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MMD1042 : module 3... LET'S GOOOO > Cours 4 : la maturation des ARNm, la traduction et le repliement > Flashcards

Cours 4 : la maturation des ARNm, la traduction et le repliement Flashcards

1
Q

Est-ce que le devenir des transcrits d’ARN est le même entre pro et eucaryote?

A

NON!

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2
Q

Différences entre devenir des transcrits d’ARN entre pro et eucaryotes (maturation, chemin).

A

Pro :

  • pas de maturation (car ARN continu)
  • pas de chemin, car directement dans cytoplasme, en contact avec ribosome (transcription et traduction directement)

Euca:

  • maturation (ARN primaire = pré-ARNm, doit devenir ARNm)
  • maturation et transcription dans noyau, puis traduction dans cytoplasme
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3
Q

Différences entre pro et eucaryotes quant à la création de protéine avec un nombre d’ARNm défini.

A

Pro :
- plusieurs prots peuvent être codées par 1 même ARNm polycistronique

Euca :
- 1 ARNm (après épissage) donne en général 1 prot.

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4
Q

Pour eucaryotes, 1 ARNm (après épissage) donne en général 1 prot. Cela veut dire que 1 pré-ARNm donne aussi 1 prot?

A

NON!!! Car il existe l’épissage alternatif.

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5
Q

Qu’est-ce que le concept “d’opéron”?

A

Chez procaryotes, plsrs gènes contrôlés par 1 seul promoteur en amont

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6
Q

** Chez qui est-ce que l’ARNm est contiguë?

A

Procaryotes

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7
Q

Étapes de la maturation chez les eucaryotes (en ordre chrono).

A

1) addition coiffe 5’
2) épissage des introns
3) polyadénylation

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8
Q

ICI, ON PARLE DU DÉBUT DE LA MATURATION

Outre son rôle dans la transcription, l’ARN polymérase recrute via sa queue ________ des ___________. La polymérase fait donc l’addition de la _______, à l’extrémité ___ de l’ARN, donc à _________(son début ou sa fin?) dès que l’ARN synthétisé atteint _________.

A
  • hyperphosphorylée
  • prots impliquées dans maturation de l’ARN en voie de synthèse
  • coiffe (cap)
  • 5’
  • début
  • 25 nucléotides
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9
Q

** Nom complet de la coiffe 5’

A

Coiffe 7-méthyl guanosine (“cap”)

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10
Q

Qu’est-ce qui rend la coiffe 5’ plus résistante?

A

Liaison 5’ vers 5’ inhabituelle, résultant à ARN PLUS RÉSISTANT AUX NUCLÉASES (qui digèrent de 5’ vers 3’)

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11
Q

Fcts de la coiffe 5’. (3)

A

1) stabilité (protection contre exonucléases)
2) FACILITE EXPORT de ARNm vers cytoplasme
3) STIMULE TRADUCTION par les ribosomes

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12
Q

Les _________ qui sont portés par la queue phosphorylée de __________ sont transférés sur la séq __________ qui sert de _________ et ___________. Il y a donc recrutement de la _________ à l’extrémité ______ de l’ARN. Celle-ci va faire le ____ de l’ARN, environ _____ nucléotides après la _______. La PAP va ensuite ajouter la _______. Finalement, il y a un recrutement des ____________ qui assurent la ___________ : elles se nomment les _______.

A
  • facteurs de clivage
  • l’ARN polymérase
  • AUAAA
  • signal au clivage
  • d’addition de la queue poly-A
  • poly-A polymérase (PAP)
  • 3’
  • clivage
  • 15
  • séq AUAAA
  • queue poly-A
  • prots liant la queue poly-A
  • stabilité de la queue
  • PABP : poly A binding proteins
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13
Q

Quels sont les 2 facteurs de clivage de l’ARNm?

A

CPSF : cleavage/polyadenylation specific factor

CstF : cleavage stimulation factor

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14
Q

L’addition de la queue poly-A fait quoi? (3 choses)

A

1) AUGMENTE STABILITÉ de ARNm (protège extrémité 3’ qui se dégrade dans cytoplasme)
2) facilite L’EXPORTATION de l’ARNm vers le CYTOPLASME
3) FAVORISE LA TRADUCTION en identifiant les mols de ARNm matures prêtes à être traduites

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15
Q

Souvent, les premiers et derniers exons de pré-ARNm contiennent…?

