Aminoácidos Flashcards
(9 cards)
¿Qué son los aminoácidos y cuál es su estructura?
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que se combinan para formar proteínas. Están formados por un carbono central (α) al que se unen:
Un grupo amino (–NH2)
Un grupo carboxilo (–COOH)
Un átomo de hidrógeno
Una cadena lateral R que varía entre aminoácidos.
¿Qué enantiómeros existen en los aminoácidos?
Excepto la glicina, todos los aminoácidos poseen un carbono quiral y existen en dos formas: L y D. En los organismos vivos, solo se utilizan los L-aminoácidos para sintetizar proteínas.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su cadena R?
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos): Cadenas laterales no polares, no interactúan bien con el agua. Ejemplos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Metionina, Glicina.
Aminoácidos polares sin carga: Cadenas laterales polares, no se ionizan a pH fisiológico pero pueden formar puentes de hidrógeno. Ejemplos: Serina, Treonina, Tirosina, Asparagina, Glutamina.
Aminoácidos con carga (ionizables): Tienen cadenas laterales que ganan o pierden protones dependiendo del pH.
Ácidos (carga negativa): Aspártico, Glutámico.
Básicos (carga positiva): Lisina, Arginina, Histidina.
¿Cómo se comportan los aminoácidos en función del pH?
Punto isoeléctrico (pI): Es el pH al que el aminoácido tiene carga neta cero.
A pH bajo (ácido): Los grupos funcionales están protonados (NH3+, COOH).
A pH fisiológico (~7.4): El aminoácido es un zwitterion (NH3+, COO−).
A pH alto (básico): Los grupos están desprotonados (NH2, COO−).
¿Qué tipos de interacciones ocurren entre aminoácidos?
Hidrofobicidad: Las cadenas laterales apolares tienden a agruparse entre sí y evitar el agua.
Fuerzas de Van der Waals: Interacciones débiles entre cadenas laterales cercanas.
Puentes de hidrógeno: Interacciones entre un donador de H y un aceptor. Ejemplo: Ser, Tyr, Glu, Asp.
Interacciones iónicas (puentes salinos): Ocurren entre grupos con cargas opuestas (ej. Lys+ y Glu−).
¿Cómo interactúan los aminoácidos con metales?
Algunas proteínas requieren iones metálicos como cofactores (Fe2+, Zn2+, Ca2+) para estabilizar estructuras, participar en catálisis y unirse a cadenas R de aminoácidos como His, Cys, Asp, Glu y Met.
¿Cuáles son las principales modificaciones covalentes de los aminoácidos?
Puentes disulfuro: Unen dos residuos de cisteína mediante oxidación, estabilizando proteínas.
Fosforilación: Adición de un grupo fosfato a residuos de Ser, Thr o Tyr, modificando la carga y conformación de la proteína.
Glucosilación: Adición de carbohidratos a residuos de Ser, Thr o Asn, aumentando la estabilidad, solubilidad y actividad de las proteínas.
¿Qué son los aminoácidos no proteicos?
Son derivados de aminoácidos estándar, pero no forman parte de las proteínas estructurales. Ejemplos:
GABA (ácido gamma-aminobutírico): Derivado de Glu, actúa como neurotransmisor inhibidor.
Dopamina: Derivada de tirosina, regula funciones neurológicas y cardiovasculares.
¿Qué es un enlace peptídico?
Es un enlace covalente tipo amida que une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua.
Características:
Tiene carácter parcial de doble enlace (plano y rígido).
Puede ser trans (más común) o cis.
Solo el grupo amino (N-terminal) y carboxilo (C-terminal) quedan ionizables.
