2 SOLEMNE BIOCEL Flashcards
(188 cards)
1
Q
funcion del citoesqueleto
A
le da forma y soporte a la celula
permite que los organelos se posicionen correctamente
proporciona vias de transporte de vesiculas
participa en la division celular
2
Q
de que esta echo el citoesqueleto
A
proteinas
3
Q
en que tipo de celulas esta
A
eucariontes
4
Q
de que se compone el citoesqueleto
A
microtubulos
filamentos intermedios
microfilamentos o filamentos de actina
5
Q
caracteristicas de los microtubulos
A
son organizados por el centrosoma
su monomero es la tubilina
son los mas gruesos
6
Q
caracteristicas de los filamentos intermedios
A
estan formados por diferentes proteinas y son los de tamaño intermedio
7
Q
caracteristicas de los filamentos de actina
A
forman geles semi solidos+ y estructuras como estereocilios
su monomero es la G actina
su estructura presenta una polaridad - y otra +
8
Q
que tipo de enfermedades puede provocar una mutacion en el citoesqueleto
A
anemias hemolitcas hereditarias como la esferocitosis hereditaria y eliptocitosis hereditaria, mutacion en los globulos rojos
9
Q
cual es la proeina mas abundante de la celula
A
actina
10
Q
cerca de donde se concentran los microfilamentos de actina
A
cerca de la membrana plasmatica
11
Q
como se llama la actina G cuand forma los filamentos
A
actina F
12
Q
de que tipo de formas se pueden encontrar los microfilamentod de actina
A
manojos
redes bidimensionales
geles tridimensionales
13
Q
que es el efecto banda sin fin
A
proceso dinamico para formar microfilamentos, donde las moleculas de actina se ensamblan en un extremo de un filamento, mientras que, simultaneamiente, se desensambla en el otro extremo.
Crece por el lado + con ATP, mientras va creciendo, las actinas van hacendo hidrolisis de ATP.
14
Q
porque es importante efecto banda sin fin
A
permite a la celula moverse y cambiar de forma
15
Q
como se usa el ATP en el efecto banda sin fin
A
como marcador
lado positivo contiene actina con ATP y el
lado negativo con ADP
16
Q
que ocurre en el extremo negativo de los microfilamentos de actina
A
cuando las actinas + se acercan al extremo -, van hidrolizando su ATP para frmar ADP y, entonces, esta energia es aprovechada para formar la forma helicoidal de la estrcutura.
extremo - de deshace (despolimera)
17
Q
en que situaciones es importante la despolimerizacion de las actinas -
A
division celular
18
Q
que para el efecto treadmilling en la division celular
A
proteina ADF, las que ayudan a despolimerizar la actina unida a ADP rapido
19
Q
funcion de la profilina
A
cuando se quiere vovler a formar un polimero de actina, esta proteina acelera el intercambio de ADP por ATP y esto permite que la proteina se una por el extremo + de un filamento
20
Q
funcion de la cofilina
A
si la celula no se necesita filamentos de actina o esta en otro proceso metabolico que la requiera, se usa la cofilina. Es el factor despolimerante de actina, ya que se pega a las actinas que tienen ADP, loq ue hace que se despeguen del filamneto y se queden pegadas a ella para evitar que se haga el intercambio de ADP ATP
21
Q
que es el centrosoma
A
centro organizador de microtubulos
22
Q
de que es parte la lamina nuclear
A
de los filamentos intermedios
23
Q
que proteina es la mas abundante en el medio extracelular
A
colageno
24
Q
que son los geles semi solidos
A
filamentos de actina
25
de que forman se encuentran los filamentos de actina en la celula
manojos y redes
26
manojos de actina
filamnetos de actina separados por una proteina de entrecruzamiento especifica
27
redes de actina
proteinas cruzadas por todos lados y estabilizadas por proteinas de entrecruzamiento
28
dos tipos de manojos de actina
Tipo 1 y 2
29
tipo 1 de manojos de actina
polimeros de actina unidos mediante fimbrina
son compactos, forman microvellosidades
no se realiza treadmilling
30
tipo 2 de manojos de actina
polimeros de actina unidos mediante alga actinina unidas en sus extremos a fimbrina
forman esterocilios,
mientras mas lejos mas flexibilidad
31
que son las protrusines celulares
estructuras dinamicas que se forman en las superficie de la celula y que les permite la locmocion, adhesion celular, fagocitois, absorcion de nutrientes y comunicacion intercelular
32
microvellosidades
manojo tipo 1
se encuentran bajo la membrana celular y dan estabilidad y soporte
se organizan en haces paralelos y orientados en la misma direccion que la microvellosidad
su funion es auemntar el area de superficie para la absorcion
33
en que celulas son abundantes las microvellosidades
celulas epiteliales del riñon e intenstino
34
estereocilios
manojos de actina tipo 2
estan dentro de la coclea, en el oido interno, celulas piriformes, las cuales sensan el movimiento dentro del oido segun el movimiento de los cristales de calcio, los cuales chocan con los esterocilios, que estan conectdos a nervios y estos nos permiten interpretar sonidos, equilibrio, etc
35
para que sirve la miosina en la contraccion muscular
motor celular, convirtiendo la energia del ATP en movimiento mediante la contraccion muscular.
