Coenzymes Flashcards

(50 cards)

1
Q

Quelles sont les 4 caractéristiques principales de l’ATP ?

A
  • Agent de couplage énergétique
  • Coenzyme de transfert
  • Coenzyme activateur
  • Source de 2nd messager
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Q

Quelle est la structure de l’ATP ?

A
  • Adénine (base purique)
  • ß D-Ribose
  • Unité triphosphate
  • Complexé à du Mg2+
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Q

Quelles sont les liaisons de l’ATP ?

A
  • Anhydride phosphorique
  • Ester phosphorique
  • ß N-Osidique
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4
Q

L’ATP possède-t-il un précurseur vitaminique ?

A

Non

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5
Q

Comment l’ATP est-il produit ?

A

Régénération à partir d’ADP

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6
Q

Quelles sont les fonctions de l’ATP ?

A
  • Transporteur d’énergie
  • Activateur de molécules
  • Transfert de phosphate
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7
Q

Comment est réalisé le couplage chimio-chimique de l’ATP ?

A

Grace à une ligase

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8
Q

Quels sont les 3 couplages réalisés à partir d’ATP ?

A
  • Chimio-chimique
  • Chimio-mécanique
  • Chimio-osmotique
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9
Q

Quel coenzyme permet l’activation des oses ?

A

L’UTP, Uridine Triphosphate

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10
Q

Quelle sont les rôles principaux du Coenzyme A ?

A

Transporteur et activateur de groupement acyle

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11
Q

Quels sont les éléments structuraux du Coenzyme A ?

A
  • ADP
  • Unité pantothénate (B5)
  • Unité ß-mercaptoéthylamine
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12
Q

Quelles sont les liaisons retrouvées dans le Coenzyme A ?

A
  • 1 liaison ß N-Osidique
  • 3 liaisons ester
  • 1 liaison anhydride phosphorique
  • 2 liaisons amide
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13
Q

Comment est synthétisé le Coenzyme A ?

A
  • Acide panthoténique
  • ATP
  • Cystéine
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14
Q

Comment sont comblés les besoins de vitamine B5 ? Y a t’il possibilité de carences ?

A

Besoins couverts par l’alimentation

Pas de carence

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15
Q

Quel est le site réactif du Coenzyme A ?

A

Groupement thiol

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16
Q

À quel groupement se lie le site réactif du Coenzyme A ? Quelle liaison est alors formée ?

A
  • Liaison à un groupement acyle

- Foramtion d’une liaison thioesther

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17
Q

Quels sont les coenzymes nicotiniques ?

A
  • NAD

- NADP

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18
Q

Quelle est la structure des coenzymes nicotiniques ?

A
  • Adénosine monophosphate
  • Nucléotide à amide nicotinique
  • ± Phosphate
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19
Q

Quelles sont les liaisons retrouvées dans les coenzymes nicotiniques ?

A
  • ß N-osidique
  • Ester phosphorique
  • Anhydride d’acide
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20
Q

Comment sont synthétisés les NAD et NADP ?

A
  • Niacine
  • ATP
  • Glutamine
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21
Q

Comment sont couverts les besoins en vitamine B3 ? Carences ?

A
  • Besoins couverts par l’alimentation

- Carence si malnutrition (maladie : Pellagre)

22
Q

Comment les coenzymes nicotiniques participent-ils au cycle de régénération ?

A

Par voie métabolique oxydation => cycle de l’acide nitrique (Krebs)

  • Formation d’ATP grâce au pouvoir réducteur du NADH
  • Biosynthèses réductrices grâce au NADPH
23
Q

Quel est le site réactif des NAD et NADP ?

A

C4 du nicotinamide

24
Q

À quelles réactions participent NAD et NADP ?

A

Aux réactions d’oxydo-réduction

- Oxydations

25
Quelles sont les formes oxydées des coenzymes nicotiniques ?
- NAD+ | - NADP+
26
Quelles sont les formes réduites des coenzymes nicotiniques ?
- NADH, H+ | - NADPH, H+
27
Quels sont les valeurs d’absorption des coenzymes nicotiniques ?
- Forme oxydée : 260nm | - Forme réduite : 260nm et 340nm
28
Quels sont les coenzymes flaviniques ?
- FMN | - FAD
29
Quelle est la structure des coenzymes flaviniques ?
- Riboflavine - Phosphate - AMP (FAD) - Liaison à des protéines
30
Comment sont couverts les besoins en vitamine B2 ? Carences ?
- Besoins couverts par l’alimentation | - Pas de carence (très exceptionnellement)
31
Comment participent les coenzymes flaviniques au cycle de régénération ?
Ils participent au cycle de l’acide nitrique (Krebs) grâce à leur pouvoir réducteur
32
À quelles réactions participent les coenzymes flaviniques ?
Aux réactions d’oxydo-réduction - Oxydation - Déshydrogénation
33
Quelle est la structure du Folate ?
- Acide folique - Hétérocycle ptéridine - Reste para-aminobenzoïque - 1 à 7 acides glutamiques
34
Quelle est le nom de la forme active du Folate ?
Acide 5, 6, 7, 8 tetrehydroxyfolique
35
Qu’est-ce que le TMP ?
Désoxythymine monophosphate
36
Pour quoi le TMP est il nécessaire ?
Pour la synthèse d’ADN
37
Comment sont couverts les besoins en vitamine B9 ? Carences ?
Besoins couverts par l’alimentation + stockage au niveau du foie (plusieurs mois) Carences en cas de malnutrition ou malabsorption qui conduit à une anémie mégaloblastique car défaut de synthèse d’ADN
38
Qu’est-ce que le méthotrexate ?
Médicament chef de file de la chimiothérapie | Inhibiteur compétitif de la dihydrofolate réductase
39
Quelle est la structure du cobalamine ?
- Noyau corrine | - Nucléotide
40
Quel rôle occupe la cobalamine dans la synthèse d’ADN ?
Régénération de THF à partir de 5’ méthyle THF combiné à la synthèse de methionine à partir d’homocystéine
41
Comment sont couverts les besoins en cobalamine ? Care »noces ?
- Besoins couverts par l’alimentation + stockage de plusieurs années - Carences si malnutrition ou maladie auto-immune —> anémie mégaloblastique
42
Comment obtient-on les coenzymes du complexe paru âge déshydrogénase ?
- Glycolyse | - Cycle de Krebs
43
Quel est l’objectif énergétique d’un coenzyme du complexe déshydrogénase ?
Produire de l’ATP en transformant de l’acide pyruvique en acétyle coenzyme A
44
Quelles sont les 3 composantes du complexe pyruvate déshydrogénase ?
- Pyruvate déshydrogénase - Dihydrolipolyl transacétylase - Dihydrolipolyl déshydrogénase
45
Quelle est le structure du pyrophosphate de thiamine ?
- Thiamine (B1) | - Groupement pyrophosphate
46
A quelle catégorie appartient. le pyrophosphate de thiamine ?
Aux coenzymes de transfert
47
Quelle est la structure de l’acide lipoïque ?
- Chaîne hydrocarbonnée - 2 atomes de soufre - 2 formes : oxydée et réduite
48
A quelle catégorie l’acide lipoïque appartient-il ?
- Coenzyme de transfert | - Coenzyme d’oxydoréduction
49
Comment sont couverts les besoins en vitamine B1 ? Carences ?
Besoins couverts par l’alimentation | Carences décrites : Béribéri, alcoolisme
50
Comment sont couverts les besoins en acide lipoïque ? Carences ?
Besoins exogènes (alimentation) et endogènes | Pas de carences