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Bioquímica bloque 1 > Proteinas > Flashcards

Proteinas Flashcards

1
Q

Grupo amida (como se hace)

A

Uniendo a dos aminoacidos

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Q

Enlace peptídico

A
  • Grupo Amida
  • Enlace covalente
  • Rigido, planar y trans (mismo lado)
  • No permite el movimiento completo de los aminoácidos que lo forman
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Q

¿Cómo se forma un enlace peptídico?

A

Haciendo reaccionar el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro
- Deshidratación
- Quedan unidos mediante un grupo amida

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4
Q

Extremo amino

A

Al inicio de la cadena de proteinas, el primer aminoácido siempre tiene su grupo amino libre

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Q

Extremo carboxilo

A

Al final de la cadena de proteinas, el último aminoácido siempre tiene su grupo carboxilo libre

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6
Q

¿Que hacen las proteinas?

A

Median la mayor parte de las funciones celulares

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7
Q

¿De que están formadas las prtoeinas?

A

De aminoácidos

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8
Q

¿Como se unen los aminoácidos?

A

Por medio de un enlace peptídico

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9
Q

¿Qué sintetiza el enlace peptídico?

A

El ribosoma

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10
Q

La secuencia de aminoácidos determina…

A

la conformación de la proteína

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11
Q

Una vez que la proteína alcanza su forma final…

A

puede cumplir su función

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12
Q

Estructura nativa

A

Estructura final de una proteína en la cual puede cumplir su función

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13
Q

Niveles de organización de las proteínas

A
  • Primaria
  • Secundaria
  • Terciaria
  • Cuaternaria
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14
Q

Estructura primaria

A
  • Enlace peptídico
  • Cadena lineal de aminoácidos
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15
Q

Estructura secundaria

A
  • Puentes de hidrógeno
    No participan los radicales
  • ALFA hélice
  • BETA lámina
  • Giro BETA
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16
Q

Alfa hélice

A
  • Dextrógira (giro a la derecha)
    + alanina
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17
Q

Beta lámina

A
  • Patrón en zigzag
    + prolina y glicina
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18
Q

¿Qué permite la prolina?

A

Los cambios de dirección de la proteína (pliegues zigzag)

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19
Q

¿Qué permite la alanina?

A

Las ligeras desviaciones (vueltas)

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20
Q

Giro beta

A

Conexión entre alfa hélice y beta lámina

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21
Q

Estructuras terciarias

A
  • Forma 3D
  • Estructura nativa
  • Enlaces intracatenarios:
  • covalentes: Puentes disulfuro
  • débiles: Puentes de hidrógeno
    puentes salinos
    hidrofóbicos
    fuerza de Van der Waals
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22
Q

Fuerzas de Van der Waals

A

La fuerza más debil
Dura un instante minimo

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23
Q

Glicación

A

Desnaturalización de las proteínas porque hay tanta glucosa que se pega a las proteínas

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24
Q

Motivo proteíco

A

Patron de plegamiento reconocibles

terciarias

25
Q

Dominio proteico

A

Motivo estable de forma independiente
- Estructural
- Funcional

terciarias

26
Q

Dominios proteicos ejemplos

A
  • Barril Beta
  • Zipper de Leu
  • Dedos de Zn

terciarias

27
Q

Estructura cuaternaria

A
  • Enlaces intercatenarios
  • Enlaces entre varias cadenas (distintas estructuras)
  • Dímeros (homodímeros y heterodímetros)
  • Tetrámeros
  • Oligómeros
28
Q

¿Cómo saben las proteínas como doblarse?

A
  1. Estructura primaria
  2. Proteínas chaperonas (Hsp 70)
  3. Enzimas: disulfuro isomerasa (PDI) y polil cis trans isomerasa (PPI)
29
Q

Proteínas chaperonas

A
  • Ayudan en el plegamiento
  • Protegen las zonas hidrofóbicas
30
Q

Enfermedades por plegamientos incorrectos

A
  • Alzheimer
  • Parkinson
  • Amiloidosis
  • Encefalopatía espongiforme PrP
31
Q

Plegamientos incorrectos

A

Dan agregados proteicos (no hacen nada)
- Lleva a degeneración celular

32
Q

¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el alzheimer?