36
de que estan formados los sarcomero
actina, miosina y proteinas reguladoras y estabilizadoras
37
de que esta compuesta una miofibrilla
de sarcomeros
38
de que esta compuesta una fibra muscular
miofibrillas
39
cual es la unidad funcional de la fibra muscular
sarcomero
40
componentes del sarcomero
disco z
banda a
zona h
linea m
banda i
41
disco z
limite del sarcomero
42
banda a
en el centro, donde se superponen los filamentos de actina y miosina
zona oscura
43
zona h
zona clara al centro de la banda a
44
linea m
linea media de todo el sarcomero
en el centro de la zona h
45
banda i
esta entre la banda a de un sarcomero y la banda a siguente
el disco z marca su mitad
46
desde el disco z hacia medial
filamentos de actina delgados
47
desde linea m hacia lateral
filamentos de miosina gruesos
48
funcion de la titina
estabiliza al sarcomero y funciona como resorte
un extremo anclado al disco z y el otro a la linea m
proteina mas larga del genoma
49
funcion nebulina
envuelve a la actina de forma espiral y la estabiliza
50
funcion troponina
proteina globular fijadora de calcio que controla la posicion de la tropomiosina
51
funcion tropomiosina
polimero alargado que envuelve al filamento de actina y bloquea bloquea parcialmente los sitios de union de la miosina
52
diferencia entre la miosina I y II
las colas de la miosina I no pueden interactuar con otras miosinas
53
funcin de la actina y miosina en la contraccion muscular
actina estructural
miosina motor
54
funcion de la miosina II en la contraccion muscular
la impulsa
55
que ocurre en el deslizamiento de los filamentos
Cuando los filamentos de actina y miosina de un sarcómero se deslizan coordinadamente entre ellos, tus músculos se contraen.
56
que ocurre en la contraccion
discos z se acrecan
banda a permanece igual
banda i se corta
zona h desaparece
57
primera etapa del ciclo de la contraccion muscular
reposo: miosina esta anclada a la actina y se mantienen estables
58
segunda etapa del ciclo de contraccion muscular
union de ATP a la cabeza de la miosina, por lo que se separa la actina
59
tercera etapa del ciclo de contraccion muscular
hidrolisis de ATP, extension de la cabeza de miosina, estable
60
cuarta etapa del ciclo de contraccion muscular
miosina se une a la actina en una posicion disntinta
61
quinta etapa de la contraccion muscular
liberacion de Pi, latigazo, estable
62
funcion de la queratina
estructural
63
enfermedades relacionadas a la queratina
escleorosis lateral amiotrofica
epidermolisis bullosa
64
caracteristicas de los filamentos intermedios
formados por fibras de proteina
es el mas resistente de los tres
su funcion es dar soporte a los organelos intracelulares y prporcionar resistencia mecanica
65
en que celulas es abundante la queratina
nerviosas, musculares y epiteliales
66
caracteristicas de los microtubulos
conformados por monomeros de tubulina que forman dimeros de alfa y beta tubulina
componente mas grueso del citoesqueleto
forman un conjunto de vias para que pasen los organelos
tiene polaridad, un terminal + y otro -
67
ensabmblaje de microtubulos
monomero de a y b forman dimeros
los dimeros forman oligomeros
los oligomeros forman protofilamentos
los protofilamentos forman laminas o paredes
las laminas se empiezan a plegar y se cierra cuando contienen 13 protofilamentos formand al microtubulo
68
tau
proteina que une al microtubulo y produce entrecruzamiento de protofilamentos de tubulina, que lo hace mas robusto
69
farmacos que modifican los microtubulos
colchicina
vinblastina
taxol
70
funcion de la colchicina
bloquea el proceso de adicion de dimeros de tubulina
provoca que el huso mitotico no pueda separar a los crmosomas, impide mitosis y genera muerte celular
71
funcion de la vinblastina
desestabiliza los microtubulos, inhibe mitosis y provoca muerte celular
72
funcion del taxol
sobre-estabiliza la union microtubulo con tau, inhibiendo mitosis y provocando muerte celular
73
motores de los microtubulos