A

également des séq non-codantes en 5’ et 3’, respectivement : 5’UTR et 3’UTR (untranslated region)

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16
Q

V/F?

Les introns sont plus courts que les exons, en général.

A

F! Inverse

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17
Q

Qu’est-ce qui est nécessaire à l’excision d’un intron?

A

Séqs nucléotidiques spécifiques

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18
Q

Les séqs spécifiques de pré-ARNm sont reconnues par…?

A

des petites RIBONUCLÉOPROTÉINES NUCLÉAIRES : snRNP

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19
Q

Que font les snRNP?

A

Assistent la coupure de l’ARN aux jcts intron-exon

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20
Q

Le pt de branchement d’un intron contient quoi, obligatoirement?

A

Un A!!!

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21
Q

Fin d’un exon représenté par?

A

AG

on garde un exon jusqu’à la FIN, jusqu’à ce qu’il soit âgé… AG

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22
Q

Début d’un intron représenté par?

A

GURAGU (où R = purine = AG)

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23
Q

Fin d’un intron représenté par?

A

YYYYYYYYYYNCAG

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24
Q

Début d’un exon représenté par quoi?

A

G

au DÉBUT, l’exon c’est mon gee… G

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25
Q

Qu’est-ce qu’un site donneur?

A

Passage de l’exon à l’intron

quand on ne reçoit pas qqn chez nous, on sort de la maison, et on entre chez qqn d’autre

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26
Q

Qu’est-ce qu’un site receveur (accepteur)?

A

passage de l’intron à l’exon

quand on reçoit qqn chez nous, la personne entre, puis sort…exits

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27
Q

Un intron forme une struct _______ au cours de l’épissage… Voici le processus

L’________ du pt de branchement de l’intron attaque _____________, et coupe le ________. L’extrémité ______ coupée de l’intron se lie de façon __________ au ___________ de ________ pour former une __________ en forme de ______. Finalement, l’extrémité 3’-OH libre de __________ réagit avec le _____, reliant les deux _______ ensemble pour former une séq codante ___________ et libérant ________ sous forme de _________ qui sera ensuite ___________.

A
  • branchée
  • adénine
  • l’extrémité 5’ de l’intron au pt d’épissage
  • squelette sucre-phosphate
  • 5’
  • covalente
  • 2’OH du ribose
  • l’adénine
  • struct branchée
  • lasso
  • l’exon 1
  • 5’ de l’exon 2
  • exons
  • continue
  • l’intron
  • lasso
  • dégradé

(aller voir p.16 pour schéma)

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28
Q

U1 snRNP possède…?

A

ARN complémentaire aux séqs d’ARN se liant à jct EXON1/INTRON

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29
Q

U2 snRNP possède…?

A

ARN complémentaire à la séq entourant le “branch site” (jct intron/exon 2)

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30
Q

Rôle de U5 snRNP

A

Force association de U1 et U2

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31
Q

Rôle de U2 snRNP dans le spliceosome

A

amène Adénine de la séq UAAC (“branch site”)

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32
Q

ALLER VOIR SCHÉMA + DESPCRIPTIONS DE P.17-18!

A

IMP!!! (Tu t’es posé des questions sur les rôles, mais il faut quand même comprendre le mécanisme)

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33
Q

Comment se nomme la machinerie d’épissage?

A

Le spliceosome

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34
Q

Les exons sont des modules de ______ ayant grandement contribué à ________. De nouvelles ________ sont ainsi apparues. Ce processus s’appelle l’________. Il peut y avoir une _________ d’un exon à l’int d’un même _____. Ou encore, l’_________ d’un exon dans un gène déjà ______.

A
  • l’info
  • l’évolution
  • prots
  • exon shuffling
  • duplication
  • gène
  • insertion
  • existant
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35
Q

Par quoi s’explique la diversité des prots? Par nombre de gènes?

A

NON! Par l’épissage alternatif

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36
Q

Les formes d’épissages alternatifs varient selon…?

A

Le tissu : ceci donne une diversité tissu-spécifique

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37
Q

Dans la cell musculaire, la alpha-tropomyosine contrôle …? Dans cell non-musculaire…? Cette différence est en raison de….?

A

Muscu : contractions régulant interactions entre actine et myosine.

Pas muscu: rôles dans régulation du cytosquelette

ÉPISSAGE ALTERNATIF!

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38
Q

Est-ce que des introns peuvent être traduits en prots?

A

Oui : exceptionnellement, par un répresseur de l’épissage

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39
Q

Que fait un répresseur de l’épissage?

