Cap 5,6 Flashcards
prueba? (141 cards)
1
Q
Lo que diferencia un aminoácido de otro, le da diferentes propiedades y puede ser modificado por el hígado
A
El Grupo R
2
Q
Estructura de un aminoácido se basa en
A
NH2 y COOH
3
Q
Propiedades de los AA (Aminoácidos)
A
- se disocian en la sangre y en los fluidos intracelulares
4
Q
Cuando los AA son insolubles
A
Cuando el grupo R es cadena alifática
5
Q
Tipos de Aminoácidos
A
- AA ácidos: poseen grupo carboxilo en el grupo R
- AA básico: poseen NH2 en grupo R
- AA no polar
- AA polar
6
Q
AA no polar
A
- el grupo R de hidrocarburos no tiene cargas positivas o negativas
- mantienen la forma de la proteína por la mala interacción con el agua
- sus cadenas pueden ser alifáticas (no aromáticos)
7
Q
AA polar
A
- Interactúan fácilmente con el agua a traves de interacciones electroestáticas
- ej: serina, trenina y tirosina
8
Q
Proteína
A
Molécula que consiste en una o mas cadenas de polipeptidos
9
Q
Propiedad anfoterica
A
- Un aminoácido puede comportarse como base cuando el amino capta un protón y esto ocurre en un medio ácido
- Un aminoácido puedo comportarse como ácido cuando el COOH dona protón adquiriendo carga -, en medio básico
10
Q
Forma Zwitterion
A
El grupo -COOH pierde un protón y el grupo amino capta un protón
*Un zwitterion es una molécula con carga positiva y negativa
11
Q
pH y AA
A
- en un pH acido el NH2 capta protón y el amino tiene carga +, su pH es aproximadamente entre 2 y 10
- En un pH básico hay pocos iones H+
- si está estable no se disocia
12
Q
Sirve para saber el pH de los aminoácidos
A
punto isoeléctrico
13
Q
Cálculos de pH en AA
A
- Se calcula con el punto isoeléctrico y el Zwitterion (doble ión, -/+)
- Cada AA tiene su propio zwitterion
14
Q
AA anfóteros
A
Se ionizan en solución acuosa de manera que pueden funcionar como ácidos o bases
15
Q
Estereoquímica de los AA (estereoisómeros)
A
- Configuración L (levógiro): tiene grupo alfa amino a la izquierda (forma parte del metabolismo)
- Configuración D: grupo alfa amino a la derecha (forma parde de las bacterias)
16
Q
Nomenclatura de AA
A
Sirve para reportar la composición de los aminoácidos
* Aminoácidos esenciales (consumidos en la dieta)
17
Q
Proteínas de alta calidad
A
- Poseen aminoácidos esenciales
- Se encuentra en: Huevo, soya, carnes
18
Q
Proteínas de baja calidad
A
- No poseen aminoácidos esenciales
- Se encuentra en la gelatina (ej)
19
Q
Estereoisómeros
A
moléculas que difieren sólo en la disposición espacial de sus átomos
20
Q
Carbono asimétrico o quiral
A
carbono unido a 4 grupos diferentes
21
Q
Sirve para reportar la composición de aminoácidos
A
Nomenclatura de AA
22
Q
AA esencial
A
El cuerpo no lo genera, hay que consumirlo en la dieta
23
Q
AA esenciales para los niños
A
- Arginina
- Histidina
24
Q
AA esenciales para todos
A
- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Fenilalanina
- Treonina
- Triptófano
- Valina
25
Proteínas de alta calidad
Poseen AA esenciales
26
Proteínas no esenciales
No llevan AA esenciales o no los llevan todos (ej: Gelatina)
27
AA modificados
Son AA modificados en grupo R
* Ej: Fosfoserina --> grupo fosfato en posición 3 del grupo R
28
Enlace peptídico (-CONH)
- Sirve para formar polímeros grandes (macromoléculas)
- Elimina agua al formarse por lo que se forma mejor en su ausencia
- Brinda estabilidad y formación
- Son enlaces amida formados cuando el par de electrones no compartido del átomo de nitrógeno a de un aminoácido ataca al carbon carboxilo de otro en una sustitución de acilo nucleófilo
29
Estabilidad y formación del enlace peptídico
- En un entorno acuoso este no sera favorecido termodinámicamente, solo se hidrolizan en presencia de un catalizador
- La formación del enlace peptídico se acopla con la hidrolisis de compuestos de fosfato de alta energía (ATP) que activa los AA
30
Péptidos/oligopéptidos
Péptido: menos de 50 AA
Polipéptido: Cadenas muy largas
31
Terminale de lo AA
- Terminal N (amino)
- Terminal C (carboxilico)
32
¿Qué determina la secuencia de aminoácidos?
