Proteínas Flashcards

1
Q

O que são aminoácidos?

A

unidades formadoras das proteínas

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2
Q

Qual a estrutura química de uma proteína?

A
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3
Q

O que define a solubilidade de um aminoácido?

A

a polaridade de sua cadeia lateral

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4
Q

Qual a importância da assimetria do carbono α?

A

eles formam esterioisômeros D e L (isomeria óptica)

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5
Q

Os aminoácidos atuam como bases ou como ácidos?

A

Atuam como ambos, sendo assim substâncias anfóteras

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6
Q

Quando os aminácidos estão em meio neutro, como eles se comportam?

A

se autoprotonando, formandoo a estruturua chamada zwitterion?

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7
Q

O que são soluções tampão?

A

solução que resite às mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido ou base

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8
Q

Quais componentes formam um tampão?

A

ácido fraco + sua base conjugada ou base fraca + ácido conjugado

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9
Q

Qual característica dos aminoácidos favorecem sua função como tampões?

A

seu caráter anfótero

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10
Q

O que são estruturas primárias das proteínas?

A

cadeias de aminoácidos ligados por ligações peptídicas

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11
Q

O que são ligações peptídicas?

A

liagações covalentes entre a amina e o ácido carboxílico de aminoácidos diferentes.

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12
Q

Qual a função química de uma ligação peptídica?

A

função química

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13
Q

O que significa dizer que a ligação peptídica forma uma dupla ligação parcial?

A

Ela forma uma ligação mais curta que uma simples e plana, formando estruturas cis e trans que rotam livremente

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14
Q

A ligação peptídca tem característica polar ou apolar?

A

polar, formando pontes de hidrogênio

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15
Q

O que são as estruturas secundárias?

A

arranjos regulares de cadeias de aminoácidos de aminoácidos localizados próximos uns ao outros

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16
Q

Quais são os principais tipos de estruturas secundárias?

A

1- Hélice α

2- Folha ß

3- Curvaturas ß

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17
Q

O que são as hélices α?

A

esqueleto helicoidal espiralado com cadeias laterais viradas ao lado externo

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18
Q

Qual o objetivo das cadeias laterias viradas ao lado externo nas hélices α?

A

formação das ligações de hidrogênio

19
Q

Como ocorre a formação das hélices α?

A

o grupo amino interage com a carboxila do carbono quatro resíduos a frente. assim todos os caarbonos se ligam e se helicoidam.

20
Q

Como é a estrutura das folhas ß?

A

a chamada “folha pregueada”

21
Q

Quandos as folhas ß interagem entre si, quais estruturas elas formam?

A

Folhas paralelas e antiparalelas

22
Q

As folhas ß são formadas por quais ligações?

A

pontes de hidrogênio

23
Q

O que são as curvaturas ß?

A

estruturas que revertem a direção das cadeias polipeptídicas

24
Q

Quais os principais aminoácidos que formam as curvaturas ß?

A

prolina e glicina

25
Q

as curvaturas ß são formadas por quais tipos de ligação?

A

pontes de hidrogênio e ligações iônicas

26
Q

O que são as estruturas suprasecundárias?

A

combinações de hélices α, folhas ß e curvaturas ß

27
Q

O que são as estruturas terciárias?

A

agregações dobradas e compactas das estrutras secundárias

28
Q

O que são os domínios?

A

unidades funcionais fundamentais com estrutura tridimensional que formam as estruturas terceiárias

29
Q
A
30
Q

Quais as ligações que estabilizam as estruturas terciárias?

A

1- Ligações dissulfeto

2- Interação Hidrofóbica

3- ligações de hidrogênio

4- Interações iônicas

31
Q

Como ocorre o dobramento das proteínas?

A

elas se atraem ouse repelem, buscando a configuração que equilibre as forças e forme uma estrutura com o menor estado energético

32
Q

O que são estruturas quaternárias?

A

arranjo entre estruturas terciárias

Ex: Hemoglobina

33
Q

Em que consiste a desnaturação de proteínas?

A

desdobramento e desorganização das estruturas quternárias, terciárias e secundárias sem hidrólise das ligações peptídicas.

34
Q

Quais são os principais agentes desnaturantes?

A

1- calor

2-solventes orgânicos

3- agitação mecânica

4- ácidos e bases fortes

5- detergentes

6- íons de metais pesados (Pb e Hg)

35
Q

Por que a ligação peptídica não pode ser rompida por fatores desnaturantes?

A

Pois demandam quantidades muito grandes de energia. Normalmente só são rompidas com uso de enzimas

36
Q

Por que a maioria das desnaturações são irreversíveis?

A

Por que as proteínas começam a se dobrar já durante sua síntese, sendo impossível seu dobramente a partir da estrutura primária completa.

37
Q

Quais os principais problemas que o dobramento inadequado de proteínas pode trazer?

A

proteínas dobradas inadequadamente são inssolúveis e não degradáveis pelo corpo. Seu acúmulo geram doenças como o Alzheimer

38
Q

Quais os principais fatores que causam o dobramento inadequado das proteínas?

A

1- mutações gênicas

2- fatores espontâneos

3- Clivagem proteolítica anormal

39
Q

O que são as proteínas GLUT?

A

família de 14 proteínas especializadas no transporte de glicose

40
Q

onde estão presentes as proteínas GLUT-1?

A

nos eritrócitos

41
Q

onde estão as proteínas GLUT-2?

A

nos hepatócitos

42
Q

onde estão as proteínas GLUT-3?

A

nos neurônios

43
Q

Onde estão localizados as proteínas GLUT-4?

A

No tecido adiposo e muscular