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Nutrition fondamentale > Métabolisme et besoins en protéines - Éthanol > Flashcards

Métabolisme et besoins en protéines - Éthanol Flashcards

1
Q

Quelle est la valeur énergétique de l’éthanol?

A

7 kcal/g

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Q

Est-ce que l’éthanol est digéré?

A

Non digéré

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3
Q

Où l’éthanol est-il absorbé?

A

absorbé comme tel dans l’estomac (surtout si vide), et une partie par l’intestin grêle

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Q

Quelle proportion d’éthanol est absorbé dans l’estomac?

A

20% absorbé sur un estomac vide

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Q

Quelle proportion d’éthanol est absorbé dans l’intestin grêle?

A

85% intestin grêle

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6
Q

Qu’est-ce qui explique que la vitesse du métabolisme de l’éthanol varie d’une personne à l’autre?

A

présence enzyme dans l’estomac qui métabolise l’éthanol

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7
Q

Quelle est la distribution de l’éthanol dans le corps?

A
  • 5% excrété par la peau, urine, haleine

- 95% métabolisé par le foie

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8
Q

Quelle est la voie principale du métabolisme de l’éthanol?

A

Voie normale du catabolisme de l’éthanol : Alcooldéshydrogénase (ADH)

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9
Q

Pourquoi personne ne tolère l’alcool de la même façon?

A

Variants génétiques sur le gène de l’ADH (Alcool déshydrogénase)

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10
Q

Qu’est-ce que la voie normale du catabolisme de l’éthanol?

A
  • ADH (Alcool déshydrogénase) métabolise l’alcool en acétaldéhyde (toxique)
  • Acétaldéhyde est ensuite métabolisé en acétate grâce à l’acétaldéhyde déshydrogénase (ALDH)
  • Production importante de NADH+
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11
Q

Quelles sont les conséquences de l’accumulation d’acétaldéhyde dans le corps?

A
  • Augmentation production collagène par le foie fibrose perd graduellement de sa fonction cirrhose
  • Peroxydation lipidique
  • Inhibition réparation ADN
  • Dommages structuraux (R.E., mitochondrie)
  • Hyperglycémie
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12
Q

Quelles sont les conséquences de l’accumulation de NADH+ dans le corps?

A
  • Hyperlactacidémie (augmente conversion pyruvate en lactate de façon anormale)
  • Augmentation lipogenèse: hyperlipidémie et stéatose
  • Hypoprotéinémie et hypoglycémie
  • Augmentation production collagène
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13
Q

Quelle est la voie secondaire du métabolisme de l’éthanol?

A

Induction des cytochrome P450

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14
Q

Qu’est-ce que les cytochromes P450?

A

enzymes

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15
Q

Quelles sont les cytochrome P450 principales dans le métabolisme de l’éthanol?

A
  • 2E1

- 4A1

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16
Q

Qu’est-ce que l’enzyme 2E1 dans l’induction des cytochrome P450?

A

Activé lors d’usage chronique d’éthanol

  • Voie de MEOS: système d’oxydation d’éthanol microsomiale (dans le réticulum endoplasmique)
  • Même dommage que la voie de l’alcool déshydrogénase
  • Augmentation b-oxydation
  • Augmentation estérification des acides gras
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17
Q

Qu’est-ce que l’enzyme 4A1 dans l’induction des cytochrome P450?

A

Métabolisme de l’éthanol

  • Augmentation b-oxydation
  • Augmentation estérification des acides gras
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18
Q

Quelles sont les conséquences de l’induction des cytochromes P450 dans le corps?

A
  • Production ROS
  • Péroxydation lipidique
  • Déplétion glutathion
  • Hépatotoxines
  • Accélère le métabolisme des médicaments
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19
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur le métabolisme des lipides?

A 
Dans un état postprandial habituel
- Entraîne une hyperlipémie
♣ Augmentation VLDL
♣ Augmentation chylomicrons
♣ Augmentation LDL
- Mais à usage très modéré, peut entrainer une augmentation de HDL
- À long terme: stéatose
- Surtout dans le cas d’un régime hyperlipidique
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20
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur le métabolisme des glucides?

