Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

🟩 ADN-PROT > Cours 8 > Flashcards

Cours 8 Flashcards

(71 cards)

Start Studying
1
Q

Quels sont les types de molécules d’acides aminés hydrophiles (3 caractères chimiques)?

A
  • Négatif
  • Positif
  • Mépolairs (non chargés)

→ HYDROPHILES

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quel est le type de molécules d’acides aminés hydrophobes (caractère chimique)?

A

Non polairs (chaînes de nature alcyne)

→ HYDROPHOBES

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Les deux classes des 20 acides aminés:

A
  • Apolaire et Hydrophobe (~1/2)
  • Polaire et Hydrophile (~1/2)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Caractéristiques polaires/apolaires

A
  • Polaires: favorise les contacts avec des molécules d’eau
  • Apolaires: ø de contacts avec l’eau
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quelles sont les deux extrémités du squelette polypeptidique?

A
  • N-terminale (amine) → N lié avec H (N+)
  • C-terminale (carboxyle) -> C lié avec O (O-)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Dans les conditions physiologiques, l’azote (normalement valence de 3) de N-terminus a une charge … et l’oxygène lié au carbone du C-terminus a une charge …

A
  • Positive (hydrogène en plus))
  • Négative (il n’a plus 2 liaisons avec l’oxygène)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quelles sont les liaisons flexibles?

A

Les deux liaisons du C⍺ (C-N et C-C)

⚠︎ Pas les liaisons peptidiques (entre deux AA)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quelle partie du squelette polypeptidique est constamment répétée?

A

NH-CH-(C=O)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Comment déterminer le caractère chimique de chaque acide aminé?

A

En regardant le caractère physico-chimique des chaînes latérales

(Chaque a.a.possède sa propre chaine latérale qui lui donne son caractère physico-chimique)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quelle est la chaîne latérale des acides aminée négatifs?

A

Groupe carboxylique avec une charge négative sur O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quel est le rôle de la chaîne latérale d’un acide aminé?

A

Elle permet de lui accorder un caractère physico-chimique spécifique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

3 représentations d’un acide aminé (+exemple):

A
  • Nom complet
  • 3 lettres
  • 1 lettre

Ex: Methionine/Met/M

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Combien d’acide aminés dans la protéine chemokine CCL5?

A

68 (protéine particulièrement petite)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quel a.a. permet d’initier la traduction?

A

Méthionine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Qu’est-ce qu’un facteur d’exportation?

A

Séquence en début de chaîne qui sert à exporter la prot → une fois fait, clivé

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Est-ce que la chemokine commence par l’a.a. Met? Qu’est-ce qu’il s’est passé?

A

NON (a été enlevé)

La cellule a un système d’adressage pour exporter certaines prot vers l’extérieur de la cellule et elle utilise les séquences contenant la Met pour repérer ces prot avant de retirer cette séquence de la prot au moment de l’exportation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Pourquoi la chemokine est-elle envoyée à l’extérieur de la cellule?

A

Parce que c’est une molécule de communication
(= active une autre cell plus loin via récepteur)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q
  • Le protéine récepteur CCR5 est-elle plus longue que la chemokine CCL5?
  • Est-ce que les récepteurs commencent par une méthionine?
A
  • OUI
  • OUI (parfois on retrouve aussi des Met au milieu de la séquence de la protéine)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Quels sont les 2 rôle que peut avoir la méthionine?

A
  • a.a. d’initiation de la traduction
  • a.a. normal (peut se situer en milieu de chaîne protéique)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quelle est la description de la structure primaire des protéines?

A

Liste séquentielle des acides aminés commençant par l’acide aminé en N-terminal et finissant par l’acide aminé en C-terminal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Quelle est la praticularité de chaîne polypeptidique?

A

Elle est flexible uniquement autour du carbone⍺ (rotation)

= possède une liberté de mouvement lui permettant d’adopter beaucoup de conformations différentes

⚠︎ liaison peptidique ne peut pas tourner, les deux autres oui

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Nb de conformations possibles?