kinesina
dinenina
usan hidrolisis de ATP
74
caracteristicas de los cilios
estructura movil de microtubulos
mueven cosas
se organizan en azonema
75
caracteristicas de los flagelos
estructura movil de microtubulos
se organiza en axonema
solo hay uno por celula
locomocion celular
76
que es un axonema
estructura formada por 9 dobletes de microtubulos mas dos microtubulos centrales la cual es estabilizada por la proteina mixta
77
funcion de la cabeza globular de la miosina II
movimiento
78
funcion de las colas alfa helice de la miosina II
interactuar con otras y formar manojos en el sarcomero llamados filamentos gruesos
79
para que se requiere ATP en la contraccion muscular y donde ocurre
para el deslizamiento de microfilamentos y ocurre en la cabeza de la miosina
80
en que otra celula se requiere el proceso de contraccion y como funciona
en todas las celulas, ejemplo la citoquinesis.
la estrangulacion ocurre gracias a la formacion de un anilo interno de filamentos de actina que se contraen gracias a la miosina distribuida por todo el anillo, permitiendo el empalme entre actinas.
81
que forma de los filamentos de actina es la mas estable y cual es la menos
manojos
redes 2D
redes 3D
82
para que los filamentos intermedios forma puentes de hidrogeno con la actina
para que el citoesqueleto sea mas firme
83
ejemplos de filamentos intermedios y en que cellas son abundantes
lamina nuclear
queratina: epiteliales
neurofilamentos: neuronas
filamentos de vimentina; tejido cnectivo
filamentos de desmina: musculares
84
ensamblaje de los filamentos intermedios
2 polipeptidos se asocian, en el mismo sentido formando un dimero
2 dimeros se unen, en sentidos contrarios, formando un tetramero
8 tetrameros se unen formando 1 protofilamentos o filamento de lonitaria
la union de estos es un filamento intermedio
85
en que situacion se requiere un desamblaje de los filamentos intermedios
en la mitosis al eliminar la lamina nuclear
86
desamblaje de los filamentos intermedios
la fosforilacion de sitios de anclaje entre tetrameros causa su disociacion
87
dinamica de los microfilamentos
polares
efecto treadmilling
por el lado + entran dimeros GTP y por el lado - salen tubulinas GDP
88
material pericentriolar
nube que rodea los centriolos
posee tubilina gamma que froma anillos de tubulina y sirven como base para los microfilamentos
89
porque ocurre la cmpartimentacion
como un proceso evolituvo
90
como y porque se gano membrana
habian mayores exigencias para la celula, por lo que esta requeria mas energia, y se inagino
91
cuales son los organelos com membrana
REL, RER. Golgi, liso y peroxisoma
92
que diferencia a los organelos
la secuencia de señales
93
los dos tipos de secuencias de señales
peptido
region
94
peptido señal
secuencia de aminoacidos agrupados en un mismo lugar
se corta una vez que la proteina llega a destino
95
region señal
zona 3D formada por la interaccion de varias regiones discontinuas de secuencias de aminoacidos
96
para que es importante la region señal
para mantener la homeostasis
97
que deben tener los peptidos señal de las proteinas que se importan al nucleo
aminoacidos mas ligina y arginina
debe tener señalizacion de localizacion nuclear
98
que deben tener los peptidos señal de las proteinas se que importan al RE
aminoacidos hidrofobicos (leucina y glicina)
lo que permite que atraviesen la membrana del RE
99
que deben tener los peptidos señal de las proteinas que se salen del nucleo
leucinas
100
que deben tener los peptidos señal de las proteinas que importan al peroxisoma
debe tener un peptido señal presente en el extremo carboxilo, compuesto de 3 amonoacidos SER-LI-LEU
101
que deben tener los peptidos señal de las proteinas que vuelven al RE
un peptido señal denominado KDEL
102
donde se produce el transporte regulado
entre el nucleo y citosol (viceversa)
103
funcion de la membrana interna del nucleo
proteinas que sirven de alnclaje para cromosomas y lamina nuclear
104
