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{p2} ue6.1 > Immuno : Anticorps > Flashcards

Immuno : Anticorps Flashcards

1
Q

Que sont les immunoglobulines ?

A
  • Glycoprotéines
  • Protéines sériques
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Q

Par quelle cellules sont produites les immunoglobulines ?

A

Lymphocytes B

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Q

Par quelles cellules sont sécrétées les AC ?

A

Plasmocytes

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Q

Pourquoi les plasmocytes sécrètent des AC ?

A

En réponse à une substance étrangère

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5
Q

Où trouve-t-on les immuoglobulines ?

A
  • Plasma
  • Liquides biologique
  • Sécrétion
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6
Q

Différence entre immunoglobuline et AC ?

A

Immunoglobuline → Biochimistes
Anticorps → Immunologiste
=> C’est la même chose

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7
Q

Rôle des AC ?

A

Protection de l’organisme contre les infections microbiennes

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8
Q

Quelles sont les protéines sériques majoritaire que l’on trouve dans le sérum ?

A
  • Albumine
  • Globuline : γ, α1, α2, β
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9
Q

Rôle de l’albumine ?

A

Maintient de la pression osmotiques indispensable à la bonne répartition des liquides entre les vaisseaux et les tissus

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10
Q

Caractéristiques des globulines ?

A
  • Groupe hétérogène de protéines
    • grande et + soluble que l’albumine
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11
Q

Que sont les γ globulines ?

A

Les immunoglobulines !

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12
Q

Utilité de l’électrophorèse des globine et l’albumine ?

A

Diagnostique certaines maladie du système immunitaire → Immunité humorale +++

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13
Q

Que signifie une variation du taux d’albumine ?

A

Maladie rénale ou hépatique

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14
Q

Que signifie une variation des globuline alpha ?

A

Déficit immunitaire

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15
Q

Que signifie une variation des globulines gamma ?

A

Désordre immunologique

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16
Q

Qu’a permit de définir l’hétérogénéité de immunoglobuline ?

A

→ 5 classes d’immunoglobulines :
* IgG
* IgA
* IgM
* IgE
* IgD

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17
Q

Localisation des immunoglobulines ?

A

Région gamma globuline

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18
Q

Combien de pneumocoques différents existe-t-il ?

A

80 → Définis selon les antigènes capsulaires

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19
Q

Quels sont les pneumocoques les plus virulents ?

A

I, II et III

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20
Q

Qu’est-ce que la maladie de Kahler ?

A

Myélome multiple

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21
Q

Qu’est-ce qu’un myélome ?

A

Prolifération monoclonale d’un plasmocyte qui ne produit qu’un seul type d’AC

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22
Q

Part des protéines du myélome chez un patient atteint du myélome multiple ?

A

95% des immunoglobulines sérique

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23
Q

Quantité de LB produit par jour ?

A

1 à 2 milliards

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24
Q

Particularité des LB produits ?

A

Ils ont tous un AC unique

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25
Q

Quels sont les possibles scénarios lors de la reconnaissance d’un AG par un LB ?

A
  • AG reconnu, LB s’excitent, se prolifèrent et s’arrête → Apoptose
  • AG reconnu, LB s’excitent, se prolifèrent, par cytokines transformation en plasmocyte, sécrétion d’AC → élimination du pathogène
  • AG reconnu, prolifération, transformation plasmocytes, acquisition gène oncotique → immortels → Myélome
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26
Q

Caractéristiques des plasmocytes des myélomes ?

A

Sécrétion excessive des immunoglobulines → urine des patients → Protéine de Bence-Jones

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27
Q

Qu’a permis l’étude du myélome multiple ?

A

Purification et cristalisation de la structure de base des immunoglobulines

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28
Q

Pourquoi ne peut on pas laisser les AC sous forme linéaire lors de leur production ?

A

Elle risque d’être dégradée

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29
Q

Comment les immunoglobulines se protège ?

