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Bioquimica > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Que es una enzima?

A

Biopolimeros que catalizan reacciones químicas y hacen posible la vida

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Q

Son proteínas extremadamente especializadas con alto poder catalitico

A

Ribozimas

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3
Q

Energía de activación

A

Energía mínima para que se produzca una reacción química

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4
Q

Velocidad de reacción

A

10 ^6 -101^2

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5
Q

Las enzimas pueden realizar 2 reacciones exponiéndom los enlaces peptidocos a

A

Reacciones ácidas y básicas

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6
Q

Reacción que cataliza la lisozima

A

Hidrolisis

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7
Q

Reacción enzima sustrato

A

Las enzimas aumentan la velocidad de reacción pero NO la Keq
La velocidad NO depende de los cambios de energía
La velocidad de reacción SI depende de la energía de activación

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8
Q

Ureasa

A

Cataliza la hidrolisis de la urea y del agua

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9
Q

Arginasa

A

Cataliza la hidrolisis del aa Arginina

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10
Q

ADN polimerasa

A

Cataliza la síntesis del DNA

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11
Q

Oxidoreductasas

A

Catalizan reacciones de óxido-reducción

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12
Q

Transferasas

A

Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales

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13
Q

Hidrolasas

A

Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención del agua

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14
Q

Liasas

A

Catalizan la división no hidrolítica de enlaces covalentes mediante la eliminación de átomos

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15
Q

Isomerasas

A

Cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula

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16
Q

Ligasas

A

Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a hidrolisis de ATP

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17
Q

Que determina la especificidad de una reacción enzimatica

A

Enzimas

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18
Q

Aa NO esenciales

A

No intervienen en el proceso catalitico

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19
Q

Si los aa no esenciales se eliminan de la Cadena la enzima

A

No pierde la actividad enzimatica

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20
Q

Aa estructurales

A

Mantienen la estructura tridimensional

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21
Q

Qué pasa si los aa estructurales se alteran .?

A

cambian la posición del grupo activo

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22
Q

aa de unión o fijación

A

Enlaces débiles con el sustrato para acercarlo a la enzima

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23
Q

Cual es el factor que limita la velocidad de reacción?

A

La concentración del sustrato

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24
Q

La reacción está limitada por

A

Las concentraciones de la enzima y sustrato

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25
Q

A mayor sustrato

A

Mayor velocidad

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26
Q

Como es posible mantener velocidades metabólicas elevadas ?

A

Complejo multi enzimático

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27
Q

Cofactor

A

Molécula necesaria para la actividad de muchas enzimas
(Estabilidad a las reacciones)

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28
Q

Ej de cofactores

A

Iones metálicos
Moléculas orgánicas

29
Q

Zimogenos

A

Precursores inactivos
No cataliza

30
Q

Que necesita un zimogeno para activarse

A

Cambio bioquímico en su estructura para formar un centro activo

31
Q

Regulación positiva

A

Glucosa activa el 10%
Una molécula x mas la glucosa activan el 100%

32
Q

Regulación negativa

A

Con la glucosa está 100% activa
Con una molécula x se convierte n 10% activa

33
Q

Donde se lleva a cabo la catalisis

A

En el sitio activo

34
Q

Estado de transición

A

Necesita que el sustrato se aproxime y oriente dentro del sitio activo

35
Q

Fases de la reacción enzimatica

A

Catalisis
Estado de transición
Liberación del producto

36
Q

Quien propone el modelo de llave y cerradura

A

Emil Fisher 1890

37
Q

Modelo llave y cerradura

A

el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias

38
Q

Propone la variante del modelo de llave y cerradura

A

Daniel Koshland
(Modelo de acoplamiento inducido)

39
Q

Modelo de acoplamiento inducido

A

Cuando se unen se modifica su estructura para que se ajuste su unión

40
Q

Cinética enzimatica en que se expresan

A

Moles de producto

41
Q

V Max

A

Número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo

42
Q

Factores que regulan la actividad enzimatica

A

Temperatura
PH
Concentración de sustrato
Constante d velocidad

43
Q

Temperatura óptima de las enzimas

A

40º

44
Q

T de las bacterias termófilas

A

70-90º

45
Q

Temperatura

A

Cada enzima tiene una t óptima en la cual su velocidad de reacción es máxima si aumenta mucho la enzima se desnaturaliza

46
Q

PH

A

Cada enzima tiene valores de pH efectivos entre ambos hay un pH óptimo

47
Q

Concentración de sustrato

A

Al aumentar el sustrato la velocidad aumenta por que se facilita el encuentro de estas con la enzima hasta alcanzar la Vmax y se mantiene constante

48
Q

Cuando se alcanza la v max

A

Cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato

49
Q

Constante de velocidad km

A

Ke tan rápido se produce una reacción

50
Q

Km elevada

A

Reacción rápida

51
Q

Km baja

A

Reacción lenta

52
Q

Fases de la cinética enzimatica

A

Primer orden
Orden 0
Cinética mixta

53
Q

Primer orden

A

BAJO sustrato, velocidad proporcional a la concentración del sustrato

54
Q

Orden cero

A

ALTO sustrato, velocidad constante e independiente de la concentración de sustrato

55
Q

Cinética mixta

A

Concentraciones de sustrato intermedias
V deja de ser lineal

56
Q

Reacción de 2 orden cero

A

La concentración de producto depende de la concentración de 2 sustratos

57
Q

Cinética Michaelis Menten

A

La enzima se combina de manera reversible con el sustrato para formar el complejo ES Qué genera el producto de forma irreversible dejando libre a la enzima

58
Q

El complejo ES es medible ?

A

No

59
Q

La concentración del S o P y la concentración total de la enzima es medible?

A

Si

60
Q

Ecuación de michaelis menten

A

Describe en la que la velocidad de reacción varía respecto a la concentración de sustrato

61
Q

Km pequeña

A

ALTA afinidad de la enzima por su sustrato

Baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima

62
Q

Km elevada

A

BAJA afinidad de la E por el S
Mayor concentración del S para saturar la mitad de la enzima disponible

63
Q

A mayor Km la afinidad

A

es baja

64
Q

A menor Km la afinidad

A

AUMENTA

65
Q

Inhibidor

A

Sustancia que disminuye la acción catalitica
Puede ser reversible o irreversible

66
Q

Inhibición reversible

A

Enlaces no covalentes
Competitiva y no competitiva

67
Q

Inhibición competitiva

A

Se compite por el sitio activo
Sustrato vs inhibidor
Unión del sustrato bloqueada

Km aumenta

68
Q

Inhibición no competitiva

A

El sustrato se une después del inhibidor
Km igual con o sin inhibidor

69
Q

Inhibición irreversible

A

Enlaces covalentes
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