Altfragen Enzymregulation Flashcards
(21 cards)
Nennen Sie 3 Möglichkeiten der Enzymregulation!
- Synthese/Abbau eines Enzyms
- kovalente Modifikation
- Aktivierung von inaktiven Vorstufen (= Zymogene)
Beschreiben Sie die reversible Enzymhemmung!
Inhibitor bindet an Enzym und wird von diesem wieder dissoziiert und abgespalten
Beschreiben Sie die nicht-kompetitive Hemmung!
- Inhibitor und Substrat haben eigene Bindungsstellen
- > Inhibitor bindet entweder an freies Enzym oder an Enzym-Substrat-Komplex (reversibel)
- > E-S-I-Komplex reagiert nicht zum Produkt weiter
Nennen Sie 2 Inhibitoren, die in der Medizin eingesetzt werden!
- Antibiotika: hemmen Synthese der Zellwand von Bakterien
- Schmerzmittel: hemmen die Synthese von Prostaglandinen
Beschreiben Sie die irreversible Enzymhemmung!
Inhibitoren werden im aktiven Zentrum des Enzyms umgesetzt und bleiben dort gebunden (Dead-End-Komplex)
Beschreiben Sie die kompetitive Hemmung!
Substrat und Inhibitor konkurrieren um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms (reversibel)
Wo können Inhibitoren am Enzym binden?
- eigene Bindungsstellen am Enzym (nicht-kompetitive Hemmung)
- konkurrieren mit dem Substrat um die gemeinsame Bindungsstelle am aktiven Zentrum (kompetitive Hemmung)
Was ist E, S und ES?
E = Enzym S = Substrat ES = Enzym-Substrat-Komplex
Was bedeutet allosterisch bzw. allosterische Hemmung?
- allosterisch: Effektor bindet an einem anderen Ort als das Substrat, aber zeigt seine Wirkung am aktiven Zentrum
- allosterische Hemmung: Inhibitor bindet an allosterisches Zentrum und verändert Konformation des Enzyms so, dass kein ES-Komplex mehr zustande kommt
Warum katalysieren Enzyme?
damit Reaktionen überhaupt stattfinden können bzw. damit sie schneller ablaufen
Beispiel kovalente Hemmung: wie hemmt Acetylsalicylsäure die Prostaglandinsynthese?
Wirkung beruht auf einer irreversiblen Hemmung der Cyclooxygenase (dieses Enzym ist für die Bildung von Prostaglandinen zuständig)
-> keine Schmerzempfindung
Nennen Sie Beispiele für kovalente Modifikationen!
- Phosphorylierung/Dephosphorylierung
- Glykosylierung
- Methylierung der DNA
Was ist die Michaelis-Menten-Konstante?
Substratkonzentration, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms erreicht ist (Hälfte der Enzyme sind in ES-Komplex gebunden)
Wie wird die Aktivität der Enzyme angegeben?
= Maß für die Wirksamkeit eines Enzyms
Anzahl der Substrate, die in einer Minute von einem Enzym bei vollständiger Sättigung umgesetzt werden
- Einheit Unit (U): 1 µmol/min
- Einheit Katal (cat): 1 mol/s
Nenne 2 gängige enzymhemmende Medikamente!
- Aspirin (hemmt COX)
- Penicillin (hemmt Transpeptidase)
Was ist Vmax/Km?
- Vmax = maximale Reaktionsgeschwindigkeit
- Km = Michaelis-Menten-Konstante = Substratkonzentration, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms erreicht ist
Beschreibe die Wörter Allosterie/Kooperativität!
- Kooperativität: Enzym besteht aus mehreren aktiven Untereinheiten -> Bindung eines Effektors an einer Einheit hat positive/negative Auswirkung auf die anderen Einheiten
- Allosterie: Effektor bindet an einem anderen Ort als das Substrat, aber zeigt seine Wirkung am aktiven Zentrum
Welcher Hemmtyp liegt vor, wenn Substrat und Inhibitor an unterschiedlichen Stellen am Enzym binden?
allosterische Hemmung
Welcher Hemmtyp liegt vor, wenn Substrat und Inhibitor an derselben Stelle am Enzym binden?
kompetitive Hemmung/irreversible Hemmung
Was machen Enzyme allgemein?
- beschleunigen die Reaktion
- setzen die Aktivierungsenergie herab
- wird selbst nicht verbraucht
Was ist der Vorteil der Lineweaver-Burk-Darstellung?
- hilfreich zur Beschreibung der Enzymhemmung
- charakteristische Größen des Enzyms, Vmax und Km leichter vom Graphen ablesbar -> Graph ist eine Gerade
