Enzymes Flashcards
(183 cards)
1
Q
Lien enzyme et constante de vitesse k de réaction
A
Augmente
2
Q
Def zymogene
A
Precurseur inactif d’une enzyme qui est activée par proteolyse amenagee
3
Q
Inhibiteur competitif lien affinite enzyme substrat
A
Ne diminue
4
Q
Lien etat R phosphfructokinase 1 et catalyse
A
Favorable
5
Q
Pheno phospho d’une enzyme
A
atp hydrolysee
6
Q
🦁un inhibieteur allos stabilise l’etat tendu T d’une enzyme allo
A
non
7
Q
Km diminuee par presence d’un hibiteur competitig
A
oui
8
Q
Vmax d’une enxume qd enzyme saturee en substrat ?
A
oui
9
Q
zymogene : pro inactive transfor en enzyme active par proteolyse
A
oui
10
Q
inhibiteur non competitig diminue vmax
A
vrai
11
Q
chymotripsynogene : precurseur d’une enzyme inetervenant ds les glucides alimentaires
A
non
12
Q
fonctin premiere des enzymes
A
transformation chimique
13
Q
🦁saccharose peut etre degreade par des enzymes de laet si oui : gkycolyse aerobie ou anaerobie
A
oui mais aerobie
14
Q
temps degradation du sacc : s ou ms
A
s
15
Q
sucres du saccharose
A
glucose fructose (zac has a GF)
16
Q
sacchrose + O2 –>
A
CO2+ H2O
17
Q
enz de degradation du saccharos
A
saccharase (en AEROBIE)
18
Q
degradation dusaccharsoe : pas enzymes : E produite
A
oui mais pas utlisable
19
Q
degradation du saccharose : orde de grandeur en temps ms ou s
A
seconde
20
Q
degradation du saccharose :: QUE production de H2O et CO2 ?
A
non aussi ATP
21
Q
q type de reaction catalysee par une enzyme : complexe irreversible ?
A
non simple unitaire et reversible en gal
22
Q
role de chymotripsine et trypsine
A
hydroluyse des peptides LIMENTAIRE
23
Q
kinases phsoph qui
A
residus d’aa avec OH
24
Q
role des ATPases
A
hydrolyse de l’ATP
25
myosine : q enzym : kinase - ou ATPases
ATPase
26
enzzyme agit ds reaction isolee
non tjs au sein d'une chaimne metaboli
27
q classe enzymes a besoin d'aTP
ligases --> foration d'une nouvelle l covalente is very energy demanduing
28
diff lyases et ligases
lyases : lit = 2 personnes don liaison pi
| ligases : ligament = line = nouvelle liaison covalente
29
def d'une enz lyases
treansfert d;un groupe sur une double liaison ou ou formation d'une doubel liaison par soustraction d'un griupe
30
lyases : formation d'une doubel liaison par additiond'un griupe
non par SOUSTRACTION
31
qd reactions catalysees sont irreversibles
enzymes cles de la regulation
32
pq ligases consomee ATP
condensation H2O
33
4 types de l formees grace a une ligases
C-C C-S C-O C-N (needs ATP)
34
aucune enzyme ne necessite ATP
faux ! ligases
35
2 types de specificte des enzymes
1. specificite du substrat (fonction de reconnaissance)
| 2. specificte du type de reaction (catalyse enzyatique)
36
trypsine et arginine : m substarts ?
oui : liaison peptidique d'une chaine polypepti
37
trypsine et chymotrypsine : m speciifte
non : ne coupent pas au m endroit
38
ou coupe trypsine : TTPLM ?
