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Zellbio SS12 1. Termin Flashcards

(40 cards)

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1
Q

Das Massenverhältnis von Proteinen zu Lipiden kann in biologischen Membranen (30:70 | 50:50 | 80:20) betragen.

A

Alles ist richtig

https://www.uni-marburg.de/fb20/cyto/lehre/Jacob/membranen.pdf

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2
Q

Definiere den Begriff Zellkompartiment.

A
  • membranumschlossener Raum
  • spez. Muster von Proteinen
  • spez. Set biochemischer Reaktionen
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3
Q

Nenne zwei Beispiele für ein Subkompartiment.

A

Nucleolus, cajal bodies, raues und glattes ER

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4
Q

Die Tm eines Phospholipides steigt mit (der Anzahl der ungesättigten Bindungen | der Größe der Kopfgruppen | der Länge der Fettsäureketten).

A

Alles ist richtig

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5
Q

Membranproteine können über ß-Faltblätter in Lipiddoppelschichten integriert sein. Innerhalb des membrandurchspannenden Segmentes ( muss dabei fast jede Aminosäure hydrophob sein | muss i.d.R. Jede zweite AS hydrophob sein | muss i.d.R. Jede vierte AS hydrophob sein).

A

? Jede zweite AS?

Siehe Bild auf Folie 25 von Zellbio Teil I5

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6
Q

Folgende Chaperone sind keine ATPasen:

  • Triggerfaktor
  • HSP70
  • Prefoldin
A
  • Triggerfaktor

- Prefoldin

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7
Q

Was ist richtig?
Beim GroEL/GroES System (bildet das GroEL einen trimeren Ring | wird die Substratbindestelle des GroEL durch Bindung des GroES-Ringes blockiert |sind die Substrate i.d.R. zwischen 80 und 100 kDa groß).

A

wird die Substratbindestelle des GroEL durch Bindung des GroES-Ringes blockiert

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8
Q

Welchen Zusammenhang gibt es zwischen HSP 90 und der Fähigkeit von Organismen zur Evolution?

A

-HSP90 beeinflusst den Effekt der genetischen Variation je nach Stresslevel
-bei Organismen, die HSP90-abhängig sind, werden genetische Variationen vermehrt phenotypisch ausgeprägt, die bei viel Stress nicht ausgeprägt werden ->schnelle Evolution von neuen Merkmalen
- wenn wenig HSP90 vorhanden ist -> erhöhte Transposonaktivität, mehr fehleranfällige DNA-Reparatur, kann Aneuploidie verursachen
(Siehe II111-II113 Folie 71)

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9
Q

Beschreibe den Aufbau & die Funktion eines eukaryotischen 20 S Proteasoms.

A

eine zentrale 20S UE:

  • multikatalytische Protease
  • 4 Ringe: je zwei alpha (außen, gating) und beta (innen, katalytisch) aus jeweils 7 UE

zwei 19S Untereinheiten:

  • Cap-Struktur
  • bestehen aus Rpn- & Rpt-Proteinen
  • Rpn: erkennt ubiquitinmarkierte Proteinen und bindet diese
  • Rpt hydrolysiert ATP
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10
Q

Folgende Proteinmodifikationen erfolgen typischerweise im Zytoplasma von Säugerzellen: (Deformylierung des Startmethionins | O-Glycosylierung | Serinphosphorylierung).

A

O-Glycosylierung & Serinphosphorylierung

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11
Q

Von welchen Untereinheiten können im Immunoproteasom andere Isoformen vorkommen?

A

Von beta 1, 2 und 5, den drei aktivsten, konstitutiven UE

https://edoc.hu-berlin.de/bitstream/handle/18452/15960/Heink.pdf?sequence=1

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12
Q

WAS IST RICHTIG?
Neben der Polyubiquitinylierung ist auch die Monoubiquitinylierung eines Substrates (ein Signal | kein Signal) für den Abbau durch das Proteasom.

