Cours 1-métabolisme des protéines Flashcards
(89 cards)
1
Q
Quelle protéine est la première découverte?
A
caséine
2
Q
Quels organes sont impliqués dans le métabolisme des protéines?
A
foie, rein, estomac, pancréas, intestin etc
3
Q
Quels sont les différences entre l’ADN et l’ARN?
A
ADN (code génétique) a deux brins mais pas le ARN, Les bases azotés des ADN sont ATGN et ARN sont CGAU. ADN est dans le noyau de la cellule et l’ARN dans le cytoplasme
4
Q
3 étapes générales de la synthèse des protéines endogènes?
A
- ARNm quitte noyau et s’attache au ribosome
- Liaison anticodon-codon correspondant pour amener chaque acide aminé correspondant à former la chaine polypeptidique selon l’ARNm qui sert de modèle
3.Le code génétique dicte la formation de chaque acide aminé
5
Q
Qu’est-ce qu’un codon?
A
Un codon est constitué de trois bases (ou nucléotides) parmi les quatre possibles : adénine (A), thymine (T), cytosine (C) et guanine (G) dans l’ADN, ou adénine (A), uracile (U), cytosine (C) et guanine (G) dans l’ARN.
Exemple: AUG
6
Q
Dans le code génétique, quel est le nom du codon initiateur?
A
Met (AUG)
7
Q
Qu’est-ce que le codon STOP?
A
codon de terminaison qui signale la fin de l’information génétique pour arrêter la traduction
7
Q
Vrai ou faux, les codons sont des acides aminés?
A
Faux, les codons sont des séquences de trois bases nucléotidiques (dans l’ADN ou l’ARN) qui servent de “code” pour spécifier un acide aminé particulier dans une chaîne protéique lors de la traduction de l’ARNm.
8
Q
ensemble de réactions biochimiques convertissant les nutriments en énergie ou signal cellulaire.
A
Métabolisme
9
Q
Qu’est-ce qui compose le métabolisme?
A
métabolites
10
Q
En quoi l’environnement influence le phénotype?
A
Plusieurs facteurs, température, alimentation, médicaments, cigarette, sport, maladies, géographie, etc
11
Q
Comment se nomme l’ensemble des gènes codants et non codants?
A
génome
12
Q
Comment se nomme l’ensemble des transcrits (ARN messagers)?
A
transcriptome
13
Q
Ensemble des protéines?
A
Protéome
14
Q
Ensemble des métabolite
A
métabolome
15
Q
Qu’est-ce que le polymorphisme?
A
La variabilité génétique au sein d’une population, où plusieurs formes (ou variantes) d’un même gène, ou de traits physiques, peuvent coexister. (ex couleur de peau des humains)
16
Q
Quels sont les deux types de variants d’un même gène qui vont avoir une influence sur le phénotype?
A
polymorphisme et mutation
17
Q
De quel phénomène est responsable le polymorphisme?
A
diversité dans une population
18
Q
Quels sont les deux causes possibles d’une mutation?
A
-erreur de réplication de l’ADN ou de division cellulaire
-induites par des agents mutagènes
19
Q
Qu’est ce qui est plus fréquent, les mutations ou le polymorphisme?
A
polymorphisme
20
Q
Type de mutation: Transmission héréditaire; maladies génétiques héréditaires
A
mutations germinales
21
Q
Type de mutation acquise dans la vie d’un individu comme un cancer
A
mutation somatique
22
Q
Pourquoi les mutations germinales se transmettent à la descendance?
A
Parce qu’elles se produisent au sein d’un gamète
23
Q
Vrai ou faux, les mutations somatiques se transmettent à la descendance
A
Faux, car elle se produit au sein de cellules non reproductrices
24
Qu'est-ce que l'épigénétique?
L'étude des modifications héritables de l'expression des gènes qui n'impliquent pas des changements dans la séquence de l'ADN elle-même, mais plutôt influencé par des facteurs environnementaux.
25
3 Exemples de régulation épigénétique
-modifications des histones
-modification des ADN et ARN
-ARN non codants (dégradation ou répression traduction ARNm)
Exemple: qqun qui devient orange en mangeant bcp de carottes
26
Différence entre la nutrigénomique et la nutrigénétique?
La nutrigénétique se concentre sur l'influence des gènes sur la réponse individuelle aux nutriments alors que La nutrigénomique se concentre sur l'impact des nutriments sur l'expression des gènes
27
base structurale de la formation des protéines
acides aminés
28
Quelle partie des protéines les distingue entre elles?
le groupement R
29
3 groupements attachés aux protéines?
-groupement R
-COOH
-NH3
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Qu'est ce que l'intermédiaires du métabolisme ne formant pas de protéines mais ayant des effets biologiques importants?
acides aminés non protéinogènes
31
4 exemples de acides aminés non protéinogènes
ornithine et citrulline
homocystéine
hydroxylysine
3-méthylhistidine
32
Qu'est-ce qu'un acide aminé conditionnellement essentiel?
