Wykład 1 - Enzymy

Question 1

Przez co jest zwiększona szybkość reakcji enzymatycznej?

Answer 1

Zmniejszenie energii aktywacji

Question 2

Od czego zależny szybkość reakcji enzymatycznej?

Answer 2

Od stosunku stężenia substratu do enzymu

Question 3

Czym strukturalnie jest większość enzymów?

Answer 3

Białkami

Question 4

Co to są Rybozymy?

Answer 4

RNA posiadające właściwości enzymatyczne

Question 5

3 cechy odróżniające enzymy od katalizatorów?

Answer 5

wysoka wydajność, specyficzność, zdolność do zmiany aktywności

Question 6

Okres półtrwania reakcji kat. przez anhydraza węglanową?

Answer 6

5 sekund

Question 7

Czym jest specyficzność określająca typ reakcji?

Answer 7

jeden enzym jedna reakcja

Question 8

Czym jest specyficzność substratowa?

Answer 8

jeden enzym jeden substrat

Question 9

Jak zbudowany jest enzym?

Answer 9

Apoenzym - część białkowa
Kofaktor - metale/niskocz. związki - koenzymy
= holoenzym - pełny układ katalityczny

Question 10

Co to jest grupa prostetyczna?

Answer 10

Koenzymy łączące się z apoenzymym kowalencyjnie

Question 11

Z jakim koenzymem i enzymem jest powiązana?

• B1
• B2
• B3
• B5
• B6
• B7
• B12
• B9, 11 ?

Answer 11

• Pirofosforan TPP, dehydrogenaza pirogronianowa
• Nukleotyd flawinoadeninowy FAD, dehydrogenaza bursztynianowi
• Dinukleotyd nikotyno-amidoadeninowy NAD, dehydrogenaza mleczanowa
• Koenzym A, kw pantotenowy, Karboksylaza acetylo-CoA
• Fosforan pirydoksalu PLP, fosforylaza glikogenowa
  Biotyna, Karboksylaza pirogronianowa
• 5-deoksyadenozynokobolamina, murarza metylomalonylowa
• tetrahydrofolian, kw. foliowy, synteza tymidylanowa

Question 12

W jakim enzymie Zn2+?

Answer 12

Anhydraza Węglanowa

Question 13

W jakim enzymie Zn2+?

Answer 13

Karboksypeptydaza

Question 14

W jakim enzymie Mg2+?

Answer 14

Heksokinaza

Question 15

W jakim enzymie Ni2+?

Answer 15

Ureaza

Question 16

W jakim enzymie Mo?

Answer 16

Reduktaza azotanowa

Question 17

W jakim enzymie Se?

Answer 17

proksydaza glutationowa

Question 18

W jakim enzymie Mn2+

Answer 18

Dysmutaza ponadtlenkowa

Question 19

W jakim enzymie K+?

Answer 19

Karboksylaza propionylo-CoA

Question 20

Gdzie zachodzi kataliza?

Answer 20

Centrum aktywne enzymu

Question 21

Cechy charakterystyczne centrum aktywnego?

Answer 21

Miejsce wiążące substraty i kofaktory,
Zajmuje stosunkowo małą część enzymu
Centra aktywne są zagłębieniami lub szczelina niedostępnymi dla wody

Question 22

Jakie siły biorą udział w połączeniach substratów z enzymami? 4

Answer 22

Elektrostatyczne
Hydrofobowe
Siły Van der Waalsa
wiązania wodorowe

Question 23

Czy aminokwasy w centrum aktywnym mogą pochodzić z różnych miejsc cząsteczki?

Answer 23

Tak

Question 24

Modele E+S? (2)

Answer 24

Klucza i zamka

Indukowanego dopasowania

Question 25

Czym zajmuje sie kinetyka enzymatyczna?

Answer 25

Pomiarami ilościowymi szybkości reakcji kat. przez enzymy i badanie czynników wpływających na szybkość reakcji

Question 26

Jak jest mierzona szybkość reakcji enzymatycznej V?

Answer 26

mol produktu w ciągu 1 sekundy

Question 27

Co to jest V?

Answer 27

Szybkość reakcji enzymatycznej

Question 28

Czy enzymy wpływają na wartość stałej równowagi?