A

Dans un état postprandial habituel
- Acétaldéhyde –> augmentate Adrénaline –> augmentation glycogénolyse –> Hyperglycémie
Lors d’un jeûne ou Malnutrition sévère
- Inhibition de la néoglucogenèse –> Hypoglycémie

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21
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur le métabolisme des protéines?

A
  • Diminution Synthèse tranferrine
  • Diminution Synthèse albumine
  • Diminution Synthèse fibrinogène
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22
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur le folates?

A

Diminution absorption

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23
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur la vitamine C?

A

Augmentation catabolisme / excrétion

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24
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur la vitamine D?

A

Diminution absorption
• diminution densité os
• augmentation fractures

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25
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur le rétinol?

A

Augmente catabolisme (via cytochromes P450)

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26
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur la vitamine B1?

A

Diminution absorption

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27
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur la vitamine B12?

A

Diminution absorption

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28
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur le magnésium?

A

Augmente excrétion urinaire

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29
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur le zinc?

A

Augmente excrétion urinaire

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30
Q

Quel est l’effet de l’éthanol sur la vitamine B6?

A

Augmentation catabolisme / excrétion

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31
Q

La consommation d’alcool peut-elle entraîner une perte de poids?

A

Oui, car valeur énergétique de 7 kcal/g

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32
Q

La consommation d’alcool peut-elle entraîner une prise de poids?

A

Mais, une consommation chronique d’alcool peut entraîné une perte de poids corporel, car
- Augmentation de la thermogenèse facultative, augmentation ainsi la dépense énergétique

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33
Q

La consommation d’alcool peut-elle avoir un effet positif sur notre santé?

A
  • Augementation HDL

- Diminution Aggrégation plaquettaire

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34
Q

La consommation d’alcool peut-elle avoir un effet négatif sur notre santé?

A

+ on en consomme, + le risque augmente:

  • Maladies hépatiques
  • Pancréatites
  • Cancers voies orales
  • Cancers poumon, prostate
  • Ostéoporose
  • AVC, HTA
  • Malformations congénitales
  • Mortalité
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35
Q

Quels sont les facteur à considérer sur l’effet de l’éthanol sur la santé?

A
  • Type d’alcool consommé: vin rouge vs bire vs spiritueux
  • Fréquence de consommation: chaque jour vs irrégulièrement
  • Quantité consommée: H:>4/jours, F: >2/jours mortalité
  • Type d’alimentation: diète riche en lipides augmente risque de stéatose
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36
Q

Pourquoi le type d’alcool consommé affecte-t-il l’effet de l’éthanol sur la santé?

A
  • Vin rouge: contient autres facteurs, dont les polyphénols qui ont un effet bénéfique pour la santé
  • Bière: contient certains antioxydants
  • Spiritueux: moins favorable pour la santé, car concentration + élevé en alcool et moins de polyphénols
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37
Q

Quelle est l’évolution de l’atteint hépatique?

A

10-20 ans d’usage chronique d’alcool
- Stéatose hépatique (favorié par régime hyperlipidique) –> Hépatite –> Cirrhose (fibrose) (besoin de greffe hépatique)

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38
Q

Y a-t-il des ANREF sur la consommation d’alcool?

A

Pas encore d’ANREF

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39
Q

Quelles sont les recommandations sur la consommation d’alcool?

A
  • 5% énergie totale
    OU
  • 2 consommations / jour ( Educ-Alcool: 2 pour la femme et 3 pour l’homme)
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40
Q

En quoi les protéines diffèrent-elles des autres macronutriments énergétiques?

A
  • Contient 16% d’azote
  • Composante amine: production urée (azote urinaire)
  • Squelette carboné (composante acide): source d’énergie
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41
Q

Qu’est-ce que les acides aminés conditionnellement essentiels?

A

Acides aminés qui dépendent d’AA essentiels pour leur synthèse

  • Cystéine
  • Tyrosine

Acides aminés dont les besoins sont + élevés lors de conditions précises

  • Glutamine et Arginine
  • Proline et Glycine
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42
Q

De quel acide aminé dépend la synthèse de cystéine?

