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{p2} ue6.1 > Bioch : Taduction > Flashcards

Bioch : Taduction Flashcards

1
Q

Principe de la traduction ?

A

Synthétiser quelque chose de nouveau à partir d’un ARNm pour donner des protéines au moyen d’autres ARN

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Q

Qu’est-ce que le génome ?

A

→ Forme de stockage et de transmission de l’information

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Q

Comment est codé le génome ?

A

Par un enchainement de nucléotides qui comporte des base azotées : A, T, G, C
→ Bases purique

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4
Q

Que permettent les codons ?

A

De passer d’un alphabet de 4 lettres à 20 AA

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Q

Combien de codon avons nous ?

A

→ 64
* 61 codant pour des AA
* 3 codon stop

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6
Q

Quels sont les codons stop ?

A

UAA, UAG et UGA

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7
Q

Qu’est-ce que le codon AUG ?

A

Code pour la méthionine et la formylméthionine
→ Presque toujours le codon initiateur

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8
Q

Quelles sont les caractéristiques principales du code génétiques ?

A
  • Universel
  • Dégénéré
  • Non-ambigu
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9
Q

En quoi le code génétique est universel ?

A

Globalement le même dans n’importe quel organisme.

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10
Q

En quoi le code génétiques est dégénéré ?

A

Plusieurs codons peuvent coder pour le même AA → Wooble ou flottement

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11
Q

A quoi sert lé dégénérescence du code génétique ?

A

Limite l’impact des mutation de l’ADN

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12
Q

En quoi le code génétiques est non ambigu ?

A

1 codon donne toujours le même AA et 1 codon stop donne (presque) toujours un stop

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13
Q

Quelle est l’exception de la non ambiguïté du code génétique ?

A

UGA → Stop
UGA → Sélénocystéine

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14
Q

Rôle des ARN t ?

A

→ Trait d’union entre l’ARNm et la protéine
* Amènent les AA
* Reconnaissent les codon

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15
Q

Composition d’un ARNm procaryote ?

A
  • Séquence codante
  • 5’UTR en amont
  • 3’UTR en aval
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16
Q

Orientation de l’ARNm procaryote ?

A

5’ → 3’

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17
Q

Composition de la séquence codante de l’ARNm procaryote ?

A
  • AUG → codon initiateur → formylméthionine
    ou
  • GUG → codon initiateur → valine
  • Codon stop → UAA, UGA, UAG
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18
Q

Composition du 5’UTR de l’ARNm chez les procaryotes ?

A

Seq Shine Dalgarno → GGAGGU → 5 nucléotides en amont de AUG

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19
Q

Caractéristiques de l’ARNm procaryote ?

A
  • ARN polycistronique
  • Possède des cadres ouvert ou chevauchants
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20
Q

Que signifie “l’ARN est polycistronique” ?

A

Plusieurs séquences codantes au sein d’un même ARN → plusieurs gènes co-transcrit à partir du même promoteur

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21
Q

Avantages des cadres ouverts ?

A

Condensation du génome :
→ ARNm + petits → génome + petit → production de + protéines

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22
Q

Inconvénient des cadres ouverts ?

A

Si il y a une mutation sur une zone de chevauchement → 2 protéines muté

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23
Q

Similitude entre ARNm eucaryote et procaryote ?

A
  • Seq codante
  • AUG = codon initiateur = méthionine
  • Codon stop
  • Lecture 5’→3’
  • Régions 5’UTR et 3’UTR
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24
Q

Principale différence de l’ARNm eucaryote en 3’ avec l’ARNm procaryote ?

A

Queue poly A

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25
Q

Différence en 5’ des ARNm eucaryote avec les ARNm procaryote ?

A
  • Séquence de Kozak
  • Coiffe
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26
Q

Qu’est-ce que la séquence de kozak ?

A

Spécifie où doit débuter la traduction → Indique la localisation du “BON” AUG

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27
Q

Qu’est-ce que la coiffe (5’) ?

A

Méthylation de la région 5’ UTR → Reconnue par le ribosome

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28
Q

Quelles sont les particularité de l’ARNm eucaryote ?

A
  • Exon
  • Introns
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29
Q

Part des ribosomes dans une cellule ?

A

ARNr → 85%

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30
Q

Que sont les ribosomes ?

A

Assemblage macromoléculaire d’ARNr + prot ribosomales spécifiques
→ Ribonucléoprotéine

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31
Q

Caractéristiques des ribosomes procaryotes ?

A

→ 70 s
+ petit car partie ARN est + petite → contient - de facteurs protéiques

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32
Q

Numéro du ribosome eucaryote ?

