza en el hígado?

Answer 32

**En el hígado y el intestino no se expresa la enzima transaminasa de la leucina (BCAT)**, por lo que no se metaboliza su cadena carbonada y ésta llega al riñón y al músculo, donde sí se expresa la enzima y puede ser metabolizada.

Question 33

32.3: ¿Qué sucede con el grupo amino y la cadena carbonada de la L-leucina?

Answer 33

El grupo amino de la leucina se cede al oxoglutarato, formando glutamato, mientras que su cadena carbonada se oxida en el ciclo de Krebs para generar energía.

Question 34

32.4: ¿Por qué la leucina se dirige al riñón y al músculo en exceso de nutrientes?

Answer 34

Esto ocurre porque siempre existe un exceso de aminoácidos (por consumir más proteínas de las necesarias); si se ingiere lo justo, todos se destinan a la síntesis proteica en el hígado.

Question 35

33.1: ¿Qué ocurre con la L-glutamina y la L-alanina en la fase post-absorción durante el ayuno?

Answer 35

El aumento del cociente glucagón/insulina activa la proteólisis muscular, liberando aminoácidos al torrente sanguíneo, y la alanina y la glutamina representan aproximadamente el 50% debido a su síntesis de novo en el músculo.

Question 36

33.2: ¿Cuál es el destino de la L-alanina en ayuno?

Answer 36

La alanina se transporta del músculo al hígado, donde la alanina aminotransferasa (ALT) la convierte en piruvato, el cual entra en la gluconeogénesis para generar glucosa y mantener la glucemia.

Question 37

33.3: ¿Cuál es el destino de la L-glutamina en el riñón?

Answer 37

En el riñón, la glutamina es captada y degradada por glutaminasa, generando glutamato y NH₃. El glutamato se transforma en α-cetoglutarato mediante glutamato deshidrogenasa para ingresar al ciclo de Krebs, mientras que el amoniaco se excreta en la orina. Clave: **El NH₃ en orina no proviene de la sangre arterial**.

Question 38

33.4: ¿Qué papel tiene la L-glutamina en el intestino?

Answer 38

**Los enterocitos usan la glutamina como principal combustible**; el nitrógeno de la glutamina se libera en la vena porta en forma de alanina, citrulina, prolina y NH₃, mientras que los esqueletos carbonados se oxidan para producir ATP. Por ello, **el NH₃ se encuentra en la vena porta y en la orina, pero NO en la sangre arterial**.

Question 39

¿Cómo se distribuye el destino del nitrógeno y carbono de la L-glutamina en enterocitos (estructura carbonada)?

Answer 39

El 64% se oxida en el ciclo de Krebs como α-cetoglutarato; el 14% aparece en prolina, el 6% en citrulina y el 11% en lactato.

Question 40

Cómo se distribuye el destino del nitrógeno y carbono de la L-glutamina en enterocitos (grupo amino)?

Answer 40

Del grupo amino, el 38-40% se libera como NH₃ en la vena porta, el 28% se encuentra en citrulina, el 7% en prolina y el 24% en alanina

Question 41

¿Cuáles son los precursores de la creatina y dónde se sintetiza?

Answer 41

**Precursores: glicina, arginina y metionina**. Se sintetiza en el hígado y la corteza renal.

Question 42

¿Cuál es el proceso de síntesis de creatina?

Answer 42

Arginina + glicina → guanidinoacetato + ornitina; luego, guanidinoacetato + S-adenosilmetionina (SAM) → creatina.

Question 43

¿Cuál es la función de la creatina en el músculo?

Answer 43

Se fosforila a creatina-P, que actúa como reserva de energía rápida en la reacción reversible: Creatina + ATP ↔ Creatina-P + ADP. La creatina-P se degrada espontáneamente a creatinina.

Question 44

¿Qué indica el valor normal de creatinina en sangre y cuál es su rango?

Answer 44

El valor normal es de 0,7-1 mg/dL. La creatinina, proveniente del músculo, es un marcador importante de la función renal; niveles elevados indican insuficiencia renal.