A

Kein Signal

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13
Q

Was ist richtig?

Am Proteasom wird die Ubiquitinmarkierung durch die (Cap-Struktur | die Core-Struktur | den ATPase-Ring) erkannt.

A
  • die Cap-Struktur
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14
Q

Das Ubiquitin (wird | wird nicht) durch das Proteasom verdaut.

A

Wird nicht verdaut

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15
Q
  1. Eine zur Ubiquitinylierung verwandte Art der Proteinmarkierung ist die (SUMOylierung | Ribosylierung).
  2. Diese Markierung (dient ebenfalls | dient nicht) als Signal für den Abbau durch das Proteasom.
A
  1. SUMOylierung

2. dient nicht

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16
Q

Mikrotubuli entstehen durch Zusammenlagerung von ( Monomeren | Dimeren | Trimeren) aus (alpha | beta | gamma) Tubulin.

A
  • Dimere

- alpha und beta

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17
Q

Mikrotubuli liegen oft (einzeln | in Bündeln | in Netzwerken) vor.

18
Q

Ihre Verankerung im Centrosom (erfolgt | erfolgt nicht) durch direkten Kontakt mit dem gamma-Tubulin der Centriolen.

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A

-erfolgt

Das minus-Ende des alpha-Tubulins ist mit dem MTOC verbunden, das gamma-Tubulin enthält.

19
Q

Die Centriolen (entstehen i.d.R. Nach jeder Zellteilung neu | teilen sich während der Interphase und werden durch Vererbung weitergegeben).

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A

Centriolen teilen sich während der Interphase und werden durch Vererbung weitergegeben.

20
Q

Nenne zwei der wichtigsten Aminosäuremodifikationen, die typisch für Kollagen sind.

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A
  • Hydroxyprolin

- Hydroxylysin

21
Q

Welche der Modifikationen findet sich auch im Elastin?

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A

Hydroxyprolin?

https://www.spektrum.de/lexikon/chemie/elastin/2799

22
Q

Erläutre den Ablauf des co-translationalen Transportes von Proteinen in das ER.
Stichworte: Targeting, Translokon, Processing

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A
  1. SRP-abhängiges Targeting reguliert den Zugang zum Translokon durch GTPase-Kaskaden
    - translatierendes Ribosom bindet Mit N-terminaler Signalsequenz an SRP (GTP)
    - SRP bindet an SRP-Rezeptor und Ribosom an Sec61-Komplex in der ER-Membran (GTP)
  2. Translokation
    - Sec61-Kanal öffnet sich, Peptidkette wird eingeführt
    - Verlängerung der Polypeptidkette (GTP) bis Signalsequenz erreicht wird
    - Abbau des Ribosoms, Sec61-Kanal schließt
  3. Prozessierung im ER
    - N-Glycosylierung
    - Anhängen des GPI-Ankers
    - Disulfidbrücken
23
Q

Myristat-verankerte Proteine nutzen zur Membranassoziierung oft als weitere Eigenschaft (Cluster negativ geladener AS | Cluster positiv geladener AS | Palmitylierungen).

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A

?

  • Cluster positiv geladener AS
  • Palmitylierungen
24
Q

Die ersten Syntheseschritte der bei der N-Glycosylierung verwendeten Dolicholphosphatverknüpften Oligosaccharide erfolgt (an der zytoplasmatischen Seite des ER | an der luminalen Seite des ER | frei im Zytoplasma).