A

méthionine

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43
Q

De quel acide aminé dépend la synthèse de tyrosine?

A

phenylalanine

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44
Q

Dans quel cas les besoins de glutamine et d’arginine sont-ils augmentés?

A

Lors de stress catabolique et de maladies inflammatoires de l’intestin

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45
Q

Dans quel cas les besoins de proline et de glycine sont-ils augmentés?

A

Pour les nouveau-nés

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46
Q

Qu’est-ce que les acides aminés non-essentiels?

A
  • Acides aminés dont le squelette carboné provient d’un intermédiaire du cycle de Krebs, de la glycolyse ou du glycérol
  • Moins vulnérable à une déplétion car +++ précurseurs
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47
Q

Quel acide aminé peut-on synthétiser à partir du pyruvate?

A

Alanine

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48
Q

Quel acide aminé peut-on synthétiser à partir de l’oxaloacétate?

A

Aspartate, Asparagine

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49
Q

Quel acide aminé peut-on synthétiser à partir de l’alpha-cétoglutarate?

A

Glutamate, Glutamine

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50
Q

Quel acide aminé peut-on synthétiser à partir des produits de la glycolyse?

A

Sérine, Glycine

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51
Q

Quel acide aminé peut-on synthétiser à partir du glycérol?

A

Sérine, Glycine

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52
Q

Quels sont les autres acides aminés?

A
  • Ornithine
  • Citrulline
  • Homocystéine
  • Hydroxylysine
  • Hydroxyproline
  • 3-methylhistidine
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53
Q

À quoi sert l’ornithine?

A

servent dans la voie de synthèse de l’urée

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54
Q

À quoi sert la citrulline?

A

servent dans la voie de synthèse de l’urée

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55
Q

À quoi sert l’homocystéine?

A

cystéine transformée, impliqué dans le métabolisme des folates

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56
Q

À quoi sert l’hydroxylysine?

A

lysine hydroxylé, sert dans la structure du collagène

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57
Q

À quoi sert l’hydroxyproline?

A

proline hydroxylé, sert dans la structure du collagène

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58
Q

À quoi sert le 3-méthylhistidine?

A

hisidine dont on a ajouté un groupement méthyl –> catabolisme musculaire

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59
Q

Quelle proportion des protéines ingérées sont absorbé?

A

90%

60
Q

Quel est le rôle de l’estomac dans la digestion des protéines?

A
  • Produit HCL qui dénature la protéine alimentaire

- Pepsine: clive les liens entre les acides aminés et forme des peptides

61
Q

Quel est le rôle du pancréas dans la digestion des protéines?

A

Sécrète protéases, enzymes digestives qui digère les protéines

62
Q

Quelles protéases sont sécrétés par le pancréas?

A
  • Trypsinogène
  • Chimotrypsinogène
  • Carbopeptidases et aminopeptidases
  • Endoprotéases
  • Exoprotéases
63
Q

Quel est le rôle du trypsinogène?

A

précurseur de la trypsine (activé en trypsine dans le petit intestin)

64
Q

Quel est le rôle du chimotrypsinogène?

A

précurseur de trypsinogène

65
Q

Quel est le rôle du carbopeptidases?

A

digère protéines en différents endroits

66
Q

Quel est le rôle de l’aminopeptidase?

A

digère protéines en différents endroits

67
Q

Quel est le rôle de l’endoprotéase?

A

digère les protéines de l’intérieure

68
Q

Quel est le rôle de l’exoprotéase?

A

digère au extrémités des protéines

69
Q

Comment les protéines sont-elles absorbées?

A

Les protéines sont clivés à différents endroits, par différentes enzymes, pour finalement donner des acides aminés qui sont absorbés dans les entérocytes grâce à différents transporteurs
- Chaque transporteurs reconnaissent une classe différentes d’acides aminés

70
Q

Est-ce seulement les protéines alimentaires qui sont digérés et absorbées?