A

En se mettant sous forme d’hélice alpha et feuillets bêtas → Structure secondaire, tertiaire ou quaternaire

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30
Q

Comment obtient on les structures 3D des AC ?

A

Par cristallographie

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31
Q

Structure des AC ?

A
  • 2 chaines lourdes identiques
  • 2 chaines légères identiques
  • 1 partie variable sur chaque chaine
    → 4 chaines polypeptidiques
  • Groupement glucidique
  • Ponts disulfures
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32
Q

Quelles sont les classes de régions constantes des chaines légères ?

A
  • Kappa
  • Lambda
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33
Q

Quelles sont les combinaisons possible de chaines légères ?

A
  • Kappa-Kappa
  • Lambda-Lambda
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34
Q

Prédominance de la chaine Kappa chez l’Ho et la souris ?

A

60/70%

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35
Q

Quelles sont les région hypervariable des domaines variable des AC ?

A

→ 3
* CDR1
* CDR2
* CDR3

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36
Q

Quel est le rôle des régions CDR ?

A

Site de liaison à l’AG → le paratope de l’AC

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37
Q

Qu’est-ce que la région “Fr” de la partie variable des AC?

A

Framwork region ou région charpente → partie avec le - de variabilité

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38
Q

De quelle nature sont les liaisons entre les épitopes et les paratopes ?

A

Liaison H → facilement réversible → nécessité d’une bonne affinité

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39
Q

Localisation des chaines disulfures dans l’AC ?

A
  • 1 entre les chaines légère
  • (Au moins) 2 entre les chaines lourdes
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40
Q

Localisation du groupement glucidique de l’AC ?

A

Sur la portion Fc de la chaine lourde

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41
Q

Caractéristiques du paratope ?

A

Structure 3D complémentaire à celle de l’épitope

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42
Q

Autre nom du complexe “antigène-anticorps” ?

A

Complexe immun

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43
Q

Localisation des parties constantes sur les chaines lourdes et légères ?

A

C-terminal

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44
Q

Localisation des parties variables sur les chaines légères et lourdes ?

A

N-terminal

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45
Q

Quels sont les domaines de la chaine légère ?

A

→ 2
* VL → variable
* CL → constant

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46
Q

Quels sont les domaines des chaines lourdes ?

A
  • 1 VH → variable
  • 3/4 CH → constants
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47
Q

Quels sont les différents CH présents sur les chaines lourdes ?

A
  • CH1
  • CH2
  • CH3
    (* CH4 → seulement IgM/IgE)
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48
Q

Que permet la région charnière ?

A

Flexibilité de l’AC pour aller chercher un AG

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49
Q

Quelles sont les parties qui diffèrent entre les différentes classe d’AC ?

A

Les parties constantes de la chaine lourde

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50
Q

Localisation des ponts disulfures intracaténaires ?

A

Sur les chaines lourdes et légères

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51
Q

Que forment les pont disulfure intracaténaires ?

A

Des domaines → 80 AA environ

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52
Q

Nombre de domaines sur les chaines lourdes ?

A

4 ou 5 → IgM et IgE

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53
Q

Nombre de domaines sur les chaines légères ?

A

2

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54
Q

Autre nom de la partie constante des chaines lourdes ?

A

Fc → fraction cristallisable

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55
Q

Localisation précise de la glycosylation des AC?

A

Domaine CH2

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56
Q

Que permet la glycosylation des AC ?

A
  • Elimination des complexes immuns
  • Solubilité des Ig
  • Augmentation de la demie-vie de des AC
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57
Q

Quelle est la fonction des parties constantes des AC ?

A

Reconnaissance des AG

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58
Q

Quelle est la fonction des parties constante des AC ?

A

Fonction effectrice → transmission du message

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59
Q

Comment varient les chaines lourdes des AC ?

A

Selon les différentes classes et sous classes d’immunoglobulines

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60
Q

Nombre d’AA qui constituent chaque chaine lourde ?

A

450 AA

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61
Q

PM de chaque chaine lourde ?

A

50 KDa

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62
Q

Comment sont reliée les chaines lourdes entre elles ?

