T8. Estructura cuaternaria de las proteínas Flashcards

1
Q

La estructura cuaternaria es la conformación a la que llegan todas las proteínas oligoméricas

A

VERDADERO

Las proteínas oligoméricas son aquellas que presentan 2 o más cadenas polipeptídicas, luego estas cadenas necesariamente van a interaccionar adoptando una disposición determinada.

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2
Q

La hemoglobina es un ejemplo de heteropentamero

A

FALSO

Es un heterotetrámero, con 2 parejas iguales.

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3
Q

El receptor de acetilcolina es un ejemplo de heteropentámero

A

VERDADERO

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4
Q

La estructura cuaternaria tiene la ventaja de que si se produce un defecto en un dominio, este se puede sustituir por otro sin necesidad de sintetizar la cadena polipeptídica de nuevo

A

FALSO

un Dominio no es lo mismo que una Subunidad

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5
Q

Como las regiones de contacto de las subunidades de las proteinas oligoméricas se parecen al nucleo de proteínas monoméricas, se estabilizan por interacciones hidrofóbicas

A

VERDADERO

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6
Q

Las proteínas de simetría punto-grupo son ligeramente más largas que aquellas con simetría helicoidal

A

FALSO

Las de simetría helicoidal son significativamente más largas que las de punto grupo

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7
Q

La estructura de punto-grupo pseudoheptamérica es aquella propia de las chaperonas

A

VERDADERO

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8
Q

Los movimientos atómicos/colectivos de la proteína no són tan rápidos, dan la impresión de como la proteína “respira”

A

VERDADERO

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9
Q

Un monómero es una proteína formada por un solo dominio, a diferencia de los oligómeros, que pueden presentar dos o más dominio iguales o diferentes.

A

FALSO

Monómero es una proteína de 1 sola cadena polipeptídica/subunidad. Pero dominio ≠ subunidad (un dominio es una región/unidad estructural de la proteína que puede o no abarcar toda la cadena polipeptídica)

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10
Q

Todas las proteínas presentan como último nivel conformacional el de estructura cuaternaria

A

FALSO

Las proteínas monoméricas, con una única subunidad, solo llegan a estructura primaria.

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11
Q

Una estructura cuaternaria puede estar estabilizada por puentes de hidrógeno que se den entre las regiones de contacto entre subunidades

A

VERDADERO

A pesar de que la mayoría de las veces las regiones de contacto entre subunidades presentan naturaleza hidrofóbica, esto no se da el 100% de las veces: cualquier tipo de enlaces no covalentes son susceptibles de encontrarse estabilizando la estructura cuaternaria.

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12
Q

¿A qué hace referencia la a/simetría de un complejo proteico?

Complejo asimétrico/heterotípico vs Complejo simétrico

A

A si las subunidades son idénticas/muy parecidas (simetría) o diferentes (asimetría)

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13
Q

Las proteínas con simetría helicoidal pueden crecer, por adición de nuevas subunidades, hasta un límite definido

A

FALSO

Pueden tener un crecimiento indefinido

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14
Q

Las proteínas con simetría punto-grupo solo aceptan un número definido de subunidades dispuestas en torno a uno o más ejes de simetría.

A

VERDADERO

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15
Q

C2,C3 o C4 en referencia a proteínas oligoméricas con simetría punto-grupo indican el número de ejes de simetría en torno a los cuales de organizan las subunidades.

A

FALSO

C2, C3,C4… se usan para designar el número de subunidades que componen una proteína oligomérica con simetría cíclica (simetría punto-grupo entorno a 1 único eje, de modo que las subunidades forma n un “ciclo/círculo” entorno a dicho eje)

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16
Q

Las proteínas con simetría diédrica son aquellas cuyos protómeros se organizan entorno a dos ejes de simetría.

A

VERDADERO

protómero:
unidad estructural de una proteína oligomérica. Puede ser una subunidad de la proteína o varias subunidades diferentes, que se reúnen en una estequiometría definida para formar un oligómero.
Es el conjunto más pequeño de diferentes subunidades que forman el oligómero.

17
Q

El movimiento bisagra hace referencia a la reorientación de las subunidades de una proteína

A

FALSO

Es la reorientación de dominios

18
Q

Los movimientos y/o cambios conformacionales iducidos por temperatura y los inducidos por ligando presentan las mismas características.

A

FALSO

Generalmente las fluctuaciones conformacionales inducidas por Tº son pequeñas y producto del azar.
Los ligandos pueden llegar a reorientar grandes grupos de átomos con una finalidad definida, relacionada con la función proteica.

19
Q

La lactoferrina pasa de conformación cerrada a abierta por unión de Fe

A

FALSO

Pasa de abierta a cerrada

20
Q

En la lactosa permeasa, LacY, la unió de un azúcar induce una reordenación de las hélices que se aproximan por un extemo y se alejan por el opuesto.

A

VERDADERO

21
Q

La carboxipeptidasa A presenta una elevada especificidad de sustrato gracias a un bolsillo hidrofóbico cercano a un ion Mg2+ que actúa como cofactor, en el que acomoda residuos con cadenas laterales aromáticas o alifáticas voluminosas

A

FALSO

Es un Zn2+

22
Q

La carboxipeptidasa A hidroliza enlaces peptídicos en los que participan residuos aromáticos o alifáticos voluminosos ubicados en el extremo C-terminal del sustrato

A

VERDADERO

23
Q

La glucoquinasa y la glucógeno fosforilasa son ejemplos de proteínas que sufren cambios conformacionales inducidos por unión de sustrato y efector alostérico, respectivamente

A

VERDADERO