A

Protéines qui sont déjà présentes dans l’intestin (enzymes) et protéines libérés lors de la mort des entérocytes (se renouvelle à tous les 5 jours)

  • Sont aussi digérés et réabsorbés
  • Si on ingère 100g de protéines dans une journée, on absorbe 70g de protéines endogènes et on excrète 10g de protéines dans les selles–> on absorbe 160g de protéines, soit plus que ce qu’on a ingéré
71
Q

Qu’est-ce que la transamination?

A

synthèse d’acides aminés non essentiels se produit dans les entérocytes

72
Q

Où vont les acides aminés une fois absorbés?

A

Les acides aminés absorbés s’en vont au foie:

  • Usine à protéines, synthèse de plusieurs protéines plasmatiques
  • Production d’urée
73
Q

Est-ce que les protéines alimentaires peuvent être absorbées intactes?

A

Non, les protéines doivent être digérés doivent être absorbé
- Par contre, chez le nourrisson, l’intestin est plus perméable et peut absorber des protéines intactes. Mais, ses protéines sont des agents étrangers –> déclaration d’allergies alimentaires

74
Q

Qu’est-ce que le pool d’acides aminés “libres”?

A

Réserve disséminé dans le corps

  • Plus dans les tissus que dans le sang
  • Très variable d’un AA à l’autre
  • Ex: Glutamine –> 34:1 ; Tyrosine –> 2:1
75
Q

Qu’est-ce qui se retrouve dans le pool d’acides aminés?

A
  • Acides aminés de la diète
  • Acides aminés qui sont produits lors de réactions métaboliques (protéolyse):
    ♣ Fournir des AA en période de déplétion (besoin d’AA, mais en manque)
    ♣ Élimination protéines erronées (corps synthétise constamment des AA et il se peut qu’il se trompe)
    ♣ Renouvellement tissulaire
76
Q

À quoi sert le pool d’acides aminés?

A

Protéinogenèse: synthèse de protéines

  • Protéines du sang
  • Protéines tissulaires

Dégradation

  • Production d’énergie –> CO2, eau, urée
  • Néoglucogenèse
  • Autres composantes
  • Acides aminés non essentiels
77
Q

Quelles sont les fonctions des protéines?

A
  • Fonction structurale
  • Maintien équilibre acide-base
  • Maintien de la pression oncotique
  • Transport
78
Q

Qu’est-ce que la fonction structurale des protéines?

A

Collagène, myosine, actine, kératine

79
Q

Comment les protéines maintiennent-elles l’équilibre acide-base?

A

Certains AA (acidiques) ont une charge négative et peuvent complexer les ions H+

80
Q

Comment les protéines maintiennent-elles la pression oncotique?

A
  • Protéines retiennent l’eau à l’intérieur des vaisseaux sanguins
  • Carence en protéine –> liquide hors des vaisseaux –> œdème
81
Q

Quelles sont les protéines de transport?

A
  • Transferrine,
  • apolipoprotéines,
  • céruloplasmine (cuivre),
  • albumine,
  • hémoglobine
82
Q

Quelle est la fonction du glutamate?

A
  • Synthèse du glutathion –> antioxydant

- Neurotransmetteur

83
Q

Quelle est la fonction de la cystéine?

A
  • Synthèse de glutathion –> antioxydant

- Synthèse de taurine –> fonction inconnu

84
Q

Quelle est la fonction de la tyrosine?

A
  • Catécholamines –> neuromédiateur

- Hormone thyroïdienne –> hormone

85
Q

Quelle est la fonction du tryptophane?

A
  • Sérotonine –> neuromédiateur

- Précurseur niacine –> vitamine B3

86
Q

Quelle est la fonction de l’histidine?

A

Précurseur histamine –> immunité innée

87
Q

Quelle est la fonction de la lysine?

A

Précurseur carnitine –> transporteur AG

88
Q

Quelle est la fonction de l’arginine?

A

Précurseur créatine –> donneur énergie

89
Q

Quelle est la fonction de la glycine?

A
  • Précurseur créatine –> donneur énergie
  • Synthèse glutathion –> antioxydant
  • Synthèse purines –> bases nucléiques
90
Q

Qu’est-ce que la créatine?