A

Par 1 ou plusieurs liaisons COVALENTES → ponts disulfures

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63
Q

Variabilité des chaines légères ?

A

Nulle → pas de différence entre les différentes classes d’AC

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64
Q

Nombre d’AA constituants les chaines légères ?

A

220 AA

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65
Q

PM des chaines légères ?

A

25 KDa

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66
Q

Localisation des ponts disulfures sur les chaines légères ?

A
  • Inter chaine → liaison aux chaines lourdes
  • Intra chaine
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67
Q

Part des Chaines légères Kappa chez l’Ho ?

A

2/3

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68
Q

Part des chaines lambda chez l’HO ?

A

1/3

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69
Q

Définition des domaines globulaires ?

A

Chaque domaine pris individuellement

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70
Q

Définition des domaines fonctionnels ?

A

2 domaines face à face → Au même niveau sur 2 chaines

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71
Q

Quelles sont les particularité des LB ?

A
  • Ig et AC sur leur surface
  • Possède 10^5 BCR sur sa membrane
  • Capable de reconnaitre un AG dans la circulation par BCR
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72
Q

Qu’est-ce que le BCR ?

A

Immunoglobuline membranaire

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73
Q

Comment avec 23 000 gènes nous parvenons à produire 1 à 2 milliards d’AC par jour ?

A

→ Théorie du réarrangement

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74
Q

Comment est ciblée la variabilité d’un AC par rapport à un autre ?

A

Sur la partie variable

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75
Q

Comment est formé la partie variable d’un AC ?

A

Par le réarangement des différents segments des gènes des AC → V, D et J

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76
Q

Localisation des gènes V,D et J des AC chez l’Ho ?

A

Xsome 14

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77
Q

Principe di réarrangements des gènes de la partie variable des AC ?

A

Ensemble de jonction entre 3 segments V, D (et J → chaine lourde)

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78
Q

Nombre de segments V ?

A

50aine

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79
Q

Nombre de segment D ?

A

25

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80
Q

Nombre de segments J ?

A

6

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81
Q

Comment se fait le réarrangement des gènes V, D et J ?

A

Choix d’un seg D → Collage à un seg J → Obtention réarrangement DJ → Choix seg V →Collage à seg DJ → Partie variable VDJ → Collage à Cµ

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82
Q

Quels sont les AC naturellement produit ?

A

IgM

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83
Q

Pourquoi les AC IgM sont les AC produit naturellement ?

A

Car on colle au segment VDJ le segment constant le + proche → Cµ

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84
Q

Différence entre le réarrangement des gènes VDJ pour les chaines lourdes et légères ?

A
  • Même fonctionnement sauf que pour chaine légère → Seulement segment V et J
  • V et J sont différents entre la chaine lourde et légère
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85
Q

Comment sont déterminer la classe et la sous classe d’un AC ?

A

Par la nature de la partie constante des chaines lourde

86
Q

Qu’est-ce que l’isotypie ?

A

Chez tous les individus de la même espèces : classes et sous classes possèdent des caractéristiques communes

87
Q

Quelles sont les classes d’Ig existantes ?

A
  • IgG
  • IgM
  • IgA
  • IgE
  • IgD
88
Q

Quel gène code pour les IgG ?

A

Gamma

89
Q

Quel gène code pour les IgA ?

A

Alpha

90
Q

Quel gène code pour les IgM ?

A

Mu (µ)

91
Q

Quel gène code pour les IgE ?

A

Epsilon

92
Q

Quel gène code pour les IgD ?

A

Delta

93
Q

Quel sont les AC ayant des sous classes ?

A
  • IgG
  • IgA
94
Q

Quelles sont les sous classe d’IgG ?

A

→ 4
* IgG1 → Chaine lourde γ1
* IgG2 → γ2
* IgG3 → γ3
* IgG4 → γ4

95
Q

Quelle sont les sous classes d’IgA ?

A
  • IgA1→ chaines lourdes α1
  • IgA2→ α2
96
Q

Caractéristiques des IgG ?

