chap 7 Flashcards
(118 cards)
1
Q
donner la definition d’une proteine
A
Protéines : polymères d’acides aminés. Des séquences de longueurs
variables qui peuvent être composées de 20 (+2) acides aminés différents,
retenus ensemble par des liaisons peptidiques (covalentes).
2
Q
par koi est determiner la sequence des acide amine
A
sequence codon
3
Q
combien d’acide amine peuvent former des prot
A
20 + 2
4
Q
de koi son former les aa
A
Les acides aminés (aa) sont construits autour
d’un carbone central désigné alpha (Cα). À ce
Cα se lient : un atome d’hydrogène (H), un
groupe carboxyl (COOH), un groupe amine
(NH2), une chaîne latérale variable (R)
5
Q
par koi les aa sont different
A
par leur chaine lateral
6
Q
ki fait la traduction
A
arn de transfert
7
Q
combien il ya de codon possible
A
64
8
Q
combien il ya de codon stop
A
3
9
Q
par koi est code un aa
A
par un codon
3nucleotide
10
Q
v ou f
il peu avoir un chevauchement entre les codon
A
f
COLINÉARITÉ : ces triplets se suivent dans le
même ordre que les acides aminés qu’ils
codent. Pas de chevauchement.
11
Q
chaque ARNm peut posseder uniquement 1 cadre de lecture
A
f
il ya 3 cadre de lecture par ARNm
12
Q
v ou f
le code genetieur change entre les espece
A
f
Le code génétique est universel : de la bactérie à l’humain, les cellules
traduisent les codons de la même manière.
13
Q
v ou f
Il est possible de se servir du code
génétique pour produire une protéine
d’un organisme A dans un organisme
B (ex. production d’insuline dans des
bactéries)
A
v
14
Q
kel sont les 2 aa qui sont indirectement codé par le code genetiwur
A
selenocysteine
pyrrolysine
15
Q
comment produit l’incorporation des selenocysteine et pyrrolysine
A
Leur incorporation se fait de manière co-traductionnelle via des codonsstops en présence de séquences d’insertion
16
Q
v ou f
À cause de la grande variété chimique des
20 aa, la structure 3D des protéines peut
varier pratiquement à l’infini.
A
v
17
Q
entre koi se fait les liason covalente de 2 aa
A
Liaison covalente entre les aa d’une
protéine, entre le groupe carboxyle d’un
aa et le groupe amine du aa suivant.
18
Q
pourquoi on di k’un aa possede une polarité
A
car il a une extrémité NH2 et une
extrémité COOH.
19
Q
kel sont les different groupe des aa
A
- Non polaires
(hydrophobes) - Polaires (hydrophiles)
- Chargés + ou –
(hydrophiles).
20
Q
kel aa peut former des pont disulfur entre elle
A
cysteine
21
Q
kel aa est le plus petit
A
glycine
22
Q
nommer un aa ki contient un cycle forme par son groupe amine relier a son groupe R
A
proline
23
Q
kel aa est rigide
A
proline
24
Q
ou se trouve les aa hydrophde dans une prot
A
a l’interuer de la prot et les aa hydrophile en contacte avec le cyto
25
v ou f
La composition en acides amines hydrophobes ou hydrophiles va influencer
la localisation de la protéine dans la cellule et la structure tertiaire
v
26
kel sont les 4 niveau de compactation d,une prot
primaire
secondaire
tertiaire
quaternaire
27
c koi une structure primaire
C’est la séquence des aa qui forment une protéine
On peut facilement prédire cette séquence si on
connaît la séquence d’ADN qui code une protéine
étant donné qu’elle dépend directement du code
génétique.
