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Bioquímica > TEMA 7 > Flashcards

TEMA 7 Flashcards

1
Q

Es la ganancia de Oxígeno o la pérdida de electrones

A

Oxidación

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Q

Es la pérdida de Oxígeno o la ganancia de electrones

A

Reducción

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3
Q

Enzimas de las cuales sus reacciones son de tipo de oxido-reducción

A

Oxidorreductasas

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4
Q

Enzimas que transfieren un grupo de atómos de una molécula a otro

A

Transferasas

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5
Q

Enzimas que aplican una ruptura de una molécula con la adición de agua

A

Hidrolasas

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6
Q

Enzimas que participan en una ruptura por métodos fuera de hidrolisis u oxidación

A

Liasas

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7
Q

Enzimas que participan en reacciones de isomerización o en la unión de múltiples unidades

A

Isomerasas

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8
Q

Formación de productos que resultan de la unión de moléculas diferentes

A

Ligasas

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9
Q

Tipo de enzima que participa en la transformación de etanol en acetaldehido, durante la glucolisis y la fermentación alcoholica

A

Oxidorreductasas

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10
Q

Número de clase principal que corresponde a las oxidorreductasas

A

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11
Q

Número de clase principal que corresponde a las transferasas

A

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12
Q

Número de clase principal que corresponde a las Hidrolasas

A

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13
Q

Número de clase principal que corresponde a las liasas

A

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14
Q

Número de clase principal que corresponde a las isomerasas

A

5

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15
Q

Número de clase principal que corresponde a las Ligasas

A

6

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16
Q

Es el lugar donde ocurre la reacción en una enzima

A

Sitio catalítico o sitio activo

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17
Q

Modelo de actividad enzimática en la que la enzima tiene una forma altamente específica para el sustrato. Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias

A

Modelo llave-cerradura

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18
Q

¿Quién propone el modelo llave cerradura?

A

Emil Fisher

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19
Q

La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un cambio en la geometría del centro activo, mediante la distorsión de las superficies moleculares.

A

Modelo de encaje inducido

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20
Q

¿Quién propone el modelo de encaje inducido?

A

Koshland

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21
Q

Parte poteíca de la enzima

A

Apoenzima

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22
Q

La acetill-CoA es un ejmplo de:

A

Coenzima

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23
Q

apoenzima + cofactor

A

Holoenzima

24
Q

Esta parte de la enzima ya tiene actividad catalítica

A

Holoenzima

25
Q

Los cofactores son proteínas

A

FALSO

26
Q

Menciona los 2 tipos de cofactores

A

Ión inorgánico

Molécula orgánica

27
Q

¿Cuántos tipos de enzimas hay?

A

Simples y conjugadas

28
Q

Unión que presentan los grupos prostéticos del cofactor que se une a la holoenzima conjugada

A

Unión covalente

29
Q

Tipo de unión que presentan las coenzimas

A

No covalente

30
Q

Tipos de cofactores que existen de tipo orgánico

A

Coenzimas (actividad catalítica y uniones no covalentes)

Grupos postéticos (puede no tener actividad catalitica y presenta uniones covalentes)

31
Q

El inhibidor ocupa el sitio activo, puede ser reversible al ocupar el sustrato

A

Inhibición competitiva

32
Q

El inhibidor se fija en un lugar diferente al sitio activo de la enzima, la interacción es alósterica y solo ocurre cuando el sustrato ya se unió al sitio activo

A

Inhibición no competitiva o Alostérica

33
Q

El inhibidor se une al sitio activo o a otro lugar de la molécula. Puede unirse a ambos sitios

A

Inhibición mixta

34
Q

son catalizadores biológicos que incrementan la velocidad de diversas reacciones quimícas específicas sin consumirse en el proceso

A

Enzimas

35
Q

Las enzimas son de naturaleza lipídica

A

Falso, son de naturaleza proteíca

36
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

La diferencia entre los reactivos y el estado de transición

37
Q

Energía que usa la enzima catalasa (Kcal/mol) de activación

A

1.7

38
Q

¿Los catalizadores aumentan o disminuyen la energía de activación?

A

Disminuyen

39
Q

Territorio favorable para que ocurran algunas reacciones

A

Sitio activo

40
Q

¿A qué factores se debe la función del sitio activo?

A
  1. Superficies complementarias
  2. características de estereoquímica
  3. Polaridad o carga
41
Q

Ajuste inducido

A

Reconocimiento flexible de las uniones no transitorias no covalentes

42
Q

Propone el modelo de ajuste inducido

A

Koshland

43
Q

Sugirió que las uniones débiles participaban en la interacción entre la enzima y el sustrato y podían ser usadas para catalizar la reacción

A

Haldane

44
Q

Nombre con el que se le conoce también a la apoenzima

A

apoproteína

45
Q

Ácidos tricarboxilícos o ciclo de Krebs se realiza en qué organelo

A

Mitocondria

46
Q

Vías en las que participan varias enzimas

A

Vías multienzimáticas

47
Q

¿Cómo se le denomina a la enzima que marca el paso de todas las reacciones debido a que cataliza la reacción más lenta?

A

Reguladora

48
Q

Tipo de proteínas reguladoras que funcionan por la unión no covalente de compuestos reguladores. Son llamados también metabolitos.

A

Proteínas alostéricas

49
Q

¿Cómo se le denomina a la proteína que permite una unión específica de un ligando modulador que se une a un sitio diferente al activo y esto inhibe o activa una reacción?

A

Proteína alostérica

50
Q

Enfermedad genética relacionada con la pérdida del canal de cloro

A

Fibrosis cística

51
Q

Enfermedad genética relacionada con la deficiencia de hemoglobina (Valina por ácido glutámico)

A

Anemia falciforme

52
Q

Transferencia de H+ o e, debido a que su función es medial las redox. Como ejemplo tenemos al NADPreductasa =NADPH

A

Oxidorreductasas

53
Q

Transfieren cualquier otro grupo que no sea hidrógeno. Como ejemplo tenemos a las glucoquinasas que mueven grupos fosfato

A

Transferasas

54
Q

Catalizan reacciones de hidrólisis. Descomponen algo complejo en productos más simples

A

Hidrolasas

55
Q

Rompen y soldan. Un ejemplo es la descarboxilasa

A

Liasas

56
Q

Interconversión de isómeros

A

Isomerasas

57
Q

Unen moléculas con enlace covalente y gastando energía

A

ADNligasa a una molécula de ADN

Bioquímica (11 decks)

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