La configuración tridimensional de cada proteína
33
Funciones de las proteínas
- Catálisis
- Estructura
- Movimiento
- Regulación metabólica
- Transporte
- Defensa
- Almacenamiento
- Toxinas
- Respuesta al estrés
34
Catálisis
- Las proteínas catalíticas también conocida como enzimas, aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como la digestion, la captura de energía y la biosíntesis
- el 99% son proteínas
35
Proteínas estructurales
- Tienen propiedades especializadas, pero se basan en dar estructura
- ej: colágeno y elastina, tienen una resistencia mecánica significativa
36
Movimiento y proteínas
Las proteínas están involucradas en todos los movimientos celulares, ej: division celular, endocitosis, exocitosis, etc...
37
Defensa en proteínas
Una gran variedad de proteínas son protectoras, como la queratina en las células de la piel, protege el organismo contra las lesiones mecánicas y químicas
38
Hormonas y proteínas
la union de una hormona a un receptor con el fin de cambiar la función celular
- ej: insulina y glucagon, reguladores de sangre
39
Proteínas de transporte
- su función es mover proteínas, que las moléculas entren o salgan
- ej: Hemoglobina, retiene O2, saca CO2
40
Proteínas de almacenamiento
sirven como reservorio de nutrientes esenciales
41
Respuesta al estrés
la capacidad de sobrevivir al estrés abiótico es característica de las proteínas, este libera hormonas como: cortisol (hormona de estrés)
- ej: Citocromo P450, Choque térmico
42
Xenobiótico
Cualquier sustancia que no es un nutriente ni una macromolécula y el cuerpo debe eliminarla
*ej: fármacos, colorantes
* El hígado es la sala de limpieza del metabolismo
43
toxinas proteicas
utilizadas como mecanismo de defensa, ejemplo son las bacterias gramnegativas
44
Clasificación de proteínas en base a su composición química
- Simples: formadas solo por aminoácidos, también llamada apoproteína ej: albumina, ubiquitina
- Conjugada: también llamada compleja u holoproteína ya que se compone por una apoproteína y un grupo prostético, ej: hemoglobina, mioglobina, citocromos
45
grupo prostético
componente no proteico como: una azúcar, un lípido, un ácido nucleico
46
Clasificación de las proteínas en base a su forma
- Globulares: son moléculas esféricas compactas generalmente solubles en agua y poseen funciones dinámicas, como la hemoglobina y la mioglobina
* Los grupos R de lípidos se ubican en el centro y los grupos R de los aminoácidos se ubican en la parte externa
- Fibrosas: son moléculas alargadas en forma de bastones, menos abundantes, insolubles en agua y físicamente resistentes, ej: colágeno, elastina
47
AA con actividad biológica
- Actúan como neurotransmisores ej: glicina, glutamato, GABA, serotonina y melatonina
- Tiroxina: El deficit altera la función digestiva, estado de ánimo de los carbohidratos
48
Colágeno
-Es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas
- Encontradas en todos los animales
- Secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares
- Componente más abundante de la piel y huesos
- Cubre el 25% de la masa total de las proteínas de los mamíferos
49
Donde encontramos el colágeno
- Piel
- Ligamentos
- Huesos
- Cartílagos
- Vasos sanguíneos
- Tejidos conectivos
50
Tipos de colágenos más conocidos
* Tipo I: el más simple, encontrado en la dermis, huesos, tendones, la dentina y la córnea
* Tipo II: característico del tejido cartilaginoso y del humor vítreo del ojo
* Tipo III: se encuentra en las paredes de los vasos sanguíneos y glándulas
51
Queratina
- Proteína fibrosa que forma parte estructural de las células y de los integumentos de muchos organismos, especialmente de los animales vertebrados
- Representa la mayor parte del peso seco del pelo, uñas, lana, garras, pesuñas, cuernos y la parte sustancial de la capa externa de la piel.