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A

Auf der zytoplasmatischen Seite

25
Die Bildung von Disulfidbrücken in Membranproteinen erfolgt in Säugern im (ER | cis-Golgi | sekretorischen Vesikel).
- ER | https: //mediatum.ub.tum.de/doc/601167/601167.pdf
26
Diese Verknüpfung erfolgt ( erst nach erreichen der endgültigen Tertiärstruktur | auch in intermediären Konformeren).
Auch in intermediären Konformeren
27
Bei der Bildung von Disulfidbrücken werden frei werdende Elektronen letztendlich ( auf die Atmungskette der Mitochondrien übertragen | im ER auf molekularen Sauerstoff übertragen | in Peroxysomen auf molekularen Sauerstoff übertragen).
im ER auf molekularen Sauerstoff übertragen
28
Der in der unfolded protein response (UPR) involvierte Ire1-abhängige Signaltransduktionsweg umfasst als Schritte (die Autophosphorylierung eines Membranrezeptors | die Ligation einer RNA | das Trimmen durch eine Intermembranprotease).
- die Autophosphorylierung eines Membranrezeptors | - die Ligation einer RNA
29
Welche Bestandteile eines COP-II-Vesikels sind an der Spezifität des Transportes beteiligt und bei welchem Schritt des Vesikeltransportes wirken sie?
-Sec24 Untereinheit: verschiedene Isoformen mit verschiedenem Proteinsequenzmotiven, mit denen die Fracht gebunden wird ? https: //cshperspectives.cshlp.org/content/5/2/a013367.full https: //de.m.wikipedia.org/wiki/COPII-Vesikel
30
Ja/Nein: 1. Fas ist eine Protease, die Procaspasen spaltet und so aktive Caspasen erzeugt. 2. Fas ist eine Rezeptor-Tyrosinkinase, die den MAP-Kinase-Weg aktiviert und so die Transkription von proapoptotischen Genen steigert. 3. Fas interagiert mit Adaptermolekülen, so dass Procaspasen gebunden werden können, die sich dann dusch Autoproteolyse in aktive Caspasen umwandeln. 4. Für die Bildung des DISC (death inducing signalling complex) ist die Freisetzung von Cytochrom C aus den Mitochondrien eine wichtige Voraussetzung. 5. Durch die Interaktion von death domains bindet das Adapterprotein FADD an Fas.
1. nein 2. nein 3. ja 4. nein 5. ja
31
Bei der Regulation des M-Cdk-Komplexes spielen die Enzyme Wee 1, CAK, Cdc20-APC & Cdc25 eine wichtige Rolle. Ordne den Enzymen einer Enzymklasse (Protease, Kinase, Ubiquitin-Ligase oder Phosphatase). Wirkt das Enzym hemmend oder aktivierend auf die M-Cdk-Regulation?
CAK: aktivierend, Kinase Cdc25: aktivierend, Phosphatase Wee1: hemmend, Kinase Cdc20-APC: hemmend, Ubiquitin-Ligase
32
Ja/Nein Die mehrfache Replikation der DNA während der S-Phase wird verhindert durch... 1. einen Inhibitor der DNA-Polymerase. 2. Ubiquitinylierung und Abbau von Cdc6. 3. proteolytischen Abbau der DNA-Polymerase. 4. proteolytischen Abbau bestimmter Promotorstrukturen. 5. Phosphorylierung von Komponenten des präreplikativen Komplexes.
1. nein 2. ja 3. nein 4. nein 5. ja
33
Nenne 4 Moleküle, die als second messenger wirken.
``` cAMP IP3(Inositol-1,4,5-triphosphat) DAG (Diacylglycerin) cGMP Calciumionen Stickstoffmonoxid ```
34
Bei der Regulation des Zellzyklus spielt der sogenannte „restriction point“ eine wichtige Rolle. Ja/Nein: 1. Das Protein Rb wird nur in der G1-Phase exprimiert, um das Passieren des „restriction points“ zu ermöglichen. 2. Rb ist ein Inhibitor eines Transkriptionsfaktors. 3. Der „restriction point“ befindet sich am S/G2-Übergang im Zellzyklus. 4. Durch die Aktivierung der S-Cdk entsteht eine positive Rückkopplung, indem die S-Cdk das Protein Rb durch Phosphorylierung inaktiviert.
