aminoacidos Flashcards
desturbos (12 cards)
como as proteínas são hidrolisadas
As proteínas são hidrolisadas por peptidases
Endopeptidases > enzimas que clivam ligações peptídicas internas. Estas enzimas quebram polipeptídios grandes emoligopeptídios menores.
Carboxipeptidases > enzimas que retiraram um aminoácido de cada vez do terminal –COOH
Aminopeptidases > enzimas que retiraram um aminoácido de cada vez do terminal–NH2
A digestão de proteínas no Estômago
Estômago
A digestão das proteínas começa no estômago.
O ambiente ácido (pH ~2) desnatura as proteínas, ou seja, desfaz sua estrutura tridimensional.
A enzima pepsina, ativada a partir do pepsinogênio (produzido pelas células principais do estômago), começa a quebrar as ligações peptídicas, formando peptídeos menores.
A digestão de proteínas no Intestino delgado Pâncreas
Intestino delgado (duodeno)
Quando o quimo (conteúdo do estômago) chega ao duodeno, ele estimula a liberação de dois hormônios:
Secretina (estimula o pâncreas a liberar bicarbonato, que neutraliza o pH)
Colecistocinina (CCK) (estimula a liberação de enzimas pancreáticas)
O pâncreas libera enzimas proteolíticas na forma inativa:
Tripsinogênio, quimotripsinogênio, procarboxipeptidases
Estas são ativadas no intestino:
A enteropeptidase (ou enterocinase) ativa o tripsinogênio em tripsina, que por sua vez ativa as outras enzimas.
Essas enzimas quebram os peptídeos em:
Oligopeptídeos
Aminoácidos livres
Dipeptídeos e tripeptídeos
Absorção de aminoácidos - enterócitos
Depois que as proteínas são quebradas no estômago e no intestino, elas viram aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos.
Os aminoácidos entram nas células do intestino com a ajuda de transportadores (portinhas especiais).
Muitos usam o sódio (Na⁺) para ajudar a puxar os aminoácidos para dentro da célula.
Os dipeptídeos e tripeptídeos também entram por outras portinhas e, dentro da célula, são quebrados em aminoácidos.
Depois de estarem dentro do enterócito, os aminoácidos passam para o outro lado da célula, chegando ao sangue.
Eles são levados até o fígado pela veia porta, e depois distribuídos para o corpo.
Função principal:
Usados para formar proteínas no corpo (músculos, enzimas, hormônios etc.).
Aminoácidos em excesso:
O corpo não armazena aminoácidos.
Eles são quebrados para produzir energia, glicose, gordura ou corpos cetônicos.
Desaminação:
Retira o grupo amina (NH₂).
Forma amônia, que é tóxica.
Ciclo da ureia:
A amônia é transformada em ureia no fígado e eliminada pela urina.
O que sobra (esqueleto de carbono) pode virar:
Glicose (aminoácido glicogênico)
Corpos cetônicos (aminoácido cetogênico)
Energia ou gordura
Destinos metabólicos dos grupos amino
os grupos aminos são transferido em α-cetoglutarato que depois vai ser formando em glutamato que perde seu grupo amino para formar NH4+. O NH4+ (amônio) vai para ciclo da ureia e depois para ser excretado na urina. OBS: tudo isso acontece na mitocôndria e essa reação é catalisada pela enzima glutamato desidrogenase.
Biossíntese de Aminoácidos
envolve a síntese dos esqueletos de carbonos para os αcetoácidos correspondentes, seguida pela adição do grupo amino via transaminação.
Fonte de Carbono - intermediários da glicólise, dociclo do ácido cítrico ou da via das pentoses-fosfato
Fonte de Nitrogênio - na forma de NH4+, éincorporado por meio do glutamato ou da glutamina.
metabolismo do nitrogênio
Aminoácidos, purinas e pirimidinas livres, formados durante a renovação metabólica de proteínas e ácidos nucleicos, são frequentemente reutilizados.
O ciclo do nitrogênio permite a manutenção de um conjunto de nitrogênio biologicamente disponível
Síntese de Glutamato
Bactérias e plantas, o glutamato é produzido a partir da glutamina em uma reação catalisada pela glutamato sintase
A glutamato-sintase não está presente em animais.
O glutamato também pode ser formado pela reação entre a-cetoglutarato e NH4+
, reação é catalisada pela L-glutamato-desidrogenase (matriz mitocondrial), uma enzima presente em todos os organismos.
Síntese de Glutamina
A glutamina-sintetase (encontrada em todos os organismos) catalisa a reação
entre glutamato e NH4
+, produzindo glutamina.
Glutamina-sintetase - regulação metabolismo do nitrogênio
Esqueletos de Carbono
Esqueletos de Carbono - Derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou da via das pentoses-fosfato.
Piruvato → forma:
Alanina (não essencial)
Oxaloacetato → forma:
Aspartato (não essencial)
Asparagina (não essencial)
α-Cetoglutarato → forma:
Glutamato (não essencial)
Glutamina (não essencial)
Prolina (não essencial)
Arginina (condicionalmente essencial)
3-fosfoglicerato (intermediário da glicólise) → forma:
Serina (não essencial)
Glicina (não essencial)
Cisteína (condicionalmente essencial, depende da metionina)
Derivados de aminoácidos com relevância biológica
Neurotransmissores
Creatina
Oxido Nitrico