28
c koi la structure secondaire
La protéine en cours de
synthèse adopte spontanément une structure
secondaire en fonction des aa présents
en feuilket beta ou helice alpha
29
c koi la structure tertiaiare
Une protéine fonctionnelle est
formée à partir d’un agencement
d’hélices , feuillets ou une
combinaison des deux
30
c koi la structure quaternaire
Association de 2 ou
plusieurs chaînes
polypeptidiques, avec
des liaisons faibles
(association de plusieur structure tertiaire)
31
par kel liaison sont liee 2 aa
liaiason hydrogene
32
c koi une helice alpha
L’hélice alpha est un cylindre stabilisé par des liaisons hydrogènes
L’hélice :
des
chaînes
latérales à
l’extérieur
33
c koi les feuillet beta
Le feuillet beta est
une surface
plane stabilisée
par des liaisons
hydrogènes
Le feuillet ß a des chaînes latérales
au-dessus et au-dessous de la feuille
34
a quoi sert le SDS dans la technique SDS-PAGE
détergent chargé qui se fixe aux aa et confère
une charge négative aux protéines
35
avec les ltechnique de sds-page les proteine migre selon kel facteur
leur masse
36
siter les 2 etape de la technique sds-page
a) Échantillons dénaturés dans du SDS :
détergent chargé qui se fixe aux aa et confère
une charge négative aux protéines
b) Migration sur gel de polyacrylamide en
appliquant un courant électrique.
Séparation des molécules selon
leur masse
37
kel technique est utilisé apres un sds-page
transfert western
38
a koi sert le transfert western et kes kil utilise
trouver les proteine specifique avec des ac produit prealablement contre cette proteine
39
dasn la technqiue de transfert western expliquer a quoi serve les anticopr
le premier ac va se lier a la proteine
un deuxieme ac est cree et se lie au premier le 2eme ac est marquer a va donc apparaitre sous la lumier specifique au marqueur
40
v ou f
arnt peut etre transcrit et traduit
f
il ne peut pas etre traduit
41
kel structure l'arnt peut former
secondaire (en trefle)
tertiaire (en L)
42
combien de structure possede la structure secondaire de l'arnt et nommer les
Sa structure secondaire est subdivisée
en 4 régions.
Selon les bases atypiques: boucle D et
boucle TψCG.
Selon la fonction: boucle anticodon et
bras accepteur de l’aa.
43
v ou f
Les ARNt sont directement synthétisés sans formation de precurseur avec une plus grande longueur
f
Les ARNt sont toutefois synthétisés sous forme de précurseurs plus longs.
44
v ou f
si l'une des 4 region qui forme la steructure secondaire de l'arnt est modifier sela ne va pas avoir un changement sur la fonction de l'arnt
f
sa fonction va etre modifier
45
par kel etape doivent passé les arnt pour etre mature (3)
Un clivage en 5’ par la RNase P
Modification de plusieurs bases (environ 10% des nt).
Épissage
46
v ou f
tous les arnt doivent subir un epissage pour etre mature
f
c pas une etape obligatoire
47
kel sont les 3 modification que peuvent subir les arnt
Les U en 3’ sont remplacés par
CCA (un acide aminé est attaché à
cette extrémité plus tard).
Méthylation sur 2’ des riboses
(méthylguanine).
Conversion de U spécifiques en
pseudouridine (ψ), ribothymidine (T)
ou dihydrouridine (D).
48
un arnt qui possede a sont extremite 3' des U est considerer comme mature
f
Les U en 3’ sont remplacés par
CCA (pour passe de l'arnt precurseur au mature )
49
sur kel carbone des ribose de l'arnt la methylation peut se faire
Méthylation sur 2’ des riboses
(méthylguanine)
50
v ou f
le U dans l'arnt peut etre convertie en pseudouridine (ψ), ribothymidine (T)
ou dihydrouridine (D).
v
51
v ou f
En 3 dimensions, l’ARNt adopte une structure en L où la boucle de l’anticodon se retrouve a coté au bras accepteur de l’aa.
f
En 3 dimensions, l’ARNt adopte une structure en L où la boucle de l’anticodon se retrouve opposée au bras accepteur de l’aa.
52
kel est le role de l'AAS
L’ensemble de la structure est
reconnu par une a(AAS) qui doit charger un a.a. sur le bras accepteur de l’ARNt.
53
v ou f
L’ensemble de la structure est
reconnu par une (AAS) qui doit charger un a.a. sur la boucle anticodant de l’ARNt.
f
L’ensemble de la structure est
reconnu par une (AAS) qui
doit charger un a.a. sur le bras
accepteur de l’ARNt.