A

80S

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33
Q

Fonction de la grande sous unité du ribosome ?

A

Activité peptidyl-transférase → Réalise la liaison entre les AA

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34
Q

Composition du ribosome procaryote ?

A
  • Grande sous unité 50S → 2 ARN
  • Petite sous unité 30S → ARNr 16S
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35
Q

Composition de la grande sous unité du ribosome procaryote ?

A
  • ARN 23 S
  • ARN 5S
    → 34 protéines associés
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36
Q

Combien de protéines comporte la petite sous unité du ribosome procaryote ?

A

21

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37
Q

Composition du ribosome eucaryote ?

A
  • Grande sous unité 60S → 3 ARN
  • Petite sous unité 40S → ARNr 18S
38
Q

Composition de la grande sous unité du ribosome eucaryote ?

A
  • ARN 28S
  • ARN 5S
  • ARN 5,8S
    → 49 protéines associées
39
Q

Combien de protéine comporte la petite sous unité du ribosome eucaryote ?

A

33

40
Q

Qu’est-ce qu’un polysome ?

A

1 même brin d’ARN traduit par plusieurs Ribosomes en même temps

41
Q

Où se trouve les site de fixation aux ARNt ?

A

Dans la grande sous unité ribosomale

42
Q

Quels sont les sites de fixation à l’ARN t ?

A
  • A
  • P
  • E
43
Q

Rôle du site de fixation A ?

A

→ Fixe l’Aminoacyl ARNt

44
Q

Comment se fait le transport de l’aminoacyl ARNt ?

A

Par le facteur d’élongation EFTu consommateur de GTP

45
Q

Rôle du site de liaison P ?

A

→ Fait la liaison avec Peptidyl ARNt

46
Q

Qu’est-ce que le peptidyl ARNt ?

A

Porteur du peptide en cours de synthèse

47
Q

Rôle du site de fixation E ?

A

Site par lequel transitent les ARNt déacylés avant d’ê complètement éjectés du ribosome

48
Q

Structure secondaire des ARNt ?

A

Trèfle → rassemble les extrémités 5’ et 3’

49
Q

Structure tertiaire des ARNt ?

A

“L” inversé

50
Q

Organisation de l’ARNt en forme de trèfle ?

A

→ 5 régions
* Bras accepteur
* Tige boucle D
* Tige boucle anti codon
* Tige boucle T
* Bras supplémentaire

51
Q

Organisation du bras accepteur de l’ARNt ?

A
  • Comporte CCA (3’)
  • Liaison à l’AA par l° ester covalente
  • Peut comporter un appareillement bancal → GU
52
Q

Organisation de la boucle D ?

A
  • Appareillement de 3/4 pdb
  • 1 boucle de 4 nucléotides
  • Possède 2 bases modifiées Diydo-uridine
53
Q

Organisation de la tige boucle anticodon ?

A
  • “En bas”
  • Contient séq complémentaire du codon sur l’ARNm
  • Lecture dans le sens 5’→3’
  • Appareillement de 5 pdb + 1 boucle très conservée
54
Q

Organisation de la tige boucle T ?

A
  • Appariment de 5 nucléotide sur la boucle
  • Appariement de 5 pdb et 7 PAIRES de nucléotides pour ribose Thymine
  • Contient un résidu de pseudo uridine
55
Q

Quelles enzymes réalisent la liaison entre les AA et les ARNt isoaccepteurs ?

A

Aminoacyl-ARNt synthétase → création de liaison ester

56
Q

Particularité de l’aminoacyl-ARNt synthétase ?

A

1 ARS ne reconnait qu’1 AA mais reconnait tous les ARNt qui peuvent lier cet AA

57
Q

Déroulé de la réaction d’aminoacylation ?

A

→ 2 étapes
* Activation de l’AA
* Charge de l’ARNt

58
Q

Taux d’erreur de la réaction d’aminoacylation ?

A

1 / 60 000 → très faible

59
Q

Quels sont les facteurs de la traduction chez les procaryotes ?

A
  • IF : IF1, IF2, IF3
  • EF : EF-Tu, EF-Ts, EF-G et EF-P
  • RF : RF1, RF2, RF3
60
Q

Rôle de IF 1 ?

A

→ Facteur de dissociation du ribosome 70S

61
Q

Mode d’action du facteur IF1 ?

A

L° avec la sous unité 30S au site A → empêche l’arrivée de la grosse SU

62
Q

Rôle du facteur IF2 ?

A

Assure la fidélité de reconnaissance entre l’ARNt initiateur et le ribosome

63
Q

Rôle de IF3 ?