A

Beta amiloide + Tau

33
Q

¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el parkinson?

A

Alfa sinucleina (cuerpos de dewy)

34
Q

¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el amiloidosis?

A

Amiloide de las cadenas ligeras de los anticuerpos

35
Q

¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en la encefalopatía espongiforme PrP?

A

PrPsc (prión)
- Conversión de otras proteínas aprionas

36
Q

Clasificación de las proteinas por tamaño

A
  • Dipeptido (2 residuos)
  • Tripeptido (3 residuos)
  • Oligopeptido (+3 residuos)
  • Polipeptido (+10 residuos)
  • Proteina (varias cadenas)
37
Q

Resiudo

A

Aminoácido dentro de una proteina

38
Q

Clasificación de las porteinas por forma

A
  • Fibrosas (cuerda)
  • Globulares (bola)
  • De membrana
39
Q

Proteínas fibrosas

A
  • Estructural, soporte
  • Aminoácidos apolares
40
Q

Proteínas fibrosas (ejemplos)

A
  • Queratina
  • Colágneo
41
Q

Queratina (dónde)

A
  • Cabello
  • Uñas
  • Piel
42
Q

Queratina (estructura)

A
  • Cisteína (puente disulfuro)
  • Doble hélice dextrógira
43
Q

Colágeno (dónde)

A

Tejido conjuntivo

44
Q

Colágeno (estructura)

A
  • Hidroxiprolina
  • Triple hélice lerógira
45
Q

Proteínas globulares

A
46
Q

Proteínas globulares (ejemplos)

A
  • Albúmina
47
Q

Albumina (estructura)

A
  • Estructura terciaria
  • Se sintetiza en el hígado
  • Proteina más abundante en sangre
48
Q

Albumina (funcion)

A

Transporte de:
- Ácidos grasos
- Bilirrubina
- Hormonas esteroideas
- Fármacos hidrofóbicos

  • Presión oncótica (coiloidosmótica)
49
Q

Presión oncótica o coloidosmótica

A

Fuerza de atracción que ejerce la albúmina dentro de los vasos sanguíneos para mantener el agua dentro de estos

50
Q

Hipoalbuminemia

A

El agua sale al espacio intersitcio y provoca EDEMAS

  • Sucede mucho en casos de desnutrición
  • Sucede si hay daño hepático y renal

Signo de Godete

51
Q

Hemoglobina (estructura)

A
  • Estructura cuaternaria (2 alfa/ 2 beta)
  • Contiene grupo hemo (anillo porfirina)
  • 2 conformaciones : R y T
52
Q

Grupos prosteticos

A

Moléculas no proteicas unidas covalentemente a las proteínas

53
Q

Conformación forma R

A

Mayor afinidad con el oxígeno

  • respiración
54
Q

Conformación forma T

A

Peor afinidad con el oxígeno

  • tejido
55
Q

Mioglobina

A
  • Estructura terciaria
  • 1 grupo hemo
  • Almacenamiento de oxígeno en el músculo
    TIENE MAYOR AFINIDAD CON OXÍGENO
56
Q

Efecto Bohr

A

Los tejidos liberan como desecho CO2
Al entrar en contacto con el agua se convierte en ácido carbónico
- Baja su pH
Pierden su afinidad con el oxígeno y este ultimo se queda en los tejidos

y al revés (depende del ph)

57
Q

Curva de disociación (hacia la dderecha)

A

Forma T (menor afinidad)
- ph bajo
- pCO2 alto
- pO2 bajo
- teijos

58
Q

Curva de disociación (hacia la izquierda)

A

Forma R (mayor afinidad)
- pH alto
- pCO2 bajo
- pO2 alto
- pulmon

Bioquímica bloque 1 (9 decks)

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