Capitolo 5 Flashcards
(17 cards)
Cos’è l’eme e come lo possiamo trovare?
E’ una proteina presente nelle globine ed è addetta a legare l’O2, costituita da una struttura ad anello detto protoporfina a cui è legato uno ione ferro nello stato Fe2+ poichè Fe3+ non è in grado di legare O2.
Cos’è l’His prossimale?
Il ferro forma 4 legami con l’azoto dell’eme e ha 2 legami di coordinazione liberi, spesso uno di questi è legato ad un azoto di una catena laterale di His, tale azoto prende il nome di His prossimale. L’altro legame è occupato da O2.
Cosa sono le globine e come si differenziano?
Le globine sono le proteine dedite al trasporto e immagazzinamento dell’ossigeno. Si distinguono in mioglobina che trasporta ossigeno nel tessuto muscolare, emoglobina che trasporta ossigeno nel torrente circolatorio, neuroglobina sangue ai neuroni e citoglobina che ha la funzione di regolare livelli di ossido di azoto.
Da cosa dipende il meccanismo di legame dei ligandi?
Dipende dalla struttura dei ligandi.
Cosa trasporta l’emoglobina e quali sono le sue subunità?
L’emoglobina trasporta ossigeno negli eritrociti, grazie alle sue 4 subunità e 4 gruppi prostetici è la più adatta a questo ruolo. In un adulto l’emoglobina A contiene 2 catene alfa e 2 beta, ha una struttura quaternaria caratterizzata dal forte legame tra le subunità.
Come varia l’emoglobina al legarsi dell’ossigeno?
L’emoglobina può presentarsi in 2 stati: stato T ed R, lo stato R ha maggiore affinità per l’O2, lo stato T è la conformazione prevalente della deossiemoglobina. Il legame dell’O2 all’emoglobina porta il cambiamento conformazionale dallo stato T allo stato R, il legame con l’ossigeno obbliga l’eme ad assumere una conformazione più planare.
Quali sono i modelli che spiegano il legame cooperativo?
Il legame cooperativo può essere spiegato da 2 modelli: 1- modello concentrato, secondo cui le subunità di una proteina che lega i ligandi sono identiche, ciascuna può esistere in almeno 2 conformazioni e che il cambiamento di stato avviene contemporaneamente. 2- modello sequenziale, secondo cui il ligando induce un cambiamento conformazionale in una singola subunità, la quale induce cambiamento nella subunità adiacente. I due modelli non si escludono a vicenda.
Cosa causa il 2,3-bisfosfoglicerato?
La presenza del BFG regola l’affinità per l’ossigeno, una emoglobina purificata ha alti livelli di BFG. A livello del mare i valori per un individuo sano fan sì che l’ossigeno trasportato ai tessuti sia il 40% circa del gas disponibile, se si porta rapidamente tale individuo ad una quota di 4000 m si avranno variazioni di BFG che porteranno variazioni di ossigeno a livello polmonare ma ad avere una quantità nei tessuti pari sempre al 40%.
Qual è il gruppo prostetico che lega l’ossigeno nelle proteine?
Il gruppo eme, contenente un atomo di ferro (Fe²⁺), lega reversibilmente l’ossigeno.
Qual è la differenza principale tra mioglobina ed emoglobina?
La mioglobina è monomerica con un solo sito di legame per O₂, l’emoglobina è tetramerica con quattro siti e mostra cooperatività.
Che tipo di curva di saturazione ha la mioglobina?
La curva è iperbolica, indicante un legame non cooperativo.
Che tipo di curva di saturazione ha l’emoglobina?
La curva è sigmoide, dovuta al legame cooperativo dell’ossigeno.
Cosa significa che l’emoglobina ha un legame cooperativo?
Il legame di una molecola di ossigeno aumenta l’affinità delle altre subunità per l’ossigeno.
Quali sono gli stati conformazionali dell’emoglobina?
Stato T (teso, bassa affinità) e stato R (rilassato, alta affinità).
Come influisce il pH sul legame dell’ossigeno all’emoglobina?
Un pH basso (↑ H⁺) riduce l’affinità per l’ossigeno (effetto Bohr), favorendo il rilascio nei tessuti.
Perché il monossido di carbonio (CO) è pericoloso?
Si lega all’eme con affinità ~200 volte maggiore dell’ossigeno, bloccando il trasporto di O₂.
Quale cambiamento strutturale avviene nel ferro dell’eme al legame con O₂?
Il ferro si sposta nel piano del porfirina, causando un cambiamento conformazionale nell’emoglobina.
