Week 1; HC 8 Flashcards
welke structuren heb je van eiwitten
primaire structuur = aantal en volgorde aminozuren
secundaire structuur = vorming van alfa helix of beta strand (H-bruggen tussen atomen)
tertiaire structuur = ruimtelijke vouwing eiwit (ionbindingen, zwavelbruggen, VDW krachten)
quaternaire structuur = interactie met andere eiwitten
wat zorgt ervoor dat eiwitten niet star zijn
de lage energetische bindingen
functies enzymen
versnellen chemische reacties, brengen reacties sneller naar evenwicht
wat gebeurt er als substraat bindt aan enzym
vormverandering -> reactie versneld door verlaging van activeringsenergie = induced fit hypothesis
wat is enzymkinetiek
reactiesnelheid bij verschillende hoeveelheden substraat
wat is eerste orde enzymkinetiek
v0 = k * [S] ⇒ snelheid recht evenredig met substraat
wat is tweede orde enzymkinetiek
v0 = k ⇒ onafhankelijk van substraat. Reactie is uiteindelijk verzadigd → v0 stijgt dan niet meer.
wat is michealis-menten kinetiek
Enzym + Substraat ⇄ ES-complex → Enzym + Product
Er moet eerst een ES-complex gevormd worden (groot deel van complex valt terug in enzym en substraat) en dan gaat klein deel tot product en je krijgt je enzym terug.
wat is de Km
hoe graag enzym aan substraat bindt
wat is de Vmax
dit zegt iets over de hoeveelheid enzym
wat voor verband hebben allosterische enzymen
sigmoidaal verband
welke 2 vormen zijn er van allosterische enzymen
Tense vorm - bij weinig substraat, dus inactieve enzymvorm
Relaxed vorm - bij veel substraat, dus actieve enzymvorm
Bij vormverandering van T naar R vorm (allosterisch)
bij meer substraat + activator molecuul
Bij vormverandering van R naar T vorm (allosterisch)
bij minder substraat + remmer molecuul + afname hoeveelheid activator molecuul
voordelen van allosterische enzymen
door activator kan het heel actief zijn (zonder verandering van substraatconcentratie)