A

Inclusion d’un intron dans ARNm mature

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40
Q

Que fait un activateur de l’épissage?

A

Mène à exclusion d’un intron dans ARNm mature

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41
Q

Seuls les ARNm maturés correctement peuvent sortir du noyau. Comment la cell s’assure-t-elle de cela?

A

Complexe de pores nucléaires reconnaît ARNm qui ont terminé leur maturation, et ce, par :

  • cap-binding protein (liaison à coiffe)
  • EJC : exon junction complex
  • PABP : poly-A binding protein
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42
Q

L’expression d’un gène eucaryote peut-être contrôlée à une seule étape : la transcription?

A

NON! Principalement lors de la transcription, mais peut être contrôlée à différentes étapes

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43
Q

Les ARNm sont lus en groupes de…?

A

3 bases dénommées TRIPLETS ou CODONS

44
Q

Syn de rég codante.

A

ORF : Open Reading Frame (cadre de lecture ouvert)

45
Q

Queue poly-A et coiffe 5’ sont des UTR?

A

NON! UTR = untranslated regions : entre coiffe et région codante, ou entre région codante et queue poly-A

46
Q

Rôle de la 5’ UTR

A

efficacité de traduction

47
Q

Rôle de la 3’ UTR

A
  • efficacité de traduction

- stabilité de ARNm

48
Q

Les codons codent pour des…?

A

a.a.

49
Q

Combien y a-t-il de a.a.?

A

20

50
Q

Différents codons peuvent coder un même a.a., sauf…?

A
  • Méthionine/Met/M/AUG

- Tryptophane/TRP/W/UGG

51
Q

Quels sont les codons STOP?

A

UAA
UAG
UGA

52
Q

Quel est le codon de d’initiation?

A

AUG

53
Q

Combien de possibilités de codons?

A

3^4 : 64

54
Q

Le code génétique est…?

A

universel

55
Q

Le premier AUG détermine le site d’initiation du…?

A

CADRE DE LECTURE

56
Q

Il existe combien de cadres de lectures possibles pour une mol d’ARNm donnée?

A

3! car avec le 4e, on revient au 1er cadre de lecture

57
Q

Équivalents de AUG au niv de l’ADN et de la prot

A

ADN = ATG

Prot = Met

58
Q

Quels sont les 4 types de mutations ponctuelles dans le domaine codant de l’ADN?

A
  • silencieuse (donne même a.a.)
  • faux-sens (donne a.a. diff)
  • non-sens (codon STOP)
  • continuation (a.a. au lieu de STOP)
59
Q

Caractéristiques des ARNt (nombre de nucléotides, forme, struct au bout)

A
  • 70-80
  • trèfle
  • anticodon sur la boucle de l’anticodon
60
Q

Rôle de l’ammoacyl-ARNt synthétase

A

Premier adaptateur du code génétique : ajoute a.a. à son ARNt spécifique. C’est le processus de GHARGEMENT

61
Q

Les ARNt sont des __________ reliant les _______ et les _______.

A
  • adaptateurs moléculaires
  • a.a
  • codons
62
Q

Nombre de codons codant pour 20 a.a.

A

61 (64-3 STOP)

63
Q

Code génétique = dégénérescence/redondance, mais pas d’ambiguïté?

A

Oui!

64
Q

Un ARNt avec son acide aminé est appelé…? Entre eux, il y a…?

A
  • ARNt chargé

- lien de haute énergie

65
Q

Quel est le 2e adaptateur du code génétique?

A

Molécule d’ARNt, faisant en sorte que son anticodon s’apparie avec le codon de l’ARNm

66
Q

Caractéristiques du ribosome (composition, composantes, sites)

A
  • 4 ARN et plus de 80 prots
  • grande et petite sous-unités
  • 1 site de liaison à l’ARNm (sur la petite sous-unité) et 3 aux ARNt
67
Q

Ribosome : quels sont les 3 sites de liaison aux ARNt?

A

Site A : pour Aminoacyl ARNT/site Accepteur

Site P : pour Peptidyl-ARNt

Site E : pour “Exit”

68
Q

La traduction se fait en combien de phases? Lesquelles?

A

1) initiation
2) élongation (ayant 4 étapes)
3) terminaison

69
Q

Aller voir p.27-31 pour les 4 étapes de l’élongation.

A

Go go go! Tu t’es quand même posé des questions, mais c’est pour le concept

70
Q

Est-ce que les sites A et P du ribosome sont quand même proches? Qu’est-ce que cela fait?

