Bioch : Enzymologie p1 Flashcards
Définition d’un catalyseur
Molécule qui modifie la vitesse de réaction sans :
* Entrée dans le bilan final
* Être modifié en fin de réaction (intact)
* Modifier l’équilibre
* Modifier le sens de réaction
Qui sont les biocatalyseurs dans l’organisme ?
- ARN (ribosomes)
- Protéines (enzymes)
Principe de fonctionnement d’une enzyme ?
=> Accélérer la vitesse de réaction par abaissement de l’NRJ d’activation de la réaction
=> Le chemin pour réaliser la réaction sera moins couteux en NRJ
Quel est le “problème” de l’énergie d’activation ?
+ le niveau à atteindre est grand, - la réaction se fera spontanément
Comment un catalyseur augmente la vitesse de réaction ?
- Induis de nouveaux chemins
- Abaisse l’NRJ d’activation
/!\ Il peut aussi diminuer la T° de réaction /!\
Quelles différences portent les biocatalyseurs par rapport aux catalyseurs chimiques ?
1) + Puissant qu’un catalyseur chimique
2) Condition de réaction + douces
3) Porte une spécificité de réaction par rapport à leur substrat +++
4) Activité enzymatique PEUT être régulée
Efficacité des biocatalyseurs ?
Multiplient la vitesse de réaction par 10^6 à 10^12
Condition de “travail” des enzymes ?
T° : «< 100°C
P : 1 atm
pH ≈ 7
Comment est définie l’activité enzymatique ?
En terme de vitesse de réaction
Qu’est-ce que l’unité internationale ?
=> UI
Quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’1 µmol de substrat en 1 min
Quelle est l’unité officielle de l’enzymo ?
=> Le Katal
Quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’1 mol de substrat/sec
Qu’est-ce que l’activité spécifique d’une enzyme ?
=> UI/mg (ou UI/ml
Activité catalytique par unité de masse de protéine
Qu’est-ce que l’activité moléculaire spécifique ?
=> min^-1
Nb de moles de substrat transformées /min et par mole d’enzyme
Relations de Beer Lambert ?
- Absorbance = DO = εlC
- ΔC = ΔDO/(ε*l)
Quels sont les types d’enzyme qui existe ?
=> 2 types :
* Enzyme Michaelienne
* Enzyme allostérique
