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Bioquímica bloque 1 > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Enzimas (características)

A
  • Reduce la energía de reacción
  • Aumenta la velocidad
  • Son altamente específicas
  • Grupos prostéticos
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Q

Energía de activación

A

Energía necesaria para iniciar una reacción (convertir el sustrato en el producto)

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Q

Estado de transición

A

Hay la misma probabilidad de formar el producto o regresar al sustrato

  • Se encuentra en la cúspide de la curva de transición
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4
Q

Sitio activo

A

Parte de la enzima que se une con el sustrato
- Los radicales de los aminoácidos forman enlaces con el sutrato (y solo con el)

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Q

¿Porque se descarta el modelo llave-cerradura?

A

Porque si embonarían perfecto entraría en equilibrio y no pasaría nada

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6
Q

Modelo llave cerradura

A

La enzima y el sustrato son perfectos el uno para el otro y encajan perfectamente

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7
Q

Modelo encaje inducido

A

El sitio activo se modifica para encajar con el sustrato
- Sufren un cambio conformacional

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8
Q

¿Que hace el cambio conformacional?

A

Rompe enlaces débiles
- Energía de fijación

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9
Q

Energía de fijación

A

Se acumula en el sitio activo e impulsa la conversión del sustrato a un producto

  • Por esta energía se acelera la reacción
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10
Q

¿Que sucede cuando el sustrato cambia a producto?

A

Se libera el producto de la enzima

  • La enzima regresa a su forma incial
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11
Q

Complejo enzima sustrato

A

Cuando se encuentran juntos

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12
Q

Momentos reacción

A
  1. Enzima separada del sustrato
  2. Complejo enzima-sustrato
  3. Complejo enzima-producto
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13
Q

Grupos prostéticos

A

Molécula no proteica unida covalentemente al sitio activo
- Cofactor

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14
Q

Cofactor

A

Permiten transferir grupos químicos
- Hay metálicos y coenzimas

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15
Q

Coenzimas

A

Derivados de las vitaminas

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16
Q

Vitaminas liposolubles

A
  • Quedan almacenadas en el adiposito

K,E,D,A
- Casi imposible tener deficiencia

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17
Q

Vitaminas hidrosolubles

A

Complejo B y Vitamina C
- Como no se almacenan es más fácil tener deficiencia

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18
Q

Holoenzima

A

Enzima asociada a su cofactor (enzima funcional)

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19
Q

Apoenzima

A

La enzima se encuentra solita (le falta su cofactor)

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20
Q

Tiamina priofosfato
- Precursor

A

Tiamina B1

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21
Q

Tiamina priofosfato (TPP)
- Grupo transferido

A

Carbonos en forma de aldehído

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22
Q

Tiamina priofosfato (TPP)
- Deficiencia

A
  • Beriberi (deficiencia neuronal)
  • Sx Wernickle Korsakoll (afectaciones neurológicas (alcohol))
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23
Q

Flavina adenina dinucléotido (FADH2)
- Precursor

A

Riboflavina B2

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24
Q

Flavina adenina dinucléotido (FADH2)
- Grupo transferido

A

Electrones (reacciones de óxido-reducción)

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25
Q

Flavina adenina dinucléotido (FADH2)
- Deficiencia

A

Estomatitis (inflamación de la boca)

26
Q

Nicotina adenina dinucleótido (NADH)
- Precursor

A

Niacina B3

27
Q

Nicotina adenina dinucleótido (NADH)
- Grupo transferido

A

Electrones (reacciones de óxido-reducción)

28
Q

Nicotina adenina dinucleótido (NADH)
- Deficiencia

A

Pelagra:
- Diabetes
- Demencia
- Dermatits

29
Q

Coenzima A (CoA)
- Precursor

A

Pentotenato (B5)

30
Q

Coenzima A (CoA)
- Grupo transferido

A

Carbono en forma de acilo

31
Q

Piridoxal fosfato (PLP)
- Precursor

A

Piridoxina B6

32
Q

Piridoxal fosfato (PLP)
- Grupo transferido

A

NH2 (amino) : transaminación

33
Q

Piridoxal fosfato (PLP)
- Deficiencia

A

Glositis: infllamación de la lengua

34
Q

Biocitina
- Precursor

A

Biotina B8

35
Q

Biocitina
- Grupo transferido

A

CO2: carboxilación

36
Q

Biocitina
- Deficiencia

A

Intoxicación con avidina: huevos crudos

37
Q

Tetrahidrofolato (TH4)
- Precursor

A

Folato (ácido fólico) B9

38
Q

Tetrahidrofolato (TH4)
- Grupo transferido

A

CH3: síntesis de nucleótidos

39
Q

Tetrahidrofolato (TH4)
- Deficiencia

A

Defectos de tubo neural

40
Q

5’ Desoxiadenosil cobalamina
- Precursor

A

Cobalamina B12

41
Q

5’ Desoxiadenosil cobalamina
- Grupo transferido

A

Carbonos en forma de alquilo

42
Q

5’ Desoxiadenosil cobalamina
- Deficiencia

A

Anemia megaloblástica

43
Q

Ácido ascórbico
- Precursor

A

C

44
Q

Ácido ascórbico
- Grupo transferido

A

OH: sintesis de hidroxiprolina

45
Q

Ácido ascórbico
- Deficiencia

A

Escorbuto:

46
Q

Clasificación por clase

A
  • Oxidoreductasas
  • Transferasas
  • Hidrolasas
  • Liasas
  • Isomerasas
  • Ligasas
47
Q

I. Oxidoreductasas

A

Transferencias de e-
- Deshidrogenasa (FADH2 / NADH)
- Oxidasa (O2)

48
Q

II. Transferasas

A

Transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra
- Cinasas (ATP)
- Transaminasas (PLP)

49
Q

III. Hidrolasas

A

Rompen enlaces
- Proteasas (H2O)

50
Q

IV. Liasas

A

Eliminan agua y CO2 para formar dobles enlaces
- Deshidratasas
- Descarboxilasas
- Sintasas (condensa sin usar ATP)

51
Q

V. Isomerasas

A

Transferencias de grupos químicos dentro de una misma molécula
- Isomerasas
- Mutasas

52
Q

VI. Ligasas

A

Condensación
- Carboxilasas (biocitina)
- Sintetasas

53
Q

Enzimas de escape

A

Específicas de un tejido, entonces cuando las encontramos en sangre, es porque hay un problema con el tejido en cuestión

54
Q

Enzimas de escape (cuales son)

A
  • CPK (creatina fosfocinas)
  • Troponina
  • Transaminasas
  • Amilasa y llipasa pancreáctica
  • Fosfatasa ácida y alcalina
55
Q

CPK

A

Infarto al miocardio
–> esta es la respuesta para depa

56
Q

Troponina

A

Infarto al miocardio

57
Q

Alanina transaminasa y Aspartato transaminasas

A

Hepatitis, daño hígado

58
Q

Amilasa pancreática

A

Pancreatitis aguda

59
Q

Lipasa pancreática

A

Pacnreatitis aguda
- Mejor examen pero más caro

60
Q

Fosfatasa alcalina

A

Elevación fisiológica
- Resorción ósea

61
Q

Fosfatasa ácida

A

Carcinoma prostático

Bioquímica bloque 1 (9 decks)

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