A

Techniquement une infinité MAIS en pratique limité → à cause de l’eau, qui peut faire des liaisons H avec les AA polaires

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Comment la chaîne polypeptidique peut s’organiser de manière à avoir une seule structure tridimensionnelle (= la formation de fonction d’une protéine)? Pourquoi?

A

Sur la chaîne polypeptidique de la protéine, il y a des possibilités de liaisons entre les hydrogènes/oxygènes (des molécules d’eau) et les hydrogènes/oxygènes du squelette polypeptidique
-> Protéines sont solubles dans l’eau
MAIS, la chaîne polypeptidiques va plutôt faire des liaisons hydrogènes avec elle-même (entre les groupements -N-H et -C=O du squelette polypeptidique)
=> formation de la structure tridimensionnelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Qu’est-ce que sa polarité permet à la molécule d’eau?

A

Force attraction/répulsion s’exercent sur molécule d’eau grâce à la polarité

= permet la liaison entre molécules d’H2O
→ réseau très dense de liaison H
==> Permet le mvt de l’eau liquide tout en gardant la stabilité des liaisons + la liberté d’échanges rapides de contact intermoléculaires

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Les liaisons Delta+ et Delta- entre l’hydrogène(+) et l'oxygène (-) sont possible entre quels types d’éléments chimiques (3)?
- Entre les **molécules d'eau** - Entre **molécule d'eau** et **ions en solution** - Entre **molécules d'eau** et **molécules organiques** (= solubles dans l'eau) = liaisons H intramoléculaires
26
Pourquoi le sel se dissout facilement dans l'eau (soluble)?
Car les ions Na+ se lient à l'oxygène (de polarité -) de l'eau et les ions Cl- forment des liaisons avec l'hydrogène (polarité +) de l'eau
27
Que peut faire le groupe N-H du squelette avec les molécules d'eau?
Il peut _donner_ une liaison hydrogène à la molécule d'eau
28
Que peut faire le groupe C=O du squelette avec les molécules d'eau?
Il peut _accepter_ une liaison hydrogène de la molécule d'eau
29
Structures secondaires
- Hélice alpha - Feuillet ß ==> liaison intramoléculaire
30
Comment est formée la _structure secondaire_ en **hélice alpha** (3D)?
Tout le long du _squelette polypeptidique_ uniquement, se forme une liaison H (C=O à NH → OH) **tous les 4 a.a.** = forme d'hélice 3D en hélice alpha ⚠︎**→ les chaines latérales ne sont pas concernées !!!!!!!!!!!!!!**
31
Taille d'un pas d'hélice?
0,54 nm
32
Pourquoi retrouve-t-on les structures en hélice alpha et en feuillets bêta dans beaucoup de protéines?
Car ce sont des structures qui **ne dépendent pas de la séquence** (chaînes latérales) = peuvent donc se former **spontanément** chez quasi toutes les prot (d’où l’appellation de structures secondaire)
33
Comment est formée la _structure secondaire_ en **feuillet bêta** (3D)?
Deux chaînes adjacentes se lient entre elles par liaison H (NH avec CO) → d'1 ou 2 prot Les chaînes peuvent être parallèles ou antiparallèles (structures plate) ⚠︎ Ne concerne que le squelette **→ les chaines latérales ne sont pas concernées!!!!!!!!**
34
Peut-on observer des structures secondaires en feuillet bêta et en hélice alpha dans _une même protéine_?
OUI → possible qu'à des endroits différents de la chaîne et à plusieurs reprises la prot adopte des structures différentes
35
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine?
- **Squelette polypeptidique** avec les extrémités _N-terminale_ et _C-terminale_ - **Chaînes latérales** (spécifique pour chaque a.a.)
36
Particularité des chaînes secondaires
Ne dépendent pas de la protéine, car les chaînes latérales ne sont pas concernées
37
