Chapitre 6 Flashcards

1
Q

liaison peptidique

A

carboxylique + amine

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2
Q

plusieurs acides aminés -permet formaiton de de …

A

chaîne polypeptidique dont le repliement form les

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3
Q

4 catégories en fonciton de la constitution de chaîne latérale R

A

Hydrophile, Hydrophile, chargé positiment ,chargé négativement

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4
Q

On lit de l’extrémité - à -

A

NH3+ à coo-

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5
Q

les acides aminés sont orientés dans la chaîne polypeptidique de façon que la

A

chaíne latéral alterne de sens le long de la sèqence

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6
Q

les angles phi et phsi Zone 1mènent à la formation de

A

structures secondaires de types feuillets betat

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7
Q

les angles phi et phsi Zone 2 mènent à la formation de

A

alpha et hélices a

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8
Q

feuillet bêta maintenu par des

A

laiisons hydrogène

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9
Q

feuillet bêta maintenu par des liaisons hydroigènes qui se font entre des []

A

acides aminés éloignés sur sa chaîne polypeptidique (deux allez retour de chaîne qui overlap t’a capté)

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10
Q

hélices aplah maintenu par des

A

laisons hydrogènes

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11
Q

hélices alpha les liaisons hydrogènes se font…entre quoi et quoi

A

entre acides aminés proches sur cahine polypeptidique (n et n+4)

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12
Q

Strcuture secondaire des protéines=….

A

hélices alpha ou fueillets beta

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13
Q

Hélices aplha ont tous les résidus R….

A

de la chaîne latérale uqi pointent vers l’extérieur

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14
Q

strcuture secondaire

la conformation hélicoidale et le reseau de liaisons hydrogène rend la structure…

A

Compacte et stable, mm si elle reste flexile et elastiuquye

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15
Q

Feuillets bêta=liasion….

A

+ solide, +rigide

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16
Q

la …. est la protéine qui transporte les vésicules de part et d’autre de la cellule

17
Q

Kinésine

A

strucutyre qui transporter les véisucles de part et d
‘autres de la celule

18
Q

La kinésine dispose de…

A

Une très longue he2lice alpha qui fait le lien entre les deux extrémités

19
Q

La kinésine dispose d’une très longue hélice aplha, c’est un exemple de.

A

stabilité & flexibilité de l’hélice aplppha pour supporter les contraintes du transport de vésicules

20
Q

feuillets beta peuvent avoir organisation

A

parralèlle (CHIANE MM SENS) ou anti parralèle (chaines sens opposé)

21
Q

Feuillet beta= strucuture +, qui permet

A

plus rigide, moins flexible, permet strucutures plus résistantes

22
Q

Strucutre tertiaire protéine=?

A

Org. 3d de chaîne polypeptidique

23
Q

Strucutre tertiaire protéine=? résulte de

déterminé par…

A

du repliement des strucutres secondaires (comme hélices aplha/feuillets beta) pour former frirme globale stable et foncitonnelle.

déterminé par interactions entre chaines latérales des acides aminés de la protéine

24
Q

Repliement déterminé par interactions entre chaînes latérales, nomme les 3 types interactions

A

a- Interations hydrophobes
D-Interactions ioniques
B-PObts disulfures-Ccystéines/cystine

25
# strucuture teritare Interactions hydrophobes
Acides aminés hydrophones se regrpipent à l'intérieur de la protéine, loin de l'eau, ce qui stabilise le repliement
26
# Strucutre tertiare Intreactions ioniques
Se fait entre goupes chargés positivement et négativenebnt (enttre chaines latérales des acides aminés lysine et acides glutamique)
27
# strucutre teritiare POnts disulfures
Liason covalente qui se forme entree les groupes thiols (SH ) et deux résiudes Cystésine par re2action d'oxyydation. Presence de la liaison covalente renforce stabilité de protéine
28
29
Strucutre quaternaire des proténies=?
Strucutre et arrangement des chaînes polypeptidiques-sous unités qui interagissent pour former protéine foncitonnel/
30
# Strucuture quaternaire des protéines Les sous unités (2 tyoes), sont stabilités par
identiques(homo), différentes. (hétéero) stabilisées par divers types d'interactions non covalentes (liaison hydogènme, interaction hydrophbes, ionique) ou points disulfures
31
# Strcuture quaternaire Nomenclature, les 2 types et 2 règles
Structure quaternaire composée de mm protéine, préfixe homo suivit du nb de sous unités Diff-> hétéro, puis nbr sous unités
32
# strucutre quaternaire Dénaturation protéines définition
Processus ou prot perd structure 3d native essentielle a fct biologique, sans rupture de liaisons peptidiques dans chaîne primaire
33
Dénaturation prot facteurs qui induisent. EX:
chaleur, variationPH, agents dénaturants, solvants organiques-alcool. Ex: oeuf
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