A

Molécule produit dans le rein et dans le foie –> s’en va dans le muscle –> phosphorylation de la créatine en phosphocréatine –> phosphocréatine donne son groupement phosphate à l’ADP pour avoir de l’ATP –> Créatine

91
Q

Qu’est-ce que la créatinine?

A
  • Phosphocréatine et créatine peuvent être dégradé en créatinine –> libéré dans le sang –> excrété dans l’urine
  • Marqueur de la masse musculaire, marqueur de la dégradation musculaire, marqueur de la fonction rénale
92
Q

Quels sont les 2 éléments importants pour déterminer le besoin protéique?

A

Quantité

  • Quantité suffisante pour maintenir bilan azoté équilibré
  • Apports = pertes

Qualité

  • % digestibilité
  • Composition AA: AA essentiels vs AA limitants
93
Q

Qu’est-ce que le bilan azoté?

A

Bilan = apport (calculé) – ( U + F + T)

  • Apport: 1 g N = 6,25g protéines
  • U = pertes urinaires = azote uréique urinaire / 0,85
  • F = pertes fécales = apport – (apport x % digestibilité)
  • T = pertes cutanées: 7 (H) ou 8 (F) mg/kg

Ex:

  • Homme, 70kg
  • Apport protéique: 70g
  • N urinaire: 2,5g
  • 11,5g – (2,8 + 1,12 + 0,49) = +6,69
94
Q

Que signifie un bilan azoté positif?

A

Ingestion > excrétion, donc corps à besoin de retenir l’azote pour utiliser dans le corps pour différente raison

95
Q

Que signifie un bilan azoté négatif?

A

Ingestion < excrétion, utilise bcp bcp de protéine et excrète donc l’azote (grand bruler, post-chirurgie)

96
Q

Quelles sont les composantes de la qualité d’une protéine?

A
  • Digestibilité
  • Composition en AA, protéines complètes et AA limitant
  • AA limitant
  • Indice chimique corrigé d’une protéine
97
Q

Qu’est-ce qui influence la digestibilité des protéines?

A
  • Ingestion fibres
  • Type de protéines
  • Type d’AA
  • Traitement thermique
  • Taille particules
98
Q

De quel façon les fibres influencent la digestibilité?

A

Diminue digestibilité

99
Q

De quel façon le type de protéines influencent la digestibilité?

A
  • Animal > végétal

- Présence inhibiteurs trypsine (soya)

100
Q

De quel façon le type d’AA influencent la digestibilité?

A

Augmente si teneur augmente AA essentiel

101
Q

De quel façon le traitement thermique influencent la digestibilité?

A
  • Cuisson: augmente ou diminue (intensité de la cuisson)

- Réaction de maillard: diminue

102
Q

De quel façon la taille des particules influencent la digestibilité?

A

Grains moulus

103
Q

De quel façon la composition en AA influencent la qualité d’une protéine?

A

Est-ce que la protéine contient tous les AA essentiels?
- Oui?
• Est-ce que la protéine contient tous les AA essentiels en quantité suffisante?
o Oui –> protéines complètes (protéines animales (sauf gélatines), 1 protéine végétale (soya)
o Non –> présence d’un AA limitant –> protéines incomplètes
- Non –> protéines incomplètes –> protéines végétales

104
Q

Donner des exemples de AA limitant.

A

Ex: dans la farine de blé entier, la lysine est l’AA limitant avec une quantité de 26 mg/g de protéine alors que la quantité de lysine requise pour avoir une synthèse protéique optimaleest de 51 mg/g de protéines
- Donc, on considère que les protéines de la farine de blé entier sont absorbé à 51% (26/52)

Ex: dans les haricots secs, la méthionine + cystéine est l’AA limitant avec une quantité de 19 mg/g de protéine alors que la quantité de méthionine + cystéine requise pour avoir une synthèse protéique optimaleest de 25 mg/g de protéines
- Donc, on considère que les protéines des haricots secs sont absorbé à 76% (19/25)
Indice chimique corrigé d’une protéine

105
Q

Donner un exemple d’indice chimique corrigé d’une protéine.

