Chapitre 8 Flashcards

Introduction au métabolisme (40 cards)

1
Q

Qu’est-ce que le métabolisme ?

A

L’ensemble des réactions chimiques d’un organisme.

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2
Q

Quels sont les deux types principaux de voies métaboliques ?

A

Anabolisme (construction) et catabolisme (dégradation).

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3
Q

Qu’est-ce que l’anabolisme ?

A

Voies qui consomment de l’énergie pour construire des molécules complexes à partir de molécules simples.

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4
Q

Qu’est-ce que le catabolisme ?

A

Voies qui libèrent de l’énergie par la dégradation de molécules complexes.

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5
Q

Quel est un exemple de voie catabolique ?

A

La respiration cellulaire (glucose → CO₂ + H₂O + énergie).

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6
Q

Quel est un exemple de voie anabolique ?

A

La synthèse des protéines à partir d’acides aminés.

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7
Q

Quelle est la principale forme d’énergie utilisée par les cellules ?

A

L’ATP (adénosine triphosphate).

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8
Q

Qu’est-ce que l’énergie cinétique ?

A

Énergie liée au mouvement.

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9
Q

Qu’est-ce que l’énergie potentielle ?

A

Énergie stockée, liée à la position ou structure.

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10
Q

Qu’est-ce que l’énergie chimique ?

A

Énergie potentielle disponible dans les liaisons des molécules.

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11
Q

Quelles sont les deux lois de la thermodynamique ?

A

1) L’énergie ne se crée ni ne se détruit

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12
Q

Qu’est-ce que l’entropie ?

A

Le degré de désordre dans un système.

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13
Q

Quelle est la formule de l’énergie libre de Gibbs ?

A

ΔG = ΔH – TΔS.

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14
Q

Qu’est-ce qu’une réaction exergonique ?

A

Réaction qui libère de l’énergie libre (ΔG < 0, spontanée).

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15
Q

Qu’est-ce qu’une réaction endergonique ?

A

Réaction qui nécessite un apport d’énergie (ΔG > 0, non spontanée).

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16
Q

Pourquoi l’ATP est-elle une molécule clé ?

A

Elle libère de l’énergie utilisable lors de l’hydrolyse de ses liaisons phosphate.

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17
Q

Que produit l’hydrolyse de l’ATP ?

A

ADP + Pi (phosphate inorganique) + énergie.

18
Q

Comment l’ATP est-elle régénérée ?

A

Par phosphorylation de l’ADP via la respiration cellulaire ou la photosynthèse.

19
Q

Qu’est-ce que le couplage énergétique ?

A

L’utilisation d’une réaction exergonique pour alimenter une réaction endergonique.

20
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

Une protéine (ou ARN) qui accélère une réaction chimique en abaissant son énergie d’activation.

21
Q

Qu’est-ce que l’énergie d’activation ?

A

Énergie minimale nécessaire pour amorcer une réaction chimique.

22
Q

Comment les enzymes réduisent-elles l’énergie d’activation ?

A

En stabilisant l’état de transition et en orientant les substrats.

23
Q

Qu’est-ce qu’un substrat ?

A

La molécule sur laquelle une enzyme agit.

24
Q

Qu’est-ce que le site actif ?

A

La région d’une enzyme où le substrat se lie et où la réaction a lieu.

25
Qu’est-ce que l’ajustement induit ?
Changement de conformation de l’enzyme pour épouser la forme du substrat.
26
Quels sont les facteurs qui influencent l’activité enzymatique ?
Température, pH, concentration en substrat, cofacteurs, inhibiteurs.
27
Qu’est-ce qu’un cofacteur ?
Une molécule non protéique (ion ou coenzyme) essentielle à l’activité enzymatique.
28
Donne un exemple de coenzyme.
NAD⁺, FAD, vitamines.
29
Quelle est la différence entre un inhibiteur compétitif et non compétitif ?
Compétitif : se lie au site actif
30
Qu’est-ce que la régulation allostérique ?
Régulation d’une enzyme par liaison d’un effecteur sur un site autre que le site actif.
31
Qu’est-ce qu’une enzyme coopérative ?
Enzyme dont la liaison d’un substrat facilite la liaison d’autres substrats (ex. hémoglobine).
32
Qu’est-ce qu’une rétro-inhibition (feedback négatif) ?
Le produit final d’une voie inhibe une enzyme plus tôt dans la chaîne.
33
Pourquoi la régulation enzymatique est-elle essentielle ?
Elle permet de contrôler le flux métabolique selon les besoins cellulaires.
34
Qu’est-ce qu’un isoenzyme ?
Des formes différentes d’une même enzyme, catalysant la même réaction dans des tissus distincts.
35
Pourquoi les enzymes sont-elles spécifiques ?
Parce que leur site actif reconnaît un substrat particulier.
36
Qu’est-ce que la saturation enzymatique ?
Lorsque tous les sites actifs sont occupés et que la vitesse de réaction atteint un plateau.
37
Qu’est-ce que le turnover enzymatique ?
Le nombre de molécules de substrat transformées par une enzyme par seconde.
38
Comment l’activité enzymatique est-elle mesurée ?
Par la vitesse de transformation du substrat ou de formation du produit.
39
Pourquoi une température trop élevée inhibe-t-elle une enzyme ?
Elle dénature la protéine en modifiant sa structure tertiaire.
40
Quel est l’effet d’un pH extrême sur une enzyme ?
Il altère les charges et peut modifier la forme du site actif.