funcion de la membrana externa del nucleo
tiene poros nucleares que qye regulan el paso de sustancias entre el nucleo y citoplasma, por discriminacion de tamaño
105
adapatdor
proteina que se une a una molecula transportadora, indicando que el poro se agrande
106
fibrillas
estan en las porinas
se une al adapatdor formando un latigo
107
donde ocurre el transporte transmembrana
ocurre desde el citosol a RE, mitocondrias, peroxisomas y clorplastos
108
que requiere el transporte transmembrana
debe despelgarse la proteina
requiere energia, proteinas translocadoras y chaperonas
109
que son y que hacen las chaperonas
proteinas de todas las celulas y se encargan de doblar o desdoblar la proteina
110
para que sirven TIM Y TOM
son complejos transportadores responsables de la distribucion de proteinas desde dentroa fuera y viceversa
TOM en la membrana externA
TIM en la membrana interna
111
donde ocurre el transporte vesicular
ocurre dentro del mismo compartimiento
estas vesiculas viajan entre organelos del mismo comprtimiento
112
organelos que pertenecen al sistema de endomembranas
RE Y GOLGI
113
importancia del sistema de endomembranas
es el lugar donde se sintetizan macromoleculas
proporciona una via intracelular para la circulacion de productos y empaque
maneja un sistema de señales que permite darles destino final para el cual fueron sintetizadas
114
funcion del RER
sintesis de proteinas
ADN transcribe a ARNm
sale del citosol x fibrillas que lo sacan por los poros nucleares, luego se une a ribsomas que lo traduciran para quedarse en la membrana o lumen del RE
115
traduccion citosol
la proteina al ser sintetizada completamente en el citosol y luego se inserta en su membrana blanco (translocacion post traduccional)
116
importancia del RER
es un proceso co-traduccional, a medida que se traduce se va traslocando dentro del RER
117
que es el SRP
es una proteina libre en el citosol que se encarga de recnonocer el peptido señal y lo protege
118
tipos de proteinas sintetizadas por el RER
luminables o solubles
de membrana
119
caracteristicas de las proteinas luminables
no conservan el peptido señal
no poseen proteinas de anclaje
EJ: proteinas de secrecion
120
caracteristicas de las proteinas de membrana
permanecen en esta gracias a secuencias de aminoacidos internos de la cadena, que funcionan como peptido de anclaje, deteniendo la translocacion de la proteina por el canal
segun la secuencia de aminoacidos hay de paso unico o multipaso
121
proteina transmebrana tipo 1
grupo amino hacia el lumen del RER
es lo primero que se sintetiza
se sigue transcribiendo hasta que el grupo carboxilo queda hacia dentro y el amino hacia el citosol
122
proteina transmembrana tipo 2
grupo amino orietnado hacia el lumen del RER
la proteina carece de peptido señal en le grupo amino
el peptido de anclaje es reconocido por el SRP, siendo llevada a la membrana del RER
grupo amino orientado al exterior
123
proteina transmembrana tipo 3
tiene dominio intracelular, quedando en la membrana del RER
el peptido señal se corta inmediatanemte quedando un peptido de anclaje
124
proteina transmembrana tipo 4
peptido señal se encuentra al lado del grupo amino
el grupo amino qieda orientado hacia el interior del RER y el carboxilo hacia el citosol
grupo dominio par: amino y carboxilo mismo lado de la membrana
125
anclaje GPI
constituido por glucolipidos que se unen al c-terminal de muchas proteinas
permite a la proteina anclarse a la cara externa de la membrana celular
propio del RER
por este medio se anclan las proteinas perifericas
126
N-glicosilacion
durante la traduccion aparece el patron asparagina x-serina, que es la señal que induce el proceso
re quiere dolicol; contiene un oligosacarido
este dolicol se une a la proteina por la enzima oligosacarido-transferasa, la cual una 3 cadenas de monosacaridos
127
rol de la calnexina y calreticula en el plegamiento
proteina plegada por chaperona BIP (pierre 2 glu)
calnexina reconoce a esta proteina con un residuo GLU