A
  • Protéine blé: lysine est l’acide aminé limitant
  • ((26 mg lysine / g protéine)/(51mg lysine/g protéines référence)) x % digestibilité (85%) = 0,43
  • La protéine de blé est utilisée à 43% (0,43 x 100) par l’organisme si on tient également compte de la digestibilité de cette protéine
106
Q

Qu’est-ce que la notion de complémentarité?

A

Des aliments avec des acides aminés limitants, on s’arrange pour que ce soit complémentaire, ex: spaghetti aux lentilles

107
Q

Quel est le problème des recommandations en protéines?

A

On ne tient compte que de la quantité et non de la qualité

108
Q

Quel est le BME en protéines?

A

BME: 0,66 g/kg poids

109
Q

Quel est l’ANR en protéines pour les adultes?

A

ANR > 18 ans: 0,8 g/kg poids (BME+ 2 Écarts-types)

110
Q

Pourquoi ne corrige-t-on pas le besoin protéique pour la qualité?

A

Au Canada/EU, les protéines sont considérées de haute qualité. Il n’est donc pas nécessaire de corriger le besoin protéique pour la qualité

111
Q

Quel est le portrait global des ANR en protéines pour les moins de 18 ans?

A

Plus on vieillit, plus les besoins diminues, passant de 1,52 à 0,8

112
Q

Pourquoi les besoins protéiques sont plus élevé en bas âge?

A

à cause de la croissance

113
Q

Y a-t-il des ANREF pour les acides aminés essentiels?

A

Oui

114
Q

Quels sont les facteurs de variation du besoin protéique?

A
  • Croissance de tissus
  • Sudation
  • Hypertrophie musculaire
  • États pathologiques
115
Q

Quel est l’impact de la croissance de tissus sur la variation du besoin protéique?

A

Ex: grossesse/allaitement (1er mois): ANR+25g/jr

116
Q

Quel est l’impact de la sudation sur la variation du besoin protéique?

A

Augmente pertes azotées: normalement compensées par une excrétion urinaire azote (donc pas besoin de corrigé apport)

117
Q

Quel est l’impact de l’hypertrophie musculaire sur la variation du besoin protéique?

A

Augmente le renouvellement protéique

118
Q

Quel est l’impact des états pathologiques sur la variation du besoin protéique?

A

où il y a augmentation métabolisme énergétique
- Fièvre, infection, traumatisme, fractures, chirugies, états exsudatifs (i.e plaies, brulures), Troubles g-i, protéinurie

119
Q

Le végétarisme est-il un facteur de variation du besoin protéique?

A

Non

120
Q

Quelles sont les recommandations spéciales pour les athlètes d’endurance non-végétariens?

A

1.2-1.4 g/kg

121
Q

Quelles sont les recommandations spéciales pour les athlètes de force non-végétariens?

A

1.6-1.7 g/kg

122
Q

Quelles sont les recommandations spéciales pour les athlètes d’endurance végétariens?

A

1.3-1.5 g/kg

123
Q

Quelles sont les recommandations spéciales pour les athlètes de force végétariens?

A

1.7-1.8 g/kg

124
Q

Quelles sont les maladies du métabolisme protéique?

A
  • Carence protéique (non-accompagnée de carence énergétique)
  • Carence protéino-énergétique
  • Carence énergétique
125
Q

Combien de temps ça prend pour l’installation d’une carence protéique?

A

Semaines-mois

126
Q

Combien de temps ça prend pour l’installation d’une carence énergétique?

A

Mois-années

127
Q

Quels sont les signes cliniques d’une carence protéique?

A
  • Poids normal
  • Perte de cheveux
  • Œdème
128
Q

Quels sont les signes cliniques d’une carence énergétique?

A
  • Maigreur
  • Diminution graisse
  • Diminution muscles
129
Q

Quels sont les signes biochimiques d’une carence protéique?

A

Diminution protéines viscérales

130
Q

Quels sont les signes biochimiques d’une carence énergétique?

A

Diminution protéines de structure

131
Q

Quel est le taux de mortalité d’une carence protéique?

