Wykład 10 Flashcards by Adrian Balcerzak

genom człowieka - ile genów?

20-30k

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Ile % RNA alternatywnie składane?

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Ile % białek w wyniku alternatywnego składania?

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Ile liczy protezom człowieka

50-60k

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

ile % to powtarzalne DNA?

ponad połowa

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Ile % to introny a ile exony?

odpowiednio 24 i 1

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

kolejność ile białek do jakiego procesu w %

Transkrypcja i translacja
Metabolizm
transport
Replikcja
Fałdowanie białek

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Z czego składa się proteom i ile moze liczyc

z białek obecnych w danym momencie w komórce, od 20k do 100kk

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Dwie struktywy Aminokwasowe

alfa helisa i beta kartka

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie aminokwasy są niepolarne?

Alanina, Valina, Leucyna, Izoleucyna, Prolina, Fenyloalanina, Tryptofan Metionina

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie aa są polarne?

Glicyna, Seryna, Treonina, Cysteina, Tyrozyna, Asparagina, Glutamina

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie aa są ujemnie naładowane?

Kw. asparaginowy i glutaminowy

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie aa są dodatnio naładowane?

Lizyna, arginina, histydyna

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie aminokwasy są endogenne?

asparaginian
kw. asparaginowy
glutaminian
kw. glutaminowy
glicyna
alanina
seryna
prolina

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie aa są egzogenne?

Tyrozyna, Valina, Leucyna
Izoleucyna
Treonina
Lizyna
Arginina
Histydyna
Fenyloalanina
Tryptofan
Cysteina
Metionina

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jaki koenzym warunkuje transaminacje?

PLP - fosforan pirydoksalu

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie dwa związki mogą podlegać transaminacji z udziałem PLP?

Glutaminian w ketokwas, a ketokwas w np. alanine

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Aminokwasy glukogenne i przez co

glicyna seryna cysteina alanina
pirogronian
asparaginian przez szczawiooctan
histydyna, glutaminian, prolina, arginina, metionina, walina, treonina przez alfaketoglutaran

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

jakie aa są ketogenne i przez co

Lizyna i leucyna

przez acetylo-CoA

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie są cała ketonowe?

3-hydroksymaślan, acetooctan

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jakie aa są gluka i ketogenne?

Fenyloalanina, tyrozyna, izoleucyna, tryptofan

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Co powstaje w skutek deaminacji?

amoniak

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

W skutek czego powstaje amoniak do cyklu mocznikowego?

Deaminacji oksydacyjnej L-glutaminianu

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

do czego odnosi się wskaźnik de Ritisa?

do aminotransferaz AspAT i AIAT (5-40 U/I)

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Jaki enzym rozpoczyna cykl mocznikowy?

Syntetaza karbamoilofosforanowa

Co potrzeba zeby syntetaza karbamoilofosforanowa mogła dobrze działać?

2ATP, HCO3- i NH3

Opisz cykl mocznikowy

Karbamoilotransferaza ornitynowa dołącza karbamoilofosforan do ornityny i powstaje cytrulina, która w skutek dołączenia aspdraginianu w towarzystwie syntetazy argininobursztynianowej i ATP (do AMP + PPi) powstaje Argininobursztynian, który pod wpływem jednoimiennej liazy wydala fumaraz i powstaje arginina, która pod wpływem ARGININAZY wydala mocznik i staje się ornityną

Insulina - co zawiera prproinsulina, co pro insulina, gdzie powstaje insulina właściwa wewkom i jak wygląda

Preproinsulina posiada sekwencje sygnalną, pro insulina nie, posiada już odpowiednie mostki disiarczkowe i w aparacie golgiego jest odcinany peptyd C i zostaje pepty A(21aa) i B(30aa) z 3 mostki disiarczkowe - 2 między A i B(7-7;19-20), i jeden między A (6-11)

Co moze sie stan ze źle pofałdowanym białkiem?

Agregacja, degradacja, refałdacja

Zespół marfana

nieprawidłowe zwijanie fibryliny

Kolagen źle pozwijany

Wadliwa osteogeneza

Pigmentowe zwyrodnienie siatkówki

rodopsyna

Funkcja nukleoplamin

Angażują się w składanie nukleosomu

Funkcja chaperonin

wiążą niezwinięte białka i zapobiegają agregacji

Funkcja białka szoku termiczego

biorą udział w odpowiedzi na stres

Czym jest Poli-S-nitrozylacja?