A
  • 2 ARNt peuvent se lier à 2 codons successifs

- cet arrangement ajusté permet qu’il n’y ait pas d’erreur de lecture pendant synthèse de prot

71
Q

Quels sont les groupements chimiques interagissant entre eux lors de la translocation de la chaîne polypeptidique du site P vers le site A?

A

Le bout carboxylique de la chaîne est découplé du site P et lié par liaison peptidique au GROUPEMENT AMINÉ libre lié à l’ARNt du site A

72
Q

Pourquoi y a-t-il translocation de la chaîne polypeptidique de l’ARNt du site P?

A

Réaction favorable énergétiquement, se réalise spontanément grâce à GRANDE ÉNERGIE DU LIEN AMINOACYL AVEC SON ARNt

73
Q

Qui se déplace en premier, la grande ou la petite sous-unité ribosomale?

A

Grande, puis ensuite la petite.

74
Q

L’initiation de la synthèse de prots nécessite des _________ et un _________. Voici comment le tout fonctionne…
1) L’ __________, ayant des facteurs d’initiation (_____), se lie à la _________ au site ______.

2) La petite sous-unité avec ARNt-Met et eIF2 se lient ensuite au bout _____ de ____, qui est reconnu en raison de sa _____ par les _________.
3) La petite sous-unité avance en cherchant le _______. Ce processus s’appelle le “__________”. Quand le premier AUG est trouvé, les facteurs d’initiation ___________.
4) Ceci permet l’association de la __________, complétant ainsi le _______.
5) L’ARNt initiateur est tjrs lié au site ___, laissant le site ____ libre pour ____________
6) Finalement, après élongation, le ribosome va arriver à un codon STOP, et aucun ________ ne _______ à ce codon. Il y a un _________ qui va reconnaître cette situation : le _________. Celui-ci se lie au ________ porteur d’un _______, ce qui met fin à la ______. Le polypeptide se ________ et le ribosome se _______.

A
  • facteurs d’initiation
  • ARNt d’initiation particulier
  • ARNt-Met
  • eIF2
  • petite sous-unité
  • P
  • 5’
  • l’ARNm
  • coiffe
  • facteurs eIF4E et eIF4G
  • codon initiateur AUG
  • ribosome scanning
  • se dissocient
  • grande unité ribosomale
  • ribosome
  • P
  • A
  • initier la synthèse protéique et l’élongation de la chaîne polypetidique
  • ARNt
  • correspond
  • facteur
  • facteur de libération
  • site A
  • codon STOP
  • traduction
  • détache
  • dissocie

(p.32-38)

75
Q

Qu’est-ce qui permet de donner un plus grande efficacité de traduction?

A

Polysome : plsrs ribosomes traduisant simultanément même mol d’ARNm

76
Q

En médecine, qu’est-ce qui peut inhiber la traduction?

A

Antibiotiques

77
Q

Repliement des prots est un processus (complexe ou simple?) qui est très sensible à _________. Le repliement des prots peut être affecté par des __________. Plus les prots sont complexes, plus les __________ sont fréquentes. C’est d’ailleurs le cas dans certaines maladies, où ce taux d’erreur _______ de façon néfaste.

A
  • complexe
  • l’environnement
  • mutations (hérédité)
  • erreurs de repliement
  • augmente
78
Q

Avec l’âge, le repliement des prots peut être affecté?

A

Oui : cataractes

79
Q

Qu’est-ce que les “cristallines”?

A

Prots structurales solubles dans eau se trouvant dans LENTILLE et CORNE, permettant la transparence

80
Q

Qu’est-ce que “l’alpha-cristalline”?

A

Cristalline ayant des propriétés de chaperonne moléculaire (aide à repliement), y compris d’EMPÊCHER LA PRÉCIPITATION DES PROTS dénaturées (et d’augmenter tolérance au stress cellu)

81
Q

Fcts des alpha-cristallines IMP pour quoi?

A

Pour maintien de transparence de la lentille et la prévention des cataractes en maintenant les prots solubles.

82
Q

Avec âge, déclin des fcts de l’alpha cristalline?

A

OUI!

83
Q

Le repliement d’une prot débute pendant __________. Voici les étapes principales:
1)
2)
3)

A
  • sa synthèse
    1) formation des éléments de struct secondaire de base (hélices alpha, feuillet B, boucles) qui se replie indép
    2) formation des domaines
    3) ajustement des domaines et repliement final
84
Q

Rôle général des chaperonnes moléculaires.