Pourquoi la structure primaire d'une protéine détermine automatiquement et forcément sa structure tertiaire?
Car la structure tertiaire est déterminée par les a.a. (séquence) de la protéines (qui forment la structure primaire)
38
Que peut-on dire de la formation de la structure tertiaire?
La structure tertiaire se forme toujours **spontanément** (car elle est uniquement déterminée par la séquence) = Formation de la **structure tertiaire** _à partir_ de la **structure primaire** et _à travers_ les **structures secondaires**
39
Quelle est la structure _finale_ d'une protéine?
Sa **structure tertiaire**
40
Structures tertiaires?
Structure en modules Le but est de **cacher les chaînes latérales** hydrophobes (apolaires)
41
Est-ce que, quand une protéine est formée, elle possède à la fois des chaines latérales (des a.a.) hydrophiles et hydrophobes? Qu'est-ce que ça implique?
Oui → besoin d'adopter une **structure tertiaire** pour "cacher" les chaînes latérales hydrophobes car le milieu (extra)cellulaire est un milieu *aqueux*
42
Que sont capables de faire les a.a. _hydrophiles_?
Il peuvent **donner** et **accepter** des **liaisons H** des molécules d'eau
43
Forces qui poussent les prot à s'assembler par modules (structure tertiaire) (4)
- Effet hydrophobique - Attractions Van der Waals - Electrostatique - Pont H
44
Quels sont les 3 facteurs qui se "somment" pour permettre l'adoption d'une structure tertiaire?
- Entropie (effet hydrophobique) - Forces non-covalente - Flexibilité du squelette polypeptidique
45
Qu'est-ce que l'effet hydrophobique? Que permet-il?
Dans un milieu aqueux, les a.a. apolaires vse regroupent **spontanément** pour former un ensemble le plus grand possible et réduire un max l'exposition = **superenroulement** = énergétiquement favorable, ↑ de l'entropie (car libration de plus de molécule d'eau)
46
**V/F**: Si deux molécules hydrophobes ne sont pas rassemblées, plus de molécules d'eau vont être nécessaires pour maintenir une structure autour des molécules hydrophobes comme elles ne peuvent pas former de liaison = diminution de l'entropie, milieu énergétiquement défavorable
Vrai
47
Qu'est-ce que l'enthropie?
C'est le désordre naturel vers lequel l'univers tend spontanément. La nature favorise le désordre.
48
Quelles sont les _forces non-covalentes_ qui permettent à la protéine d'adopter une structure tertiaire? (3)
- **Liaisons hydrogènes** (en dehors des hélices alpha et feuillet bêta) - **Attractions électrostatiques** - **Attractions de van de Waals**
49
Comment se forment les _attractions électrostatiques_ (pour des protéines)?
Chaînes latérales de **charges opposées s'attirent** = liaisons électrostatiques entre 2 parties complémentaires de la *même* chaîne polypeptidique
50
En quoi consistent les _attaractions de van der Waals_?
Attraction à l'échelle atomique quand deux composants ont une forme similaire et se rapprochent spontanément (distance énergétiquement optimale) → complémentarité des formes
51
Par quoi la _structure tertiaires finale_ est-elle déterminée?
Elle est précisément déterminée par la **séquence d'a.a.**
52
Expliquer la structure tertiaire de la chémokine (on s'en fou mais si jamais)
- Hélice⍺ sur un feuillet ß - Grande partie de chaîne polypeptidique _sans structures secondaires_ mais avec une **structure rigide** (formes en boucles et queue à l'extérieur d'une partie organisée en structure secondaires qu'on retrouve chez TOUTES les protéines) - Atomes présents autour du squelette polypeptidique (dans les "trous")
53
Qu'est-ce qu'il y a de particulier dans une protéine de plus de 100 acides aminés?
Il y a la formation de plusieurs **modules** (= domaines protéiques) ==> Structure modulaire de la prot, aussi appelée domaine
