Acides aminés Flashcards Preview

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Flashcards in Acides aminés Deck (82):
1

speci glycine

pas de C asym

2

speci methionine

1 S au milieu chaine lateral

3

speci proline

chaine laterale liee au c et N de amine = formation d'un cycle

4

speci phenylalanine

cycle phenyl
aromatique
absorbe ds UV

5

speci tryptophane

groupe indol

6

aa phosphorisables

seurine
treonine
tyrosine

7

aa groupe phenyl

tyrosine
phenylalline

8

aa soufree thiol SH

cysteine
pont possible S-s

9

aa amide

asparagine (N glycolisation possible)
glutamine

10

aa q-

acide aspartique et glutamique

11

aa neutre

histidine (heterocycle)

12

aa q+

arginine
lysine (HAL)

13

structure prot

Ie : l peptidique aa, angle, rupture l pepti
IIe : reguliere/repe (a-b) OU irre/irre (coudes / boucles)
IIIe : repliement chaine aa : l faibles et covalentes
IVe : prot multimerique

14

carac l pepti 2 aa

polaire
plane
rigide
amide particuliere

N term (d) a C term (COOH)

15

angle omega

CIS = 0 ou TRANS = 180 (+ stable)
torsion autour C=0 et NH

16

angle phi

rotation C NH

17

angle psy

angle C C=O

18

carac communes phi et psy

- deter organisaiton spatiale chaine polypetidque
- fixee pour struc II donnee

19

qui peut rupturer l peptique

enz protease
agent chimique bromure de cyanogene

20

l pep aaa chymotripsine

apres leucine, methioinine, trypto, tyro, phenyl (arom)

21

l pep aa tripsine

lysine, arginine (q+)

22

seules chaines laterales chargees

pH = 7
arginine, lysine (basique)

acide aspartique, acide glutamique

23

position chaine laterales des aa de helice alpha et feuillet beta

- vers ext
- au dessus et en dessous feuillet

24

II repetition Lh

- O donnuer, N acceptuer
- entre pls brins

25

carac feuillet

anti paral

26

motifs, domaines II

helice coude helice
immunoglobuline

27

def coudes vs boucles

- qq aa residus (eg coude beta = 4 residus aa stabilises pas 1LH)
- 20 aa

28

aa frequent helice alpha

alanine

29

aa frequent feuillet beta

valine

30

aa frequent coudes

glycine, proline

31

L faibles III

- hydrogenes
- ioniques
- Van der Waals
hydorphobes : mol apolaires : prot transmembranaire

32

III : l covalentes

pt disulfure
strcu I deter III

33

agent denaturant l faibles

SDS
uree M
chlorure de guanidium

34

=> perte struc III

perte act

35

def struc IV

asso pls sous unites via LH faibles ou ponts S2 INTER catenaires

36

Methionine peut former un pont disulfure avec cysteine

Non

Mais residu de methio est coupee par bromure de cyanogene

37

L pepti peut être coupée par bromure de cyanogen et ?

Oui

38

Charge -
Quel aaa ds chromato

Acide = -
Donc attiree vers +

39

L ioniques intervient majori ds stabilite helices alpha ?

Non LH, N donneur et O accepteur

40

Phosphorisation des aaa alcools peut participer à la struc IV ou III des prot

Oui

41

Tryptophane props chaine laterale

Un des constituants des segments transmembranaires des prots

42

Aaa acec une CYS peut former points disulfure

Non ik faut plus que 1

43

Lysine contient 2 fonctions NH3+ ?

Oui une sur c alpha et une sur chaine lat

44

Histide caract

Chaine ionisable
Pka=6

45

Si on coupe avec trypsine prot avec arginine, on obt cb de peptides

2

46

chymotrypsine coupe
Asp-His-Glu-Leu-Val-Ser-Thr-Asn-Phe-Arg, a borne + et - quelles aa

1. trouver coupes a quel niveau apres Leucine et Phe (pas thr)
2. + asp donc possede histidne or histi faiblement basique
3. neutre : un aa phosp puisque serine et theronine

47

speci histidine

faiblement basique

48

chymotrypsine : entre le tryptophane et l'acide aminé le précédant.

faux apres

49

tryptophane : plutot quelle region interne/ext des prot

int car hydrophobe

50

qui possede fonciton guanidium

arginine

51

arginine sous forme protonee a ph=7

oui car basique

52

glutamine quelles fonctions

amide et amine

53

b aa apportes que par lalimentation

9

54

qui absorbe FORTEMENT ds UV et pq

tous cycles ( phye - tyrosine - TRYP) - electrons pi delocalises

55

quels aa peuvent ajouter un groupement phosphate

les aa phosphirable car OH

56

q charge apporte phosphiraltion

charge negative

57

ct formaiton pont disulfure

OXYDATION de foncitions thiols protes par 2 cysteine

58

aa ramifie

valine leucine isoleucine

59

acide glutamique pka et nombre de C

2 C puis COO- 4.1

60

pka histine

6 - neutre a 7 - positive a 5 (moyen de regulation des enzymes)

61

histine struc

heterocycle ( N et C) --> a un certain cract aromatique

62

diff lysine vs arginine

primaire 10.5 / guanidium 12.5 et 2 N en plus ds chainec=NH3+ avant dernier NH2

63

quel aa chaine lat = methyl

alanince`

64

quels aa chaine lat ramifiee

valine leucine isoleucine`

65

quel aa groupe indol

tryptophne

66

quel aa prensece d;un cycle

proline (R=3C)

67

quel aa est amide

glutamine (R=3C) et asparagine

68

quel aa 2 cycles

indol ---> trypto

69

pka acide glutamnique

4.1

70

pka acide asparti

3.9

71

pka histidine

7

72

pka lysine

10.5

73

pka arginine

12.5

74

a ph cb hisine chargee +

ph=5

75

quel aa polaire a un cycle

hisrin

76

quel aa polaire a un certain caract arom

histidine

77

aa avec R = 4C + fonction speci

lysine leucine isoleucine LILa Lille on mange des crepes)

78

aa avec R = 3C

valine metrhi prolien (cycle) VMP= vitesse moyenne de prout = maman

79

aa ac R=2C

threosiine glutamine <3 AH glutamique = TG (noah says tagueule car tres mal eleve donc punit teere ss eau_

80

aa avec R=1C

alanine serine tyrosine cysteine phenyanine asparagine <3 AH asparitique PS CATA = ps cafe de la catastiophe on rentre que avec cravate

81

chymotrysine apres proline ou phenyla

pheny

82

chymitryp apres tryptophane ou tyrosine

tyrosine