non trypsine : aa basiques arginine et lysine
39
ou coupe chymiotryosine
TTMLM (le man = top pour cancer treatment)
40
def site catalytique (***)
partie de a prot capable de reconnaitre et de transformer le substart
41
chymotrypsine ou trypsine a un seul subtrat
chymotrypsine (1 cancer patient at a time)
42
si enz a 2 substrat : cb de sites de liaison
2 diff
43
modele serrure et cle : changement de conformatin
non que pour adaptation induite
44
ct changement de confromation
interaction SPECIF de proche en oroche
45
🦁chgt de conformation : interaction faibles
non SPECI
46
act catalytique de nbses enzymes dpd d'autres mol
oui petites mol : cofacetures
47
2 eg de cofactueyrs
coenzyme
| metaux
48
coenz : petite mol inoganique ou organique
QUE organique
49
K'eq : ctse 'dequilibre liee a quelle grandeur
varation d'energue libre standrad --> Delta G' 0 = - RTln K'eq
50
lien varation d'energue libre standrad et sens de reaction
<0 : sens 1
51
K'eq indique vitesse et sens de la reaction
QUE sens de la reaction (grace a lien avec delata G'O)
52
lien delta G* et vitesse
delat G*(E activation ) ++ alors v ---
53
lien formule delta G* et constante de vitesse k
k=(kb.T/h) x e^(-delat G*/RT)
54
reaction chimique : passage TJS obli par un etat de transition
oui
55
def de Energie activation = delta G*
E a acquerir pour atteindre etat de transition qui permet ensuite de passer a P
56
le substrat a l'etat de transition max
non c'est l'intermediaire
57
catalyseurs retrouvees en m qte a la fin de la reaction
oui
58
catalyseurs influencent delata G*
oui diminue ΔG*
59
catalyseurs agit EXCLU sur vitesse
oui en diminuant ΔG*
60
catalyseurs agit sur K
non
61
facteur augmentation de v par les enzymes : considerable ?
oui
62
ct enzyme diminue ΔG*
modif temporaire de l de l (covalentes ou non ) du substrat avec E (succession d;etats intermediaires)
63
formule reaction enzymatique
S+E-->ES-->EP--> E+P
64
diminution de ΔG* que grace aux modifs de l covelnetes
non aussi autres l
65
enz a une succession d'etats intermedia
oui : S+E-->ES-->EP--> E+P
66
qui abaisse ΔG*
energie de liaison ΔG'B
67
qui est resp de la haute speci de l'enzyn
ces liasons
68
lien energie de liaison ΔG' B, et ΔG*cat et non cat
ΔG' B = ΔG*non cat - ΔG cat
69
mecanismes des enzymes permettant de diminuer E act en grnd ou petit nombre
PETIT nombre : covalente - A/B - rapporchement - electrostat
70
q meca de catalyse ssont tres frequent
AB et l covalente
71
4 mecanismes de catalyse
1. rapprocher
2. AB
3. l covelnte
4. Ions metallique (electrostat- compenser les charges pour mieux intergagir)
72
def catalyse AB
echange de protons entre le substart ou un intermediaire et des redisuds de l'enz
73
catayse AB quasi tjs la ?
oui
74
def cata covlante
site actif de enz modifiee temporaire car l covalente entre enz et substrat
75
pq l covalente temporaire entre S et E
car hydrolysee en fin de reaction
76
AB echange d'electrons
non protons
77
action proteases
hydrolyse l peptique car prot = enchainement aa
78
elastae = endopepsidase
oui
79
chymotryosine , tryspsine : endo ou exo pepsidase
endo
80
le serines proteases sont une super famille ?
oui
81
struc chymotripsine - nb de domaines - struc II
globulaire - feuillets beta anti// - 2 domaines
82
ct site actif de chymotripsine
2 domaines de fuillets beta anti // --> repliement prot --> residus aa qui favo l avec S et triade acat : serine 195 histidne 57 acide asprtique 102 -
83
def serine pepsidasd
endopepti ou serine est ds le site actif
84
2 steps catalyse par chymyo
1. liason E-S (rapprocher : LH - lier : covelnte)
| 2. Catalyse (a. acetyler (iner puis lib produit 1 - b. desacetyler (inter puis lib 2e produit)
85
2 types de l du substrat ds cata chymio
non speci (LH) puis speci (covalente : poche dydrophobe intergait abec aa hydrophones
86
ct l speci chymio et S
chymio : poche hydro (1 ser 2 glycine)--> interaction avec aa hydrophobes/aromatique de S
87
pq chymio coupe apres TTPLM
car Chymio a une poche hydro (serine - 2 glycine) donc intergati avec residus aa hydrophobes
88
specifi de enz de bcp ou qq residus reconnaisant le S
qq residus
89
ct l covalente chymio et S
OH de serine et C de prot --> formation du 1er intermediare (cata l cova)
90
intermadaires stables ?
