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Acides aminés Flashcards

(82 cards)

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1
Q

speci glycine

A

pas de C asym

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Q

speci methionine

A

1 S au milieu chaine lateral

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Q

speci proline

A

chaine laterale liee au c et N de amine = formation d’un cycle

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4
Q

speci phenylalanine

A

cycle phenyl
aromatique
absorbe ds UV

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5
Q

speci tryptophane

A

groupe indol

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6
Q

aa phosphorisables

A

seurine
treonine
tyrosine

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7
Q

aa groupe phenyl

A

tyrosine

phenylalline

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8
Q

aa soufree thiol SH

A

cysteine

pont possible S-s

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9
Q

aa amide

A

asparagine (N glycolisation possible)

glutamine

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10
Q

aa q-

A

acide aspartique et glutamique

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11
Q

aa neutre

A

histidine (heterocycle)

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12
Q

aa q+

A

arginine

lysine (HAL)

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13
Q

structure prot

A

Ie : l peptidique aa, angle, rupture l pepti
IIe : reguliere/repe (a-b) OU irre/irre (coudes / boucles)
IIIe : repliement chaine aa : l faibles et covalentes
IVe : prot multimerique

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14
Q

carac l pepti 2 aa

A

polaire
plane
rigide
amide particuliere

N term (d) a C term (COOH)

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15
Q

angle omega

A

CIS = 0 ou TRANS = 180 (+ stable)

torsion autour C=0 et NH

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16
Q

angle phi

A

rotation C NH

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17
Q

angle psy

A

angle C C=O

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18
Q

carac communes phi et psy

A
  • deter organisaiton spatiale chaine polypetidque

- fixee pour struc II donnee

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19
Q

qui peut rupturer l peptique

A

enz protease

agent chimique bromure de cyanogene

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20
Q

l pep aaa chymotripsine

A

apres leucine, methioinine, trypto, tyro, phenyl (arom)

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21
Q

l pep aa tripsine

A

lysine, arginine (q+)

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22
Q

seules chaines laterales chargees

A

pH = 7
arginine, lysine (basique)

acide aspartique, acide glutamique

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23
Q

position chaine laterales des aa de helice alpha et feuillet beta

A
  • vers ext

- au dessus et en dessous feuillet

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24
Q

II repetition Lh

A
  • O donnuer, N acceptuer

- entre pls brins

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25
carac feuillet
anti paral
26
motifs, domaines II
helice coude helice | immunoglobuline
27
def coudes vs boucles
- qq aa residus (eg coude beta = 4 residus aa stabilises pas 1LH) - 20 aa
28
aa frequent helice alpha
alanine
29
aa frequent feuillet beta
valine
30
aa frequent coudes
glycine, proline
31
L faibles III
- hydrogenes - ioniques - Van der Waals hydorphobes : mol apolaires : prot transmembranaire
32
III : l covalentes
pt disulfure | strcu I deter III
33
agent denaturant l faibles
SDS uree M chlorure de guanidium
34
=> perte struc III
perte act
35
def struc IV
asso pls sous unites via LH faibles ou ponts S2 INTER catenaires
36
Methionine peut former un pont disulfure avec cysteine
Non Mais residu de methio est coupee par bromure de cyanogene
37
L pepti peut être coupée par bromure de cyanogen et ?
Oui
38
Charge - | Quel aaa ds chromato
Acide = - | Donc attiree vers +
39
L ioniques intervient majori ds stabilite helices alpha ?
Non LH, N donneur et O accepteur
40
Phosphorisation des aaa alcools peut participer à la struc IV ou III des prot
Oui
41
Tryptophane props chaine laterale
Un des constituants des segments transmembranaires des prots
42
Aaa acec une CYS peut former points disulfure
Non ik faut plus que 1
43
Lysine contient 2 fonctions NH3+ ?
Oui une sur c alpha et une sur chaine lat
44
Histide caract
Chaine ionisable | Pka=6
45
Si on coupe avec trypsine prot avec arginine, on obt cb de peptides
2
46
chymotrypsine coupe | Asp-His-Glu-Leu-Val-Ser-Thr-Asn-Phe-Arg, a borne + et - quelles aa
1. trouver coupes a quel niveau apres Leucine et Phe (pas thr) 2. + asp donc possede histidne or histi faiblement basique 3. neutre : un aa phosp puisque serine et theronine
47
speci histidine
faiblement basique
48
chymotrypsine : entre le tryptophane et l'acide aminé le précédant.
faux apres
49
tryptophane : plutot quelle region interne/ext des prot
int car hydrophobe
50
qui possede fonciton guanidium
arginine
51
arginine sous forme protonee a ph=7
oui car basique
52
glutamine quelles fonctions
amide et amine
53
b aa apportes que par lalimentation
9
54
qui absorbe FORTEMENT ds UV et pq
tous cycles ( phye - tyrosine - TRYP) - electrons pi delocalises
55
quels aa peuvent ajouter un groupement phosphate
les aa phosphirable car OH
56
q charge apporte phosphiraltion
charge negative
57
ct formaiton pont disulfure
OXYDATION de foncitions thiols protes par 2 cysteine
58
aa ramifie
valine leucine isoleucine
59
acide glutamique pka et nombre de C
2 C puis COO- 4.1
60
pka histine
6 - neutre a 7 - positive a 5 (moyen de regulation des enzymes)
61
histine struc
heterocycle ( N et C) --> a un certain cract aromatique
62
diff lysine vs arginine
primaire 10.5 / guanidium 12.5 et 2 N en plus ds chainec=NH3+ avant dernier NH2
63
quel aa chaine lat = methyl
alanince`
64
quels aa chaine lat ramifiee
valine leucine isoleucine`
65
quel aa groupe indol
tryptophne
66
quel aa prensece d;un cycle
proline (R=3C)
67
quel aa est amide
glutamine (R=3C) et asparagine
68
quel aa 2 cycles
indol ---> trypto
69
pka acide glutamnique
4.1
70
pka acide asparti
3.9
71
pka histidine
7
72
pka lysine
10.5
73
pka arginine
12.5
74
a ph cb hisine chargee +
ph=5
75
quel aa polaire a un cycle
hisrin
76
quel aa polaire a un certain caract arom
histidine
77
aa avec R = 4C + fonction speci
lysine leucine isoleucine LILa Lille on mange des crepes)
78
aa avec R = 3C
valine metrhi prolien (cycle) VMP= vitesse moyenne de prout = maman
79
aa ac R=2C
threosiine glutamine <3 AH glutamique = TG (noah says tagueule car tres mal eleve donc punit teere ss eau_
80
aa avec R=1C
alanine serine tyrosine cysteine phenyanine asparagine <3 AH asparitique PS CATA = ps cafe de la catastiophe on rentre que avec cravate
81
chymotrysine apres proline ou phenyla
pheny
82
chymitryp apres tryptophane ou tyrosine
tyrosine

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