Enzimas Flashcards
(15 cards)
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los organismos, actuando como catalizadores biológicos.
¿Cómo se clasifica a las enzimas según la reacción que catalizan?
Las enzimas se clasifican con un código E.C. que tiene 4 números. Los primeros números indican la clase de la enzima, según el tipo de reacción que cataliza.
¿Cuáles son las 6 clases de enzimas según el código E.C.?
Oxidorreductasas: Reacciones REDOX (Ej. Lactato deshidrogenasa)
Transferasas: Transferencia de grupos químicos (Ej. Quinasas)
Hidrolasas: Rompen enlaces con agua (Ej. Peptidasas)
Liasas: Rompen enlaces sin agua (Ej. Descarboxilasas)
Isomerasas: Transforman en isómeros (Ej. Racemasas)
Ligasas: Forman enlaces usando ATP (Ej. Sintetasas)
¿Qué son los cofactores y coenzimas?
Cofactor: Ion metálico necesario para la actividad enzimática (Ej. Zn²⁺, Mg²⁺).
Coenzima: Molécula orgánica derivada de vitaminas (Ej. NAD+, FAD, biotina).
Apoenzima: Parte proteica inactiva de la enzima.
Holoenzima: Enzima activa, compuesta por apoenzima + cofactor/coenzima.
¿Cuál es la función de las enzimas en las reacciones químicas?
Las enzimas disminuyen la energía de activación (Ea) y aceleran las reacciones sin cambiar la ΔG ni el equilibrio químico.
¿Qué es el centro activo de una enzima?
El centro activo es el lugar donde se une el sustrato, y donde la enzima ejerce su acción catalítica.
Explica el modelo de “Llave-Cerradura” para la unión enzima-sustrato.
El modelo de llave-cerradura (Fischer) describe un encaje perfecto entre la enzima y el sustrato, pero no explica la formación del producto.
Explica el modelo de “Estado de Transición” para la unión enzima-sustrato.
El modelo de estado de transición (Pauling) destaca la complementariedad al estado de transición de la reacción, estabilizándolo, pero no al sustrato.
Explica el modelo de “Encaje Inducido” para la unión enzima-sustrato.
El modelo de encaje inducido (Koshland) propone un ajuste dinámico de la enzima al sustrato, explicando de forma más realista la eficiencia enzimática.
¿Qué interacciones se producen entre la enzima y el sustrato?
Las interacciones entre enzima y sustrato son principalmente no covalentes, como interacciones polares ↔ polares y apolares ↔ apolares (bolsa hidrofóbica).
¿Qué factores afectan la actividad enzimática?
Temperatura: Aumenta la velocidad hasta un óptimo (≈45°C); temperaturas más altas desnaturalizan la enzima.
pH: Afecta la ionización de residuos del centro activo (pKa de histidina ≈ 6).
¿Cómo funcionan los inhibidores enzimáticos reversibles?
Competitivos: Se unen al centro activo, aumentando el Km, pero no cambian el Vmax. Ejemplo: Etanol vs metanol.
No competitivos: Se unen en un sitio distinto al centro activo, disminuyendo el Vmax sin cambiar el Km.
Acompetitivos: Se unen solo al complejo enzima-sustrato, reduciendo tanto el Km como el Vmax.
¿Qué son los inhibidores irreversibles?
Son inhibidores que se unen de manera covalente o muy estable al centro catalítico de la enzima, inactivándola permanentemente.
¿Qué es la regulación enzimática alostérica?
Las enzimas alostéricas se regulan por la unión de efectores en sitios alostéricos, lo que puede activar o inhibir la actividad enzimática.
¿Qué son las modificaciones covalentes enzimáticas?
Las modificaciones covalentes, como la fosforilación, pueden activar o desactivar la enzima, y en algunos casos, ser irreversibles, lo que lleva a la inactivación permanente de la enzima.