proteina bien plegada se le elimina GLU y puede salir del RER
si esta mal plegada, se le inserta mas GLU para intentarlo de nuevo
si no lo logra, las chaperonas lo degradan
128
donde y como courre la degradacion de proteinas
en el proteasma
depende de ATP y del marcaje de la proteina al degradador con ubiquitina
129
que es un amiloide
dominios expuestos de proteinas mal plegadas
130
que puede provocar una acumulacion de proteinas mal plegadas
alzheimer y parkinson
131
funciones del REL
sintesis de lipidos
reservorio de calcio
detoxificaion
glucogenolisis
132
para que sirven la flipasa y flopasa en la sintesis de lipidos
para descompensar el desequilibrio entre las hemicapas
fli: mov lipidos desde la externa a la interna
fo: mov lipidos desde la interna a la externa
133
glucogenolisis
degradacion de glucogeno
glucosa 6 fosfato es atacada por glucosa 6 fosfatasa, enzima de la membrana del REL
134
porque el glucogeno no contribuye a la mantencion de la glucosa en las celulas musculares
porque la glucosa 6 fosfatasa no se expresa en las celulas musculares
135
funciones del aparato de golgi
maneja proteinas sintetizadas por el RER para transformarlas y exportarlas
las modifica antes de ser liberadas
ocurre la o glicosilacion
136
O-glicosilacion
serina-treonina-hidrixilisina
137
que es endosoma
vesicula de membrana citoplasmatica hacia organulos de degradacion para obtener materia prima
138
como se cierra la membrana en una edocitosis
fosfatidilisina en la hemicapa interna
139
como se determina el destino correcto de las vesiculas
gracias proteinas SNARE
se unen entre ellas (V-snare/T-snare)
generando una fuerz que permite a la vesicula unirse a la membrana y poder ser liberada
140
transporte vesicular de las proteinas SNARE
se juntan por complementaridad
da selectividad al organelo que llegara
RAB: fuerza union y complementacion, es una vesicula que llega a destino pero no se logra unir
SNARE: vesicula no llega a destino
141
V-SNARE
v de vesicula
forma parte de la donadora que produce la vesicula de transporte, localizadas asi en la memrana de la vesicula
142
T-SNARE
localizadas en la membrana del comportamiento blanco
143
tipos y caracteristicas de la secrecion de vesiculos
constitutiva: siempre ocurre
regulada: especifico, al comer
144
caracteristicas de los lisosomas
organelos derivados del golgi
tienen enzimas hidroliticas (hidrolasa)
funcionan con ph acido
145
cara convexa del golgi
CIS
hacia el RER
146
cara concava del golgi
TRANS
hacia membrana plasmatica
147
con que se revisten las vesiculas del golgi
clatrina
coatomero (COP I Y COP II)
solo acompañan la formacion de vesiculas
148
clatrina
proteina libre del citoplasma
se adhiere a una membrana para formar vesiculas
permite el movimiento de sustancias entre distintos tipos de sistemas de membrana
149
COPI
transporte retrogrado entre la cara cis del golgi hasta el RER
150
COPII
transporte desde el RER al golgi
151
lisosoma primario + vesicula=
lisosoma secundario
152
endolisosoma
lisosoma primario + endosoma tardio
153
fagolisosoma
lisosoma primario + vesicula proveniente de fagocitosis
154
autofagolisosoma
lisosoma primario + vacuola autofagica
155
caracteristicas de los peroxisomas
se originan por fision binaria
tienen enzimas oxidantes
su funcion es la detoxificacion celular, metabolismo de lipidos
su prncipal enzima es la catalasa
156
lo mas importante de las mitocondrias
su funcion combina la produccion de energia para la supervivencia con la induccion de apoptosis
157
biosintesis
blep se empieza a compartimentalizar
incorpora mediante endosimbiosis a una celula procarionte, gracias a la invaginacion de la membrana
158
membrana externa de la mitocondria
proviene de BLEP
tiene porinas
mas permeable
159
membrana interna de la mitocondria
tiene cardioporinas (simil al colesterol en las bacterias)
de origen procarionte
en las crestas se ubican los complejos mitocondriales
160
espacio intermembranal