Answer 28

Nie, przyspieszają tylko jej osiągnięcie

Question 29

Wzór na energie aktywacji

Answer 29

Delta G = Delta H - T * Delta S (Entalpia - Temp * Entropia)

Question 30

Jakie jest G w reakcji egzoergicznej?

Answer 30

Mniejsze od 0

Question 31

Jakie jest G w reakcji endoesgicznej?

Answer 31

Większe od 0

Question 32

Co wytwarza w przebiegu reakcji enzym?

Answer 32

Stan przejściowy

Question 33

Co robią enzymy?

Answer 33

Obniżają energie aktywacji

Question 34

Co wpływa na szybkość reakcji? (6)

Answer 34

Temperatura, pH, E/S, Interakcje międzybiałkowe, Inhibitory i modulatory

Question 35

W jakim przedziale temp. szybkość wzrasta ?

Answer 35

0-40 Celsj.

Question 36

Co robi wzrost o 10 st. Cel.

Answer 36

Podwaja prędkość reakcji

Question 37

Współczynnik temp. ?

Answer 37

Q10 = Vt +10/ Vt

Question 38

Równianie Michaelisa-Menten

Answer 38

``` V = Vmax * [S] / Km + [S] V = Vmax/ Km/[S] +1 ```

Question 39

Co to jest stała michaelisa?

Answer 39

Stężenie substratu przy którym szybkość reakcji osiąga połowę Vmax

Question 40

Na co pozwala wykres podwójnej odwrotności?

Answer 40

Jest to wykres Lineweavera-Burka i pozwala na wyznaczenie Vmax w miejscu przecięcia się z osią Y

Question 41

Jak zbudowane są enzymy allosteryczne?

Answer 41

Dwa rodzaje centrów: Centra aktywne Centra regulatorowe

Question 42

W jaki sposób enzymy allosteryczne oddziaływują ze substratem?

Answer 42

Kooperatywny

Question 43

JAKI KSZTAŁT PRZYBIERA ZALEŻNOŚĆ V OD [S] DLA ENZYMÓW WYKAZUJĄCYCH DODATNIĄ KOOPERATYWNOŚĆ?

Answer 43

SIGMOIDALNY

Question 44

Równanie Hilla?

Answer 44

V0/Vmax

Question 45

Gdzie przyłącza się inhibitor kompetycyjny? jak się łączy?

Answer 45

Do centrum aktywnego, blokuje przyłączenie się substratu, konkuruje o miejsce (powinowactwo), nieodwracalnie

Question 46

Czy substrat moze wyprzeć inhibitor kompetycyjny?

Answer 46

Tak, większym stężeniem

Question 47

Wpływa na Km i Vmax

Answer 47

Km w górę, Vmax bez zmian

Question 48

Przykład inhibitora kompetycyjnego?

Answer 48

Metotreksat

Question 49

Co czego sie wiąże metotreksat?

Answer 49

Jest analogiem tetrahydrofolianu, koenzymu reduktazy dihydrofolianu

Question 50

Kompetycyjne inhibitory dehydrogenazy bursztynianowej?

Answer 50

Malonian, szczawian, szczawiooctan

Question 51

Inhibitor niekompetycyjny - gdzie?

Answer 51

Do centrum allosterycznego, niepodobny do substratu

Question 52

Wpływ na Vmax i Km?

Answer 52

Km bez zmian, Vmax w dół.

Question 53

gdzie się wiąże inhibitor akompetycyjny?

Answer 53

wiąże się tylko do enzym-substrat w centrum aktywnym. Nie powstaje produkt

Question 54

Wpływ na Km i Vmax?

Answer 54

Oba w dół

Question 55

Czym jest katal?

Answer 55

ilośc enzymu katalizujące 1 mol substratu w czasie 1 sekundy

Question 56

Czym jest U?

Answer 56

Międzynarodową jednostka aktywności enzymatycznej - ilość enzymu, która w ciągu minuty przekształca 1 mikromol

Question 57

Co to jest aktywność właściwa?

Answer 57

Liczba jednostek enzymu przypadających na 1 mg białka - MIARA CZYSTOŚCI ENZYMU.