54
v ou f
un AAS peut etre specifique a plusieur aa
f
il est specifique a un aa
55
v ou f
les AAS sont specifique pour un aa et un arnt
f
les aas sont specifique pour un aa mais reconnaise touts les arnt specifique a cette aa
56
v ou f
il ya un ARNt par codon
f
un arnt peut reconnaitre plusieur codon
57
v ou f
puisquil existe 61 codon (+3 codon stop) donc on a le meme nbr d'arnt
f
Il n’existe que 45 types d’ARNt.
58
c koi la regle de wobble
L’appariement des bases 1 et 2 du codon avec les bases 3 et 2 de l’anticodon suit les règles de l’appariement des bases A-U et C-G. Le numéro de chaque base est selon l’ordre de 5’ vers 3’
La 3e position du codon peut cependant
former des APPARIEMENTS INHABITUELS, ce qui permet une certaine flexibilité à cette position.
59
pourquoi La 3
e position du codon peut cependant
former des APPARIEMENTS INHABITUELS, ce qui
permet une certaine flexibilité à cette position.
La base située à l’extrémité 5’ de
l’anticodon est moins confinée dans
l’espace.
Permet de former des liaisons hydrogènes
inhabituelles.
Doivent avoir la même distance que les
appariements « standards » de nucléotides.
60
v ou f
l'anticodon de l'arnt peut reconnaitre different codonqui on la premier base la meme les 2 dernier peuvent varier
f
un anticodon peut reconnaitre different codon qui on les 2 premiere base les meme seul la 3eme base peut varier
61
un arnt peut s'apparier avec 2 codon qui code pour des aa different
Ces 2 codons doivent coder le
même acide aminé.
62
kel base inabitielle peurt se trouver sur la 3eme base de l'anticodon
inosine
63
v ou f
la 3eme base du codon s'apparie avec la 3eme base de l'anticodon
f
elle s'apparie avce la 1ere base de l'anticodon
64
comment est obtenue la base inosine
La base I (inosine) est obtenue
en modifiant une adénine
durant la maturation de l’ARNt. (un groupement amine en moins).
65
donner les appariement de la 2eme base du codon avec la 1ere base de l'anticodon (U,C,A,G)
3eme base codon 1ere base anti
U A,G,I
C G,I
A U,I
G C, I
66
v ou f
toute les base (3eem base du codon) peuvent s'apparier avec l'inosine
f
le G ne peut pas
67
kel sont les avantage de la base fluctuante (I)
1. Permet de diminuer le nombre d’ARNt
nécessaires pour décoder les 61 codons.
2. Facilite la dissociation de l’ARNt pendant la
synthèse protéique à cause de la liaison plus
faible au niveau de la base fluctuante.
3. Permet une plus grande robustesse du code
génétique, les mutations en position 3 du codon étant le plus souvent sans conséquence.
68
par kel liaison les AAS lier specifiquement un aa a sont ARNT
liaison ester
69
v ou f
les ribo peuvent distinguer un
ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa.
f
il peut pas
70
comment l'AAS reconnait le bon arnt
par des séquences situées sur le bras
accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon.
La reconnaissance de la molécule d’ARNt
par son aminoacyl synthétase
71
nommer les 4 etape de chargement del'aa avec l'arnt
1. Site actif de l’enzyme (aas) se lie à un
acide aminé et une ATP.
2. Hydrolyse de l’ATP en AMP qui
se lie à l’acide aminé par son
groupement phosphate.
3. ARNt approprié déplace l’AMP
du site actif tout en se liant à
l’acide aminé toujours en place.
Le 3’OH du bras accepteur de
l’ARNt attaque entre le bout «C»
de l’acide aminé et le «P» de
l’AMP.
4. L’enzyme libère l’aminoacylARNt (complexe formé d’un acide
aminé et d’un ARNt).
72
ke se passe til apres que l'arnt soit charge avec l'aa
il reste ds le cytoplasme
il attent kil soiey choisie par le ribosome pour la traduction
73
de koi est compose le ribosome
Le ribosome est un organite composé de 2
sous-unités (petite et grande). Chaque sousunité est composée de PROTÉINES
RIBOSOMALES et d’ARN RIBOSOMAUX.
