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MED-1200 - SF1 - Examen 2 > BIO 1 - Enzymes > Flashcards

BIO 1 - Enzymes Flashcards

1
Q

BIO-01.01

Qu’est-ce qu’une protéine?

A
  • Polymère formé d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques
  • Possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et parfois quaternaire
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Q

BIO-01.02

Expliquer le niveau primaire d’une protéine

A

L’ordre dans lequel les acides aminés sont liés entre eux

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Q

Expliquer le niveau secondaire d’une protéine

A

Organisation dans l’espace des acides aminés près les uns des autres

Ex : Hélices alpha, feuillets plissés bêta, arrangements sans régularité

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4
Q

Expliquer le niveau tertiaire d’une protéine

A
  • Le repliement complet d’une protéine dans l’espace
  • Confère sa forme unique à la protéine

Des acides aminés éloignés dans la forme primaire peuvent se regrouper

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Q

Expliquer le niveau quaternaire d’une protéine

A

Association de plusieurs chaînes polypeptidiques afin de former une protéine fonctionnelle

Les protéines monomériques ne peuvent pas avoir de structure quaternaire

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6
Q

BIO 02.01

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A
  • Catalyseur
  • Protéine douée d’un pouvoir catalytique
  • Biocatalyseur protéique agissant sur les réactions chimiques des systèmes biologiques
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7
Q

BIO-02.02

Quel est le rôle d’une enzyme?

A
  • Catalyser une réaction
  • Accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit.
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8
Q

BIO-02.02

Expliquer le mécanisme d’action d’un biocatalyseur

A
  • Chaînes latérales des acides aminés forment des liaisons avec les substrats
  • Ces liaisons facilitent orientation des molécules des différents substrats
  • Participe à la formation de complexes intermédiaires nouveaux
  • Imposent des tensions, pressions et échanges électroniques aux molécules de substrats
  • Favorise la transformation des substrats en produits en abaissant l’énergie d’activation de la réaction catabolisée
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9
Q

BIO-02.02

Vrai ou Faux : Une enzyme peut catalyser plusieurs types de réaction?

A

Faux. Une enzyme est spécifique et ne catalyse qu’un type de réaction.

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10
Q

BIO-02.03

Qu’est-ce qu’une enzyme simple?

A
  • Constitué seulement par des acides aminés
  • Site catalytique : Ne contient que les chaînes latérales des acides aminés appropriés pour accomplir la catalyse
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11
Q

BIO-02.03

Qu’est-ce qu’une holoenzyme?

A

Nécessite la présence d’un cofacteur(s) pour accomplir la catalyse

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12
Q

BIO-02.03

Comment appelle-t-on une holoenzyme inactive?

Elle est inactive car son cofacteur est absent!

A

Apoenzyme

C’est la partie protéique de l’holoenzyme.

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13
Q

BIO-02.03

Qu’est-ce qu’une apoenzyme?

A
  • Holoenzyme inactivée
  • Partie protéique d’une holoenzyme
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14
Q

BIO-02.04

Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction initiale et la Vmax?

La concentration en enzyme est constante.

A
  • Diminution du substrat = Diminution de la vitesse de réaction initiale (voir ci-bas.)
  • Augmentation du substrat = Augmentation de la vitesse de réaction initiale (jusqu’à l’atteinte de la Vmax)
  • Pas de variation de la Vmax, qui est dépendante du nombre d’enzymes.

En raison d’un manque de substrat et, si la réaction est réversible, d’une trop grande quantité de produit formé.

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15
Q

BIO-02.05

Que signifie la Vmax?

A

Vitesse initiale mesurée quand toutes les enzymes sont saturés par le substrat.

Elle est toujours sujette aux conditions du milieu réactionnel.

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16
Q

BIO-02.06

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse de réaction initiale et la Vmax?

La concentration en subtrat est saturante.

A
  • Augmentation de la concentration d’enzymes = Augmentation de la vitesse de réaction initiale et la Vmax.

La vitesse maximale est directement proportionnelle à la concentration en enzyme dans un milieu saturé en substrat.

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17
Q

BIO-02.07

Quels sont les effets d’une diminution de pH sur les enzymes?

A

L’activité enzymatique est diminuée.

Dénaturation de la protéine

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18
Q

BIO-02.07

Quels sont les effets d’une augmentation de pH sur les enzymes?

A

L’activité enzymatique est diminuée.

Dénaturation de la protéine

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19
Q

BIO-02.07

Quels sont les effets d’une augmentation de la température sur les enzymes?

De manière générale

A

L’activité enzymatique est diminuée.

Dénaturation de la protéine.

