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Cous 7 Flashcards

(47 cards)

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1
Q

Où se situe la région codante de l’ARNm?

A

Au milieu de l’ARN (entre deux régions non-codantes)

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Q

La traduction dans le dogme central et ses 4 étapes

A

ARNm → protéine

Étapes:

  1. Liaison ribosome - ARNm
  2. Initiation de la traduction
  3. Élongation
  4. Terminaison
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Q

Où se situe la traduction?

A

Cytoplasme

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4
Q

Code génétique, expliquer ce que c’est

A

Code permettant de traduire les infos contenues dans le génome des cellules vivantes (bases nucléotidiques)
→ afin de synthétiser les protéines (3 bases = 1 codon = un AA)

Même alphabet pour (presque) tous les êtres vivants

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5
Q

Combien de bases nucléotidiques? Lesquelles? Pour l’ARNm et l’ADN?

A

4
ADN: ATCG
ARNm: AUGC

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6
Q

Combien d’acides aminés?

A

20

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7
Q

Problème code génétique et solution

A

On a slm 4 bases et il nous faut 20 a.a.

Solution: 1 AA = séquence de 3 bases

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8
Q

Autre nom pour “protéine”?

A

Chaine polypeptidique

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9
Q

Quelle parties des acides aminés varie?
Laquelle reste identique? (Donner sa composition: 3)

A

Partie qui varie: chaine latérale

Partie inchangée: squelette polypeptidique, structure générale avec:

  • Carbone ⍺
  • Groupe carboxyle
  • Groupe amine
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10
Q

Structure générale d’un acide aminé

A

Carbone ⍺ entouré de:

  • groupe amine NH3 (ou NH2 possible)
  • chaîne latérale R
  • hydrogène
  • groupe carboxyle COOH (COO- si manque l’H)
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11
Q

Qu’est-ce que la chaine latérale R?

A

Chaîne de carbone variable en fonction de l’AA

⚠︎ A ne pas confondre avec la chaîne latérale sur le squelette polypeptidique

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12
Q

Qu’est-ce que le squelette polypeptidique?

A

Chaine d’atomes d’azote et de carbone répétés, reliés entre eux par des liaisons peptidiques dans une protéine

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13
Q

Qu’est-ce qu’une Liaison peptidique?

A

= Liaison covalente qui s’établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d’un a.a. et la fonction amine portée par le carbone α de l’a.a. suivant dans la chaîne peptidique

==> Forme de l’H2O

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14
Q

Quels sont les 4 caractères chimiques de la chaine latérale?

A
  • Acide
  • Base
  • Hydorphobe
  • Polaire
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15
Q

Combien y a-t-il de codons? Pourquoi?

A

64

→ 4 bases nucléotidiques
→ Chaque codon contient 3 acides nucléique
→ 4 x 4 x 4 = 64

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16
Q

Deux représentations des acides aminés:

A

3 lettres ou 1 lettre (les deux codes sont valables et alternatifs)

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17
Q

Acide aminé correspondant au codon start:

A

Méthyonine: M / Met

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18
Q

Codon START:

A

AUG

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19
Q

Codons STOP:

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A

UAG
UAA
UGA

⚠︎ on doit garder des espaces dans le code génétique pour les codons STOP et START!

20
Q

Le nombre de codons codant pour des acides aminés est-il répartit équitablement entre les acides aminés?

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A

Non, certains acides aminés sont codés par bcp de codons (jusqu’à 6) d’autres par seulement 1

21
Q

Quel est le rôle d’un codon?
Exception?

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A

Code pour un acide aminée (exception codon START/STOP)

22
Q

Spécificité structurelle de l’ARN simple brin et utilité (2)

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A

Peut prendre des formes différentes
→ régions où le brin se lie à lui-mm par complémentarité des bases
(complémentarité intramoléculaire, potentielle importance pour sa fonction)

ARN peut prendre une fonction d’enzyme

23
Q

À quoi ressemblent les ARNt?