54
**V/F**: Généralement, la chaîne polypeptidique n'a pas besoin d'être terminée pour que des modules se forment
Vrai
55
Qu'est-ce qu'un _module_ dans une séquence polypeptidique? Comment se forme-t-il? Fonction?
= Structures 3D en forme de brique, **modulable** qui se forme _spontanément_ et _indépendamment_ de la présences d'autres structures → chaque module à une fonction propre = structure **tertiaire**
56
- Que subissent les modules au cours de l'évolution? - Qu'est-ce que ça implique?
- Certains modules _stables_ qui fonctionnent bien peuvent être **dupliqués** - Plusieurs protéines peuvent ainsi avoir des **structures similaires** au niveau des **domaines**
57
Est-ce que la majorité des domaines protéiques (modules) ont été conservés pendant l'_évolution_?
Oui
58
Quand est-ce qu'une protéines adopte une _structure quaternaire_?
Quand une protéine est composée de _plusieurs chaînes polypeptidiques différentes_
59
De quelle _structure_ font partie les **modules**?
De la structure **tertiaire** Modules sont présents sur le _même_ squelette polypeptidique
60
Est-ce qu'il existe des protéines *toujours* composées exclusivement de plusieurs chaînes polypeptidiques? Donner un exemple et expliquer
Oui → elles ont une structure **quaternaire** _Hémoglobine_ comporte 4 sous-unités protéiques
61
Structure quaternaire
Association des différentes chaînes polypeptidiques (= ss-unit) Chaque chaîne est traduite séparément Assemblage par complémentarité chimique (pont H etc.) et physique (van der waals) Addition de plusieurs ss-unit = prot
62
Quelle est l'appellation d'une (des) **chaîne polypeptidique** d'une protéine avec une structure quaternaire?
**Sous-unité** protéique
63
**V/F**: Deux ou plusieurs transcrits des furtures sous-unités protéiques peuvent être traduits en même tps au niveau ribosomal mais chaque ss-unit se replie indépendament
Vrai
64
**V/F**: Les 4 ss-unit de l'Hb sont produite séparément
Vrai, elles proviennent d'ARNm différents
65
- Comment peut-on observer la molécule (fibre) d'actine (=protéine)? - Pourquoi?
- Par microscopie **électronique** - Car c'est une molécule TRÈS grande
66
La **fibre d'actine** peut-elle adopter une structure quaternaire (+3 types de repliement)
Oui Actine = _polymère_ de chaînes polypeptidiques Repliement sous forme de: - **dimère** - **hélice** - **anneau** *(chaque boule rouge représente une chaîne polypeptidique → utile pour facilement dissocier et rassembler à nouveau la molécule d'actine)*
67
Quel problème peuvent poser des protéines extrêmement longues (plusieurs milliards d'a.a.)? Solution?
- Pas assez d'espace dans le Génome pour coder une protéine aussi grande directement dans sa structure finale - Codage d'une brique réutilisée beaucoup de fois dans la cellule pour l'assemblage → Fait partie de la structure **quaternaire** *Ex: fibre d’actine*
68
Quelles sont les types de structures existantes pour les protéines?
- Structures **primaire** - Structure **secondaire** - Structure **tertiaire** + structure modulaire - Structure **quaternaire**
69
Les chaînes latérales sont-elles concernées par la structure secondaire?
NON
70
Est-qu’une protéine est soluble dans l’eau?
Généralement oui (grâce aux groupements hydrophiles)
71
Les 4 structures des protéines:
- **Primaire** -> chaîne polypeptidique composée d’a.a. - **Secondaire** -> Hélice alpha -> Feuillet Beta - **Tertiaire** + modulaire -> Effet hydrophobique/entropie -> Forces non-covalentes - **Quaternaire** -> Plusieurs chaînes polypeptidiques -> Sous unités protéiques

🟩 ADN-PROT (9 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions