2- Biochimie et métabolisme - acides aminés Flashcards

1
Q

Origines des acides aminés (3)

A

Digestion protéines alimentaires
Dégradation protéines tissulaires et sanguines
Synthèse endogène d’acides aminés non-essentielles

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2
Q

Réaction alanine aminotransférase (ALT)

A

Pyruvate + glutamate
(ALT + pyridoxal-P)
Alanine + alpha-cétoglutarate

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3
Q

Réaction aspartate aminotransférase (AST)

A

Oxaloacétate + glutamate
(AST + pyridoxal-P)
Aspartate + alpha-cétoglutarate

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4
Q

Co-facteur de l’AST et l’ALT

A

Pyridoxal-P

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5
Q

Acide aminé essentielle précurseur de la tyrosine

A

Phénylalanine

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6
Q

Enzyme transformant la phénylalanine en tyrosine

A

Phénylalanine hydroxylase

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7
Q

Pathologie en lien avec l’absence de phénylalanine hydroxylase

A

Phénylcétonurie

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8
Q

Conséquences phénylcétonurie (3)

A

Accumulation phénylalanine
Retard mental (dommages au cerveau)
Cheveux, yeux et teint pâles (précurseur mélanine)

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9
Q

Pathologie avec l’enzyme qui dégrade la tyrosine

A

Tyrosinémie

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10
Q

Conséquence tyrosinémie

A

Augmentation [tyrosine]

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11
Q

Dérivés de la tyrosine

A

Dopamine, noradrénaline, adrénaline
Mélanine
T3, T4

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12
Q

Acide aminé précurseur de la néoglucogenèse

A

Acide aminé glucoformateur

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13
Q

Acide aminé précurseur de la cétogenèse

A

Acide aminé cétogène

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14
Q

Acide aminé qui peut à la fois être précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse

A

Acide aminé mixte

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15
Q

Réactions en lien avec les groupements amines (2)

A

Transamination
Désamination

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16
Q

Accepteur du groupement NH2 provenant d’un acide aminé lors de la transamination

A

alpha-cétoglutarate

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17
Q

Forme aminée du alpha-cétoglutarate

A

Glutamate

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18
Q

Réaction de l’ALT (transamination)

A

Pyruvate + glutamate
(ALT - pyridoxal-P)
Alanine + alpha-cétoglutarate

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19
Q

Réaction de l’AST (transamination)

A

Oxaloacétate + glutamate
(AST - pyridoxal-P)
Aspartate + alpha-cétoglutarate

20
Q

Enzyme responsable de la désamination oxydative du glutamate

A

Glutamate déshydrogénase

21
Q

Réaction de la glutamate déshydrogénase (désamination oxydative)

A

Glutamate + H2O
(glutamate déshydrogénase)
alpha-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H

22
Q

Forme sous laquelle le groupement amine peut être stocké ou transporté

A

Amide

23
Q

Réaction de libération d’ammoniaque à partir d’un amide

A

Désamidation

24
Q

Forme amide du glutamate

A

Glutamine

25
Q

Enzyme formant la glutamine à partir du glutamate

A

Glutamine synthase

26
Q

Réaction de la glutamine synthase

A

Glutamate + NH3 + ATP
(glutamine synthase)
Glutamine + H2O

27
Q

Enzyme responsable de la réaction inverse de la glutamine synthase (désamidation)

A

Glutaminase

28
Q

Réaction de la glutaminase (désamidation)

A

Glutamine + H2O
(glutaminase)
Glutamate + NH3

29
Q

Forme principale d’excrétion de l’ammoniaque

A

Urée

30
Q

Organe responsable de la formation de l’urée

A

Foie

31
Q

Substrats de l’urée (4)

A

Ion ammonium
CO2
Aspartate
3 ATP

32
Q

Organes responsables de l’élimination de l’urée

A

Reins (75%)
Intestins (25%)

33
Q

Élimination de l’urée par l’intestin

A

Urée hydrolysée par les bactéries, NH4+ retourne au foie pour reformer de l’urée

34
Q

Provenance de l’ion ammonium (NH4+) du cycle de l’urée (2)

A

Désamidation de la glutamine
Désamination du glutamate

35
Q

Provenance de l’aspartate du cycle de l’urée

A

Transamination de l’AST :
Oxaloacétate + glutamate
(AST - pyridoxal-P)
Aspartate + alpha-cétoglutarate

36
Q

Méthodes utilisées par le cerveau pour se débarrasser de l’ammonique toxique (2)

A

Synthèse du glutamate
Synthèse de glutamine

37
Q

Enzyme transformant le pyruvate en oxaloacétate

A

Pyruvate carboxylase

38
Q

Comment le cerveau génère de l’alpha-cétoglutarate

A

En augmentant la glycolyse, ce qui augmente la formation de pyruvate qui est transformé en oxaloacétate par la pyruvate carboxylase
Citrate forme alpha-cétoglutarate

39
Q

Organes qui catabolisent la glutamine (3)

A

Reins
Parois intestinale
Foie

40
Q

Substrats de la synthèse de la glutamine par augmentation de la glycolyse (6)

A

Pyruvate
Oxaloacétate (pyruvate carboxylase)
Citrate (citrate synthase)
alpha-cétoglutarate
Glutamate (glutamate déshydrogénase)
Glutamine (glutamine synthase)

41
Q

Utilité réserves de glutamine par les reins

A

Élimination des acides (H+ sous forme de NH4+) en cas d’acidose

42
Q

Acides aminés les plus libérés pour la néoglucogénèse (2)

A

Alanine
Glutamine

43
Q

Voie métabolique de la libération d’alanine par les muscles (2)

A

1- Acide aminé + alpha-cétoglutarate (transamination)
Glutamate
2- Glutamate + pyruvate (ALT)
Alanine

44
Q

Voie métabolique de la libération de glutamine par les muscles (3)

A

1- Acides aminés + (désamination oxydative)
Pyruvate et autres + NH3
2- alpha-cétoglutarate + NH3 (glutamate déshydrogénase)
Glutamate
3- Glutamate + NH3 (glutamine synthase)
Glutamine

45
Q

Conséquences d’une cirrhose hépatique (3)

A

Perte des fonctions du foie
Ammoniaque élevée dans le sang
Connection directe entre intestins et circulation sanguine

46
Q

Traitements de l’encéphalopathie hépatique (3)

A

Diète pauvre en protéines (- production NH3 dans intestins)
Utilisation de lactulose
Antibiothérapie (dernier recours)

47
Q

Mécanisme d’action du lactulose (cirrhose du foie) (4)

A

Métabolisé en lactate par les bactéries
Lactate diminue pH colon (stimule le péristaltisme)
Lactulose non métabolisé augmente la pression osmotique (attire eau dans le colon, diarrhée)
Donc évacuation de l’azote en excès