1. wenn Rb aktiv (nicht phosphoryliert): Übergang von G1-Phase zu S-Phase wird verhindert, indem E2F-DP gebunden und somit inaktiviert wird -> unterdrückt Zellwachstum 2. Rb ist ein Tumorsupressorprotein (und Inhibitor eines Transkriptionsfaktors!) 3. nein (am Übergang G1/S, VL2 Kalies, Folie 16) 4. ja
35
Bei der Musterbildung der dorso-ventralen Achse bei Drosophila spielt das Protein Spätzle eine große Rolle. Ja/Nein: 1. Spätzle aktiviert die Expression maternaler Gene als Transkriptionsfaktor. 2. Spätzle wird durch eine Protease aktiviert. 3. Spätzle bindet an den Toll-Rezeptor. 4. Spätzle gelang durch Aktivierung des Toll-Rezeptors in den Zellkern. 5. Spätzle bildet ein Heterodimer mit dem Protein Dorsal.
1. nein 2. ja 3. ja, bindet als Homodimer 4. nein 5. nein
36
Das Protein Gurken ist u.a.wichtig für die Initiation der anterior-posterioren Achse bei Drosophila. Ja/Nein: 1. Gurken mRNA wird während der Eireifung exprimiert. 2. Das Protein Gurken reguliert die Expression der Segmentpolaritätsgene. 3. Gurken wird erst im zellulären Blastoderm-Stadium gebildet. 4. Eine Mutation im Gen Gurken wird auch als homeotische Mutation bezeichnet. 5. Das Protein Gurken bindet an Rezeptoren der Follikelzellen.
1. ja 2. nein 3. nein 4. ja? http://www.olfsworld.de/bio/genetik/node35.html nein > ist für Achsenbildung zuständig und homeotische gene für Spezifizierung der Segmente 5. ja
37
Das embryonale Entwicklungsstadium, in dem die drei Keimblätter gebildet werden, ist das Stadium der __. Die Keimblätter heißen: __, __ ,__. Aus den Keimblättern entwickeln sich die verschiedenen Gewebe/ Organe, und zwar z.B. Nervenzellen aus dem __ und Muskelzellen aus dem __.
- Gastrulation - Entoderm, Mesoderm, Ektoderm - Ektoderm - Mesoderm
38
Welche Strukturen werden in welchem Stadium der Wirbeltierentwicklung gebildet? Ordne den Stadien den Strukturen zu! Stadium: Furchung, Blastulabildung, Gastrulation & Neurulation Strukturen: Blastomeren, Neuralrohr, Mesoderm, Primitivstreifen, Blastocoel, Urdarm, Chorda, Urmund
Furchung: - Blastulabildung: Blastocoel Gastrulation: Mesoderm, Primitivstreifen, Urdarm, Urmund Neurulation: Neuralrohr, Chorda
39
Der Wnt/ß-Catenin-Signalweg spielt bei der induktion des Nieukoop-Zentrums in Xenopus-Embryo eine wichtige Rolle. Ja/Nein: 1. Das Protein Dishevelled bildet den Wnt-Rezeptor. 2. Wnt-Proteine binden an den Rezeptor. 3. Das Protein Frizzled bindet an der Regulatorregion zygotischer Gene. 4. ß-Catenin wird vom Rezeptor phosphoryliert. 5. Das Protein Dishevelled ist ein Transkriptionsfaktor. 6. Die Kinase GSK-3 phosphoryliert das Protein Frizzled.
1. nein 2. ja 3. nein 4. nein, wird von der Glycogen Synthase Kinase 3 phosphoryliert 5. nein 6. nein
40
Ja/Nein: 1. Das Protein Dorsal gelangt nach Phosphorylierung in den Kern. 2. Dorsal ist in der Eizelle von Drosophila gleichmäßig verteilt. 3. Dorsal aktiviert die Expression der Gene twist und snail. 4. Dorsal inhibiert die Expression der Gene tolloid und decapentaplegic.
1. nein 2. Nein 3. ja 4. ja

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