BM14 Flashcards
(29 cards)
Quand la synthèse du polypeptide peut-elle commencer?
DÈS QUE LES 2 S.U. DU RIBOSOME SONT ASSEMBLÉES
Quelles sont les trois conditions pour que la synthèse du polypeptide peut commencer?
(1) LE BON AMINOACYL-ARNt ENTRE AU SITE A
<-> COMPLÉMENTARITÉ CODON-ANTICODON
À CE SITE.
(2) LA LIAISON PEPTIDIQUE EST FORMÉE ENTRE
- L’AMINOACYL-ARNt ENTRANT AU SITE A
ET
- L’ AMINOACYL-ARNt INITIATEUR AU SITE P
(3) TRANSLOCATION DU PEPTIDYL-ARNt DU SITE A
VERS LE SITE P.
⇔ PERMET L’AJOUT DE L’AMINOACYL-ARNt SUIVANT
AU SITE A.
NÉCESSITE DE MAINTENIR LE BON CADRE DE LECTURE.
UN AMINOACYL-ARNt ENTRANT NE PEUT PAS
SE LIER SEUL AU SITE A DU RIBOSOME, POURQUOI?
(1) EF-Tu-GTP
PERMET À L’AMINOACYL-ARNt ENTRANT
D’ÊTRE POSITIONNÉ AU SITE A EN LE GUIDANT
(2) LORSQUE LA COMPLÉMENTARITÉ
CODON - ANTICODON EST CORRECTE :
EF-Tu-GTP INTERAGIT AVEC
LE CENTRE DE LIAISON DES FACTEURS EF ,
SITUÉ DANS LA GRANDE S.U. DU RIBOSOME,
CETTE INTERACTION AVEC LE
CENTRE DE LIAISON EF PROVOQUE
L’HYDROLYSE DE LA GTP DE EF-Tu-GTP
= EF-Tu-GDP + pi SE DÉTACHE
DE L’AMINOACYL-ARNt.
Quel est le problème lorsque 2 NUCLÉOTIDES SUR 3 SONT APPARIÉS CORRECTEMENT?
LA DIFFÉRENCE D’ÉNERGIE
AVEC 3/3 nt CORRECTS EST INSUFFISANTE
POUR EMPÊCHER UN MÉSAPPARIEMENT
Quels sont les 3 mécanismes de correction (chacun produit à 1 étape différente)?
(1) 2 ADÉNINES ADJACENTES DE L’ARNr 16S
LOCALISÉES À LA BASE DU SITE A = DANS LA PETITE S.U.
(2) L’APPARIEMENT CORRECT CODON / ANTICODON
PERMET À EF-Tu-GTP D’INTERAGIR AVEC
LE CENTRE DE LIAISON EF ,
ET PROVOQUE L’HYDROLYSE DE LA GTP
DE EF-Tu-GTP.
(2) L’APPARIEMENT INCORRECT CODON / ANTICODON
= 1 DES 3 BASES DE L’ANTICODON EST
MÉSAPPARIÉE :
SUFFIT À PERTURBER LE POSITIONNEMENT
DE EF-Tu-GTP, QUI NE POURRA PLUS
INTÉRAGIR CORRECTEMENT
AVEC LE CENTRE DE LIAISON EF :
PAS D’HYDROLYSE DE SA GTP,
EF-Tu-GTP RESTE DONC ASSOCIÉ À SON
AMINOACYL-ARNt ET EST RELARGUÉ
(3) RELECTURE APRÈS LE RELARGAGE DE EF-Tu-GDP
L’ACCOMMODATION
= ROTATION DE L’ARNt POUR
PRÉSENTER SON EXTRÉMITÉ
3’ TERMINALE PORTEUSE DE L’A.A.
, AU SITE CATALYTIQUE DE LA RÉACTION
DE PEPTIDYL-TRANSFÉRASE
(SYNTHÈSE DE LA LIAISON
PEPTIDYL-ARNt)
L’ACCOMMODATION
EN CAS DE MÉSAPPARIEMENT,
L’AMINOACYL-ARNt EST RELÂCHÉ
PAR L’ACTION DE LA ROTATION.
= LIAISONS ARNt-ARNm TROP FAIBLES
De quoi est responsable l’ARN 23s?