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A

Petits ARN (~80 AA) fortement repliés sur eux-même, formant un trèfle (3 boucles et les deux extrémité, 5’ 3’, qui se rejoignent)

24
Q

Structure des ARNt:

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A

3 lobes (structure en trèfle):

  • Anticodon à l’extrémité = reconnaît une combinaison unique de 3 bases sur l’ARNm (codon)
  • Acide aminé à l’autre extrémité 3’ relié à l’ARNt par une liaison esther (covalente)
25
Les ARNt sont des:
**Molécules adaptatrices**: il existe au moins un ARNt pour chaque codon (plein d'anticodons ARNt) _SAUF POUR LES STOP_ (≠ ARNt) = fait le lien entre les codons (3 bases sur l'ARNm) et l'AA correspondant
26
**V/F**: Un condon nécessite au moins 1 ARNt
Vrai
27
Combien a-t-on d'ARNt différents?
61 Car 64 codons moins les 3 codons stop
28
Quelle enzyme permet la laison entre ARNt et (le bon) A.A.?
ARNt synthétase
29
Combien d'ARNt synthétases existe-il? Combien de sites de liaisons possède-t-elle?
20 (1 pour chaque a.a.) 2 sites de liaison: 1 pour l'AA spécifique, 1 pour le ou les ARNt qui codent pour le AA spé.
30
Comment l'ARNt synthétase crée le lien entre A.A. et et ARNt?
**Reconnaissance** moléculaire entre les enzymes des deux structures (a.a. et bon ARNt, 2 méca de discrimination pour être sur que ok) Ez crée une **liaison** entre a.a. et ARNt en _consommant de l'ATP_ (libération d'AMP + 2 Pi) = catalyse de l’ATP en AMPi pour créer le lien entre a.a. et ARNt **grâce à la fixation de l’ATP sur le site actif de l’enzyme ARNtsynthétase** → Liaison crée riche en énergie (ester)! → L'énergie pourra être réutilisée plus tard
31
Expliquer la liaion ARNt-a.a. (3)
- riche en énergie - liaison ester de l'extrémité carboxyle de l'AA avec l'extrémité 3' de l'ARNt - formation d'une molécule prête à intervenir dans la suite du processus de traduction: peptidyl-ARNt
32
Formation dirigée des liaisons peptidiques: (4 étapes)
= **Processus dirigé** par la _séquence d'ARNm_ : → Réaction chimique qui a lieu entre l’a.a. combiné à l’ARNt qui arrivent et le reste de la chaîne polypeptidique déjà en place 1. Partie carboxyle du dernier a.a. de la chaîne est encore attaché sur la molécule d’ARNt précédente *(Peptidyl-ARNt attaché au C-terminal de la chaine polypeptidique)* 2. Réaction chimique entre la partie amine de l’a.a. du nouvel ARNt et le groupe carboxyle *(C-terminal de la chaîne)* 3. Détachement de la chaîne polypeptidique avec le premier l’ARNt 4. Liaison avec le nouvel a.a. **→ cycle, enchaînement**
33
Qu'implique le fait qu'il y a 3 cadre de lecture? Qu'est ce que ça signifie?
En fonction du codon de départ, la séquence d'a.a. produite peut être complètement différente! → un *décalage du cadre de lecture* a lieu si le chgt n'est pas multiple de 3 (sinon séquence reste inchangée car les codons viennent en grp de 3)
34
Combien de cadres de lectures sur un mm brin d'ARNm?
3 cadres de lecture (décalage d'une base entre chaque) → ø de 4e base de lecture pcq on serait à la 4e base par rapport à la 1e base originelle ⇢ on enlèverait donc juste le 1er a.a. et le reste de la chaîne serait la même, or le but est justement de pouvoir créer une chaîne polypeptidique différente en décalant la traduction de 1, 2 ou 3 bases max
35
Quand a lieu la lecture du cadre de lecture?
Au milieu de la phase de traduction
36
Pour lire (traduire) le message correctement, la machine doit (2):