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20
Q

BIO-02.07

Quels sont les effets d’une diminution de la température sur les enzymes?

De manière générale

A

L’activité enzymatique est diminuée.

Augmentation de la ridigité de la protéine.

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21
Q

BIO-03

Quels sont les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules?

A
  • Modifier la quantité d’enzymes (induction, répression)
  • Modifier l’activité des enzymes (modification covalente, allostérie)
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22
Q

BIO-03.01

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée?

A
  • Induction
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23
Q

BIO-03.01

Comment nomme-t-on le mécanisme qui diminue la synthèse de molécules d’une enzyme donnée?

A
  • Répression
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24
Q

BIO-03.02

Est-ce que la synthèse de tous les types d’enzymes est sujette à l’induction?

A

Non. Certaines enzymes ont une synthèse constante.

Ce sont les enzymes constitutives.

Une enzyme peut être constitutive dans un tissu, mais variable dans un autre.
L’activité d’une enzyme constitutive n’est dépendante que de la présence de substrat ou non.

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25
Q

BIO-03.02

Est-ce que la synthèse de tous les types d’enzymes est sujette à la répression?

A

Non. Certaines enzymes ont une synthèse constante.

Ce sont les enzymes constitutives.

Une enzyme peut être constitutive dans un tissu, mais variable dans un autre.
L’activité d’une enzyme constitutive n’est dépendante que de la présence de substrat ou non.

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26
Q

BIO-03.02

Comment appelle-t-on les enzymes dont la synthèse est constante dans un tissu?

A

Enzymes constitutives

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27
Q

BIO-03.03

Quels sont les mécanismes contrôlant l’efficacité catalytique des enzymes?

A
  • Allostérie
  • Modification covalente
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28
Q

BIO-03.02

Expliquez l’allostérie.

A
  • Les enzymes allostériques sont contrôlées par des molécules modulatrices effectrices se liant de façon réversible
  • Modification (positive ou négative) de l’efficacité enzymatique

Les enzymes allostériques ont un site(s) régulateur(s) spécifique(s)

La structure de ces enzymes subit une modification lors de leur association avec la molécule effectrice (positive ou négative).

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29
Q

BIO-03.03

Expliquez la modification covalente.

A
  • Modification d’une chaîne latérale par l’addition d’une liaison covalente
  • Changement des liaisons = Changement des interactions responsables des structures secondaire et tertiaire
  • Changement de structure = Changement a/n de la fonction/activité protéique

Liaisons ajoutées/retirées par des enzymes. Mécanisme de tout ou rien.

30
Q

BIO-03.04

Est-ce que toutes les enzymes sont sujettes à l’allostérie?

A

Non

La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.

31
Q

BIO-03.04

Est-ce que toutes les enzymes sont sujettes à la modification covalente?

A

Non

La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.

32
Q

BIO-03.04

Où retrouve-t-on principalement les enzymes contrôlées par l’allostérie ou les modifications covalentes?

A

Au niveau des réactions clés des voies métaboliques

Réactions souvent irréversibles catabolysant des réactions limitantes

33
Q

BIO-03.05

Quels mécanismes de contrôle permettent une adaptation rapide aux besoins de l’organisme/de la cellule?
A. Induction
B. Répression
C. Allostérie
D. Modification covalente

A

C. Allostérie
D. Modification covalente

Donc les régulateurs de l’efficacité enzymatique.

34
Q

BIO-03.05

Quels mécanismes de contrôle permettent une adaptation à long terme?
A. Induction
B. Répression
C. Allostérie
D. Modification covalente

A

A. Induction
B. Répression

Donc les régulateurs de la synthèse enzymatique.

35
Q

BIO-04

Quels sont les deux principaux types d’inhibition de l’activité enzymatique engendrés par des agents externes?

A
  • Inhibition compétitive
  • Inhibition non compétitive
36
Q

BIO-04.01

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur la vitesse de réaction initiale et la Vmax?

A
  • Inhibiteur se fixe au même endroit (remplace le substrat) sur l’enzyme
  • Comme si l’enzyme a moins d’affinité pour son substrat
  • Diminution de la vitesse de réaction initiale
  • Pas de changement de la Vmax

L’enzyme n’est pas modifiée.

Pas de changement de la Vmax, mais une quantité plus grande de substrat est requise pour l’atteindre.

37
Q

BIO-04.02

Quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif sur la Vmax de réaction?

A
  • Inhibiteur élimine des enzymes = Diminution du nombre d’enzymes actives
  • Diminution de la Vmax
38
Q

BIO-04.01

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

A

Substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat et qui va prendre la place du substrat de manière réversible

L’enzyme n’est pas modifiée.