52
Mioglobina
- Proteína globular, es la estructura más compleja
- Es utilizada para almacenar el oxígeno, ya que algunos tejidos necesitan reservas de oxígeno elevadas durante periodos de altas demandas energéticas
- Encontradas en contracción elevada en el músculo esquelético y cardiaco, proporciona a estos tejidos su color rojo característico
53
Hemoglobina
Proteína esférica utilizada para el transporte de O2 en todos los vertebrados y en algunos invertebrados
- elimina el CO2 de los tejidos
- Los eritrocitos contienen unos 300 millones de moléculas de hemoglobina
54
Tipos de hemoglobina
A1(97.5% adulto)---->2 alfa + 2 beta
A2(2% adulto)------> 2alfa+2delta
Gower I--------> 2epsilon+2zeta
Gower II---------> 2alfa+2epsilon
Fetal-------------> 2 alfa+ 2 gama
55
Sangre arterial, rojo vino
-Cuando lleva oxígeno a oxihemoglobina
56
Sangre venas
Cuando no lleva oxígeno a hemoglobina reducida
57
Carboxihemoglobina
lleva unido CO, si este se le une el 40% puede resultar fatal
* los glóbulos rojos tienen más afinidad con el CO que por el O2
58
niveles de organización estructural de las proteínas
- Estructura 1 (secuencia de AA)
- Estructura 2 (plegado de la cadena polipéptica, local)
- Estructura 3 (Nivel de plegado superior, global)
- Estructura 4 (Asociación de varias cadenas polipeptídicas)
59
Estructura 1 (secuencia de AA)
- Es la secuencia lineal de AA estabilizado por enlaces peptídicos, el orden de estos determina la manera en que la proteína seva a doblar y por tanto que función realizará. Si hay un error o mutación puede cambiar completamente la función o hacer que la proteína no funcione
60
Estructura 2
son arreglos especiales originados por el establecimiento de puentes de H entre los grupos que conforman los enlaces peptídicos de los AA cercanos
Se refiere a estructuras plegadas locamente que se forman dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del esqueleto (la cadena polipeptídica dejando a parte el grupo R)
- este puede ser alfa hélice o B laminar
61
Estructura 3
- Es el plegamiento 3D de toda cadena polipeptídica
- conjunto de estructuras secundarias plegadas una sobre otra
- incluye interacción entre AA dictada desde los genes
- la forma que toma favorece la movilización
- Posee una zona compacta (dominio) dentro de la misma proteína donde ocurren interacciones con el O2
62
por quien se dan los plegamientos
por los enlaces covalente
63
Estructura 4
- Consiste en varias estructuras 3rias juntas, unidas por enlace no covalente (estructuras nombradas por el alfabeto griego)
- El número de subunidades depende de la proteína
64
Proteínas Homotípicas
Son cadenas/ sub-unidades de polipéptidos idénticos o casi idénticos
65
Proteínas Heterotípicas
Son interacciones entre subunidades con estructura distinta
66
Proteínas intrínsecamente no estructuradas
- No tienen estructuras, son desordenadas
- proteínas que no tienen forma
67
desnaturalización de proteínas
La proteína se vuelve más lisa y pierde el plegamiento de 4 a 3 de 3 a 2, y de 2 a 1
68
Problema de la desnaturalización de proteínas
Dejan de funcionar y no cumplen sus funciones, perdiendo su propiedad
69
Agentes desnaturalizantes
- Es aquel que cambia la propiedad de la proteína
- se distinguen entre agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica)
70
Enzimas
- son catalizadores biológicos, típicos----> aceleran la velocidad de una reacción, sin consumirse en el proceso
- son estructuras reciclables (si quedan libres puede catalizar a otra)
- incrementan las velocidades de las reacciones en un orden de 10^6 o más
- algunas requieren cofactores o grupos prostéticos
- su actividad es regulable
- todas las enzimas son proteínas (el 99%) a excepción del grupo de moléculas ARN
71
Cofactores enzimáticos
- coenzimas-----> vitaminas, etc...
