Tema 5 Flashcards

(64 cards)

1
Q

Es una bio molécula esférica, caracterizada por un grupo carboxilo un grupo amino una cadena lateral de R y un hidrógeno, son la unidad de los péptidos y proteínas.

A

Aminoácidos

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2
Q

Es una sustancia que puede actuar como ácido y como base

A

Anfótero

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3
Q

Está conformado por dos o menos de 100 aminoácidos están unidos por enlaces peptidicos

A

Péptido

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4
Q

Polimero donde están unidos al menos 100 aminoácidos por enlaces peptidicos

A

Proteína

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5
Q

Qué funciones tienen los aminoácidos

A

Precursores de proteínas
Formación de hormonas
Neurotransmisores
Fuente de energía
Productos especializados

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6
Q

Cuáles son las funciones de las proteínas?

A
  • Enzimas (catálisis química).
  • Transportadores y almacenamiento.
  • Movimiento.
  • Soporte mecánico.
  • Regulación inmunitaria.
  • Regulación del desarrollo y la diferenciación.
  • Regulación metabólica.
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7
Q

Cuál es la que no tiene carbono asimétrico?

A

La glicina

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8
Q

Las proteínas están formadas por L o D AA?

A

Por L aminoácidos (AA)

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9
Q

Cuáles son los AA esenciales?

A

Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Lisina
Treonina
Valina
Leucina
Metionina
Triptofano
Arginina (semi esencial) el doctor lo marca no esencial

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10
Q

Es el AA esencial que tiene un súper índice C y indica que es indispensable en los niños pero no en los adultos

A

Histidina

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11
Q

Son los aa no polar alifáticos del grupo R

A

Glicina
Alanina
Prolina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina

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12
Q

Son los AA aromáticos

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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13
Q

Son los AA polares pero sin carga

A

Serina
Treonina
Cisteina
Asparagina
Glutamina

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14
Q

Son los AA de carga positiva

A

Lisina
Arginina
Histidina

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15
Q

Son los AA de carga negativa

A

Aspartato
Glutamato

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16
Q

Si los AA están básico tiene carga

A

Positiva

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17
Q

Si los AA están ácidos tienen carga

A

Negativa

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18
Q

Es el punto isolectrico donde el AA está en su forma Zwitterion.

A

PI= 5.97

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19
Q

Que tipo de enlace tienen los AA?

A

Peptídico

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20
Q

Cómo se puede romper un enlace peptidico?

A

Con la hidrolisis (romper con agua)

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21
Q

Cuantos AA tiene un pentapeptido?

A

5 AA

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22
Q

Cus es el grupo prostetico de las lipoproteinas?

A

Lípidos

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23
Q

Cus es el grupo prostetico de las glicoproteinas

A

Carbohidratos

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24
Q

Cus es el grupo prostetico de las fosfoproteinas?

A

Grupos fosfatos

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25
Cus es el grupo prostetico de las hemoproteinas?
Heme
26
Cus es el grupo prostetico de las flavoproteinas?
Flavin Nucleotidos
27
Cus es el grupo prostetico de las metaloproteinas
Iron Zinc Calcio Molibdeno Copper
28
Es el tipo de estructura de las proteínas donde solo es una secuencia de AA
Estructura primaria
29
Cuáles son las formas de representar la estructura primaria de las proteínas?
Esquemática Secuencia
30
Es el tipo de estructura de las proteínas, que es un arreglo local espacial de la cadena principal de átomos en un segmento seleccionado de un polipéptido, es decir, plegamiento de la estructura primaria de un polipéptido
Estructura secundaria
31
Son el tipo de estructuras secundaria más comunes
Alfa hélice Conformación beta Giros beta
32
Cuál es la distancia entre los átomos de carbono alfa adyacentes de una cadena polipéptidica?
0.36nm (3.6 A)
33
Qué tipo de atracciones puede haber entre los AA de una proteína.
Atracciones electrostática Atracciones de van der waals Atracciones de puentes de H
34
Las láminas beta tienen conformaciones paralelas y antiparalelas
Si
35
La unión de dos cisteinas forman un puente de
Disulfuro
36
Los motivo estructurales que implican hélices alfa y lámina beta pueden tener diferentes modelos los cuales son:
Arreglo alfa - alfa Arreglo beta alfa beta Arreglo de meandro (Beta - meander) Arreglo de barril (beta - barrel)
37
Son arreglos específicos de estructuras secundarias
Motivo
38
Donde ocurren los plegamientos de las proteínas?
En el RE
39
Es el tipo de estructura de un proteína que es el arreglo total tridimensional de todos los átomos de una proteína.
Estructura terciaria
40
Cuáles son las características de las proteínas globulares?
Tienen estructura compacta (esférica) Hidro y liposolubles Estructura secundaria compleja alfa hélice y láminas Beta Estructura cuaternaria estabilizada por no covalentes Estructuras que son enzimas, receptores, proteínas reguladoras y hormonas
41
Cuáles son las características de las proteínas fibrosas
Estructura extendida Insolubles en agua y lípidos Estructura secundaria simple Estructura cuaternaria estabilidad por interacciones covalentes Estructuras que proveen soporte, forma y protección externa.
42
Son proteínas que tienes estructura compacta (esférica)
Globulares
43
Son proteínas hidro y liposolubles
Globulares
44
Son proteínas de estructura secundaria compleja alfa hélice y láminas beta
Globulares
45
Son proteínas de estructura cuaternaria estabilizada por enlaces no covalentes
Globulares
46
Son proteínas de de estructuras que son hormonas, enzimas, receptores y proteínas reguladoras.
Globulares
47
Son proteínas de estructura extendida
Fibrosas
48
Son proteínas insolubles en agua y lípidos
Fibrosas
49
Son proteínas de estructura simple
Fibrosas
50
Son proteínas de estructura cuaternaria estabilidad por interacciones covalentes
Fibrosas
51
Son proteínas que proveen soporte, forma y protección externa
Fibrosas
52
Es un ejemplo de proteína fibrosas
Colageno
53
Es un proteína fibrosa que tiene un estructura repetida única. Hay una secuencia tripeptida Gly-X-Pro o Gly-C-4-Hidroxiprolina (Hyp) que adopta una estructura helical de mano derecha con tres residuos por giro
Colageno
54
Es un ejemplo de proteína globular
Anticuerpos (Inmunoglobulinas)
55
Son ejemplos de estructuras secundarias de proteínas globulares
Quimiotripsina Ribonucleasa Carboxipeptidasa Citocromo C Lisosoma Mioglobina
56
Cuanto de alfa hélices y conformación beta tiene la estructura secundaria de la proteína globular Quimiotripsina
14 alfa hélice 45 conformación beta
57
Cuantos dominios tienen las proteínas con cientos de AA?
Dos o más dominios
58
Describe un patrón estructural, que es parte de una cadena polipeptidica que es independiente estable, y que puede moverse con una entidad independiente de la proteína completa
Dominio
59
Es la estructura de una proteína, en la cual se dice que se le arregló tridimensional de complejos de varias subunidades proteicas
Estructura cuaternaria
60
Cuántas subunidades polipeptidicas tiene la Deoxihemoglobina?
4 subunidades
61
Qué tipo de interacciones tienen las 4 subunidades de la Deoxihemoglobina
Interacciones no covalentes
62
Pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. A esto se le llama:
Desnaturalización
63
Cuáles son algunos agentes desnaturalizantes?
Urea Beta mercaptoetanol Elevación de la temperatura Cambios en el PH
64
La desnaturalización puede ser reversible y irreversible?
Si