74
ou sont produit les arnr
nucleole
75
v ou f
les s.u de l'arnr sont produit ds le nucleole
Les
sous-unités sont
assemblées en
périphérie de cette
structure, puis
exportées du noyau.
76
chz les procaryote de koi est former la grd s.u et la petitev
grd: 23s+ 5s et des prot =50S
pt :16s et prot =30s
le ribosme est a 70s
77
chz les eukaryote de koi est former la grd s.u et la petitev
grd: 28S, 5.8S, 5S et prot (50) =60S
pt: 18s +prot(33)= 40s
le ribosome est a 80s
78
chx les procaryote par lkoi sont code les arne
7 opérons
(rrnA à G) et chacun est transcrit en un long
précurseur, (gene)30S
79
ki et ke produit le clivage de 30S chz les pro
Le clivage de 30S par la RNase III produit les 3
ARNr matures: 16S (petite sous-unité ribosomale)
et 5S + 23S (grosse sous-unité ribosomale.
80
chx les eucaryote par kel de gene sont codé les arnt
45S
81
v ou f
Le génome humain contient environ 200 copies de ce gène (45S) disséminées en
tandem sur 5 chromosomes
v
82
pour kel prot le gene 45s code
L’ADN 45S comprend
l’information génétique pour
l’ARNr 18S, 28S et 5,8S.
83
l'arnr 5 s de la grd s.u chz les eucaryote n'ets pas produit grace au gene 45S
v
84
ke devient le precursueu de l'arnt produit par le gene 45S
L’ARNr précurseur est ensuite
modifié pour donner trois ARNr mature (18S,5.8S et 28S)
85
chx les eukaryote kel sont les modification chimqiue que qui peuevent se produire sur l'arnr precurseur
1.methylation en 2'OH
2.isomérisations des
uridines en pseudouridines.
Permet de rigidifier la structure
secondaire/tertiaire des ARN.
86
kel est le but des modif sur le precurseur de l'arnr chx les eucar
: une configuration 3D particulière, des interactions ARN-ARN ou ARNprotéines, activités enzymatiques.
87
ke contient la grd s.u de ribo
La grande sous-unité contient le centre peptidyltransférase (PTC) qui est responsable de la
formation des liaisons peptidiques.
88
ds kel s.u se trouve le centre de decodage (Dc) ds le ribo et kel est sont role
La petite sous-unité contient le centre de décodage
(DC) dans lequel les ARNt chargés lisent ou
« décodent » les codons de l’ARNm
89
v ou f
Le ribosome décode toujours l’ARNm de 3’ vers 5’
f c l'inverse
90
v ou f
la traduction n'a pas besoin d'un codon specifique pour etre initier
La traduction est presque toujours initiée sur un codon AUG (Met). Le premier
acide aminé (en partant de l’extrémité NH2
) de toutes les protéines est MET
91
chx les pro comment se fait la reconnaissance du codon initiateur
Une séquence conservée appelée séquence de Shine-Dalgarno ou RBS
(ribosome binding site) est présente en 5’ du codon AUG.
RBS-AUG = détermine le cadre de lecture et le début de la protéine.
92
comment il ya Reconnaissance du codon initiateur chez les eucaryote
1. La petite sous-unité liée à un Met-ARNt se positionne sur l’ARNm au
niveau de la coiffe 5' et scanne l'ARNm jusqu’au premier AUG.
93
v ou f
chz les eucar le premier AUG est toujour le codon initiateur
f
il faux que l'aug soient encadre par une sequence proche d'une sequence consensus
Cependant, si les nucléotides encadrant ce codon s’éloignent trop du
consensus, il peut arriver que le premier AUG soit ignoré en faveur d’un 2e
ou 3e AUG.
94
comment s'apple la sequence consensus
seq de kozak
95
kel sont les 4 site du ribosome et kel est leurs role
4 sites sur le ribosome
site de liaison à l’ARNm
site P (peptidyle) : retient l’ARNt qui porte la chaîne d’acides aminés en élongation
site A (aminoacyl ou accepteur) : retient l’ARNt qui porte le prochain acide aminé à
ajouter à la protéine.
site S (sortie). Site E en anglais pour exit
96
kel sont les 3 etape de la traduction
initiation
elongation
termianison
97
v ou f
chz les eukaryite et les prokaryote la traduction et la transcription se font en meme temps
f
c seuelemt chz les pro car il nont pas de noyau
98
v ou f
le mecasnime de traduction pro et eu differe enormement
Le mécanisme de traduction est similaire
entre les procaryotes et les eucaryotes.