DE LA CATALYSE
DE LA LIAISON PEPTIDIQUE GRÂCE À SON ACTIVITÉ
PEPTIDYL-TRANSFÉRASE
Que fait la protéine L27?
LA PROTÉINE L27 (GRANDE S.U.) DONT LES A.A. TERMINAUX ENTRENT DANS
LE SITE CATALYTIQUE, AMÉLIORE LA CINÉTIQUE DE LA RÉACTION DE 30 À 50%,
SANS ÊTRE INDISPENSABLE.
L27 ASSURERAIT LE CONTACT DE L’ARN 23S AVEC SON SUBSTRAT
= L’ EXTRÉMITÉ CARBOXY-TERMINALE DU PEPTIDYL-ARNt
ET
L’ EXTRÉMITÉ AMINO-TERMINALE DE L’ACIDE AMINOACYL-ARNt ENTRANT
Comment fonctionne l’ARN 23s
IL S’APPARIE AVEC LES EXTRÉMITÉS 3’-CCA DES 2 ARNts PRÉSENTS
AUX SITES A ET P, RESPECTIVEMENT
POSITIONNE LE a-NH2 DE L’AMINOACYL-ARNt ENTRANT (SITE A) POUR
FAVORISER SON ATTAQUE (1) DU COO- TERMINAL DU POLYPEPTIDE, QUI
EST ATTACHÉ À L’ARNt DU SITE P
EN FAIT, LE SUBSTRAT LUI-MÊME PEUT FORMER UNE LIAISON PEPTIDIQUE…
…MAIS LE RIBOSOME AUGMENTE X 10+7 LA VITESSE DE LA RÉACTION
DE PEPTIDYL-TRANSFÉRASE,
PAR RAPPORT À DES AMINOACYL-ARNts LIBRES EN SOLUTION.
Translocation
(1) TRANSFERT DU NOUVEAU PEPTIDYL-ARNt
DU SITE A AU SITE P :
ET
(2) L’ARNm DOIT ÊTRE DÉPLACÉ
DE 3 NUCLÉOTIDES
EN MÊME TEMPS.
ÉTATS « HYBRIDES » DES 2 ARNt
= LES EXTRÉMITÉS 3’ DES 2 ARNts SONT
DÉCALÉES / ANTICODONS
CONSÉQUENCE :
LIBÈRATION D’UNE PARTIE DU SITE A
= SITE DE LIAISON POUR EF-g-GTP
Que permet LA LIAISON DE EF-g-GTP AU SITE A?
D’INTERAGIR AVEC LE CENTRE DE
LIAISON EF, CE QUI PROVOQUE L’HYDROLYSE
DE SA GTP
EF-g-GDP CHANGE DE CONFORMATION,
CE QUI FORCE LA TRANSLOCATION
DU DERNIER ARNt (A VERS P)
Explique la 2eme étape de la translocation?
L’ARNm SE DÉCALE PASSIVEMENT
D’UN CODON (3 BASES),
CAR LA LIAISON CODON-ANTICODON
EST ENCORE PRÉSENTE.
EN CONSÉQUENCE, L’ARNt PRÉCÉDENT EST
DÉPLACÉ AU SITE E.
LE CHANGEMENT CONFORMATIONNEL
DU RIBOSOME, INDUIT PAR LA TRANSLOCATION
DES ARNt, FAVORISE LE RELARGAGE DE EF-g-GDP.
Qu’engendre L’AJOUT D’1 AMINOACYL-ARNt À LA CHAINE POLYPEPTIDIQUE
EN COURS DE SYNTHÈSE ?
1 ATP (SYNTHÈSE D’UN AMINOACYL-ARNt)
= ÉNERGIE DE SYNTHÈSE DE LA LIAISON PEPTIDIQUE
2 GTP (1) POSITIONNEMENT DE L’AMINOACYL-ARNt AU SITE A
PAR EF-Tu
(2) TRANSLOCATION DE L’AMINOACYL-ARNt DU SITE A VERS P
PAR EF-g
= PRÉCISION, FIDÉLITÉ ET ORDRE D’AJOUT DES A.A.
Par quoi est reconnue l’ARRIVÉE D’UN DES TROIS CODONS STOP AU SITE A?
DES FACTEURS PROTÉIQUES DE TERMINAISON, RFs
Que fait le facteur de terminaison RF?
