Aminoácidos, Proteínas E Enzimas Flashcards Preview

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Flashcards in Aminoácidos, Proteínas E Enzimas Deck (24):
1

Os aminoácidos possuem um grupo amino(NH2) e um grupo ácido carboxílico(COOH). Se diferenciam pelo radical ligado a eles

.

2

Existem dois tipo de aminoácidos. Quais são eles e qual diferença?

Aminoácidos essenciais(os que precisamos adquirir através da alimentação) e os aminoácidos naturais(aqueles que nosso corpo produz)

3

Quando os aminoácidos se juntam, formam peptídeos(proteínas). Como eles se mantém unidos?

Se mantém unidos através das ligações peptídicas

4

As ligações peptídicas ocorrem através da união do OH do grupo carboxila de um aminoácido e o H do grupo amino do outro aminoácido. Havendo formação de água. Pode se dizer então que é uma reação de que tipo?

Reação de síntese por desidratação(possui água nos produtos)

5

Oq são proteínas simples?

São aquelas formadas apenas por aminoácidos( como a queratina)

6

Oq são as proteínas conjugadas?

São formadas por aminoácidos e uma outra substância(igual a hemoglobina)

7

As proteínas podem se apresentar em 4 tipos de estruturas. Como é a estrutura primária?

Os aminoácidos são apresentados linearmente e ligados entre si por ligações peptídicas

8

As proteínas podem se apresentar na forma de estrutura secundária. Como é essa estrutura?

Normalmente en formato de hélice.Se mantém nesse formato através de pontes de hidrogênio que ocorrem entre aminoácido próximos

9

Como é a estrutura terciária de uma proteína?

Ocorre pela atração de radicas que estão em pontos distantes, causando dobramento (tipo um fio de telefone embolado)

10

Como seria a estrutura quaternária de proteínas?

É a união de várias estruturas terciárias, formando uma molécula proteica

11

Oq define uma proteína?(3)

Quais aminoácidos a compõem, q ordem os aminoácidos e o formato(disposição espacial)

12

Oq causa a desnaturação proteica?

Altas temperaturas, alteração do PH e altas concentrações de algumas substâncias.

13

Oq é a desnaturação proteica? Ela é reversível?

É a deformação espacial de proteínas. Faz com elas não desempenhem sua função.

Pode ser reversível em alguns casos(quebra de forças fracas)

14

as proteínas podem desempenhar algumas funções. Quais são elas? (8)

•Estrutural(membrana plasmática)

•Contração muscular(miosina e actina)

•coagulação sanguíneo(participa de algumas reações de coagulação)

•hormonal(alguns hormônios são proteínas)

•transporte de gases respiratórios(hemoglobina é proteína)

•enzimática

•defesa(anticorpos são proteínas)

•impermeabilização de superfícies(queratina)

15

Qual a função das enzimas?

Catalizar reações metabólicas

16

Como as enzimas atuam?

A enzima diminui a energia de ativação de reações, diminuindo o tempo de reação. Se ligam a um substrato(um reagente) com alta especificidade

17

Oq são isoenzimas?

São enzimas que atuam sobre uma mesma reação e um mesmo substrato, variando as condições de funcionamento(Ph,etc)

18

As enzimas atuam in vivo e in vitro. Oq significa isso?

Significa que atuam que atuam dentro e fora do corpo

19

As enzimas são produzidas dentro das células, mas podem atuar fora meio intracelular. Como se chama a enzima que faz isso?

Exoenzima

20

Algumas enzimas precisam que algumas substâncias se liguem a elas para que possam atuar como catalizadores. Qual o nome dado a essas substâncias?

Coenzimas ou cofatores

21

As enzimas são consumidas quando catalizam uma reação?

Não, elas podem atuar várias vezes

22

Quando uma enzima é submetida a altas temperaturas ocorre desnaturação proteica(deformação do sítio ativo). Oq acontece se a temperatura for muito baixa?

Diminui velocidade reação, podendo inativar ou paralisar as atividades

23

Quanto maior a concentração de substrato, maior a velocidade da reação. Tem um momento no qual a velocidade fica máxima e não aumenta mais. Pq?

Pq todas as enzimas estão “ocupadas” e não há mais catalização extra,apesar de ter substrato a mais

24

Oq é a inibição enzimática por competição?

O inibidor tem formato igual ao do substrato e,se sua concentração for maior que a do substrato, tende a se ligar na enzima. Assim, não há catalização da reação.

Obs:Usado na medicina em remédios: penicilina(inibe uma enzima responsável pela formação da parede celular e o micro-organismo morre)