TEMA 3 Y 4 Bioquimica Flashcards

1
Q

Funciones del agua

A

Disolvente
Estructural
Medio de Reacción
Transportadora
Termorreguladora

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Q

Las sales minerales son..

A

Inorganicas

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3
Q

Como se conforman las sales minerales

A

Cation+ anion

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4
Q

Formas en las que se presentan los minerales

A

Insoluble
Soluble o disociada

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5
Q

Función de una sal mineral insoluble

A

Esquelética

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6
Q

Función de una sal o mineral soluble

A

Equilibrio osmotico
Equilibrio Ph

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7
Q

Función de los minerales

A

Transmisión impulso nervioso
Contracción muscular
Equilibrio

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8
Q

Que NO alteran las enzimas

A

La energía libre
La constante de equilibrio

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9
Q

Que SÍ cambian las enzimas

A

Velocidad de reacción
Cuantas reacciones sucederán o no sucederán

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10
Q

Quien clasifica o da un sistema de clasificación bioquímica en 1961 a las enzimas

A

Unión Internacional de Bioquímica

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11
Q

Menciona la clasificación enzimática

A

Clase 1 Oxidoreductasa
Clase 2 transferasas
Clase 3 Hidrolasas
Clase 4 liasas
Clase 5 isomerasas
Clase 6 Ligasas

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12
Q

Tipo de grupo enzimático que realizan reacciones de óxido reducción por la transferencia de electrones

A

Óxido reductasas

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13
Q

Grupo enzimático que transfieren grupos de moléculas

A

Transferasas o quinasas

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14
Q

Grupo enzimático que provocan una ruptura de enlaces incorporando 1 molécula de agua

A

Hidrolasas

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15
Q

Grupo enzimático que eliminan grupos para crear un doble enlace o añadirlo

A

Liasa

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16
Q

Grupo enzimático que transfiere grupos dentro de la misma molécula, la transforma en su isomero

A

Isomerasas

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17
Q

Grupo enzimático que forman o sintetizan una nueva molécula por formación de enlaces

A

Ligasas

18
Q

La actividad enzimática depende de:

A

Leyes de la termodinámica

19
Q

Propiedades de las enzimas

A

Aumentar la velocidad de reacción
Posibilitar una reacción química
Ser específicas
Regular rutas metabólicas

20
Q

Es la energía mínima que necesita un sistema para iniciar un determinado proceso

A

Energía de activación

21
Q

Es un intermediario transitorio, no hay sustrato ni producto libre, aquí ocurre la formación y rotura de enlaces

A

Estado de transición

22
Q

Formas de unión a la enzima

A

Llave-cerradura
Ajuste inducido

23
Q

El sitio activo de la enzima es responsable de:

A

Especificidad de la enzima
Acción catalizadora

24
Q

Mecanismos para la facilitación de la catalisis enzimática:

A

Disminución de la entropía
Facilitación del medio ambiente de la reacción
Distorsión del sustrato
Existencia de grupos catalíticos específicos

25
Q

La cinética enzimática es

A

La velocidad de activación de la enzima

26
Q

Son enzimas que Catalizan la misma reacción pero con diferente velocidad o cinética por su diferencia estructural

A

Isoenzimas

27
Q

Factores que influyen en la actividad enzimática

A

Ph
Temperatura

28
Q

La inhibición enzimática es

A

Un conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática

29
Q

Tipos de inhibición reversible

A

Competitiva y no competitiva

30
Q

Tipo de inhibición que es por enlaces no covalentes

A

Reversible

31
Q

Tipo de inhibición que es por enlaces covalentes, y se unen en el sitio activo u otro lugar y es inactivada permanentemente

A

Inhibidor irreversible

32
Q

Enzima que hace o que se active o inscribe una enzima

A

Enzima reguladora

33
Q

Homotropico

A

El sustrato también es modulador

34
Q

Heterótropico

A

El modulador y sustrato son moléculas distintas

35
Q

Sistema de regulación que son precursores inactivos y actúan en determinadas situaciones

A

Zimogeneo o proenzima

36
Q

Es la cantidad de producto formado por unidad de tiempo

A

Velocidad de reacción

37
Q

Parte proteica de la enzima que es cataliticamente inactiva

A

Apoenzima

38
Q

Molécula que requiere una apoenzima para activarse

A

Cofactor

39
Q

Es la enzima activa

A

Holoenzima

40
Q

De qué depende y que requiere la actividad enzimática

A

Leyes termodinámica
Requiere estado de transición
Energía de activación
Un catalizador
No modifica el equilibrio de reacción

41
Q

En una inhibición no competitiva, donde se une el inhibidor

A

Sitio alosterico

42
Q

Inhibidor que se une cuando ya está el complejo enzima sustrato

A

Inhibición acompetitiva