- si no están presentes la reacción no es óptima (reacciones químicas)
- 1/3 de las enzimas requieren cofactores
- Pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
- Muchas de estas se sintetizan a partir de vitaminas
72
Isoenzimas
enzimas que catalizan la misma reacción, pero presentan diferencias en 1 o más aminoácidos de su estructura primaria
73
Reacción catalizada por una enzima
* inicia con el sustrato (sustancia sobre la que actúa la enzima)
* pasa al centro activo (cuando el sustrato se une a una región concreta de la enzima)
* Forma los productos, haciendo que la enzima pueda comenzar un nuevo ciclo
74
centro activo o sitio activo de una enzima
- lugar de la estructura proteica donde se da la interacción con el sustrato
- Es una estructura dinámica y transitoria
75
formas en las que el sustrato se une al centro activo
* Modelo llave- cerradura
* Modelo del ajuste inducido
76
Modelo llave o cerradura
- Propuesto por Emil Fisher en 1884
- Plantea una interacción relativamente rígida entre los 2 componentes
- La enzima permanece sin transformaciones estructurales ni funcionales
- Supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son complementarios
77
Modelo del ajuste inducido
- Propuesto por D. Koschland en 1958
- Dice que la enzima sufre cambio al igual que el sustrato, el sustrato al final de la reacción vuelve a su forma original
78
Energía de activación
- Es una barrera energética por encima de la cual una molécula de un producto intermedio debe pasar para que se lleve a cabo una reacción
- Una reacción química tiene lugar cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad minima de Ea, también conocida como energía libre de activación
79
Estado de transición
Es un estado que posee mayor cantidad de E libre que los reactantes y que los productos
80
Función de los cofactores
- Alterar la estructura tridimensional de la enzima
- Intervenir como otro sustrato
81
Nomenclatura de las enzimas
- Poseen terminación "asa"
- clasificadas según el tipo de reacción
82
Clasificación de enzimas
- Clase 1: Oxidorreductasas
- Clase 2: Transferasas
- Clase 3: Hidrolasas
- Clase 4: Liasas
- Clase 5: Isomerasas
- Clase 6: Ligasas
83
Clase1 Oxidorreductasas
- Utilizadas en reacciones de oxido-reducción
- Ej: oxidasas, deshidrogenasas, reductasas, peroxidasas
- Normalmente se le ven coenzimas oxidadas/reducidas como: NAD+/NADH+H
84
Clase 2 Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto al hidrógeno) de un sustrato a otro
- Predomina la sustitución nucleofílica
- Ej: Transcarboxilasas, transmetilasas, transaminasas
85
Clase 3 hidrolasas
Catalizan las reacciones de hidrólisis (rupturas hidrolíticas)
- El agua rompe una molécula, separa moléculas
- Ej: Peptidasas, fosfatasas, esterasas
86
Clase 4 Liasas
- Formación de dobles enlaces por eliminación de un grupo qq o adición de grupos a dobles enlaces
- Predomina la adición o eliminación
- Ej: aldehído liasas, descarboxilasas, deshidratasas, desaminasas sintasas
87
Clase 5
- Catalizan la interconversión de isómeros: arreglos de átomos de una molécula
- Ej: fosfotriosa isomerasa, fosfoglucosa isomerasa, epimerasas, mutasas
88
Clase 6 ligasas
- Reacciones en las que se unen dos moléculas
- formación de enlaces qq, utilizando ATP u otros nucleótidos como fuente de energía
- Ej: polimerasas, sintetasas
89
Cinética enzimática
es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática
90
Importancia de la cinética enzimática
- Mide velocidades de la reacción
- Afinidad de las enzimas por sustratos e inhibidores
- Proporciona conocimientos sobre los mecanismos de acción
91
Utilidad práctica de la cinética enzimática
* Una mejor comprensión de las fuerzas que regulan las rutas metabólicas
* El diseño de tratamientos más adecuados para diversas alteraciones (patologías)
92
Cinética enzimática orden de la reacción
- Primer orden: concentración de sustrato igual a productos----> directamente proporcional
- Segundo orden: Depende de la concentración de 2 sustratos
-Orden cero: la adición de un reactante no altera la velocidad de la reacción
93
Factores Catalíticos
- Efectos de proximidad y tensión
- Efectos electrostáticos
- Catálisis acido básica
- Catálisis covalente
94
Efecto proximidad y tensión
- El sustrato debe de estar muy cerca de los grupos funcionales catalíticos dentro del sitio activo
95
Efectos electrostáticos
- La fuerza de las interacciones electrostáticas está inversamente relacionada con la interacción de las especies participantes, contribuye a la catálisis
- los efectos electrostáticos juegan un papel importante en la catálisis moderna al ofrecer una nueva forma de acelerar reacciones químicas mediante el uso de campos eléctricos.