Modyfikacja kowalencyjna grup tiolowych przez tlenek azotu

monoubikwityncja

regulacja funkcji histnoów

multiubikwitynacja

endocytoza

inne sposoby ubikwitynacji

degradacja w proteosomie, udział w naprawie DNA

Co składa się na gramicydynę

prolina, fenyloalanina, leucyna, ornityna, Valina

Hemoproteiny

porfina izoporfina

Co ma chlorofil w środku?

Magne

Co ma hem w środku?

Żelazo 2+

Hemoproteiny

Mioglobina | Hemoglobina, płodowam sierpowata, karboksyhemoglobina, methemoglobina

Mioglobina struktura

3-rzedowa, typowe białko globularne

ile % identycznej sekwencji w Mb iHb

Jaki kształt wiązania O2 do mioglobiny?

hiperboliczny

Jaki kształt wiązania O2 do hemoglobiny?

sigmoidalny

co z powinowactwem HB do tlenu kiedy ph do góry

wzrasta

Co robi BPG, z czym się wiąże, kiedy i po co

Obniża powinowadztwo Hb do O2, wiąże się tylko do napiętej formy Hb , produkowany przez erytrocyty, żeby łatwiej oddać

HbA1, HbA2

Obydwie prawidłowe, druga stanowi do 3% u dorosłych

HbF

płodowa, większe powinowactwo do tlenu

Hemoglobiny embrionalne o właściwościach podobnych jak HbF

Gower 1 i 2 | Portland

Co to jest HbA1c | kiedy się ją sprawdza

HbA z przyłączoną nieenzymatyczne, trwale cząsteczką glukozy do N-końcowych łańcuchów globiny sprawdza się nią skuteczność leczenia cukrzycy

Jaka jest norma dla HbA1c? co to są HbA1a i b

4-6% | produkty przejściowe , zasady Schiffa

Jaka jest norma dla wszystkich form likowanej Hb?

6-8%

Hb nieprawidłowe

HbS - zmiana hydrofilowego kwasu glutaminowego na walne - lepkie miejsca - zaburzenia kształtu, anemia sierpowata HbM - histydyna na tyrozynę, żelazo na 3+ zamiast 2+, co nazywamy Methemoglobiną Typu Cheasepeake - zbyt mało tlenu transportuje - hipoksja Typu Lepore - talasemia

Hb nieprawidłowe nie wywołujące Zaburzeń

Bristol, Sydney, Hikari, Milwaukee

budowa mikrofilamentów

podwójna helisa aktyny

budowa mikrotubul

alfa i beta tubuliny, tworzą dimery, a te tworzą włókna

Keratyna jest białkiem ...

fibrylarnym

Kolegaen jest ...

Potrójna helisą

Co charakteryzuje kolagen?

co 3 aa to glicyna, 30% pozostałych to prolina/hydroksyprolina

Budowa miozyny

Dwie głowy i długi ogon, głowy wiążą ATP

Co porusza miozyna wzdłuż włókien fblamentówych?

hydroliza ATP

Dystrofia mięśniowa Duchenne'a

związana z chromosomem X, mężczyźni chorzy - zanik mięśni. | DMB - postaw lekka, DMD - wózek, łózka, 30 lat śmierć

Co powoduje dystrofię łagodną?

duża delecja, ramka ok

co powoduje DMD?

mała delecja, ramka zmieniona

Pląsawica huntingtona

zmiany degeneracyjne mózgu poślizg polimerazy - CAG wiele razy. więcej niż 35 - przy podziałach się zwiększa W kolejnych pokoleniach może się pogorszać

Różnice Chemotrypsyny, trypsyny i elastyna

Chemotrypsyna - Ser 189 trypsyna - Asp 189 Elastyna - Val 226 i The 216

Proteaza HIV, jakie miejsce aktywne?

Phi-Pro, miejsce aktywne to Arg ***

Inhibitory proteazy HIV

Norvir, Inviraza

Czy kinazy tyrozynowe są związane z nowotworzeniem? | Jak się aktywują i jaki jest szlak sygnałowy?

Tak Nieaktywny enzym, następnie dimeryzacja, następnie autofosforylacja i aktywacja, dalej molekuły sygnałowe, wiązanie i ich fosforylacja, na koniec aktywacja molekuł sygnałowych i ich szlaków

Co robią inhibitory TK? | Przykład

blokują miejsce wiązania ATP, hamują transfer P w szlaku sygnałowym GLEEVEC

Z czym związana jest kinaza PERK?

ze stresem siateczkowym

W jakim szlaku wywoływana jest apoptoza komórek? *** związane z kinazą perk

UPR

Wykład 10 Flashcards

(76 cards)