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Sciences fondamentales I > 2- Biochimie et métabolisme - enzymes > Flashcards

2- Biochimie et métabolisme - enzymes Flashcards

1
Q

Définition structure primaire

A

Ordre des acides aminés

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Q

Définition structure secondaire

A

Organisation dans l’espace des acides aminés (concorde avec l’ordre des acides aminés)

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3
Q

Définition structure tertiaire

A

Repliement complet de la protéine dans l’espace (forme unique)
Ne concorde pas nécessairement avec l’ordre des acides aminés (deux extrémités peuvent faire des liens)

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4
Q

Définition structure quaternaire

A

Association de chaînes de structures tertiaires
Structure facultative (seulement certaines protéines)

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5
Q

Arrangements particuliers de la forme secondaire (2)

A

Hélice alpha
Feuillet bêta

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6
Q

Définition enzyme

A

Protéine ayant un pouvoir catalytique

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7
Q

Rôle catalyseur

A

Accélérer vitesse de réaction chimique par abaissement de l’énergie d’activation

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8
Q

Méthode utilisée par les catalyseurs pour abaisser l’énergie d’activation

A

Forment des complexes qui orientent les substrats en favorisant les collisions efficaces

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9
Q

Enzyme qui nécessite la présence de cofacteur(s)

A

Holoenzyme

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10
Q

Forme protéique et inactive de l’holoenzyme

A

Apoenzyme

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11
Q

Ion métallique ou molécule organique simple indispensable à une holoenzyme

A

Co-facteur

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12
Q

Variable calculée lorsque toutes les molécules d’enzymes sont liées à un substrat

A

Vmax

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13
Q

Variation Vmax lorsqu’on ajoute du substrat

A

Aucune variation (molécules d’enzymes déjà saturées)

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14
Q

Variation Vmax lorsqu’on ajoute des enzymes

A

Vmax augmente

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15
Q

Vmax est proportionnelle à quoi

A

Quantité d’enzymes

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16
Q

Caractéristiques activité maximale d’une enzyme (2)

A

pH optimal
Température optimale

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17
Q

Conséquences température trop élevée sur une protéine (2)

A

Trop de mouvements
Dénaturation

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18
Q

Conséquence température trop base sur une protéine

A

Trop rigide

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19
Q

Mécanisme qui augmente la synthèse d’une protéine

A

Induction

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20
Q

Mécanisme qui diminue la synthèse d’une protéine

A

Répression

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21
Q

Enzyme dont la synthèse est constante

A

Enzyme constitutive

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22
Q

Vrai ou faux : une enzyme constitutive est toujours constitutive dans tous les tissus

A

Faux, elle peut l’être dans un tissu et pas dans un autre

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23
Q

Mécanismes contrôlant l’efficacité d’une enzyme (2)

A

Allostérie
Modification covalente

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24
Q

Enzymes qui subissent une modification de leur structure lors de l’association à des molécules effectrices ou à des molécules de substrats

A

Enzymes allostériques

25
Q

Mécanisme durant lequel la chaîne latérale d’un acide aminé d’une enzyme est modifiée par l’ajout d’un groupement phosphate pour changer l’activité de l’enzyme

A

Modification covalente

26
Q

Vrai ou faux : la majorité des enzymes sont contrôlées

A

Faux, la majorité ne sont pas contrôlées

27
Q

Réactions enzymatiques régulées

A

Réactions irréversibles au début ou à la fin de la voie métabolique (réactions clés)

28
Q

Adaptations enzymatiques rapides (2)

A

Modification covalent
Allostérie

29
Q

Adaptations enzymatiques à long terme (2)

A

Induction
Répression

30
Q

Molécule qui se fixe au même endroit que le substrat sur l’enzyme

A

Inhibiteur compétitif

31
Q

Variation Vmax lors de la présence d’un inhibiteur compétitif

A

Ne change pas (les enzymes sont autant saturées)

32
Q

Molécule détruisant ou inactivant les enzymes en se liant de façon covalente au site actif ou en changeant la structure tertiaire de l’enzyme

A

Inhibiteur non-compétitif

33
Q

Inhibition empêchée par l’ajout de substrat

A

Inhibition compétitive

34
Q

Inhibition irréversible

A

Inhibition non-compétitive

35
Q

Structure du début de l’intestin où est déversé le suc pancréatique

A

Duodénum

36
Q

Structure synthétisant les sucs déversés dans le duodénum

A

Pancréas exocrine

37
Q

Enzymes qui hydrolyse les protéines (4)

A

Trypsine
Chymotrypsine
Élastase
Carboxypeptidase A et B

38
Q

Enzyme qui hydrolyse les triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol

A

Lipase

39
Q

Enzyme qui hydrolyse les liaisons 1-4 de l’amidon et du glycogène

A

Amylase

40
Q

Forme inactive d’une enzyme

A

Proenzyme (-ène, pro-)

41
Q

Raison pour laquelle les enzymes sont sécrétées sous forme de proenzymes

A

Empêcher l’autodigestion du pancréas

42
Q

Enzyme qui active le trypsinogène en trypsine

A

Entéropeptidase

43
Q

Enzyme qui s’autoactive par la suite et active les autres proenzymes

A

Trypsine

44
Q

pH optimal de l’élastase

A

10,0

45
Q

pH optimal de la pepsine

A

2,0

46
Q

Principales enzymes des glucides (2)

A

Saccharase
Lactase

47
Q

Activités de la saccharase (3)

A

Activité saccharique
Activité isomaltasique
Activité maltasique

48
Q

Activité de la saccharase : saccharase + eau forment glucose et fructose

A

Activité saccharique

49
Q

Activité de la saccharase : liaisons 1-6 + eau en oligosaccharides courts 1-4 (maltose et maltotriose)

A

Activité isomaltasique

50
Q

Activité de la saccharase : maltose + maltotriose + oligosaccharides en glucose

A

Activité maltasique

51
Q

Enzyme : lactose + eau en glucose et galactose

A

Lactase

52
Q

Définition unité enzymatique (U)

A

quantité d’enzyme pour dégrader un nombre de substrat donné

53
Q

Unité utilisée pour calculer la concentration d’enzymes

A

U/L

54
Q

Définition valeur de référence

A

Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire

55
Q

Enzymes typiques d’une pancréatite aiguë (2)

A

Amylase
Lipase (+++)

56
Q

Enzyme typique d’un infarctus du myocarde

A

Créatine-kinase et troponine

57
Q

Enzymes typiques d’une hépatite virale ou alcoolique

A

AST
ALT

58
Q

Enzymes typiques d’une obstruction du cholédoque (canal de la vésicule biliaire)

A

GGT
ALP

59
Q

Enzyme typique d’une maladie osseuse

A

ALP

Sciences fondamentales I (23 decks)

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