96
Catálisis ácido-base
proceso mediante el cual una reacción química es acelerada por la participación de un ácido o una base. Los ácidos suelen donar protones (H+) y las bases aceptan protones, lo que altera la velocidad y dirección de la reacción.
97
Catálisis Covalente
la catálisis covalente implica la formación transitoria de enlaces covalentes entre enzimas y sustratos, lo cual facilita reacciones químicas al disminuir su energía de activación y aumentar su velocidad
98
Efecto de la T
- los aumentos de la temperatura aceleran las reacciones químicas
- Temperatura en la cual la actividad catalítica es maxima se llama temperatura óptima
99
Efecto del pH
- Según el pH del medio, los grupos R de las enzimas pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra
- pH opimo: pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica
- La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH
100
Como se regulan las enzimas
* Mantenimiento de un estado ordenado
* Conservación de energía
* Respuesta a las variaciones ambientales
101
El control de las de las vías bioquímicas se realiza por
- Control genético
- Modificación covalente
- Regulación alostérica
- Compartimentación
102
Control genético
- Inducción enzimática: permite que las células respondan eficientemente a los cambios en su entorno
- Represión enzimática
103
Modificación covalente
- La actividad enzimática puede subir o bajar por adición covalente de un grupo químico a la enzima
- Es transitoria y reversible
- Con mayor frecuencia: fosfatos, metilo y adenosina
- La adición o remoción de grupos qq funcionan como mecanismos de control
104
Activación de zimógenos
- Las enzimas son sintetizadas como moléculas inactivas llamadas zimógenos o proenzimes
- Para activarse estos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos
- Si estas enzimas se sintetizan directamente en forma activa destruirán la propia célula que las produce
105
Regulación alostérica
* Existen en 2 estados: T o tenso y L o laxo
* Tipos de reguladores alostéricos: Efectores o activadores alostéricos y Inhibidores alostéricos
* Ciertas sustancias se unen en sitios diferentes del sitio activo (sitio alostérico)
* Ej: ATP, NADH, citrato, etc..
106
Importancia de la Inhibición enzimática
- Regulan las vías metabólicas
- Numerosos tratamientos clínicos se basan en la inhibición enzimática
- Permite desarrollar técnicas bioquímicas
107
Clases de inhibidores
- Inhibición reversible: Competitivos, Acompetitivos, no competitivos
- Inhibición Irreversible: venenos enzimáticos
108
Inhibidores competitivos
- se enlazan de manera reversible a la enzima libre, para formar el complejo inhibidor enzimático (EI)
- El sustrato y el Inhibidor compiten por el mismo lugar en la enzima
- la actividad de la enzima baja, pero el efecto puede invertirse aumentando el sustrato
- Reducen la afinidad de la enzima por el sustrato
- Tienen una estructura semejante al sustrato
109
Inhibidor acompetitivo
- un tipo raro de inhibición no competitiva
- se unen al complejo enzima-sustrato
- la adición de más sustrato a la enzima, aumenta la velocidad
- se observa en las enzimas en las que se unen más de un sustrato
110
Inhibidores no competitivos
- se puede unir tanto a la enzima como al complejo enzima-sustrato
- se unen a un sitio diferente del lugar activo de las enzimas
- modificación de la conformación de la enzima (impide la formación de producto)
- No afecta la unión del sustrato
111
Inhibición irreversible
- El inhibidor se puede disociar de la enzima, porque se unen a través de enlaces no covalentes, ya que el inhibidor se une por enlace covalente
112
Péptido de vasoactivo
son moléculas que desempeñan un papel crucial en la regulación del tono vascular y la presión arterial (fuerza que ejerce la sangre contra las paredes de los vasos sanguíneos).
