TEMA 7

Question 1

Es la ganancia de Oxígeno o la pérdida de electrones

Answer 1

Oxidación

Question 2

Es la pérdida de Oxígeno o la ganancia de electrones

Answer 2

Reducción

Question 3

Enzimas de las cuales sus reacciones son de tipo de oxido-reducción

Answer 3

Oxidorreductasas

Question 4

Enzimas que transfieren un grupo de atómos de una molécula a otro

Answer 4

Transferasas

Question 5

Enzimas que aplican una ruptura de una molécula con la adición de agua

Answer 5

Hidrolasas

Question 6

Enzimas que participan en una ruptura por métodos fuera de hidrolisis u oxidación

Answer 6

Liasas

Question 7

Enzimas que participan en reacciones de isomerización o en la unión de múltiples unidades

Answer 7

Isomerasas

Question 8

Formación de productos que resultan de la unión de moléculas diferentes

Answer 8

Ligasas

Question 9

Tipo de enzima que participa en la transformación de etanol en acetaldehido, durante la glucolisis y la fermentación alcoholica

Answer 9

Oxidorreductasas

Question 10

Número de clase principal que corresponde a las oxidorreductasas

Answer 10

1

Question 11

Número de clase principal que corresponde a las transferasas

Answer 11

2

Question 12

Número de clase principal que corresponde a las Hidrolasas

Answer 12

3

Question 13

Número de clase principal que corresponde a las liasas

Answer 13

4

Question 14

Número de clase principal que corresponde a las isomerasas

Answer 14

5

Question 15

Número de clase principal que corresponde a las Ligasas

Answer 15

6

Question 16

Es el lugar donde ocurre la reacción en una enzima

Answer 16

Sitio catalítico o sitio activo

Question 17

Modelo de actividad enzimática en la que la enzima tiene una forma altamente específica para el sustrato. Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias

Answer 17

Modelo llave-cerradura

Question 18

¿Quién propone el modelo llave cerradura?

Answer 18

Emil Fisher

Question 19

La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un cambio en la geometría del centro activo, mediante la distorsión de las superficies moleculares.

Answer 19

Modelo de encaje inducido

Question 20

¿Quién propone el modelo de encaje inducido?

Answer 20

Koshland

Question 21

Parte poteíca de la enzima

Answer 21

Apoenzima

Question 22

La acetill-CoA es un ejmplo de:

Answer 22

Coenzima

Question 23

apoenzima + cofactor

Answer 23

Holoenzima

Question 24

Esta parte de la enzima ya tiene actividad catalítica

Answer 24

Holoenzima

Question 25

Los cofactores son proteínas

Answer 25

FALSO

Question 26

Menciona los 2 tipos de cofactores

Answer 26

Ión inorgánico | Molécula orgánica

Question 27

¿Cuántos tipos de enzimas hay?

Answer 27

Simples y conjugadas

Question 28

Unión que presentan los grupos prostéticos del cofactor que se une a la holoenzima conjugada

Answer 28

Unión covalente

Question 29

Tipo de unión que presentan las coenzimas

Answer 29

No covalente

Question 30

Tipos de cofactores que existen de tipo orgánico

Answer 30

Coenzimas (actividad catalítica y uniones no covalentes) | Grupos postéticos (puede no tener actividad catalitica y presenta uniones covalentes)

Question 31

El inhibidor ocupa el sitio activo, puede ser reversible al ocupar el sustrato

Answer 31

Inhibición competitiva

Question 32

El inhibidor se fija en un lugar diferente al sitio activo de la enzima, la interacción es alósterica y solo ocurre cuando el sustrato ya se unió al sitio activo

Answer 32

Inhibición no competitiva o Alostérica

Question 33

El inhibidor se une al sitio activo o a otro lugar de la molécula. Puede unirse a ambos sitios

Answer 33

Inhibición mixta

Question 34

son catalizadores biológicos que incrementan la velocidad de diversas reacciones quimícas específicas sin consumirse en el proceso

Answer 34

Enzimas

Question 35

Las enzimas son de naturaleza lipídica

Answer 35

Falso, son de naturaleza proteíca

Question 36

¿Qué es la energía de activación?

Answer 36

La diferencia entre los reactivos y el estado de transición

Question 37

Energía que usa la enzima catalasa (Kcal/mol) de activación

Answer 37

1.7

Question 38

¿Los catalizadores aumentan o disminuyen la energía de activación?

Answer 38

Disminuyen

Question 39

Territorio favorable para que ocurran algunas reacciones

Answer 39

Sitio activo

Question 40

¿A qué factores se debe la función del sitio activo?

Answer 40

1. Superficies complementarias 2. características de estereoquímica 3. Polaridad o carga

Question 41

Ajuste inducido

Answer 41

Reconocimiento flexible de las uniones no transitorias no covalentes

Question 42

Propone el modelo de ajuste inducido

Answer 42

Koshland

Question 43

Sugirió que las uniones débiles participaban en la interacción entre la enzima y el sustrato y podían ser usadas para catalizar la reacción

Answer 43

Haldane

Question 44

Nombre con el que se le conoce también a la apoenzima

Answer 44

apoproteína

Question 45

Ácidos tricarboxilícos o ciclo de Krebs se realiza en qué organelo

Answer 45

Mitocondria

Question 46

Vías en las que participan varias enzimas

Answer 46

Vías multienzimáticas

Question 47

¿Cómo se le denomina a la enzima que marca el paso de todas las reacciones debido a que cataliza la reacción más lenta?

Answer 47

Reguladora

Question 48

Tipo de proteínas reguladoras que funcionan por la unión no covalente de compuestos reguladores. Son llamados también metabolitos.

Answer 48

Proteínas alostéricas

Question 49

¿Cómo se le denomina a la proteína que permite una unión específica de un ligando modulador que se une a un sitio diferente al activo y esto inhibe o activa una reacción?

Answer 49

Proteína alostérica

Question 50

Enfermedad genética relacionada con la pérdida del canal de cloro

Answer 50

Fibrosis cística

Question 51

Enfermedad genética relacionada con la deficiencia de hemoglobina (Valina por ácido glutámico)

Answer 51

Anemia falciforme

Question 52

Transferencia de H+ o e, debido a que su función es medial las redox. Como ejemplo tenemos al NADPreductasa =NADPH

Answer 52

Oxidorreductasas

Question 53

Transfieren cualquier otro grupo que no sea hidrógeno. Como ejemplo tenemos a las glucoquinasas que mueven grupos fosfato

Answer 53

Transferasas

Question 54

Catalizan reacciones de hidrólisis. Descomponen algo complejo en productos más simples

Answer 54

Hidrolasas

Question 55

Rompen y soldan. Un ejemplo es la descarboxilasa

Answer 55

Liasas

Question 56

Interconversión de isómeros

Answer 56

Isomerasas

Question 57

Unen moléculas con enlace covalente y gastando energía

Answer 57

ADNligasa a una molécula de ADN