A

Aident prots nouvellement synthétisées à acquérir leur conformation correcte

85
Q

Les chaperonnes moléculaires préviennent quoi? Comment?

A

L’agrégation, en s’attachant à des parties prônes à s’agréger, telles que les régs hydrophobes

86
Q

La fixation des chaperonnes au polypeptide consomme de l’É(ATP)?

A

NON!!!

87
Q

Le délogement des chaperonnes de la prot consomme de l’É (ATP)?

A

OUI!!!

88
Q

Pour et par quoi sont marquées les prots qui n’acquièrent pas leur struct correcte?

A

Pour dégradation, par étiquette d’ubiquitine

89
Q

Sur quoi est ajoutée l’ubiquitine pour la dégradation d’une prot?

A

sur un résidu Lysine (K)

90
Q

Qu’est-ce qui dégrade les prots de mauvaise struct?

A

UPS : Ubiquitin-Proteasome System

91
Q

Que contient le UPS?

A

3 enzymes : E1-2-3

92
Q

Que fait E1 sans UPS?

A

“Ubiquitin-activating enzyme”, utilise de l’ATP pour cela.

93
Q

Que fait E2 sans UPS?

A

“Ubiquitin-conjugating enzyme”, s’occupe du transfert de l’ubiquitine

94
Q

Que fait E3 sans UPS?

A

“Ubiquitine-ligase enzyme”, reconnaît le substrat.

95
Q

Est-ce que E1 et E2 se lient dans UPS?

A

Non : c’est E2 et E3.

96
Q

Combien y a-t-il de E2 et de E3 différents pour les UPS?

A 
E2 = 30
E3 = 600 (pour la spécificité de reconnaissance des prots mal-repliées)
97
Q

** rappel : caractéristiques du protéasome (fctionne grâce à…?, formé de…?, ubiquitine clivée quand?)

A
  • ATP
  • protéases
  • avant que prot ciblée soit dépliée et rentre dans tube
98
Q

Quelle est la mutation qui a lieu dans la fibrose kystique?

A

Délétion de 3 nucléotides qui codent pour phénylalanine 508 du canal chlore CFTR

99
Q

Quelle protéine est impliquée dans la maladie de Huntington?

A

L’huntigntine

100
Q

Fct de l’huntigntine

A

Réguler diverses fcts cellu comme le TRAFIC VÉSICULAIRE ET LA SÉCRÉTION DE FACTEURS NEUROTROPHIQUES COMME LE BDNF

101
Q

Que se passe-t-il avec la huntingtine dans la maladie de H?

A

Elle s’agrège, formant des fibres amyloïdes. Elle perd donc sa fct, e qui cause la mort de neurones par apoptose

102
Q

Au niveau moléculaire, la maladie de H est causée par quoi?

A

Expansions du triplet CAG (glutamine), causant des séqs poly-glutamines dans la prot : poly-Q

103
Q

Le nombre de triplet CAG répétés détermine…?

A

si on atteint ou pas la maladie, et l’âge du début des symptômes

104
Q

Que se passe-t-il lors de la maladie d’Alzheimer?

A

Formation d’agrégats de prots sous forme de plaques amyloïdes, détruisant neurones environnants. Ceci mène à perte de fct des neurones, et leur mort

105
Q

Qu’est-ce que des “prions”

A
  • Prots qui créent mauvais repliement dans cerveau. Elle peut se trouver dans 2 ou plus conformations, dont une est AUTORÉPLICATIVE
106
Q

Il y a 3 grandes catégories de maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD). Quelles sont-elles (avec petite explication)?

A

1) Sporadique (spontanée)
- 90% des cas
- personnes âgées
- prion se forme dans 1/plsrs cells du cerveau, puis se propage

2) Maladies génétiques (héréditaires) à prions :
- 10% des cas
- dû à mutation génétique augmentant risque d’attraper maladie

3) transmis (contagieux)
- rare
- procédure méd ou ingestion

107
Q

Explication brève de la réplication des prions

A

1) changement de conformation d’une prot
2) formation de hétérodimère : une autre prot suit le même chemin sans encore être modifiée encore
3) formation d’un homodimère (les deux prots ont la même mauvaise conformation)
4) Ainsi de suite jusqu’à formation de fibre amyloïde : mène à apoptose de neurones

MMD1042 : module 3... LET'S GOOOO (10 decks)

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