A

Élevée

132
Q

Quel est le taux de mortalité d’une carence énergétique?

A

Faible

133
Q

Que se passe-t-il en cas de déficience protéique sur les rôles des protéines?

A

Synthèse tissulaire

  • Diminution protéines tissulaires
  • Diminution protéines viscérales: hépatomégalie, œdème

Synthèse d’enzymes
- Diminution enzymes digestives

Synthèse d’anticorps
- Diminution immunité

Synthèse d’hormones
- Diminution insuline, thyroxine

Synthèse de neuromédiateurs
- Apathie, anorexie

134
Q

Quels sont les symptômes du Kwashiorkor?

A
  • Ascite: œdème abdominal
  • Escarres du talon: trou dans les talons, problèmes de guérison de plaie
  • Dépigmentation (peau et cheveux) : Signe du drapeau: signe de carence intermittente (dans les cheveux)
135
Q

Qu’est-ce qu’une carence mixte?

A

Kwashiorkor + Marasme –> maigreur du haut du corps et œdème dans les jambes

136
Q

Un excès de protéine est-il possible?

A

Non

  • Reins peuvent cataboliser jusqu’à 250 g de protéines/jr (40% énergie totale)
  • ANR environ 46-56 g/jr
  • 1 seul cas rapporté: nausée, faiblesse (à 45% ET)
  • Pas d’AMT, mais il y a une limite supérieure EVAM
137
Q

Quel est l’EVAM pour les protéines?

A

Entre 10% et 35%
- Exception: les personnes souffrant d’hypercalciurie idiopathique devraient s’en tenir à l’ANR pour prévenir les lithiases rénales

138
Q

Que ce passe-t-il en cas de régimes hyperprotéiques et faible en glucides?

A
  • Perte de poids rapide –> perte importante eau corporelle
    o Utilisation glycogène
    o Utilisation protéique pour néoglucogenèse
  • Effet de satiété + grand –> vidange gastrique + lente
139
Q

Quels sont les risques d’un régime hyperprotéique et faible en glucides?

A
  • Déséquilibres nutritionnels
  • Déshydratation possible
  • Surcroît de travail pour le foie/rein
140
Q

Quel est le lien entre les régimes hyperprotéiques et l’ostéoporose?

A

Apport élevé en protéine –> apport élevé en acides aminés soufrés(methionine, cystéine) –> augmentation acidité du sang –> Résorption osseuse: fournit substance tampon –> augmentation calciurie –> fragilité squelettique

141
Q

Quel est le lien entre les régimes hyperprotéiques et les néphrolithiases?

A

Apport élevé en protéines apport élevé en acides aminés soufrés (methionine, cystéine)

  • Augmentation acidité du sang
  • Augmentation calciurie
  • Augmentation excrétion acide urique
  • Et tout ça favorise pierres au rein
142
Q

Quels sont les signes rapportés suite à l’ingestion d’excès d’AA?

A

Nausées, céphalées, trouble g-i

143
Q

Y a-t-il un AMT pour les acides aminés?

A

Données insuffisantes : Pas d’AMT

144
Q

Qu’est-ce que les suppléments d’acides aminés?

A
  • Usage populaire chez les athlètes
  • Très biodisponible
  • Effets secondaires rapportés si pris en excès
  • Antagonisme au niveau de l’absorption et/ou captage cellulaire (car partage de mêmes récepteurs)
  • Nuit à la prise alimentaire d’autres nutriments (peut causer des déséquilibres nutritionnels)
145
Q

Qu’est-ce que la phénylcétonurie?

A
  • Maladie génétique, 1:15000 BB aux É.U.
  • Défaut enzymatiquede l’hydroxylase de la phénylalanine
  • Accumulation phénylalanine dans le sang et urine: toxique pour le cerveau
  • Lésions cérébrales irréversibles
  • Anomalies cutanées
  • Retard de croissance
  • Restriction phénylalanine dans les 1ers mois de naissance durant l’enfance, l’adolescence et l’âge adulte
  • Tyrosine, qu’on peut obtenir à partir de la phénylalanine, devient alors un acide aminé essentiel

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