39
Q

BIO-04.02

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?

A
  • Molécule qui réagira de façon irréversible avec l’enzyme
  • Modification de la structure de l’enzyme ou Empêchement du substrat d’atteindre le site actif
40
Q

BIO-04.03

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?

A

Oui
Voir ci-bas

Peut s’attacher à l’enzyme et modifier sa structure tertiaire = Influencer indirectement la structure du site actif = Influencer l’activité de l’enzyme.

41
Q

BIO-05.01

Où est déversé le suc pancréatique?

A

Dans le duodénum (intestin).

42
Q

BIO-05.01

Que contient principalement le suc pancréatique?

A
  • Enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine
  • Bicarbonate de sodium et potassium

Le biocarbonate et le potassium neutraliseront l’acide de l’estomac.

43
Q

BIO-05.02

Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et leur fonction

Schéma 1-1

A
  • Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A & B : Hydrolyse des protéines
  • Lipase : Hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et 2-acylglycérol
  • Amylase : Hydrolyse de l’amidon et glycogène (liaisons alpha 1->4)
44
Q

BIO-05.03

Sous quelle forme trouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique?

Nom général regroupant toutes ces enzymes

A

Proenzymes

…-gène ou pro-…

45
Q

Quel est l’avantage de sécréter les enzymes du suc pancréatique sous forme de proenzymes?

A

Empêcher l’autodigestion du pancréas

par les protéines synthétisées

46
Q

BIO-05.04

Où sont activées les enzymes du suc pancréatique?

A

Intestin

47
Q

BIO-05.04

Comment sont activées les enzymes du suc pancréatique?

A
  • Trypsinogène → Trypsine (entéropeptidase)
  • La trypsine s’autoactive (catalyse sa propre activation)
  • La trypsine catalyse la transformation des autres proenzymes.

L’entéropeptidase provient du duodénum.

Le duodénum est le lieu de déversement du suc pancréatique.

48
Q

BIO-05.05

Comparez le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine, une enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac.

A
  • pH comparable au milieu où l’enzyme doit accomplir sa fonction
  • Enzymes des protéines (sauf élastase) : pH = 7,5-8,5
  • Élastase : pH = 10,0
  • Pepsine : 1,0-2,0

Protéines → pH intestin. Pepsine → pH estomac.

Enzymes des protéines = Trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase A & B + élastase

49
Q

BIO-05.06

Nommez les trois principales enzymes chargées de la digestion des glucides.

Schéma 1-2

A
  • Amylase
  • Saccharase
  • Lactase
50
Q

BIO-05.07

Où sont synthétisées les enzymes des glucides?

Amylase, saccharase, lactase

A

Cellules intestinales

51
Q

BIO-05.07

Où agissent les enzymes des glucides?

Amylase, saccharase, lactase

A

Dans la membrane cytoplasmique des cellules intestinales (membrane recouvrant les microvillosités)

52
Q

BIO-05.08

Quels sont les substrats et produits de la saccharase?

Activité saccharasique, isomaltasique et maltasique

A
  • Activité saccharasique : Saccharose, eau → Glucose, Fructose
  • Activité isomaltasique : Liaisons alpha (1→6) des dextrines (amidon), eau → Oligosaccharides courts, (maltose, maltotriose)
  • Activité maltasique : Eau, maltose, maltotriose, oligosaccharides courts → Glucose
53
Q

BIO-05.08

Quels sont les substrats et produits de la lactase?

A

Lactose, eau → Glucose, galactose

54
Q

BIO-06.01

Quelle est la définition du terme ‘‘sang’’?

A

Le liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les érythrocytes (globules rouges), les leucocytes (globules blancs) et les thrombocytes (plaquettes).

55
Q

BIO-06.01

Quelle est la définition du terme ‘‘plasma’’?

A

La portion du sang sans les cellules sanguines. Il contient, entre autres, les protéines (inactives) chargées de la coagulation (ex. fibrinogène).

56
Q

Quelle est la définition du terme ‘‘sérum’’ (sanguin)?

A
  • Fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines.
  • Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors du processus de coagulation.
57
Q

BIO-06.02

Pourquoi exprimons-nous les résultats en U/L (concentration enzymatique sanguine) lors des tests de laboratoire?

A
  • Le volume de référence est toujours le litre.
  • U = Unité enzymatique. Représente la quantité d’enzymes nécessaire pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps.

On utilise la capacité catalytique d’une enzyme pour détecter sa présence en plus ou moins grande quantité. Plus il y a d’enzymes, plus la quantité de substrat transformé en produit par unité de temps sera grande.

58
Q

BIO-06.03

Que signifie ‘‘valeurs de référence’’?

