Proteínas Flashcards
(31 cards)
Mencione la clasificación de las proteínas en base a su composición
- Simples: Solo aminoácidos.
- Conjugadas: Aminoácidos + grupo prostético.
Mencione los tipos de proteínas con grupos prostéticos
- Nucleoproteínas
- Fosfoproteínas
- Glucoproteínas
Mencione los tipos de proteínas en base a su forma
- Fibrosas
- Globulares
Mencione las principales características de las proteínas fibrosas
- Cadenas polipeptídicas ordenadas de forma repetitiva a lo largo de un eje formando fibras o láminas.
- Resistentes, estáticas e insolubles en agua.
- Pueden ser intra o extra celulares.
Mencione algunos ejemplos de proteínas fibrosas
- Colágeno
- Alfa queratina
- Elastina
Mencione las principales características de las proteínas globulares
- Cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente adoptan formas esféricas o globulares compactas.
- Interior hidrofóbico (superficialmente solubles).
- Identación o hendiduras para enlazarse con otras moléculas.
Mencione algunos ejemplos de proteínas globulares
- Enzimas
- Anticuerpos
¿Qué es la conformación protéica?
Arreglo espacial de átomos que depende de la rotación de enlaces.
¿Cómo se determina la configuración protéica?
Determinada por la ruptura o establecimiento de enlaces covalentes.
¿Qué es la conformación nativa?
Es la forma única y estable de las proteínas a pH fisiológico.
¿Qué es la desnaturalización?
Es la pérdida de la conformación nativa, también comprendida como la pérdida de estructuras de orden superior
Mencione algunas características del enlace peptídico
- Los enlaces C - N no pueden girar, sin embargo, los enlaces Cα - N y C - Cα sí son capaces de rotar.
Describa la estructura primaria de un polipéptido
Determinada por la secuencia lineal de residus de aminoácidos.
Describa la estructura secundaria de un polipéptido
Determinada por estructuras regulares en las conformaciones locales mantenidas por enlaces no covalentes entre residuos de aminoácidos adyacentes.
(Hélices α y láminas β)
Describa la estructura terciaria de un polipéptido
Determinada por la cadena polipeptídica completamente plegada y compactada, cuya estructura es mantenida por enlaces no covalentes entre residuos de aminoácidos distantes de la misma cadena polipeptídica.
Describa la estructura cuaternaria de un polipéptido
Determinada por la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas completamente plegadas (por medio de interacciones no covalentes) en una proteína multisubunitaria u oligomérica (dimero, trímero, etc.).
Mencione algunas características importantes de la Hélice α
- Dextrógira
- Cada oxígeno carbonílico de un residuo de aminoácido forma un puente de hidrógeno con el hidrógeno amínico del cuarto residuo en dirección c-terminal
- Exterior hidrófilo, interior hidrófobo
- Puentes de hidrógeno (técnicamente) ortogonales al eje
- Efecto acumulativo de puentes de H estabilizan a la doble hélice.
¿Cuáles son los tipos de hélices que puede adoptar una cadena polipeptídica?
- Hélice 3₁₀
- Hélice 3,6₁₃ (α)
- Hélice 4,4₁₆ (𝜋) -> No observada en la naturaleza
Cuál es la forma de la nomenclatura helicoidal:
Nₕ
Donde
N: Número de residuos por vuelta
h: Número de átomos que encierra el bucle de puentes de H.
Describa las características de la lámina β
- Cadena polipeptídica completamente extendida
- Cada residuo contribuye con 0,35 nm de crecimiento a la longitud distal de la cadena.
- Estabilizada por la unión de hebras adyacentes para formar una hoja β.
- Estabilizada por puentes de hidrógeno intercatenarios de filamentos adyacentes.
- Radicales alternados por encima y por debajo de la hebra.
Describa una aplicación de los puentes disulfuro en la vida cotidiana.
En los cabellos lacios los puentes disulfuro se establecen entre cisteinas adyacentes.
En cabellos ondulados, los puentes disulfuro de cisteina se forman entre aminoácidos ipsilaterales.
Mediante agentes reductores podemos formar cabellos lacios. Por agentes oxidantes podemos formar cabellos ondulados.
¿Qué es el colágeno?
Es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, tendones y dientes. Está compuesto por tres hélices levogiras de tropocolágeno que se enrrollan dextrogiramente entre sí.
Mencione algunas características importantes del tropocolágeno
- 3,3 residuos por vuelta
- Cada hélice contiene al rededor de 1000 residuos de longitud
- Secuencia extremadamente regular
- Glicina cada 3 residuos, gran proporcion de prolina, presencia de hidroxiprolina (rara).
- Enlaces intercatenarios al enrrollarse dextrogiramente solo se forman una vez en la vida.
¿Qué son las regiones no repetitivas?