Un acide aminé est considéré comme conditionnellement essentiel quand, bien que normalement synthétisé à partir d’un autre acide aminé, une condition anormale ne le permet plus. Alors, une approche nutritionnelle est indispensable.
33
Combien aa dans dipeptide, tripeptide, oligo, polypeptide?
2, 3, 4-10, plus de 10
34
Quelle est la forme finale des protéines?
structure quaternaire 3D
35
Qu'est-ce que le turnover des protéines?
Il fait référence au processus dynamique par lequel les protéines de l'organisme sont continuellement synthétisées (créées) et dégradées (détruites) pour maintenir un équilibre entre ces deux processus.
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Quel groupe d'individu doit consommer plus de protéines?
hommes, enfants, ainés, maladies, grand brulés, sportifs
37
3 facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines et acides aminés
-renouvellement des protéines corporelles-autres substances azotés (consommation de protéine doit être suffisante pour remplacer les pertes d'azote)
-formation de nouveaux tissus (grossesse, croissance...)
-Qualité des protéines (apport en aa essentiels, sources de synthèse des aa non essentiels, digestibles)
38
Comment déterminer si une protéine est complète ou incomplète?
Avec l'apport en acides aminés essentiels dans des proportions optimales. (pas d'acide aminé limitant)
39
Quel type de protéines sont généralement complètes?
protéines animales, les végétales doivent avoir une complémentarité et une diversité pour subvenir aux besoins
40
Quelle est la formule pour trouver le score d'acide aminé chimique?
=mg aa essentiel dans 1g de protéine test / mg aa essentiel dans 1g de protéine référence
41
comment trouver l'acide aminé limitant?
celui qui parmi les aa essentiels présente le plus grand déficit / à la valeur jugée souhaitable (sauf si tous les aa sont présents en quantité adéquates). Faire x100% si on veut en pourcentage
42
2 méthodes d'évaluation biologique des protéines
coefficient d'efficacité protéique et utilisation protéique nette
43
Formule de CEP
Gain de poids(g) / Protéine ingérées(g)
44
formule de UPN
azote retenu (on enlève le contenu en azote de l'urine et des selles)/azote ingéré
45
Qu'est ce que la digestibilité?
capacité de notre tube digestif à absorber les acides aminés. La digestibilité est influencée par différents facteurs.
46
Qu'est-ce qui influence la digestibilité des protéines?
-taille des particules (moulus mieux)
-cuisson (+ température augmente, + dénaturation des protéines)
-réactions de Maillard (diminue digestibilité)
-Ingestion de fibres (diminue)
-Type de protéine (animale mieux)
-composition en aa (mieux avec aa essentiels)
47
Formule de indice chimique corrigé pour la digestibilité
aa limitant/aa référence X %digestibilité
48
Comment se nomme le processus de digestion des protéines?
protéolyse
49
dans quel organe sont absorbées les protéines?
intestins (petit)
50
Quel sont les roles de l'estomac dans la digestion des protéines?
-Acidité estomac: déstructuration des protéines pour favoriser l’action des enzymes digestives
-Pepsine: activité ++ pH ̴ 2.5
Hydrolyse protéines: acides aminés et peptides (tailles variables)
51
Que sécrète le pancréas dans l'intestin (proenzymes)?
tripsinogène, chymotrypsinogène
52
Dans l'intestin, à quoi servent la trypsine et la chymotrypsine actives?
Clivage en plus petits peptides
53
Quelle est la forme de l'azote au début de la digestion, et ensuite?
NH2 devient du NH3 (toxique) et est excréter sous forme d'urée
54
Ou se produit les processus de transamination et désamination?
foie
55
Comment est dégradé le groupement aminé pour former un α-cétoacide?
transamination ou désamination oxydative
56
Vrai ou faux, la transamination est réversible?
Vrai
57
Vrai ou faux, la désamination oxydation est réversible?
Faux
58
Qu'est-ce que la transamination?
Transfert groupement amine vers un α-cétoglutarate: production glutamate + un α-cétoacide
Réaction réversible catalysée par une transaminase selon le substrat
Coenzyme essentiel: phosphate de pyridoxal (PLP) provenant de la vitamine B6 ou pyridoxine
Dans cytoplasme
À la base du cycle de l’urée
59
Qu'est-ce que la désamination oxydative?
Désamination du glutamate formé en α-cétoglutarate
A lieu dans la mitochondrie en présence du coenzyme NAD+
Réaction irréversible impliquant la glutamate déshydrogénase
Si déficit énergétique: activation pour stimuler le catabolisme et la production d’énergie (et inversement)
60
Comment est éliminé l'azote dans le corps?
par les reins dans l'urée
61
Pourquoi est-il important pour l'homme de transformer l'azote en urée?
car c'est un organisme urotélique (toxicité de l'ammoniac)
62
Que se passe-t-il si il y a une accumulation de NH3 (ammoniac) dans le corps?
lésions cérébrales
63
Comment bien regardé si on a assez de protéines?
bilan azoté
64
4 autres mécanismes d'élimination de l'azote
-matieres fécales
-voie cutanée (ongle, cheveux)
-sueur
-menstruations
65
En cas d'excès ou d'insuffisance en protéines, le foie peut transformer les chaines carbonées des acides aminés en quoi? (2)
-glucose pour les aa glucogéniques lors d'un jeune prolongé
-acides gras pour les aa cétogéniques lors d'un bilan énergétique positif
66
Vrai ou faux, les protéines agissent au niveau énergétique?
