bio 2.1 enzimes Flashcards
(20 cards)
Inhibición acompetitiva
El Inhibidor se une en un lugar
Distinto al sitio activo, sin embargo,
Para que el inhibidor se una a la enzima
Se debe haber antes formado el
Complejo E-S.
Tanto la km como la v max se ven
Afectados En la misma proporción
En la gráfica se evidencia como rectas
paralelas, de igual pendiente
Inhibición No competitiva:
se une a la e y a comlejo
afecta a la velocidad
km constante
se une en sitio doferente al sitio activo
Inhibición reversible competitiva:
se une a la enzima compiten con mas s se pued esuperar aumenta la km mantiene la velocidad moleculas similares
Inhibidores Reversibles:
unen por enlaces debiles
Inhibidores Irreversibles:
no producto
-Estos inhibidores reaccionan con un grupo químico de la enzima,
uniéndose fuertemente y en general modificándola covalentemente.
-Su acción no se describe por una constante de equilibrio Ki, sino por
una
constante de velocidad de inactivación, Kinac:
E + I
E-I
-A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidores
irreversibles depende del tiempo de acción del inhibidor.
-Los inhibidores irreversibles son por lo general altamente tóxicos.
v max
Velocidad inicial máxima que alcanza la enzima, cuando todos sus
sitios activos están ocupados por el sustrato. Depende de la concentración de
enzima.
km
concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de
la Vmáx.
Si la Vmáx es dos veces la vi, entonces Km=S
Curva de saturación de una enzima formula
vi= vmax(s)/km+(s)
Efecto del temperatura
Al aumentar la temperatura
ocurren dos efectos:
Aumenta la velocidad de
la reacción
La estabilidad de la
proteína disminuye, por
inactividad térmica
Cada enzima posee su propia temperatura óptima para actividad
La temp óptima está relacionada con las condiciones en la que
habita el organismo
Efecto del pH
Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad
El efecto del pH sobre la actividad de una enzima se debe a
modificaciones en el estado de ionización de los grupos R. Esto
afecta las propiedades del sitio activo y también provoca cambios en
la conformación estructural de la proteína.
Modelo de encaje inducido
Daniel Koshland
Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración
en su estructura por el hecho físico de la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos
experimentales conocidos hasta el momento.
hexoquinasa
Modelo llave-cerradura
Emil Fischer
Substrato y enzima se acoplan
de forma estereospecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática y especificidad de reaccion
Estereoespecificidad
1 enantiomero sirve
Especificidad de sustrato
1 enzima = 1 sustrato
Especificidad de reacción
Un mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas que lo modifican
de distinta forma
espe
reconocimiento y actividad
Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la enzima. • Las coenzimas colaboran en la reacción enzimática recibiendo transitoriamente algún grupo químico: H+ , OH, CH3
Cofactores
Algunas enzimas necesitan de cofactores inorgánicos, de coenzimas,
o de un grupo prostético para su actividad.
• Las coenzimas son moléculas orgánicas que no están unidas fuertemente a
la enzima y por lo tanto se requiere de su adición en el medio de ensayo
de la actividad enzimática.
• Grupos prostéticos moléculas orgánicas u organometálicas que están
fuertemente unidas a la enzima o proteína.
Características del Sitio Activo
•Contiene residuos de aminoácidos que participan en la unión del
sustrato y aminoácidos que participan en la catálisis
•Comprenden una parte relativamente pequeña del volumen total de la
proteína
•Es una entidad tridimensional, formada por grupos que vienen de
diferentes partes de la molécula
- Los sustratos se unen a la enzima por interacciones débiles
- Los sitios activos son hendiduras
sitio activo
Región de la proteína donde se une el sustrato y ocurre la catálisis, es decir la
transformación química del sustrato en producto
aa claves
Las enzimas
Muchas proteínas son enzimas
- Las enzimas son catalizadores biológicos
- Los catalizadores aumentan la velocidad
de las reacciones
Catalizan reacciones químicas necesarias para la
sobrevivencia celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan
lentos que las células no podrían existir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la célula , fuera
de ésta, y en el tubo de ensayo.