113
Factores fisiológicos de los péptidos vasoactivos
- Fuerza de contracción cardiaca
- Volumen sanguíneo
- Diámetro de vasos sanguíneos
114
Volumen de en sangre y el diámetro de los vasos
* Vol. Norm + Vaso Norm = presión normalmente alta
* Vol. Alto + Vaso Norm = presión más alta de lo normal
* Vol. Norm + Vaso Estrecho = Presión más alta de lo normal
115
Péptidos importantes biológicamente seleccionados
- Glutatión
- Vasopresina
- Oxitocina
- Factor natriurético auricular
116
Vasopresina
- Producido en el hipotálamo, se almacena y libera desde la neurohipófisis
- Entre sus funciones están:
* equilibrio de líquidos
* equilibrio de apetito, temperatura y sueño
- Está responde cuando hay una presión arterial baja o una alta concentración de Na+ en sangre, aumentando el volumen de la sangre
117
Oxitocina
- Es una hormona y neurotransmisor que juega un papel crucial en varios procesos fisiológicos y emocionales en el cuerpo humano. Es producida principalmente por el hipotálamo
y liberada por la glándula pituitaria posterior (neurohipófisis)
- Entre sus funciones:
* estimula la expulsion de leche durante la lactancia
* contracción del cuello uterino durante el parto
* modulador de ciertos comportamientos como
empatía y confianza
* tiene una actividad antidiurética leve como
vasopresina
118
Angiotensina ll
- Producida en pulmones, riñones
- Actúa como vasoconstrictor y regulador de presión arterial y el equilibrio de líquidos
- Promueve la liberación de vasopresina
119
Bradicina
encontrada en el plasma y otros tejidos, se forma a partir del cininógeno, por acción de la calicreína, una enzima presente en sangre y tejidos. Su concentración aumenta en situaciones de inflamación, lesión o daño
tisular, donde promueve vasodilatación, permeabilidad vascular y la sensación de dolor.
120
Factor Natriurético Auricular (ANF)
- Péptido producido en las auriculas del corazón, en respuesta al alto volumen de sangre
- Estimula una producción de orina diluida, efecto opuesto a la vasopresina
- Aumento excreción Na+ = mayor excreción agua
- Inhibe las
moléculas que promueven el aumento de la presión arterial
121
Glutatión
- tripéptido compuesto por los aminoácidos glutamato, cisteína y glicina.
- Involucrada en la síntesis de proteínas y ADN, metabolismo de fármacos y toxinas ambientales
- Antioxidante natural (el único que producimos)
-producido en el hígado
- Ayuda al funcionamiento del Sist. Nerv
122
Hormonas
- Es una molécula de señal química en una célula que regula la función de otras células.
123
Funciones de las hormonas
- Regulación del metabolismo
- Crecimiento y desarrollo físico
- Regulación de la reproducción
- Respuesta al estrés
- Mantenimiento de la homeostasis
124
Somatostatina
Es una hormona que actúa como un inhibidor, es decir, frena o reduce otras hormonas y sustancias en el cuerpo
- Regula la hormona de crecimiento
- Retiene insulina o glucagón
- Inhibe la liberación de otras hormonas y péptidos gastrointestinales
- Tiene efectos analgésicos y puede ayudar a modular la percepción del dolor
125
Insulina
- Hormona peptídica producida en el páncreas
- a facilita la entrada de glucosa desde la sangre hacia el interior de las células
- Inhibe la gluconeogénesis
- Promueve la lipogénesis (formación de grasa) y reduce la lipólisis (descomposición de
grasa)
126
Cuando actúa la insulina?