A
  • Nécessaire à la fixation spécifique de 30S sur l’ARNm
  • Contrôle de l’équilibre entre forme associée et dissociée du ribosome
    → lié à EF1
64
Q

Rôle de EF-Tu ?

A

Entrée de l’ARNt d’aminoacylé dans un site libre du ribosome

65
Q

Rôle du EF-Ts ?

A
  • Facteur déchange de guanine pour EF-Tu
  • Catalyse la libération de GDP
66
Q

Rôle de EF-G ?

A

Catalyse translocation de ARNt et ARNm dans le ribosome à la fin de chaque cycle d’élongation

67
Q

Rôle de EF-P ?

A

Stimule la formation de peptides en catalysant la 1ère étape de synthèse entre le 1er AA et le 2ème

68
Q

Rôle de RF1 ?

A

Reconnait UAA et UAG

69
Q

Rôle de RF2 ?

A

Reconnait UAA et UGA

70
Q

Rôle de RF3 ?

A

Stimule l’activité de RF1 et RF2

71
Q

Caractéristiques des facteur de traduction chez les eucaryotes ?

A

→ Nomenclature ≠ (eIF….eRF…)
→ Ils sont plus nombreux

72
Q

Quelles sont les principales étapes de la traduction ?

A
  • Initiation
  • Elongation
  • Terminaison
  • Recyclage des ribosomes
73
Q

Caractéristique de la traduction chez les procaryotes ?

A

Transcription/traduction couplée → pas de compartimentation cellulaire !

74
Q

Caractéristique de la traduction eucaryote ?

A

Pas de couplage car transcription dans le noyau et traduction dans le cytosol

75
Q

Définition des ATB ?

A
  • Substance élaborée par des µorganismes ou synthétique
  • Bactériostatique ou bactéricide à dose faible
76
Q

Comment peut être limité la toxicité des ATB pour les cellules eucaryotes ?

A

Choix de cibles cellulaire suffisamment ≠ pour ne pas affecter les eucaryotes

77
Q

Quelles peuvent être les cible d’action des ATB sur la traduction ?

A
  • Inhiber la sous unité 30S
  • Inhiber la SU 50S
  • Inhiber le facteur d’élongation
78
Q

Que sont les aminosides ?

A

Sucres aminés reliés au centre par une liaison glycosidique → Inhibe SU 30S

79
Q

Caractéristiques des aminosides ?

A

ATB à spectre large

80
Q

Mécanisme d’action des aminosides ?

A
  • Fixation sur P de la SU 30S
  • Inhibe la fixation de l’ARNt initiateur, perturbe la lecture de l’ARNm
  • Pas de relargage des facteurs de traduction
81
Q

Caractéristiques des Tétracyclines ?

A
  • Inhibiteur de la SU 30S
  • ATB à spectre large
82
Q

Mécanisme d’action des tétracyclines ?

A
  • Fixation à ARNr 16S (site A petite SU)
  • Bloque la fixation des ARNt aminoacylés
  • Bloque l’élongation de la traduction
83
Q

Caractéristiques des macrolides ?

A
  • Action sur la sous unité 50S
  • Spectre étroit (gram + seulement)
84
Q

Mécanisme d’action des macrolides ?

A
  • L° à 50S
  • Fixation à l’ARNr 23S
  • Inhibe l’activité peptidyl-transférase
  • Bloque la sortie de la prot néosynthétisée
85
Q

Molécule de référence pour les macrolides ?

A

Erythromycine

86
Q

Caractéristiques des phénicolés ?

A
  • Inhibiteurs de la sous unité 50S
  • ATB spectre large
87
Q

Mécanisme d’action des phénicolés ?

A
  • Fixation à l’ARNr 23S
  • Inhibe fixation de ARNt
  • Inhibe activité peptidyl-transférase
  • Bloque la traduction au niveau de l’élongation
88
Q

Caractéristiques des Oxazolidinones ?

A
  • Inhibiteurs de la SU 50S
  • ATB spectre étroit Gram +
89
Q

Mécanisme d’action des oxazolidinones ?

A
  • Fixation ai niveau de ARNr 23S dans site A
  • Inhibition de la fixation ARNt aminoacylés
90
Q

Caractéristique de l’acide fusidique ?

A
  • Inhibiteur du facteur EF-G
  • ATB spectre large
91
Q

Mécanisme d’action de l’acide fusidique ?

A
  • Fixation à EF-G
    → Empêche la “recharge” du GDP en GTP en séquestrant EF-G

{p2} ue6.1 (33 decks)

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