A
  • Classe principale d’AC
  • 1/2 vie plasmatique = 21 J → 3 semaines
  • Concentration : 6 à 16 mg/mL
97
Q

Qu’est-ce qui différencie les sous classe d’IgG ?

A

Les charnières → nb de ponts disulfures

98
Q

Caractéristiques des IgA ?

A
  • 2ème classe d’AC sérique
  • Concentration = 1 à 4 mg/mL
  • Demie-vie : 3 à 4 J
99
Q

Sous quelles formes retrouve-t-on les IgA ?

A
  • Monomère
  • Dimère
100
Q

Structure des IgA dimérique ?

A

2 parties liée par chaine J (et parfois pièce sécrétoire)

101
Q

Pourquoi la forme dimérisée des IgA existe ?

A

Pour protéger les IgA des enzymes protéolytiques)

102
Q

Localisation de la forme monomérique des IgA ?

A

Sérum

103
Q

Localisation de la forme dimérique des IgA ?

A
  • Sérum
  • Sécrétion ++++
104
Q

Caractéristique de la chaine J ?

A
  • Peptide riche en cystéines
  • 137 AA
  • PM = 15 kDa
  • Origine plasmocytaire
105
Q

Différence entre les dimère d’IgA dans le sérum et dans les sécrétion ?

A

Dans les sécrétion chaine J + pièce sécrétoire !

106
Q

Caractéristique de la pièce sécrétoire ?

A
  • Glycoprotéine
  • 70 kDa
107
Q

Rôle de la pièce sécrétoire ?

A

Protection de IgA contre les enzyme protéolitiques

108
Q

Quand se fait l’ajout de la pièce sécrétoire sur les IgA ?

A

Durant son transfert à travers la cellule épithéliale

109
Q

Comment les IgA sont captés par les cellules épithéliale ?

A

Par un récepteur poly → plgR

110
Q

Quelles sont les formes existante d’IgM ?

A
  • Monomérique
  • Pentamérique
111
Q

Localisation de la forme monomérique des IgM ?

A

Surface de la membrane des LB

112
Q

Localisation de la forme pentamérique des IgM ?

A

Dans le sérum → Forme sécrété par les plasmocytes

113
Q

Comment se fait la forme pentamérique de l’IgM ?

A
  • 5 mono reliés par ponts disulfures
  • Chaine J à l’extrémité de 2 monomères
114
Q

Caractéristiques des IgM ?

A
  • Concentration : 0,5 à 3,5 mg/mL
  • Demie vie : 3 à 4 J
115
Q

Par des IgD parmi les immunoglobulines sériques ?

A
  • de 1%
116
Q

Caractéristiques de IgD ?

A
  • Coexprimés à la surface des LB
  • Concentration : 20 à 50 µg/mL
  • demie-vie : 3/4 J
117
Q

Rôle des IgD ?

A

HYPOTHESE :
Charnière hyperflexible permet la recherche des AG très espacés ou très rapprochés

118
Q

Caractéristiques des IgE ?

A
  • Défense parasitaire
  • Concentration : 10 à 100 ng/mL
119
Q

Rôle (actuellement en France) es IgE ?

A

Allergie (→ Ils s’ennuient car plus de parasites)

120
Q

Variation des ponts disulfures des au niveau des charnières des IgG ?

A

2 à 11 ponts disulfures

121
Q

Part des différents IgA ?

A
  • IgA1 → 90%
  • IgA2 → 10%
122
Q

Différence entre IgA1 et IgA2 ?

A

Absence de pont disulfure entre chaine lourde et légère pour l’IGA2

123
Q

Comment IgA s’adapte pour réduire se vulnérabilité au protéase microbienne ?

A
  • IgA1 → Charnière fortement glycosysée
  • IgA2 → région charnière tronquée
124
Q

Rôle des IgG ?

A
  • Défense de l’organisme contre les maladies infectieuses
125
Q

Pourquoi la part des IgG est si importante dans le cadre de la grossesse ?

