cours 10 synchrone Flashcards
(30 cards)
qu’est-ce que la transamination
une réaction chimique réversible pour échanger une fonction amine primaire entre un acide alpha aminé et un alpha cétoacide
permettent de redistribuer les groupements NH2 pour synthétiser les acides aminés à partir d’acides alpha cétoniques
peut aussi récupérer les acides alpha cétoniques pour avoir de l’énergie
quelle coenzyme sert aux transaminases
pyridoxal-phosphate (dérivé de vit B6)
biosynthèse des acides aminés (synthétisés à partir de quoi, d’où vient le groupement amino et ce qu’on peut synthétiser)
a a synthétisés à partir des intermédiaires de la glycolyse, le cycle de krebs et la voir des pentoses
groupement amino provient du glutamate et glutamine
les humains peuvent synthétiser 20 a a (10 non essentiels)
les acides aminés essentiel
arginine, histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine
pourquoi arginine est essentielle
même si elle est synthétisée par cellules des mammifères; à un taux insuffisant pour rencontrer les besoins de l’organisme
pourquoi méthionine est essentiel
requis pour la synthèse de cysteine et phénylalanine qui est requise pour tyrosine
combien d’acides aminés sont métabolisés par transamination et les autres comment
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proline, lysine et thréonine par déshydrogénase
transaminations à connaitre par coeur
pyruvate devient alanine et glutamate devient alpha cétoglutarate
oxaloacétate devient aspartate et glutamate devient alpha cetoglutarate (par glutamate oxoaloacetate transaminase GOT)
biosynthèse de sérine, glycine et cystéine
3-phosphoglycérate au départ (un intermédiaire de la glycolyse) après action de NAD+ devient 3-Phosphohydroxypyruvate
glutamate devient alpha cétoglutarate ce qui transforme en 3-phosphosérine, déphosphorylée pour devenir finalement sérine
qui sera utilisée pour synthétiser glycine et cystéine
biosynthèse de glycine et les unités à un atome de carbone
sérine va être transformée en glycine en perdant un méthyl qui va devenir un TÉTRAHYDROFOLATE (transporteur des unités à un atome de carbone)
biosynthèse de tyrosine
fait à partir de phénylalanine dans une réaction catalysée par PAH (phénylalanine hydroxylase)
fréquent d’avoir une déficience de cette hormone (phénylcétonurie la maladie)
phénylcétonurie (PCU)
accumulation de métabolites de la phénylalanine et manque de tyrosine
diagnostiqué par un dépistage néonatal systématique et va avoir un régime plus faible en phénylalanine
les deux méthodes de biosynthèse de nucléotides
de novo (à partir des unités de base, utilise ATP, a aminés, unités monocarbonés)
ou récupération (recycle bases azotées)
une réaction qu’on utilise dans les deux méthodes de biosynthèse des nucléotides et sert à quoi
phosphoribosyl-1-pyrophosphate pour faire les deux méthodes de synthèse
va être inhibé par présence de purines et pyrimidines (pcq à ce moment pas besoin d’en faire plus)
comment est le ribose et d’où vient-il dans le phosphoribosyl-1-pyrophosphate
il est activé et vient du cycle de pentoses
comment se fait la synthèse de IMP et à quoi sert-elle
sert à la formation de purines dans la synthèse de novo
se fait par assemblage de la base purique sur un 5-phosphoribosyl pyrophosphate en utilisant glutamine, glycine, aspartate, bicarbonate et groupements formyles
ce qui est produit par la synthèse de nucléotides pyrimidiques
UMP et CTP
besoin de glutamine, aspartate et bicarbonate pour faire UMP qui sera phosphorylé en UDP then UTP
CTP synthétase catalyse l’amination de l’UTP en CTP
la réaction de ribonucléotides en désoxyribonucléotides; source d’énergie et régulation allostérique
c’est le ribonucléotide réductase qui fait la conversion en utilisant le NADPH
régulation allostérique par dATP(-), ATP (+) (domaine d’activité)
dATP, dGTP,dTTP (domaine de spécificité)
comment fonctionne le catabolisme des acides aminés
- élimination de l’azote; quelques microorganismes peuvent récupérer l’énergie contenue dans l’ammoniac
- métabolisme de cétoacides; récupération de l’énergie, gluconéogenèse et cétogenèse
le catabolisme des produits azotés chez les bactéries
certaines peuvent cataboliser l’ammoniac en N2 ou en nitrites et nitrates avec production de l’énergie
le catabolisme des produits azotés chez les organismes supérieurs
pour eux, l’ammoniac est très toxique donc doit être éliminé;
- en hydroxyde d’ammonium ou ammoniac chez animaux aquatiques (ammoniotéliques)
- en urée chez les animaux uréotéliques (mammifères et poissons cartilagineux)
- en acide urique chez les organismes uricotéliques (reptiles terrestres, oiseaux, insectes)
produits azotés chez les animaux uréotéliques (acides aminés)
acides aminés sont réutilisés à 80%
mais si excès; élimination des NH2 en urée et récupération de la chaine carbonée pour l’énergie
ammoniaque produit dans le rein vs foie chez les animaux uréotéliques
dans le rein est éliminé par les urines (20%) et celui produit au foie est éliminé via le cycle de l’urée (80%)
ammoniaque produit dans les autres tissus chez les animaux uréotéliques
transporté au foie sous forme de glutamine (tissus non musculaires) ou sous forme d’alanine via le cycle alanine/glucose (tissu musculaire)
