Bio 2

Question 1

Mutación silenciosa:

Answer 1

cambio en la 3ra posición del codón que no genera cambio de aa

Question 2

Mutación con cambio de sentido (missense):

Answer 2

cambio de una base que genera la codificación de otro aa

Question 3

Mutación sin sentido (nonsence):

Answer 3

introduce un stop codon

Question 4

Mutación “frame shift”:

Answer 4

inserción o deleción que altera el marco de lectura

Question 5

Propiedades de los aminoacidos

Answer 5

Todos presentan un carbono quiral (alfa)

• NH3 amino
• COOH acido carboxílico
• H
• R (radical)

Naturaleza de R les provee:
Distinto tamaño: 57(gly)-aminoácido: C186(Trp)
Distinta carga
Distinta polaridad
Distinta reactividad

Question 6

Clasificación: No polar, alifático (7)

Answer 6

Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Metionina, Isoleucina y Prolina

• Cadenas laterales alifáticas (alcanos)
• A mayor grupo R, mayor hidrofobicidad
• Ubicados al interior de la proteína

Prolina: el aminoácido más rígido
Interacciones: Hidrofóbicas

Question 7

Clasificación: Aromático

Answer 7

Fenilalanina, Tirosina y Triptófano

Cadena lateral aromática
Ubicados al interior de la proteína
Phe: Hidrofóbico
Interacciones: Hidrofóbicas

Tyr, Trp: Naturaleza no polar con átomos polares
Interacciones: Puentes de hidrógeno
Por sus anillos conjugados presentan absorción en la región del UV
cercano

Question 8

Clasificación: Polar sin carga (5)

Answer 8

Serina, Treonina, Cistina, Asparagina, Glutamina
Cadena Lateral débilmente polar
Hidrofílicos

Interacciones: Puentes de Hidrógeno entre ellos y con el agua
Cisteína y Serina: Sitios de unión de iones metálicos
Cisteína: Puentes disulfuro

Question 9

Clasificación: Polar, con carga positiva

Answer 9

Lisina, Arginina, Histidina

Cadena lateral con grupos básicos, polares
Hidrofílico
Ubicados en la superficie de la proteína
Ligandos de iones metálicos
Histidina puede intercambiar protones a pH fisiológico
Interacciones: Puentes salinos, puentes de hidrógeno

Question 10

Clasificación: Polar, con carga negativa

Answer 10

Acido aspártico, Acido glutámico

Cadena lateral con grupos ácidos, polares
Hidrofílico
Ubicados en la superficie de la proteína
Roles catalíticos, sitio de unión de iones metálicos
Interacciones: Puentes salinos, puentes de hidrógeno

Question 11

Actividad óptica: C es un centro quiral

Answer 11

A excepción de Glicina, el C tiene 4 sustituyentes diferentes, por lo tanto
presenta actividad óptica rotatoria, desviando el plano de luz polarizada

Actividad óptica: C es un centro quiral

De acuerdo a ubicación de los sustituyentes:
2 enantiómeros, imágenes especulares

Question 12

Ion Zwitterion

Answer 12

carga 0

Question 13

Punto Isoeléctrico:

Answer 13

pH en el cual la carga neta es 0

Question 14

Plegamiento

Answer 14

Dependen de la afinidad al solvente y de las propiedades de las cadenas laterales.
nucleo hidrofobico

Question 15

Puentes disulfuro

Answer 15

Covalente
Entre cadenas laterales de cisteínas:
Reacción catalizada por enzimas específicas.
Restringe la flexibilidad de la proteína.

Question 16

Interacciones Iónicas o puentes salinos

Answer 16

No covalente
Atracción entre 2 cadenas laterales de carga opuesta.

Aminoácidos negativos: Asp, Glu
Aminoácidos positivos: Arg, Lys, His
Normalmente al exterior de la proteína.
Son dependientes del pH (pKa del residuo al
interior de la proteína puede variar al del
aminoácido libre).

Question 17

Puentes de Hidrógeno

Answer 17

No covalente
Entre átomos de las cadenas laterales, cadena principal y solvente.
Enlace entre un Hidrógeno unido a un átomo electronegativo y un par de electrones no compartido de otro átomo electronegativo.
N-O
Aminoácidos con carga: Asp, Glu, Arg, Lys, His
Aminoácidos polares: Ser, Thr, Cys, Asn, Gln (Tyr, Trp)
Son direccionales y son más fuertes si los
3 átomos participantes están en línea recta.
Al exterior e interior de la proteína.

Question 18

Interacciones hidrofóbicas

Answer 18

No covalente
Agrupaciones de cadenas laterales apolares sin orientación específica.
No ocurre por afinidad entre ellas, sino debido a que el agua está enlazada más fuertemente a través de una red de puentes de Hidrógeno.
Aminoácidos alifáticos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met
Aminoácidos aromáticos: Phe, trp, (Tyr)
Ocurren en el interior de la proteína.

