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BIOQUÍMICA > Generalidades proteínas/aminoácidos/enzimas > Flashcards

Generalidades proteínas/aminoácidos/enzimas Flashcards

1
Q

Composición de un aminoácido

A
  • Carbono alfa (quiral)
  • Grupo amino
  • Grupo carboxilo
  • Grupo R
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Q

¿Cuántos aminoácidos están codificados en el código genético?

A

22

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Q

Aminoácidos no polares, grupo R alifático

A
  • Glicina
  • Alanina
  • Valina
  • Leucina
  • Isoleucina
  • Metionina
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Q

Aminoácidos polares, grupo R con/sin carga

A
  • Serina
  • Treonina
  • Cisteína
  • Prolina
  • Asparagina
  • Glutamina
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Q

Aminoácidos, grupo R con carga positiva

A
  • Lisina
  • Arginina
  • Histidina
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6
Q

Aminoácidos con grupo R aromático

A
  • Fenilalanina
  • Triptófano
  • Tirosina
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7
Q

Aminoácidos, grupo R con carga negativa

A
  • Aspartato
  • Glutamato
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8
Q

La arginina es precursor de:

A
  • Urea
  • Óxido nítrico
  • Creatina
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9
Q

La metionina es precursor de:

A
  • SAM (S-adenosil metionina)
  • Carnitina
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10
Q

La Histidina es precursor de:

A

Histamina

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11
Q

El glutamato es precursor de:

A
  • GABA
  • Glutatión
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12
Q

La fenilalanina es precursor de:

A

Tirosina –> Tiroxina
–> DOPA –> Melanina

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13
Q

El triptófano es precursor de:

A
  • Niacina
  • Serotonina –> Melatonina
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14
Q

La glicina es precursor de:

A
  • Porfirina –> Hemo
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15
Q

Aminoácidos utilizados para crear purinas

A
  • Glutamina
  • Aspartato
  • Glicina
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16
Q

Aminoácidos utilizados para crear pirimidinas

A
  • Glutamina
  • Aspartato
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17
Q

Aminoácido único en el cual el grupo R también está unido al grupo amino, formando una estructura de anillo que provoca torceduras estructurales en las cadenas polipeptídicas

A

Prolina

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18
Q

La transaminación de la alanina produce:

A

Piruvato

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19
Q

Único aminoácido aquiral

A

Glicina

20
Q

Los aminoácidos hidrofílicos (serina, treonina, asparagina, glutamina) son capaces de formar enlaces de ________________ con sus cadenas laterales

A

Puentes de hidrógeno

21
Q

Aminoácidos que contienen sulfuro:

A
  • Cisteína
  • Metionina
22
Q

Únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos

A
  • Lisina
  • Leucina
23
Q

¿Qué es una transaminación?

A

Interconvierten pares de α-aminoácidos y α-cetoácidos. El grupo amino se transfiere desde el aminoácido al α-cetoácido, y así el α-cetoácido se convierte en aminoácido

24
Q

¿Qué le pasa al glutamato en la siguiente reacción?

Oxaloacetate + Glutamate ↔ aspartate + α-ketoglutarate

A

Desaminación oxidación
*La Glutamato DH le quita el grupo amino y le agrega un O proveniente de agua

25
Q

¿Qué cofactor es necesario para esta reacción?

Pyruvate → alanine

A

Vitamina B6

26
Q

La siguiente es una reacción de:

Aspartate + α-ketoglutarate ↔ Oxaloacetate + Glutamate

A

Transaminación

27
Q

Amino ácido que transporta amoniaco del músculo esquelético al hígado

A

Alanina

28
Q

Enlace peptídico

A

Rx. de condensación entre grupo amino de un aa y el carboxilo de otro aa

29
Q

Secuencia de aminoácidos

A

Estructura primaria de proteínas

30
Q

Formación de beta-lámina plegada o alfa-hélice mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo
carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.

A

Estructura secundaria de proteínas

31
Q

Plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales (R); a partir de aquí ya pueden tener acción metabólica

A

Estructura terciaria de proteínas

32
Q

Interacciones que se llevan a cabo entre las cadenas laterales en la estructura terciaria

A
  • Puentes de hidrógeno
  • Enlaces iónicos
  • Interacciones dipolo-dipolo
  • Fuerzas de dispersión de -
  • London
  • Fuerzas de Van Der Waals
  • Puentes disulfuro
33
Q

Estructuras terciarias plegadas

A

Estructura cuaternaria de proteínas

34
Q

Modelo enzimático que implica una interacción altamente específica y no cambia la forma de la molécula

A

Modelo llave-cerradura

35
Q

Modelo enzimático flexible
que permite una interacción incluso si la forma inicial de la molécula no encaja perfectamente, pueden ocurrir cambios conformacionales en la molécula para adaptarse mejor al sitio de unión

A

Modelo del ajuste inducido

36
Q

Parte de la enzima donde se une el sustrato (aquí es donde sucede la “acción” catalítica)

A

Sitio activo

37
Q

Molécula orgánica que se une a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar en la catálisis de una reacción

A

Coenzima

38
Q

Compuesto químico no proteico o iónico metálico que es necesario para la actividad de una enzima como catalizador (Fe2+, Mg2+,
Ca2+)

A

Cofactor

39
Q

Parte proteica de una enzima que, para ser activa, requiere estar unida a la correspondiente coenzima

A

Apoenzima (apoproteína)

40
Q

Enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor

A

Holoenzima

41
Q

Participan en la reacción y son transformados sin ser regenerados (NAD+ a NADH)

A

Cosustratos

42
Q

Asociación estrecha entre la enzima y la coenzima, por la formación de enlaces covalentes. Ej: grupo hemo

A

Grupos prostéticos

43
Q

Factores que influyen en la actividad catalítica de las enzimas

A
  • Temperatura (estructuras terciarias)
  • Cofactores
  • pH
44
Q

Dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio
activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos. Por lo tanto, compiten entre ellos para unirse en el centro activo

A

Inhibición competitiva

*Gana el que esté en más alta concentración

45
Q

El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima

A

Inhibición acompetitiva

*Cambia la estructura terciaria

46
Q

El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato

A

Inhibición mixta

47
Q

El inhibidor se une a un sitio alostérico en la enzima (diferente del sitio activo). Cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. Se regula a menudo por productos finales de una vía metabólica y puede controlar la velocidad de reacciones en cascada

A

Inhibición alostérica

BIOQUÍMICA (16 decks)

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