Les différences sont au niveau des
facteurs protéiques utilisés et les
séquences reconnues sur l’ARNm
99
ke se passe til qd l'arnm sort du noyau et arrive au cyto (eukaryote)
Lorsque l’ARNm mature parvient au
cytoplasme, les structures en 5’
(coiffe) et 3’ (queue Poly (A)) sont
liées par des protéines
particulières.
100
kel est le role de eIF4E
eIF4E (eucaryote initiation factor
4E) reconnaît la coiffe en 5’ et s'y
lie en premier.
* Permet de recruter les autres
sous-unités de eIF4 nécessaires
à la préparation de l'ARNm à la
reconnaissance par le complexe
de préinitiation 43S.
101
de koi est forme le complexe de preinitiation 43S
l’association de la
petite sous unité (40S) du ribosome et
des facteurs protéiques eIF1, eIF1A,
eIF3 et eIF5.
102
ke lie le complexe de prinitiation 43s
lier eIF2 associé à l’ARNt
initiateur (Met-ARNti
MET)
103
kel est le role de eIF4B
stimule l’activité hélicase eIF4A à
la coiffe 5’
Défait les structures secondaires de l’ARNm avant
sa liaison au complexe préinitiateur.
Permet au complexe préinitiateur de “scanner”
l’ARNm à la recherche du codon AUG
104
ke se passe qd le complexe initiateur reconnait le codon initiateur
Lorsque le complexe a reconnu le codon initiateur, le
GTP associé à eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui
immobilise le complexe au site d’initiation.
105
a koi se lie la grd s.u
La grande sous-unité ribosomale
(60S) associée à eIF5B vient alors
compléter le ribosome, ce qui requiert
l’hydrolyse d’un autre GTP, cette fois
associé à eIF5B.
106
c qt que debute l'elongation
Une fois le ribosome formé au site d’initiation sur l’ARNm, l’élongation de la
chaîne peptidique peut commencer.
107
kel sont les etape cle de l'elongation
Les étapes clés de ce processus sont l’entrée des ARNt-aminoacyls
successifs, la formation du lien peptidique et la translocation du
ribosome, un codon à la fois.
108
ds kel site le 1ere ARNt se met et a ki il se lie
site A
EF1α⋅GTP
109
ke se passe til si l'anticodon de l,arnt s'apparie au bon codon ARNm
le GTP de EF1α est
hydrolysé en GDP. L’hydrolyse du GTP
entraîne un changement de conformation
du ribosome qui positionne l’extrémité 3’
(aa) de l’ARNt en A proche de celui en
P sur le ribosome
110
ke se passe til si l'anticodon de l,arnt s'apparie au mauvais codon ARNm
Si le codon et anticodon ne
correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas
lieu et l’ARNt-aa laisse le site A libre.
111
par koi est catalyser la formation du lien peptidque (elongationn)
arnr 28s
112
comment le ribo peut se deplacer sur l'arnm
Ce déplacement est possible grâce à l’hydrolyse
d’un GTP associé au facteur EF2 (EF-G chez les
procaryotes)
113
d koi depend la termianison de la traduction
eRF1 et eRF3
114
kel est le role de eRF1 ds la termianson
La forme de la protéine eRF1 ressemble à
un ARNt normal, et s’adapte à la position A du
ribosome lorsqu’il est positionné à un codon-stop
sur l’ARNm.
115
kel est le role de eRF3 ds la termianson
GTPase qui agit de concert avec eRF1 pour
cliver le lien ester entre l’ARNt situé en P et la
chaîne peptidique qu’il porte, et ainsi la libérer.
116
par kel prot le ribo est recycle
ABCE1
117
kel est le role de ABCE1
ABCE1 sépare le complexe post-traduction
en une sous-unité 60S libre et une sousunité 40S toujours liée au dernier ARNt et
à l’ARNm. ensuite
L’association des facteurs d’initiation
permet la dissociation complète de ces
derniers.
118