Vrai
67
Comment se nomme le processus de production d'énergie par la mitochondrie?
phosphorylation oxydative
68
En général, qu'est-ce que le cycle de Krebs?
Le principal objectif du cycle de Krebs est de produire des molécules énergétiques (en particulier de l'ATP), des électrons (sous forme de NADH et FADH₂) et des protons (H⁺), qui seront ensuite utilisés dans la chaîne de transport des électrons pour générer davantage d'ATP via la phosphorylation oxydative.
69
Quels sont les deux acides aminés exclusivement cétogéniques?
la lysine et la leucine
70
Quelles sont les fonctions des protéines?
-transport (des lipoprotéines)
-hormones
-enzymes (métabolisme)
-structure
-anticorps (immunité)
-balance fluides
-balance acide base
-canaux et pompes
71
Dans quoi les protéines interviennent-elles au niveau de la structure des cellules?
cytosquelette
72
En quoi les protéines peuvent être motrices?
protéines utilisatrices de l’énergie produite par la cellule (ex: ATP) pour la convertir en travail mécanique.
73
Quel type de protéine est présent dans les cheveux, les cornes d'éléphant et les poils?
protéines fibreuses
74
Comment une protéine peut favoriser le transport?
transport des lipoprotéines car les lipides ne se mélangent pas à l'eau=transport facile dans le sang sinon la transferrine aide au transport du fer, hb aide au transport de l'o2
75
Comment les protéines favorisent l'équilibre hydrique?
Plusieurs protéines circulent dans le sang dont l’albumine;
Protéines ne traversant pas la paroi vasculaire; trop grosses!
Favorise la rétention d’eau dans les vaisseaux.
76
En quoi les protéines interviennent au niveau de la balance acide-base?
-pH alcalin: peu d’ions H+
Les protéines (aa) agissent comme des donneurs de H+ pour maintenir le pH stable et proche de 7.4.
-pH acide: beaucoup d’ions H+
Les protéines (aa) agissent comme des accepteurs de H+ pour maintenir le pH stable et proche de 7.4.
77
La tyrosine active quels neurotransmetteurs+roles?
catécholamides:
dopamine (humeur, productivité), adrénaline et noradrénaline (stress)
78
La tryptophane active quels neurotransmetteurs+roles?
sérotonine (hormone du bien être)
79
La histidine active quels neurotransmetteurs+roles?
histamine (réponse aux allergènes)
80
Le glutamate active quels neurotransmetteurs+roles?
Acide gamma-aminobutyrique (inhibition ou excitation des fonctions cérébrales)
81
2 types de maladies en cas de carence en azote
-Kwashiorkor: malnutrition résultant d’une grave carence en protéines
mais le bébé est quand même dodu
-Marasme: malnutrition entrainant une déficience protéique et énergétique globale
bébé tout maigre
82
Quelle conséquence engendre la carence en protéine?
diminue la résistance aux infections
83
Que peut-il se passer avec un excès de protéines?
Risque accru d’apport en aa soufrés comme méthionine ou cystéine
ce qui cause l'acidification du sang et donc un risque d'ostéoporose et de calculs rénaux
84
Déficience partielle ou complète d'une des 5 enzymes associées au cycle de l'urée
erreurs innées du métabolisme Cycle de l’urée
85
Quels sont les symptômes associés à une erreur dans le cycle de l'urée
Nouveaux-nés: vomissement, irritabilité, incapacité d’ingérer des aliments riches en protéines, ataxie intermittente, léthargie, retard mental, encéphalopathie et peut conduire au coma voir le décès si non-traité.
86
Quels sont les 4 types de cétonuries engendrés par les erreurs du métabolisme?
-Cétonurie à odeur de sirop d’érable
atteintes neurologiques
-Phénylcétonurie, retard mentaux (odeur de souris)
-Tyrosinémie (odeur de chou), retard mentaux, hyperkératose, maladie foie
-Alcaptonurie (noircit à l'air),
Pigmentation noire des tissus conjonctifs, arthrite des jointures et de la colonne vertébrale.
87
type de cétonurie associée à la diminution du glutamate (neurotransmetteur) dans le cerveau qui cause une accumulation de leucine dans le cerveau.
Cétonurie à odeur de sirop d’érable
88
Dans quels types de cétonuries doit-on favoriser les protéines riches en phénylalanine tout en favorisant les aliments riches en tyrosine qui ici devient un aa essentiel?
Phénylcétonurie
et
Tyrosinémie
