Enzimas Flashcards
(29 cards)
¿Qué es una enzima?
Es un catalizador biológico altamente eficiente y selectivo.
¿Qué es un sitio activo?
Conjunto de residuos de aminoácidos que forman el sitio de unión al sustrato e intervienen en la catálisis de reacciones químicas.
¿Donde se encuentra el sitio activo de una enzima?
Suelen localizarse entre dominios o subunidades; o en hendiduras en la superficie de la proteína.
¿Qué es un catalizador?
Es una sustancia que acelera el establecimiento del equilibrio disminuyendo la energía de activación necesaria para que una reacción proceda.
¿Cómo funcionan los catalizadores?
Abriendo una via de reacción diferente con una menor energía de activación para lograr el estado de transición.
¿Qué factores afectan la acción enzimática?
- Temperatura
- pH
- Concentración de cofactores
- Concentración de sustrato
- Interacción con moduladores
¿Cómo influye el pH en una enzima?
- Se altera la estructura por ionización de las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
- Alteraciones electrostáticas o covalentes de los sitios activos
- Desnaturalización protéica
Mencione las características principales de las enzimas
- Son catalizadores
- Catalizan reacciones altamente específicas
- Pueden acoplar reacciones.
- Pueden ser reguladas.
¿Cuáles son los modelos de unión enzima-sustrato?
- Modelo llave-cerradura
- Modelo de efecto inducido
Explique el modelo de llave-cerradura de formación del complejo ES
Estructura del sustrato es complementaria a la del sitio activo.
Explique el modelo de efecto inducido de formación del complejo ES
El sitio activo adopta la conformación complementaria de la forma del sustrato solo en presencia del mismo.
Mencione todos los tipos de enzimas
- Oxidoreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
Mencione las dos ecuaciones más importantes de la cinética enzimática
V₀ = (Vᵐᵃˣ[S])/(Kᵐ+[S])
Vᵐᵃˣ = Kᶜᵃᵗ[E]
¿Qué indica Kᶜᵃᵗ?
El número de moles de sustrato convertidos en producto por segundo y mol de enzima (cantidad de producto catalizado por un solo sitio activo en 1 segundo)
¿Qué indica Kᵐ?
Kᵐ es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato, es “la tendencia de disociación”.
A su vez, define directamente la curvadura de la traza de V₀ contra [S]
También sirve de parámetro de comparación entre enzimas.
¿Cuál es la relación de Kᵐ con la afinidad de una enzima por un producto?
Es inversamente proporcional
Afinidad α⁻¹ Kᵐ
A menor Kᵐ, la enzima permanece “más unida” al sustrato.
A mayor Kᵐ, la enzima permanece “menos unida” al sustrato.
¿Qué es un inhibidor enzimático?
Es un compuesto que se une a una enzma e interfiere con su actividad.
Mencione los tres tipos de inhibición reversible
- Competitiva
- Acompetitiva
- No competitiva
¿Qué tipos de inhibición competitiva existen?
- Clásica
- No clásica
Describa la inhibición competitiva clásica
El sustrato e inhibidor compiten por unirse al mismo sitio activo de la enzima
Describa la inhibición competitiva no clásica
EL sustrato e inhibidor se unen en dos sitios activos distintos, pero la unión de uno impide la unión del otro en su propio sitio activo.
Describa el efecto de una inhibición competitiva en una traza de Lineweaver-Burk
↑Kᵐ; -Vᵐᵃˣ; ↓R
Cambio de pendiente positivo.
La línea gira sobre la ordenada al origen
Describa el mecanismo de una inhibición acompetitiva
El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato impidiendo la formación de productos.
Describa el efecto de una inhibición acompetitiva en una traza de Lineweaver-Burk
↓Kᵐ; ↓Vᵐᵃˣ; -R
No hay cambio de pendiente.
Las líneas paralelas suben en dirección al segundo cuadrante.