gran numero de protones
presenta continuidad con el citosol ambos de ph 7
161
lumen o matriz mitocondrial
donde se encuentra el ADN y ribosomas
ph mas basico que el intermembranal por el movimiento de electrones
162
funciones de la mitcondria
inducir muerte celular: citocromo c
homeostasis del calcio
biosintesis
produccion de energia
163
porque la produccion de ATP es un proceso quimioostico
quimio: sintesis de ATP mediante ADP y Pi
omsotico: flujo de electrones a traves de la membrana interna
164
mediante que proceso se obtiene ATP en la mitocondria
fosforilacion oxidativa
165
hexoquinasa y glucoquinasa
hacen el primer paso de la glicolisis
le agregan un fosfato a la glucosa para que no salga
166
glucosa 6 fosfatasa
actua cuando hya bajos niveles de glicemia
le saca un fosfato a la glucosa para que esta salga
167
PDH
oxida el piruvato generando acetil CoA
168
metabolismo de aminoacidos
se pueden transformar en piruvato o Acetil CoA ingresando al ciclo de Krebs para formar NADH
son utilizados como FUENTES ENERGETICAS
169
consecuencias de las dietas altas en proteinas
acumulacon de grupo amino
puede afectar riñones
170
metabolismo de grasas
entran a la matriz mitocondrial para hacer beta oxidacion donde se obtendra Acetil Coa, el cual entra al ciclo de krebs para formar NADH
171
ciclo de krebs
-acetil coa se combina con citrato, pasa por varias reacciones hasta volver a la molecula original
-en este ciclo se rompen enlaces, los que liberan electrones
-estos sn captados por NAD+, la que los transporta
-primero e deja la molecula neutra y el segundo -, por lo que capta un proton para quedar NADH
-NADH ira a la membrana interna de la mitocondria para ingresar a la cadena transportadora de electrones
172
cadena transportadora de electrones
-acarreadores de electrones NADH Y FADH2 transfieren sus electrones a las moleculas cercanas
-se convierten en NAD+ Y FAD
-conforme se mueven los electones, estos --saltan de un nivel a otro liberando energia
la que se usa para bombear iones H+
permite establecer un gradiente electroquimico
173
complejo I
recibe NADH del ciclo de Krebs
el mov de electrones a traves de este libera energia que se usa para bombear protones desde la matriz al espaci intermembranal
174
complejo II
FAD se reduce y obtiene FADH2
tranfiere sus electrones a las proteinas hierro-azufre, las que se las tranfieren a la ubiquinona
175
ubiquinona o coenzima q
se mueve dentro de la bicapa lipidica
I Y II le entregan sus e y esta se los da a III
176
complejo III o citocromo C
los electrones pasan de un citocromo a una proteina hierro azufre
luego a un segundo citocromo
para liego ser enviado al citocromo C
177
que es un citocromo C
familia de proteina que tienen un grupo prostetico hemo, contienen iones de hierro
178
complejo IV
citrocomo C le sede su electron a este complejo
luego de 4 viajes del citocromo c entre el complejo 3 y 4, los 4 electrines se transfieren a una molecula de O2
el cual se rompe y se junta con dos hidrgenos
para formar 2H2O
179
para que sirve la cadena transportadora de e
regenera los acarreadores de electrones NADH Y FADH2
forma un gradiente de protones
180
fosforilacion oxidativa
ocurre por la ATP-sintasa
utiliza la energia por el gradiente para catalizar la union de un fosfato con ADP para frmar ATP
se necesitan 4 iones H+ que fluyan a traves de la ATP sintasa para formar ATP
181
inhibidores del complejo I
amital
retenona
182
inhibidores del complejo III
antimicina
183
inhibidores del complejo IV
cianuro
monoxido de carbono
184
que pasa si se inhibe el complejo IV
no hay ATP y las celulas mueren
185
inhibidores de la fosforilacion oxidativa
oligomicina
atractilosido
186
que son los descompladores de la fosforilacion oxidativa
los ionforos son moleculas que se unen a protones del espacio intermembrana y los transportan al lumen sin pasar por la ATP sintasa
NO SE PRODUCE ATP
187
ejemplo de un ionforo
DNP
188
quien sufre o glicosilacion
colageno