LE FACTEUR DE TERMINAISON RF HYDROLYSE LA DERNIERE LIAISON
PEPTIDYL-ARNt,
CE QUI LIBÈRE LE POLYPEPTIDE DE L’ARNm
Existe-t-il des ARNt complémentaires pour les codons stop?
Non
Quelles sont les deux classes de facteurs de terminaison nécessaires?
CLASSE I : COUPENT LA LIAISON PEPTIDYL-ARNt AU SITE P.
BACTÉRIES RF1 SPÉCIFIQUE DE UAG.
RF2 SPÉCIFIQUE DE UGA.
UAA EST RECONNU PAR RF1 ET RF2.
EUCARYOTES eRF1 RECONNAÎT LES 3 CODONS STOP
CLASSE II : STIMULENT LE RELARGAGE DES FACTEURS DE CLASSE I
APRÈS LA LIBÉRATION DU POLYPEPTIDE,
EN HYDROLYSANT UNE GTP.
(FONCTION ANALOGUE À EF-g, IF2 ET EF-Tu).
RF3 (BACTÉRIES) ET eRF3 (EUCARYOTES : e).
Que faire RF1?
MIME UN ARNt :
IL FAVORISE LA RUPTURE DE LA
DERNIÈRE LIAISON PEPTIDYL-ARNt.
SUPERPOSITION DES STRUCTURES
D’1 ARNt
ET DE RF1
IL FAVORISE LA RUPTURE DE LA
DERNIÈRE LIAISON PEPTIDYL-ARNt.
Quelles sont les étapes de la terminaison?
(1) IDENTIFICATION DES CODONS STOP
DANS LA PETITE S.U.
(2) COUPURE DE LA LIAISON PEPTIDYL-ARNt
DANS LA GRANDE S.U.
Quel type d’interaction pour la reconnaissance des codons stop?
INTERACTION ARN-PROTÉINE
LE FACTEUR D’ÉCHANGE GDP/GTP, RF3-GDP
AVANT L’HYDROLYSE DE LA DERNIÈRE
LIAISON PEPTIDYL-ARNt (ESTER), LE FACTEUR
DE TERMINAISON DE CLASSE II,
RF3-GDP,
SE LIE AU FACTEUR DE CLASSE I. DISSOCIATION DE L’ARNm
ET DES 2 ARNt DÉSACYLÉS
Quel est le mécanisme de recyclage des ribosomes?
(1) LE FACTEUR DE RECYCLAGE DE RIBOSOME (RRF)
SE LIE AU SITE A EN MIMANT 1 ARNt
ET RECRUTE AINSI :
EF-g-GTPAU MÊME SITE A.
(2) EF-g-GTP VA DÉPLACER ET EXPULSER
LES 2 ARNts DES SITES P ET E
EN HYDROLYSANT SA GTP.
INDUIT UN CHANGEMENT CONFORMATIONNEL
DU RIBOSOME BEAUCOUP PLUS IMPORTANT
QU’À LA PHASE D’ÉLONGATION.
(3) RRF, EF-g-GDP ET L’ARNm
SONT RELÂCHÉS SÉQUENCIELLEMENT.
IF3 SE LIE À LA PETITE S.U. DU RIBOSOME :
IL DISSOCIE LES 2 S.U.
POURQUOI RÉGULER LA SYNTHÈSE D’UNE PROTÉINE
AU STADE DE SA TRADUCTION
TEMPS DE RÉPONSE + RAPIDE À UN STIMULUS :
- PAS D’ÉTAPE DE MATURATION (ÉPISSAGE)
- SYNTHÈSE ARNm PARFOIS LONGUE
LE CONTRÔLE DE TRADUCTION À LIEU DÈS L’INITIATION :
MOINS COÛTEUX, ET ÉVITE DE PRODUIRE DES PROTÉINES TRONQUÉES, AVEC
DES PROPRIÉTÉS POTENTIELLEMENT NON CONTRÔLABLES
COMMENT EMPÊCHER L’ARNr 16S DE SE LIER AU RBS?
UNE PROTÉINE DE LIAISON À L’ARN DOIT SE LIER SUFFISAMMENT PRÈS DE RBS = ENCOMBREMENT STÉRIQUE
DE LA PROTÉINE.