non - ne sont pas stables
91
serine activee des le debut
non deprotantion de histidine (cata AB)
92
ct desacylation de S-E
H2O--> donne H+ a histidine --> serine reactivee - coupure l cova avec C de prot --> lib de C
93
catalyse par chymio : cb d'interm
2
94
pq trypsine coupepres residus aa basiques
car trypsine a des aa acides --> 2 glycines et 1 acide apsa => chaine lat deprotonee a ph=physio
95
etape acylation ou deascylation : capture d'un proton
acylation car histine lib proton aui est capte par serine
96
2 intermedaires de cata chymio : l covalentes
oui
97
cata chymio : quels meca de cata
AB (capture de proton) et covalente
98
qd formation de acyl enzyme
apres lib de N-
99
deacylation : ou se fixe H2O
OH sur serine et un H sur histidine
100
cata chymio: creation de l covalente entre OH de la serine ds les 2 etapes
oui
101
qui critere majeur pour mesurer act catalityqe
vitesse
102
evaluer v de reaction : on mesure v d'appartion de P ou de disparitiomn de S ?
oui v= -(d(A)/dt)
103
si reaction est reversible qd est ce que P--> S
a l'equilibre
104
principale difficulte meusre v
vitesse change en fonciton de t car s et P changent
105
qd est ce qu on a Vo
etat staionnaire stable
106
lien graph Vo, (P) et t (***)
Vo= tnagente a la courbe (P)=f(t) a t=0
107
🦁ct varie Vo en fonction de (E) : hyperbole
non lineaire car protionnel
108
aa charges ds le site actif de CHQAUE enz
oui
109
modif de etat de ionisatoon des risuds charges selon en fonciotn du ph ?
oui
110
temp de denaturation speci a chaque enxym
oui car dpd de structure car struc = LH
111
pq enz depend de temperaturu
temepra ++ -> desutrction Lh --> perte de struc de la prot --> perte de fonction
112
🦁Vo en fonciton du Ph : qd (vo)/2 max qd
qd ph=pka
113
🦁aa de la pepsine
acides (car presente ds estomac acide ducoup pka= faible)
114
🦁acetylcholine esterase aa
vo/2 max = 6 = pka de histidine
115
chymo trypsine aa
serine et histide et lysine
116
triade cata de chymio
serine hustine acide ASPART
117
equation de michaelis menten (***)
Vo= ( Vmax x S) / (Km + S)
118
Michaelis : Vo= ( Vmax x S) / (Km x S)
non Vo= ( Vmax x S) / (Km + S)
119
🦁froem de la courbe de reaction eznmyatique
hyoerbole
120
🦁qd reaction enz est saturee
tous les sites actifs sont occupes
121
ARNr5s synthetise ds le noyau
oui
122
🦁valeurs courantes de Km
entre 10-1 et 10-7 M
123
Km=
vo = vmax/2
124
🦁qui definit efficacited'une enz
cste catalytique kcat = vmax/Et (concentration totale enzyme) (en s-1)
125
effciate et affinite m chose
non Km vs k cat
126
🦁demi saturation = demi act enzy max
oui ==> Km
127
saturation = act enz max
oui
128
🦁qui decrit perfection cine d;une enz
kcat/km
129
lineware and burk : pente
Km/Vmax
130
lineware and burk axe des absoicee intersection
-1/Km
131
lineware and burk : exe des ordonnees
1/vmax
132
lineware and burk axe des absoicee intersection : 1/Km
non -1/Km
133
def controle par protelolyse amenagee
clivage de sites particuleiers
134
5 types de controle des enz
1. concentration et localisarin 2. eb=nvi ( 3. proteolyse amenagee 4. modif covalente reversible (phoshp-formation ponts S_S 4. regulation allosteriques
135
controle par modif covalente revers
phosp et formation de pont S_S
136
nat des inhibitueyrs tres diverses
oui
137
inhibi irre
se lie a enz la bloque puis destruc du cx (enz ne recuerera pas son act
138
inhibiteur rev
l faibles en tre E et ingi
139
type de liaisons entre E et inhi rever
faibles
140
inhi non compe v max modifee ***
diminuee donc 1/vmax augmentee
141
inhibiteurs exogenes et physio ?