A
  • Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire.

  • Façon habituelle : Faire la mesure chez des individus normaux et d’établir les limites en incluant 95% de ces individus.
  • Peut aussi s’agir d’établir des limites au-delà ou en-deçà desquelles il y a un risque de maladie.
59
Q

BIO-06.05, Module enzyme p. 85

Pourquoi l’amylase et la lipase sont-elles si élevées dans le cas d’une pancréatite aiguë?

Exemple de Mme Rigolotte

A
  • Inflammation/nécrose = Cellules deviennent poreuses ou éclatent, déversant leur contenu dans le liquide interstitiel.
  • L’amylase et la lipase provenant du pancréas, on les retrouve donc en quantité plus élevée.

N.B Maintenant, on ne dose que la lipase (plus spécifique au pancréas).

On mesure les enzymes les plus spécifiques à certains organes
pour diagnostiquer une atteinte de ces organes.

60
Q

BIO-06.05, Module enzyme p. 85

Quelle est l’utilité de mesurer l’AST et l’ALT?

A
  • Diagnostic des affections hépatiques (hépatites virales ou alcooliques)
  • Conditions affectant le myocarde ainsi que les muscles squelettiques (dystrophie musculaire, trauma musculaire sévère)

N.B Maintenant, on ne dose l’AST que si l’ALT est normale

61
Q

BIO-06.05, Module enzyme p. 85

Quelle est l’utilité de mesurer la phosphatase alcaline (ALP)?

A
  • Atteinte osseuse/croissance osseuse
  • Atteinte hépatique (obstruction des voies biliaires/choléstase)
  • Différenciation entre ces 2 diagnostics réalisée à l’aide de la GGT

Les adolescents en poussée de croissance peuvent avoir 3-5x le niveau d’ALP d’un adulte.

62
Q

BIO-06.05

Quelle est l’utilité de mesurer la GGT?

A
  • Pour objectiver une obstruction du flot biliaire (choléstase)
  • Consommation chronique de quantités importantes d’alcool (marqueur d’induction enzymatique hépatique)
  • Déterminer si augmentation d’ALP est d’origine osseuse (GGT = normale) ou hépatique (GGT = élevée)
63
Q

Module enzyme - 2.5.4

Qu’est-ce qu’un complexe multienzymatique?

A

Groupes d’enzymes qui fonctionnent de concert dans une séquence de réactions métaboliques

Les enzymes sont regroupées de telle sorte que le produit d’une réaction est facilement accessible à la suivante qui, lorsqu’elle catalyse sa réaction, rend le produit facilement disponible à l’enzyme suivante et ainsi de suite.

64
Q

Module enzyme p. 74

Nommez 1 ressemblance et 1 différence entre l’activation des proenzymes et la modification covalente.

A
  • Ressemblance : Changement covalent médié par des enzymes dans les 2 cas.
  • Différence : L’activation de la proenzyme est irréversible alors que la modification covalente est réversible.
65
Q

Module enzyme p. 76

Quels sont les buts (raisons de prescription) d’une mesure de l’activité enzymatique (rapport de lab) dans un échantillon biologique?

A
  • Confirmer/Infirmer un diagnostic
  • Établir la sévérité de l’état pathologique
  • Suivre la progression de la maladie/thérapie
  • S’assurer de l’absence d’une pathologie non suspectée
66
Q

À quoi correspond le ‘‘seuil décisionnel’’?

A

À la valeur de référence (valeur à laquelle on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire)

Ce seuil nous permet d’atteindre un degré acceptable d’assurance que le sujet est malade ou sain.

67
Q

BIO-06.05, Module enzyme p. 85

Complétez le tableau ci-dessous (+++, ++, + ou Normal)

A
68
Q

BIO-06.05, Module enzyme p. 85

Quelle est l’utilité de mesurer la créatine kinase (CK)?

A
  • Marqueur de lésions musculo-squelettiques et myocardiques

La troponine est maintenant utilisée pour les atteintes myocardiques.

69
Q

BIO-06.05, Module enzyme p. 85

Quelle est l’utilité de mesurer l’amylase?

A
  • Diagnostic de pancréatite aiguë (maintenant on ne dose que la lipase, car plus spécifique)
  • Déterminer l’étiologie d’un épanchement de liquide pleural ou abdominal

Seuls le pancréas et les glandes salivaires contiennent des quantités importantes d’amylase

70
Q

BIO-06.05, Module enzyme p. 85

Quelle est l’utilité de mesurer la lipase?

A

Diagnostic de pancréatite aiguë

MED-1200 - SF1 - Examen 2 (16 decks)

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