A

La mère est capable de transmettre les IgG&, 3 et 4 pour protéger l’enfant après sa naissance jusqu’à 4 mois

126
Q

Rôles des IgG1, 3 et 4 ?

A

Défense du fœtus et nourrisson contre l’infection

127
Q

Propriété biologique des IgA ?

A
  • Classe principale des AC dans les sécrétion
  • Première ligne de défense locale contre les agents infectieux
128
Q

Quelles sont les sécrétions où sont présentes les IgA ?

A
  • Salive
  • Larmes
  • Lait
  • Sécrétions muqueuse
129
Q

Propriété biologique des IgM ?

A
  • 1er AC synthétisés
  • AC faible affinité
  • AC naturelles
  • Présence transitoire
  • Diagnostic des primo-infection
130
Q

Propriété biologique des IgD ?

A
  • Surface des cellules des cellules B (avec IgM)
  • Faible concentration dans le sérum
131
Q

Propriété biologiques des IgE ?

A
  • Etat de trace dans le sérum
  • Rôle bénéfique dans l’immunité antiparasitaire
  • Néfaste dans les allergie de type I
132
Q

Quelles sont les isotypie (Ig) ?

A

Classes + sous classes d’Ig qui possède des caractères propres dans une espèce donnée → ce sont les isotypes

133
Q

Où se trouve les isotope des Ig ?

A

Sur la partie constante des chaines lourde et légère (IgA, IgG, IgM…)

134
Q

Qu’arrive-t-il s’il on injecte des isotope d’une espèce à une autre espèce ?

A

Entraine la synthèse d’AC anti-isotypes

135
Q

Qu’est-ce que l’allotypie (Ig) ?

A

Variation génétique entre les individus au sien d’une même espèce (2 IgG mais pas même génétique)

136
Q

Localisation des allotypie chez l’Ho ?

A

Domaines constant des chaines lourds et légers

137
Q

Qu’est-ce que l’idiotypie ?

A

Variabilité associée au site d’AG

138
Q

Localisation de l’idiotypie ?

A

Partie variable des chaine lourdes et légères

139
Q

Où se fait la synthèse des chaines lourdes et légères ?

A

Les 2 sont synthétiser dans le RE

140
Q

Où sont associées les chaines lourdes et légères ?

A

Dans le RE

141
Q

Où se fait la glycosylation des AG ?

A

Vésicules golgiennes

142
Q

Que se passe-t-il après la glycolisation des Ig ?

A

Ils sont soit dirigés vers :
* La sécrétion
* La membrane

143
Q

Rôle de la partie variable de l’AC ?

A

Reconnaissance de l’AG

144
Q

Rôle de la partie variable de la partie constante de l’AC ?

A

Fonction effectrice

145
Q

Où sont situées les plus grandes variation génétiques des Ig ?

A

Au niveau des CDRs (1, 2 et 3) de la région variable de la chaine lourde

146
Q

Comment se fait l’interaction AG-AC ?

A

Par une réaction réversible et une réaction spécifique

147
Q

Pourquoi la réaction AG-Ac est réversible ?

A

Car le complexe formé tient par des liaisons de faible énergie → Rompue par des variantions des paramètres physisco-chimiques

148
Q

Quels sont les paramètres capable de brisée les liaisons faibles ?

A
  • pH
  • T°
  • Force ionique
149
Q

Que forme l’interaction AG-AC ?

A

Un complexe AG-AC

150
Q

Pourquoi la réaction AG-AC est spécifique ?

A

1 paratope pour 1 épitope

151
Q

Quels sont les buts d’utilisation des propriétés des complexes immun en laboratoire ?

A
  • Méthode qualitative : détection AG-AC
  • Méthode quantitative : Dosage AG-AC
152
Q

Quelles sont les méthodes qualitative ou quantitative réalisable sur les AG et AC ?

A

Détection d’un signal visible
* Directement → précipitation
* Indirectement

153
Q

Quelles sont les méthode indirecte de détection d’un signal visible pour doser/qualifier les AG et AC ?