- cuando nutrientes están en sangre en gran abundancia después de 1h de comer (estado postprandial)
- propicia que glucosa entre a célula en sangre
- promueve procesos anabólicos
127
glicemia normal
70-100mg/dl
128
Glucagón
hormona peptídica producida por el páncreas
- Estimula el hígado para que produzca glucosa a partir de fuentes no carbohidratadas,
como aminoácidos y glicerol
- Promueve la descomposición del glucógeno almacenado en el hígado en glucosa
- puede influir en la función cerebral y el comportamiento alimentario, aunque
esta área de investigación está en desarrollo
129
Cuando actúa el glucagón
- Cuando no estamos comiendo
- se absorben nutrientes en célula después de 3-4hrs (estado post-absorción)
- promueve procesos catabólicos
130
Hormonas digestivas
- Gastrina
- Secretina
- Colecistoquinina
- VIP (Péptido Intestinal Vasoactivo)
* Se liberan en ese orden
131
Gastrina
* hormona peptídica que desempeña un papel crucial en la digestión. Se produce principalmente en el estómago
* estimula la secreción de ácido clorhídrico (elimina bacterias)
* ayuda a que se activen los zimógenos (enzimas inactivas), volviéndolas proteolíticas (enzimas activas)
* Promueve formación de moco y la formación del factor intrínseco
132
Secretina
Hormona peptídica que juega un papel fundamental en la regulación de la digestión.
- Es producida por las células S del duodeno, la primera parte del intestino delgado, en respuesta a la
llegada del quimo ácido proveniente del estómago
- Hace que el pancreas libere bicarbonato para neutralizar el ácido clorhídrico con pH de 2-3
- Ayuda a estimular la secreción de moco en el duodeno
133
Colecistoquinina
Se produce principalmente en el intestino delgado, concretamente en el duodeno y el
yeyuno, en respuesta a la presencia de grasas y proteínas en el quimo
* Estimula al páncreas para que libere enzimas digestivas fundamentales para la digestión de
carbohidratos, grasas y proteínas en el intestino delgado
* Reduce la motilidad gástrica
* Favorece la secreción de bicarbonato por el páncreas
* rovoca el vaciamiento de la bilis almacenada en la vesícula hacia el intestino
134
VIP (Péptido Intestinal Vasoactivo) / Péptido inhibidor gástrico
* tiene funciones tanto en el cerebro como en el intestino y otros órganos
* Estípula la liberación pancreática de la insulina
* conocido por su potente efecto vasodilatador
* Inhibe la producción de ácido gástrico
* En el sistema nervioso central, el VIP actúa como un neurotransmisor y neuromodulador
135
Neurotransmisores
- molécula liberada en un terminal nervioso que se enlaza e influye en la función de otras células nerviosas o musculares
136
Encefalinas
péptidos opioides endógenos que se producen principalmente en el sistema
nervioso central y en el sistema endocrino.
funciones:
- Inducción de un estado de relajación
- Disminución del dolor
- Regulación del estrés y bienestar emocional
- Estimulación del sistema inmune
137
tipos de encefalinas
* met- encefalina
* leu- encefalina
138
Met-Encefalina
actúa como un neurotransmisor inhibidor en el cerebro, lo que significa que
tiene la capacidad de reducir la transmisión de señales nerviosas y modular la percepción del dolor
139
Leu-Encefalina
Desencadena una serie de respuestas bioquímicas que resultan en la inhibición de la transmisión
del dolor y la sensación de bienestar
140
Sustancia P
neuropéptido que se produce principalmente en el sistema nervioso central y en las neuronas sensoriales periféricas.
- Se sintetiza en los cuerpos celulares de las neuronas,
específicamente en la médula espinal y el cerebro, y se libera en respuesta a estímulos nociceptivos
(dolorosos)
funciones:
* Produce respuestas que resultan en la percepción del dolor
* Respuesta inflamatoria
* Motilidad Gastrointestinal
141
Neuropéptido Y (NPY)
péptido que se produce principalmente en el sistema nervioso central, específicamente en el hipotálamo y en ciertas áreas del cerebro como la amígdala y el
tronco encefálico.
Funciones:
- Regulación del Apetito
- Control de la presión arterial
- Modulación de la Ansiedad
- interactúa con otros sistemas neurotransmisores, como la serotonina y la dopamina, afectando así diversas funciones
cerebrales