- Identifier le **bon point de départ** - **Coller les a.a. ensemble selon le bon cadre de lecture** (importance de commencer dans le bon cadre de lecture)
37
Lieu de synthèse des ARNr:
Nucléole
38
Structure du ribosome: (4)
= principalement fait d'ARN - 3 sites qui accueillent les ARNt (E, P et A) - Grande sous unité (ARNr 28s/ 5,8S/5S) - Petite sous-unité (ARNr 18S) - Site de liaison à l'ARNm
39
Cycle de la synthèse des protéines (9):
1. **Nouvel amoniacyl-ARNt (a.a. + ARNt) lié (site A)** → arrivée séquentielle des ARNt 2. (Transfert)/**Création de liaison peptidique** entre le dernier a.a. et le précédent (lui-même lié à la chaine polypeptidique en croissance) = on utilise l'énergie de la 1ere liaison pour former la 2e 3. **_Grande_ sous unité du ribosome se décale** (vers la droite: sens de progression de la traduction) 4. **Site A libre** (site E devient pris) 5. **Éjection de l'ARNt** (initialement présent sur le site P puis dans le site E après décalage) 6. **Seul le site P reste pris** par un ARNt 8. **Nouvel ARNt arrive sur le site A** 9. **Laison esther** entre ARNt précédent (sur le site P) et a.a. **se brise** 10. **Transfert**, nouvelle liaison peptidique se forme entre le dernier a.a. et le précédent....
40
Rôle des facteurs d'élongation EF1 et EF2:
Ils font **avancer la traduction** à _chaque cycle_ grâce à l'hydorlyse du GTP en GDP = fournit de l'énergie pour faire bouger les grande et petite ss-unit du ribosome
41
Initiation de la traduction: (8)
1. Reconnaissance entre Met (a.a.) et EF2 (+ son GTP ds complexe d'initation) 2. Complexe *ARNt initiateur-Met* est chargé sur la **_petite_ sous unité du ribosome** 3. Protéines elF4E et elf4G captent l'ARNm et le fixent 4. Petite sous-unité ribosomale se fixe à l'extrémité 5' de la molécule d'ARNm 5. Le complexe se déplace (5'-3') le long de l'ARNm cherchant le 1er codon AUG (mis sur le site P) = *complémentarité* 6. Grande sous-unité ribosomale se lie 7. Deuxième amminoacyl-ARNt se fixe sur le site A du ribosome 8. Formation de la 1ère liaison peptidique....
42
Fin de la traduction nécessite (2)
- Codon stop - Facteur de libération
43
Fin de la traduction: (4)
1. **Facteur de libération** se lie au codon STOP (UAG UAA UGA) sur le SITE A 2. **Hydrolyse de la liaison** entre la chaine polypeptidique et le dernier ARNt (= cassure de la laison ARNt - a.a.) 3. Chaîne polypetidique libérée 4. Dissociation du ribosome (en ses 2 sous unités) => TOUT LES ÉLÉMENTS SONT RECYCLÉS
44
Qu'est-ce que le Facteur de libération?
**Protéine** dont la forme moléculaire ressemble à celle de l'ARNt (mimétique moléculaire d'un ARNt) → son embout a une structure complémentaire au codon STOP
45
Rôle du facteur de libération?
Se lie au codon STOP pour arrêter la traduction et _organise le départ de la chaine polypeptidique_ (liaison brisée) → il catalyse (hydrolyse) la liaison entre le dernier AA et son ARNt (libération): on retrouve la fin de la chaîne polypeptidique avec son extrémité carboxyle/C-terminal (COOH)
46
Est-ce que toutes les polypetides commencent par une methyonine?
Pas forcément, parfois, certaines enzymes coupent les a.a. Met si ils ne sont pas utiles à la cellule (mais pour la majorité, ils sont gardés)
47
Où trouve-t-on le codon pour Met
Obligatoirement au début pour initier la synthèse de la chaîne, mais pas exclusivement; il peut aussi se trouver dans la chaîne

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