A
  • Marqueur radio-isotypique
  • Marqueur enzymatique
  • Marqueur fluorescent
154
Q

Quelles sont les grandes fonctions biologiques des AC ?

A

1) Neutralisation de l’AG
2) Opsonisation
3) Activation du complément
→ élimination du pathogèneC

155
Q

Comment l’AC participe à l’opsonisation ?

A

Fixe l’AG et facilite sa tâche pour être phagocyté

156
Q

Quelles sont les molécules qui ont permis d’élucider la relation entre la structure et la fonction de l’AC ?

A

Enzymes protéolytiques
* Papaïne
* Pepsine
* Béta mercapto éthanol

157
Q

Qu’arrive-t-il quand on met des AC en présence de leur AG spécifique ?

A

Immunoprécipitation

158
Q

Que se passe-t-il lorsque que l’on traite les AG avec le β-mercapto éthanol ?

A

Cassage des pont disulfure

159
Q

Qu’obtient on après avoir traité les AC avec du β-mercatpo éthanol ?

A

2 pic chromatographique :
→ 1 = chaines lourdes : 50 kDa
→ 1 = Chaines légères : 25 kDa

160
Q

Que sa passe-t-il lorsque l’on place les AC traités au β-mercapto éthanol avec leur AG spécifique ?

A

Il n’y a pas de fixation, il n’y a pas d’immunoprécipitation

161
Q

Sur quelle partie de la structure des AC la papaïne agit ?

A

Les charnières → Coupe au dessus des ponts disulfures qui relient les 2 chaine H

162
Q

Qu’obtient on lorque l’on traite des AC avec de la papaïne ?

A

→ 3 fractions :
* 2 segments Fab
* 1 segment Fc

163
Q

Que veut dire Fan ?

A

Fraction antigène binding

164
Q

Que veut dire Fc ?

A

Fraction cristalisable

165
Q

Que sont les fragment Fab ?

A

1 chaine légère + 1 fragment de la chaine lourde → se fixent à l’AG

166
Q

Qu’est-ce que le fragment Fc ?

A

Moitié C-ter de la chaine lourde → fonctions liées à la classe ou la sous classe

167
Q

Que se passet-t-il lorsque l’on met des AC traité à la papaïne en présence de leur AG spécifique ?

A

Il y a fixation mais pas d’immunoprécipitation

168
Q

Action de la pepsine sur les AC ?

A

Coupe l’AC en dessous du/des ponts disulfure qui relient les chaines H

169
Q

Qu’obtient on après l’action de la pepsine sur les AC ?

A
  • 1 gros fragment (Fab’)2 = 2 fragments Fab
  • 2 produits de dégradation du fragment Fc
170
Q

Que se passe-t-il lorsque l’on met des AC traité à la pepsine en présence de leurs AG spécifiques ?

A

Il y a fixation, il y a immunoprécipitation

171
Q

Qu’est-il nécessaire pour obtenir une immunoprécipitation ?

A

Avoir les 2 fragments Fab → (Fab’)2

172
Q

Que produit un organisme en présence de fragment Fc étrangers ?

A

Des AC anti-fragments Fc

173
Q

Que produit un organisme en présence de fragment Fab étrangers ?

A

Des AC anti-fragment Fab

174
Q

Contre quoi sont produits les AC utilisé dans le cadre de la dégénérescence de la macula liée à l’âge ?

A

Ce sont des AC anti-VEGF (seulement fragment Fab)

175
Q

Qu’est-ce que la macula ?

A

Zone qui donne la viqion

176
Q

Part de la population touchée par la dégénérescence de la macula liée à l’âge ?

A

1/3

177
Q

Quel est la molécule responsable de la dégénérescence de la macula liée à l’âge ?

A

Une cytokine : VEGF → facteur de croissance de l’épithélium vasculaire

178
Q

Fab est un inhibiteur ou activateur ?

