Enzymologie 2

Question 1

Mecanisme des serines protease

Etape 1

Answer 1

Formation du complexe E-S : interractions non spécifique (protéase-chaine polypeptidique) et spécifique d’un enzyme protéolytique

Question 2

Mecanisme des serines protease

Etape 2

Answer 2

Formation de 2 intermediaires sucessif par création de liaisons covalente dans les 2 cas avec la fonction OH d’une serine

Question 3

Mecanisme des serines proteases

Etape 3

Answer 3

Liberation séquentiel de 2 produit de la reaction = 2 fragment de la chaine polypeptidique

Question 4

Enzyme serine protease en fin de reaction

Answer 4

Inchangé

Question 5

Famille des sérines proteases

Answer 5

Endopeptidase = endoprotéase

Ex: chymotripsine, trypsine, elastase

Question 6

Qui est activé par Protéolyse ménagée

Answer 6

Enzyme digestive et enzyme de la cascade de la coagulation du sang

Question 7

Zymogène

Answer 7

Précurseur inactif d’un enzyme activé par protéolyse ménagé

Question 8

Constante catalytique kcat

Answer 8

Traduit directement l’efficacité de l’enzyme : plus kcat est grande, plus l’enzyme fonctionne rapidement

Question 9

Rapport kcat/Km

Answer 9

Decrit la perfection cinétique d’une enzyme : combine les inforamtions relatives à la spécificité et à l’efficacité de l’enzyme

Question 10

Mecanisme de Michaelus-Menten

Answer 10

Reaction enzymatique suit une hyperbole (V en fonction de [s]) et saturable (vmax)

Question 11

Constante de michaelis

Answer 11

Mesure de l’affinité du substrat pour son enzyme

Plus Km est petit plus l’affinité est grande

Question 12

Exemple d’Enzyme allostérique

Answer 12

Aspartate Transcarbamoylase ATCase à 6 S-U

Question 13

Etat T

Enzyme allostérique

Answer 13

Défavorable à la catalyse : état avec l’activité enzymatique la plus faible. stabilisé par le CTP

Question 14

Etat R

Enzyme allostérique

Answer 14

Favorable à la catalyse stabilisé par l’ATP ou les substrats

Courbe : Hyperbole, type Michaelis-Menten, il n’y a plus de Coopérativité

Question 15

Etat Intermédiaire

Enzyme Allostérique

Answer 15

Dû à des Modulateurs allostériques : activateur ou inhibiteur, qui agissent sur l’allostérie en terme de fixation du S et/ou de dégradation de S

Question 16

Enzyme Allostérique

Conséquence Fixation d’une S-U régulatrice

Answer 16

Modulateur positif : écarte les S-U catalytique en les faisant pivoter pour les rendre plus actives
Modulateur Negatif : Effet Inverse