oui
142
***evo de vmax et Km pour inhi compe
vmax = mais Km +++
143
inhi competitif : Km +++ ou ---
+++
144
cb de types de struc possible spour inhibi competi et lesquelles actifs
E-S
E libre
E I no catalysis
145
cb de types de struc possible spour inhibi noncompeti et lesquelles actifs
E_S
E I
E S I
E libre
146
inhi competitf : E S I possinle
non
147
q enz int proteolyse amenagee
cogauotaion du sg et digestiqbes
148
zymogene : precurseur actif dune enz activee par proteolyse amenagee ? ****
non inactif`
149
chymotripsine hydrolyse des prot
oui car coupe des aa
150
qui est zymogene inactif de chymio
chymio gene
151
ct chymiogene active
coupure par la rtypsine (who is only in tube diges and not in pacnreas) => chymoty pi qui peut s'autacliver et donner les 3 fragments A B C de la chymotrypsine alpha
152
phosphorulation en repomse a un signal EC ?
oui le plus souvent
153
phospho ne change pas la charge
si ajoute une charge -
154
certaines enz sont actives sous la forme edpsho
oui
155
phosp sur nimporte quel prot
non doit y avoir serine trhoenine tyrosine
156
why allostr better
reponse rapide et fine aux variations de condi IC
157
why do we love modulateur
fixation du modulateur sur site regulateur --> chgt conformation de la prot --> fciliation de fixation de S sur le site catalytique
158
allo: m site pour S et modul
non site cataly et site regulateur
159
allo: conditions strucraes
pls sous unites
160
modulateur tjs positif
ou negatif
161
qd ds chan emeta prot allo
au debut ou etaoe cle
162
synoyne de modulaetuer negatif
inhibituer --> retrocontrole negatif = feedback
163
hb est une enz allo
pas enz mais juste prot allo
164
pq hb pas enz
fixe O2 mais ne transforme pas son 'substrta;
165
2 etats extr
T et R
166
phosphofructokinase 1 enz allo
oui
167
phosphofructokinase 1 etat R favo a cata
yes
168
phosphofructokinase 1 etat R ou T dpd de quoi
rapports de concentration de substrat, ATP, ADP, fructose 2,6 biphos
169
phosphofructokinase 1 : ATP inhibiteur et subtrat
oui mais surtout inhi
170
subtrat peut e modulaeur
oui atp phosphofructokinase 1
171
role modulateur +
chgt de confro => enz + active
172
role modulaeur -
chgt de confr --> enz - active
173
allo suit la cine class
non pas michealis
174
courbe d'une prot allo etat R et T
sigmoide gal -
T : sigmoide
R : hyperbole
175
si on ajoute des activateurs ct varie courbe pour prot allo
+++ hyperbo
| - -- sigmoide
176
modulateur est cooperatif
oui
177
enzyme permet de diminuer v de reaction
non acceler
178
catalyse de la chymotrypsine :: LH - donneur est le N ou le O et pq
entre NH2 et C=O donc N donneur
179
lors de la catalyse, transfert de proton de histidne vers le substr
yes
180
courbe ds michaleis menten : hyperbole ou sigmoide
hyperbole
181
un inhibituer peut baisser Km
non inhibitueurs ne peuvent que augmenter Km car cela diminue affinite
182
ADP stabilise etat R de la phosphofructokinase 1
yes
183
courbe enzyme allo
sigmoide