A

Activateur

179
Q

Fc est un inhibiteur ou un activateur ?

A

Inhibiteur

180
Q

Que signifit Fc ?

A

Fonction cristalisable

181
Q

Que comprenne les régions constantes des AC ?

A

La faction Fc et une partie de la fraction Fab

182
Q

Que comprennent les régions variables d’un AC ?

A

Une PARTIE de la région Fab

183
Q

D’où viennent les notion de valence, affinité et avidité ?

A

L’AC ne peut précipiter des AG ayant plusieurs sites de liaisons avec lui

184
Q

Qu’est-ce que la valence d’un AC ?

A

Nombre de site de liaison par molécule d’AC sur un AG

185
Q

Qu’est-ce l’affinité d’un AC ?

A

La force d’interaction d’un épitope avec un paratope

186
Q

Qu’est-ce que l’avidité ?

A

La force globale de liaison d’une molécule d’AC avec un AG

187
Q

Quel est le meilleur AC ?

A

Celui qui a une super affinité avec l’AG

188
Q

Qu’est-ce l’affinité (en général) ?

A

Force des interaction non covalente entre un site de fixation d’AG sur un suel site de fication d’AC

189
Q

Qu’est-ce qui détermine l’affinité d’un AC ?

A

Sa constante d’association Ka

190
Q

Valeur du Ka d’un AC de faible affinité ?

A

10^4 à 10^5 L/mol

191
Q

Valeur de Ka D’un AC de forte affinité ?

A

10^9 à 10^11 L/mol

192
Q

Qu’est-ce que l’avidité d’un AC ?

A

La force d’interaction multiple d’un AC multivalent avec un AG

193
Q

Qu’est-ce que l’affinité de l’AC

A

Force des interactions non covalentes entre un site de fixation d’AG sur un seul site de fixation d’AC

194
Q

Nombre d’épitope sur un AG ?

A

1 à des milliers → mosaïque d’épitopes

195
Q

Que sont les AC polyclonaux ?

A

Mélange d’AC reconnaissant un AG donnée

196
Q

Origine des AC polyclonaux ?

A

Chaque AC est sécrété par un clone de plasmocyte différent

197
Q

Que sont les AC monoclonaux ?

A

AC ne reconnaissant qu’un seul type d’épitope sur un AG donné

198
Q

Origine des AC monoclonaux ?

A

Identique → issus d’un même clone de plasmocyte

199
Q

Quelles sont les caractéristiques des AC polyclonaux ?

A

Entre eux :
* Affinité différente
* Immunogénicité différente
* Notion linéaire et conformationnelle
* Concentration différente
* Réaction croisée entre les AC

200
Q

Quelle est la nature de la réponse immunitaire in vivo (polyclonale ou monoclonale) ?

A

Polyclonale SAUF vaccination

201
Q

Que reconnaissent les AC polyclonaux ?

A

Les différent épitopes d’un même AG

202
Q

Utilisation des AC monoclonaux en biologie et en médecine ?

A

Outils diagnostic et buts thérapeutique

203
Q

Que signifie “mab” ?

A

Monoclonal antibody

204
Q

DCI chimérique ?

A
  • ximab
205
Q

DCI humanisés ?

A

-zumab

206
Q

DCI humain ?

A

-umab

207
Q

Pourquoi les AC murins ne fonctionnent pas bien ?

A

Une fois injecté chez l’Ho ils sont détruit par les AC

208
Q

Utilisation spécifique des AC monoclonaux ?

A
  • Test de grosses
  • Ttt des hémopathies malignes
  • ttt pathologies auto-immune
  • Recherche biologie (western blot, ELISA, cyrtométrie …)
209
Q

Quel sont les molécules utilisées pour générer des AC monoclonaux ?

A

Hybridomes : LT + myélome

210
Q

Taux de fusion des cellules de rate et myélome ?

A

1/10^5 cellules → Très faible → production d’AC monoclonaux difficile

211
Q

Comment sont produits les AC monoclonaux aujourd’hui ?

A

Par génie génétique

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