Question 19

Fuerzas de van der Waals

Answer 19

Fuerzas dipolo-amino y dipolo, donde los dipolos pueden ser permanentes o inducidos.
Muy debiles

Question 20

propiedades de los amino ácidos daran

Answer 20

van a dar cuenta, al final, de distintos tipos de interacciones moleculares que definirán los niveles estructurales en las proteínas

Question 21

Funciones proteínas

Answer 21

Catalizadores
• Apoyo mecánico
• Protección inmunológica
• Generar movimiento
• Controlar crecimiento y diferenciación
• Regulación de expresión génica

Question 22

Jerarquía en la organización

Answer 22

Primaria Residuos Aminoacídicos
Secundaria:α-hélice, hoja B
Terciaria: Cadena polipeptídica
Cuaternaria: Ensamblaje de subunidades

Question 23

Estructura Primaria

Answer 23

La definimos como la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica.
Cada residuo está enlazado al siguiente por un enlace peptídico.

Question 24

Formación de enlace peptidico

Answer 24

Las reacciones de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de un segundo aminoácido resulta en la formación de un enlace C-N o enlace amida.

Remoción de una molécula de agua
Formación enlace Carbono - nitrógeno

Question 25

Péptido

Answer 25

x*y X tipos de aa Y aa que conforman Niveles superiores de estructura de proteína (secundara, terciaria, cuaternaria) se refiere a la forma tridimensional de plegamiento de las cadenas polipeptídicas.

Question 26

Cadena polipeptídica

Answer 26

Mayoría de polipéptido contiene entre 100 y 1000 residuos (promedio 355 residuos). Las proteínas contienen múltiples subunidades, las cuales pueden ser cadenas idénticas y no. Cada una de ellas recibe el nombre de subunidades

Question 27

Plegamiento:

Answer 27

Es un proceso físico en el cual una cadena polipeptídica se empaca estructuralmente generando un proteína biológicamente activa.

Question 28

Motivos estructurales:

Answer 28

Es una pequeña región de la estructura tridimensional o secuencia de aminoácidos de una proteína compartida con diferentes proteínas. Determina la función por lo que puedo comparar proteínas.

Question 29

Dominios

Answer 29

Propio de la proteína formar una unidad compacta y estable, en ausencia del resto de la cadena peptídica. Determina el plegamiento específico

Question 30

Estructura secundaria

Answer 30

α-hélice y hoja β | enrollamiento de ciertas partes de la cadena polipeptídica gracias a la formación de puentes de hidrogeno

Question 31

Estructura giro | Estructura súper secundaria

Answer 31

Giro β cambio brusco de la dirección de la cadena polipeptídica que permite aproximarse partes de la cadena polipeptídica • AA comunes encontrados en los giros β: –glicina: su pequeño tamaño. –prolina: su geometría Involucran 4 aminoácidos que se definen como de tipo I y tipo II. La estructura se estabilizan por enlace puentes hidrógeno.

Question 32

Estructura α-hélice

Answer 32

Estructura que gira hacia la derecha. Posee 3,6 residuos por vuelta y una distancia de 5,4Å. Enlace puente hidrógeno (que estabilizan la molécula) son intra-catenario R queda afuera de la molécula estabilizándola Polares cargados ejemplo: alfa queratina, colageno

Question 33

Estructura Beta

Answer 33

Se forma por extensión de la cadena polipeptídica. Encontramos dos formas de hoja β: paralela y antiparalela. Las hojas se extienden en el plano Una hoja β son unidades repetidas de dos residuos Una proteína puede contener desde 2 hasta 22 hojas β (promedio 6 hojas β). Cada hoja β puede contener hasta 15 residuos (promedio 6 residuos). Apolares no cargados ejemplo: fibroina de la seda

Question 34

Estructura terciaria

Answer 34

``` Motivo o plegamiento La disposición de todos los átomos de una cadena polipeptídica: Cadenas laterales Grupos prostéticos Regiones helicoidales y en hoja plegada ``` Globulares (solubles en agua) dominio son dos o mas de estas estables Fibrosas (insolubles en agua) Interacciones que estabilizan la estructura terciaria: • 1. Enlaces no covalentes – a. Puentes de H inter e intracatenarios – b. Interacciones hidrofóbicas – c. Atracciones electrostáticas • Atraccion ionica + con - – d. Complejos con iones metálicos – e. Ion-dipolo • 2. Enlaces covalentes: puentes disulfuro

Question 35

Estructura cuaternaria

Answer 35

La estructura cuaternaria es el resultado de la unión no covalente entre dos o mas cadenas polipeptídicas. •Proteínas oligoméricas son proteínas con multisubunidades que pueden ser iguales o diferentes. • Las subunidades se llaman protómero o monómeros.

Question 36

Proteínas alostericas

Answer 36

Un cambio en la estructura de una cadena causa cambio en la estructura de otra cadena. La Hemoglobina un ejemplo clásico de proteína alostérica

Question 37

Desnaturalización

Answer 37

-pérdida de la estructura, 2° a la 4°, pero NO la 1° -destruye la función fisiológica de la proteína. -La función puede ser restaurada si las condiciones correctas para la proteína se restauran. REVERSIBLE